药物制剂专业生物化学复习参考

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1、药物制剂专业生物化学复习参考药物制剂专业生物化学复习参考题型：题型：单选、填空、补全反应、概念、简答、论述第一章、蛋白质化学第一章、蛋白质化学1、蛋白质（Pr）的组成及特点？【选择】 所有的都含有：C、H、O、N（含氮量一般 13%19%平均为 16%） ； 大多数：S、C、H、O、N ;有的还少量含有：P 金属 Fe Cu Mn Zn 非金属 I Co Mo Se 蛋白质的含量=蛋白质含氮量100/16=蛋白质含氮量6.25，即 1gN=6.25gPr【选择】2、组成 Pr 的 aa（Pr 结构的基本单位）有多少种？ 20 种编码 aa（基本 aa）L-型型-氨基酸氨基酸（甘氨酸甘氨酸除外）

2、,天然存在 aa 约 300 种。氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式，能参与合成能参与合成 Pr 的的 aa 有有 20 种，称为编码氨基酸种，称为编码氨基酸。 【选择】 特点特点：1）组成 Pr 的基本 aa 为 -氨基酸，脯氨酸脯氨酸为 -亚氨基酸; 2）除甘氨酸（分子量最小的侧链氨基酸）外，其它 19 种 aa 均为手性 aa.; 3）两个半胱氨酸可形成一个胱氨酸（2 个巯基（还原性）-二硫键-s-s-） 3、aa 的分类的分类（据 R 基理化性质） 【选择必考】 （根据分类依据判断有哪些，都属于哪一类）1） 非极性侧链 aa：8 种：脂肪族：丙、缬、亮、异亮、蛋（甲硫） ； 芳香族：苯丙

3、； 杂环：脯、色 2） 极性非电离侧链 aa：7 种：含羟基：丝、苏、酪 酰胺类：天冬酰胺、谷氨酰胺含巯基：半胱氨酸 甘氨酸 3） 极性电离酸性侧链 aa：2 种：谷、天（“天上的谷子酸” ，即酸性 aa 有天冬氨酸和谷氨 酸） 4） 极性电离碱性侧链 aa：3 种：赖、精、组 4、氨基酸连接方式：肽键（酰胺键） （肽键：由一分子 aa 的 羧基与另一分子 aa 的 氨基缩合脱水而成的酰胺键）肽键的结构通式:-CO-NH- 5、aa 的等电点及在溶液中带电性的判断？ 等电点【名词解释】：在某一 PH 的溶液中，aa 解离成的阴阳离子趋势及程度相等，即使使 某种某种 aa 呈兼性离子状态（即电中

4、性）时该溶液的呈兼性离子状态（即电中性）时该溶液的 PH 值，称为该值，称为该 aa 溶液的等电点溶液的等电点 PI。 PH=PI，兼性离子，对外不显电性（但是是带电的） 【选择】 PHPI，带负电 ，发生酸式电离 PHPI，呈负离子，Cu 、Hg 、Pb 、Ag ，结合成不溶性蛋白盐而沉淀， 可用蛋清、牛奶等高蛋白物质催吐。 生物碱试剂的沉淀反应：PHPI,以负离子形式存在。 ） 依据：溶液 PH 值和等电点大小 8、肽单元（肽单位、肽平面）肽单元（肽单位、肽平面） 【名词解释】 （肽键是构成蛋白质分子的基本化学键， ）肽键与相邻的 两个碳原子所组成的基团 9、蛋白质二级结构蛋白质二级结构的

5、表现形式【填空/选择】 螺旋、 折叠、 转角、无规则卷曲（无规线团） 氢键氢键是 螺旋稳定的主要次级键 10、影响影响 螺旋形成的因素螺旋形成的因素【简/填/选】 1）同种电荷相对集中 2）过大 aa 残基 R 侧链相对集中 3）过小 aa 残基 R 侧链相对集中 4）脯氨酸或羟脯氨酸的存在时 11、Pr 的多肽链至少具备三级三级结构结构才能形成蛋白质。 【填/选】12、结构域结构域【名】：在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系， 进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体。第二章、核酸化学第二章、核酸化学1、核酸基本组成单位核酸基本组成单位：核苷酸核苷酸（各四种）

