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1、1人体蛋白人体蛋白质营质营养学的几个养学的几个问题问题目录蛋白质和氨基酸蛋白质的消化和吸收蛋白质的需要量食物蛋白质的营养评价1.蛋白蛋白质质和氨基酸和氨基酸蛋白质是由多种多个氨基酸分子以酰胺键连接构成的一大类高分子量化合物，普遍存在于生物界，是生命的载体，是生命的物质基础。没有蛋白质便没有生命。生命的突出特征之一是新陈代谢，新陈代谢的停止，便是生命的终止。蛋白质的新陈代谢是人体新陈代谢的基础。人体营养需要食物蛋白质，实质上是需要组成蛋白质的氨基酸，以氨基酸为材料来构建人体自身的蛋白质，过程可用下式表述：食物蛋白食物蛋白质质 氨基酸氨基酸 人体蛋白人体蛋白质质由食物蛋白质分解出氨基酸的过程，称为
2、消化，属于生理学、生物化学研究的范畴，知识已相当深入。由氨基酸合成人体蛋白质的过程，实际上是遗传信息传递的过程，包括遗传信息的转录、翻译等。对该过程的认识从上个世纪的五十年代之后才开始，涉及到了生物学最本质的问题，使人类对自身的认识大大前进了一步。虽然在生物界发现的氨基酸类物质已有几百种，但参与蛋白质结构的氨基酸，根据遗传密码表的数据，仅有 20 种。 其他氨基酸皆可看成是这20 种氨基酸的衍生物，对它们的生理功能，除个别例子外，知之尚少。按照遗传密码信息，这 20 种氨基酸可有成千上万种排列组合，可生成成千上万种性质、功能各具特色的蛋白质，演化出千姿百态、朝气蓬勃的生物界。21.1.人体必需
3、氨基酸人体必需氨基酸参与蛋白质结构的 20 种氨基酸，在营养学中一般将它们划分为两类，称为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸是指人体需要，但自身不能合成，或合成量不能满足机体需要，必须由食物蛋白质供给，否则就不能维持机体氮平衡的氨基酸。通常认为人体必需氨基酸有八种，它们是赖氨酸（Lysine, Lys）、 蛋氨酸（Methionine, Met）、亮氨酸（Leucine, Leu）、异亮氨酸（Isoleucine， Ile）、缬氨酸（Valine, Val）、苯丙氨酸（Phenylalanine, Phe）、 苏氨酸（Threonine, Thr）和色氨酸（Tryptophan, Try）。
4、近年来认识到，对婴儿讲来，组氨酸（Histidine, His）属于必需氨基酸；有资料证明，对成年人组氨酸亦属必需氨基酸。非必需氨基酸，这个名称不精确，只是相对于必需氨基酸而言，并非机体不需要，它们也为机体需要，并且必须以某种形式提供；其特点是机体自身能合成，或可由其他氨基酸转化而来，且一般食物蛋白质中含量丰富，一般不会出现供给匮乏的情形。非必需氨基酸包括 甘氨酸（Glycine, Gly）、丙氨酸（Alanine, Ala）、丝氨酸（Serine， Ser ）、 半胱氨酸（Cysteine， Cys）、门冬氨酸（Aspartic acid， Asp）、 门冬酰胺（Asparagine, As
5、n）、酪氨酸（Tyrosine, Tyr）、精氨酸（Arginine, Arg）、脯氨酸（Proline, Pro）。此外，胱氨酸（Cystine, Cyss）和羟脯氨酸（Hydroxyproline, HO-Pro）也可算作非必需氨基酸。在体外，半胱氨酸不稳定，分子间极易缩合，产物为胱氨酸。羟脯氨酸可看成是脯氨酸的衍生物，它大量存在于胶原蛋白质中。在动物饲喂实验中看到，胱氨酸（Cyss）可替代蛋氨酸（Met），替代量达 80；酪氨酸（Tyr）可替代苯丙氨酸（Phe），替代量可达 70。原因是，在机体的代谢过程中，蛋氨酸本来就大量用于合成半胱氨酸（Cys）；苯丙氨酸本来就大量用来合成酪氨酸，故
6、当食物中胱氨酸和酪氨酸供给丰富时，机3体便无须以宝贵的 Met 和 Phe 来合成这两种非必需氨基酸，从而可降低机体对 Met 和 Phe 的需要量，据此，有时将 Cyss 和 Tyr 称为半必需氨基酸。在生物化学中，是按照分子结构来对氨基酸分类的，分组情况如下：脂肪族氨基酸中性氨基酸（一氨基一羧基）：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Ser、Thr、Cys、Cyss酸性氨基酸（一氨基二羧基）：Asp、Asn、Glu、Gln碱性氨基酸（二氨基一羧基）：Arg、Lys芳香族氨基酸：Phe、Tyr杂环氨基酸：His、Trp杂环亚氨基酸：Pro、HO-Pro1.2.必需氨基酸的需要量和需要量模
7、式必需氨基酸的需要量和需要量模式在蛋白质代谢过程中，机体对每种氨基酸的需要和利用都处于一定范围之内，某一种氨基酸过多或过少都会影响另一些氨基酸的利用，因此，为了满足蛋白质合成的需要，各种氨基酸之间应有一个适当比例。必需氨基酸之间相互搭配的比例关系称为必需氨基酸需要量模式，或称为氨基酸计分模式（amino acid scoring pattern）。显然，膳食蛋白质中必需氨基酸的模式越接近人体蛋白质的组成，并被人体消化、吸收，就越接近人体蛋白质合成的需要，就越易被机体利用，其营养价值就越高。WHO 1985 年建议的人体必需氨基酸需要量模式见表 1。1.3.限制氨基酸限制氨基酸在食物蛋白质的氨基
8、酸构成中，按照人体的需要及其比例关系相对含量不足，限制了其他氨基酸利用的那些氨基酸，称为限制氨基酸。显然，限制氨基酸必出现于必需氨基酸之中。在限制氨基酸中缺乏量最甚者，称为第一限制氨基酸。限制氨基酸严重影响机体对食物蛋白质的利用程度，4表表 1. 人体必需氨基酸需要量模式（人体必需氨基酸需要量模式（mg / kg d） ）氨基酸婴儿平均（范围）学前儿童（25 岁）学龄儿童（1012 岁）成年人HisIleLeuLysMet+CyssPhe+TyrThrTrpVal总计包括 His减去 His26（1836）46（4153）93（83107）66（5376）42（2960）72（68118）43
9、（4045）17（1617）55（4477）460（408588）434（390552）（19）2866582563341135339320（19）284444222228（9）252412221613191617199513127111引自：WHO technical report series, 747, 1985决定食物蛋白质的营养价值。这是由于只要有任何一种必需氨基酸供给不足，其他氨基酸供给再丰富，机体的蛋白质合成也会因缺乏材料而受阻。形象地讲，犹如如下情形：你准备了盖十间瓦房的各种建筑材料，却仅备了刚够盖一间房的木梁，便只能建起一间房，其他建材再多也建不出第二间房，道理是一样的。食物
10、中最主要的限制氨基酸为 Lys 和 Met。大多数植物蛋白质中 Lys含量不足；大豆、花生、牛奶和肉类蛋白质中 Met 相对不足。通常，Lys 是谷类蛋白质的第一限制氨基酸，而 Met 则是大多数非谷类植物蛋白质的第一限制氨基酸。此外，小麦、大麦、燕麦和大米还缺乏 Thr，玉米还缺乏Trp，Thr 和 Trp 分别是它们的第二限制氨基酸。几种常见食用植物蛋白质的限制氨基酸如表 2 所示。表表 2. 几种食物蛋白几种食物蛋白质质的限制氨基酸的限制氨基酸5名称第一限制氨基酸第二限制氨基酸第三限制氨基酸小麦大麦燕麦大米玉米花生大豆棉籽LysLysLysLysLysMetMetLysThrThrThr
11、ThrTrpValMetMetThr引自： 天津轻工业学院、无锡轻工业学院合编，食品生物化学，19811.4. 蛋白蛋白质质的互的互补补作用作用不同食物蛋白质的氨基酸构成不同，限制氨基酸不同，已如上述。如果将不同的食物适当混合食用，它们之间的相对不足和相对丰富可相互一定程度地补偿，从而拉近与人体必需氨基酸需要量模式的距离，使食物蛋白质的营养价值得到一定程度提高，这种现象称为蛋白质的互补作用。例如，豆腐（大豆蛋白质）和面筋（小麦蛋白质）在单独食用时，其生物价（BV）分别为 65 和 67，而当将两者以 42 ：58 的比例混合食用时，其 BV可提升至 77。这是由于小麦蛋白质缺乏 Lys，而 M