6、基本组成成分：磷酸、戊糖、碱基。 碱基：嘌呤碱、嘧啶碱碱基： 碱基 5 种：A 腺嘌呤、G 鸟嘌呤、C 胞嘧啶、U 尿嘧啶、T 胸腺嘧啶核苷 戊糖：核糖（RNA） （AGCU） 、脱氧核糖（DNA）(AGCT) 戊糖 2 种：核糖、脱氧核糖 核酸元素组成：核酸元素组成：C、H、O、N、P（9-10%）1g 磷=10.5gNa） 核苷酸：8 种：DNA 中脱氧核糖核苷酸：d AMP d GMP d CMP d TMPRNA 中核糖核苷酸：AMP GMP CMP UMP 2、生物体内的激素第二信使：生物体内的激素第二信使：c AMP c GMP 能量转换的中心：高能磷酸化合物（ATP、ADP） 3

7、、核苷酸连接方式：核苷酸连接方式：3-5-磷酸二酯键磷酸二酯键4、核酸和 Pr 的一级结构一级结构：核苷酸链上的 C5 磷酸到 C3 羟基，即指碱基序列或碱基序列或 R 基序列。基序列。5、核酸和、核酸和 Pr 的二级结构？的二级结构？/DNA 双螺旋结构模型要点？双螺旋结构模型要点？【简答简答】 1）反向平行，右手螺旋，磷酸戊糖在外侧，碱基在内侧）反向平行，右手螺旋，磷酸戊糖在外侧，碱基在内侧 2）遵循碱基间互补配对原则，）遵循碱基间互补配对原则，A=T G=C，碱基间氢键连，碱基间氢键连 3）螺距）螺距 3.4nm，螺旋直径，螺旋直径 =2nm，每一圈，每一圈 10 个碱基对（个碱基对（1

8、0bp） ，每个碱基的旋转角度为，每个碱基的旋转角度为 36 ，相邻碱基平面距离，相邻碱基平面距离 0.34nm（1nm=10 m ，1nm=10A 埃） 4）两条链之间的凹陷形成小沟，以两条链为主体旋转形成大沟，螺旋表面大沟及小沟相间，）两条链之间的凹陷形成小沟，以两条链为主体旋转形成大沟，螺旋表面大沟及小沟相间， 大沟是蛋白质识别碱基序列的基础大沟是蛋白质识别碱基序列的基础 5）使）使 DNA 双螺旋结构稳定的主要作用力：横向：互补碱基之间氢键，纵向：碱基堆积力双螺旋结构稳定的主要作用力：横向：互补碱基之间氢键，纵向：碱基堆积力 。 6、tRNA 二级结构（三叶草型三叶草型）： 反密码环反

9、密码环：遵循互补配对原则【选/填，结构类型，主要结构】 氨基酸臂氨基酸臂：3末端的 CCA 结构与 23OH 结合 tRNA 三级结构：倒倒 L 型型 遗传密码位于 mRNA 上。 7、DNA 和和 RNA 的主要功能的主要功能？ DNA: 遗传物质基础、携带遗传信息、维持亲子代相似性；RNA: mRNA 是蛋白质合成过程中的模板；tRNA 是蛋白质合成过程中的氨基酸载体； rRNA 为核蛋白体的组分，为蛋白质合成提供场所。二者总作用：参与蛋白质生物合成。 8、核酸紫外吸收峰值：核酸紫外吸收峰值：260nm；蛋白质紫外吸收峰值；蛋白质紫外吸收峰值 280nm. 9、增色效应增色效应：【应用】判

10、断 DNA 变性是否完全，吸光度值（OD）不再升高升高即变性完全减色效应减色效应：【应用】判断 DNA 复性是否完全，吸光度值（OD）不再降低降低即复性完全 10、Tm 值值【名词解释】：（DNA 解链温度、熔点）紫外光吸收值达到最大值的 50%时的 温度称为 DNA 的解链温度，其大小与与 G-C 含量含量呈正比呈正比，一般在 70-85 C 之间。即 G-Co含量越多，Tm 值越高。 11、核酸分子杂交核酸分子杂交【名词解释】：在 DNA 变性后的复性过程中，不同种类 DNA 单链分子 或 RNA 分子间存在着一定程度的碱基配对关系，可在适宜条件下形成杂化双链 （ 吸光度比值：判定 DNA

11、 的纯度：） 纯度：DNA：OD260/OD280=1.8 纯RNA：OD260/OD280=2 纯 DNA 若不纯，则是混有蛋白(1.8) RNA 若不纯，则是混有蛋白或 DNA(2)第三章、酶第三章、酶1、酶酶【名词解释】：1）活细胞产生的对其特异底物具有高效催化功能的一类蛋白质2）生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子 2、酶的特性酶的特性：【选择举例子有哪些】 1）高效性高效性：原理：降低反应活化能 2）专一性专一性（特异性）：绝对专一性（如脲酶）绝对专一性（如脲酶） 、相对专一性（脂肪酶、蛋白酶）、相对专一性（脂肪酶、蛋白酶） 、立体异构、立体异构 专一性（包括几何异构、