12、et 却较丰富；而大豆蛋白质的 Lys 含量丰富而 Met 相对不足，两种蛋白质混合食用后，实现了蛋白质互补，因而使总的蛋白质营养价值得到提高。实际上，多种食物混吃以提高食物蛋白质营养价值的办法，在我国的饮食习惯中早已有之，其中的道理，近代营养学才揭示了出来。在现代营养学认识的基础上，人们更应明确地反对偏食，提倡合理膳食，均衡营养。根据同样道理，在科学地分析和计算的基础上，向食品中添加限制氨基酸成品，以提高食品蛋白质营养价值的方法，已取得巨大成功，这方面的工作涉及食品的营养强化问题，不再深述。我国人民日常食物的几种蛋白质搭配，其蛋白质互补作用的效果见表 3。6表表 3. 几种食物蛋白几种食物蛋
13、白质质的生物价（的生物价（BV） ）生物价（BV）名称食物蛋白质的配合比例（）单独进食混合进食豆腐面筋4258656777小麦大豆6733676477大豆鸡蛋7030649477玉米小米大豆404020605764732. 蛋白蛋白质质的消化与吸收的消化与吸收2.1. 蛋白蛋白质质的消化的消化食物蛋白质的消化，是在多种蛋白酶的作用下实现的。这些酶皆属于水解酶，将蛋白质分子链的酰胺键切开，露出新的氨基和羧基末端，生成新的较小的肽链，有的切出氨基酸。分子量很高的肽链曾称为 和胨。切割肽链的蛋白酶可分作两类，称为内肽酶和外肽酶。内肽酶的切点在肽链的内部，把大肽链切割成小肽链，具有切点识别特异性。内肽
14、酶先识别出某氨基酸残基，再切开该氨基酸残基的酰胺键，切出以该氨基酸的羧基为羧基末端的新肽链来。外肽酶的切点在肽链的末端，也具有一定的位点识别特异性，一次切下一个氨基酸。外肽酶分为两类，一类从肽链的氨基末端切割，称为氨基肽酶（氨肽酶）；一类从肽链的羧基末端切割，称为羧基肽酶（羧肽酶）。外肽酶中专门切割由 26 个氨基酸残基构成的寡肽的酶，又称为寡肽酶。2.1.1. 胃液的作用胃液的作用胃液由胃腺分泌，是无色酸性液体，pH 0.91.5。 胃液中含有胃蛋白酶原，在胃酸或已激活的胃蛋白酶的作用下，方可被激活，变为有活性的胃蛋7白酶。胃蛋白酶可将各种水溶性的蛋白质水解成 和胨，产生的多肽和氨基酸较少。
15、胃蛋白酶对乳中的酪蛋白尚有凝乳作用。2.1.2. 胰液的作用胰液的作用胰液由胰腺分泌，流入十二指肠，是无色、无臭的碱性液体，所含的蛋白酶也以酶原的形式存在，须活化后才变为有活性的酶。胰液的蛋白酶主要有两类：内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶）和外肽酶（羧肽酶 A和羧肽酶 B），它们对肽链的识别位点各异，分述如下。胰蛋白酶识别肽链中的碱性氨基酸（Lys、Arg）残基，切割出羧基端为碱性氨基酸的肽链。糜蛋白酶识别肽链中的芳香族氨基酸（Phe、Tyr）残基，生成羧基末端为芳香族氨基酸的肽链；有时也切割 Leu、Gln 和 Met 位点，生成相应的肽链。弹性蛋白酶的识别位点为肽链中的脂肪族氨基酸残
16、基（如 Val、Leu、Ser 等）。羧肽酶 A 识别羧基末端为中性氨基酸的肽链，并且把该中性氨基酸切下。羧肽酶 B 识别羧基末端为碱性氨基酸的肽链，并把该碱性氨基酸切下。 故糜蛋白酶和弹性蛋白酶产生的肽链可被羧肽酶 A进一步水解；而胰蛋白酶产生的肽链可被羧肽酶 B 进一步水解。大豆、棉籽、花生、油菜籽、菜豆等，特别是豆类中含有能抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等多种蛋白酶活性的物质，统称为蛋白酶抑制剂。这些抑制剂经高温处理可灭活，如常压蒸汽加热 30 分钟，或 1kg 压力蒸汽加热 1530分钟。2.1.3. 肠肠粘膜粘膜细细胞的作用胞的作用胰腺蛋白酶在小肠的水解产物中，仅 1/3 为氨基酸，其余为寡肽。原因是肠消化液中水解寡肽的酶较少；而在肠粘膜细胞的刷状缘和胞液中，却富含寡肽酶（氨肽酶和羧肽酶），刷状缘中的寡肽酶能水解各种由 26 个氨基酸残基构成的寡肽，而胞液中的寡肽酶主要水解二肽和三肽。2.2. 蛋白蛋白质质消化消化产产物的吸收物的吸收