12、光学异构，如专一性（包括几何异构、光学异构，如-淀粉酶、淀粉酶、L 型乳酸脱氢酶）型乳酸脱氢酶） 3）不稳定性不稳定性（变性）4）可调性可调性 酶有单纯酶和全酶酶有单纯酶和全酶。 全酶全酶：酶蛋白酶蛋白：决定酶的专一性辅助因子辅助因子：（辅酶或辅基）决定反应类型、性质，传递电子、原子或某些化学基团 【题判断对】一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合形成一种酶，与不同的辅助因子结合 形成不同特定的酶，决定酶本质的是酶蛋白。 3、辅酶与辅基的区别辅酶与辅基的区别：（利用超滤、透析能区分连接紧密程度） 辅酶辅酶：疏松、 能分离、 可用超滤或透析方法除去可用超滤或透析方法除去 辅基辅基：紧密、不能分离、不可

13、用超滤或透析方法除去不可用超滤或透析方法除去 PS:酶蛋白与辅助因子的关系： 一种酶蛋白只能和一种辅助因子形成一种特定的酶 一种辅助因子可以和多种酶蛋白形成多种不同的酶 4、酶的活性中心酶的活性中心【名名】：酶分子表面由必需基团构成的与酶的催化作用密切相关的特定区 域 必需基团：活性中心内：结合基团（R 基）决定酶的专一性 催化基团（R 基/辅助因子）决定酶催化反应的性质、类型活性中心外：维护酶特定空间构象、维持酶生理功能必不可少 5、同工酶同工酶【名名】：催化同一化学反应，酶的分子组成、分子结构、理化性质、免疫学特性 均不相同的一组酶 乳酸脱氢酶同工酶乳酸脱氢酶同工酶 LDH：（必须是 L

14、型乳酸） 【哪几种亚基、哪几种，几聚体、临床意义】四聚四聚体：M 型：肌 muscle H 型：心 heart 五种五种同工酶：M4 H1M3 H2M2 H3M H4 亚基 LDH-5 LDH-4 LDH-3 LDH-2 LDH-1 口诀：脚标和是脚标和是 5， 不足不足 M 补补 临床意义：同工酶谱同工酶谱：（协助诊断协助诊断） 心肌细胞：LDH-1 含量最多血清 LDH-1 异常升高 急性心梗 肝细胞： LDH-5 含量最多血清 LDH-5 异常升高 急性肝炎 6、酶的高效性原理酶的高效性原理？ 酶具有催化活性，酶能够降低反应所需活化能酶能够降低反应所需活化能（最根本原因） 7、酶促反应速

15、度：常用 V=P/t 米氏方程式米氏方程式（要求会写）： V（初速度、即时速度）（初速度、即时速度）=VmaxS/(S+Km) Km 为米氏常数 其他因素不变，底物浓度对反应速度的影响（呈矩形双曲线）关系 米氏常数米氏常数 Km 值应用及意义：值应用及意义： 1）Km=酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即S=Km,V=1/2Vmax 2）意义：意义：a）Km 是酶的特征性常数之一，单位同底物浓度单位是酶的特征性常数之一，单位同底物浓度单位 b）Km 可近似表示酶对底物底物的亲和力可近似表示酶对底物底物的亲和力 c）同一酶对于不同底物有不同的）同一酶对于不同底物有不同的 Km 值值 3

16、）应用：应用：a）可以判断反应是何种酶催化）可以判断反应是何种酶催化 b）判定酶底物亲和力大小（成反比）判定酶底物亲和力大小（成反比） c）判定底物的最适酶（相对同工酶而言、最小即为最适）判定底物的最适酶（相对同工酶而言、最小即为最适） d）判定酶的最适底物（最小即为最适）判定酶的最适底物（最小即为最适）双倒数作图法（林-贝氏作图法）： 1/V=Km/Vmax*1/S+1/Vmax(符合 y=kx+b,直线) 横坐标：1/S 横截距：横截距：-1/Km 纵坐标：1/V 纵截距：纵截距：1/Vmax 用标准坐标纸可直接读数8、人体对酶的最适温度人体对酶的最适温度(酶促反应最快时的环境温度)36-40 c:040 c 时活性最高