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1、第一部分 生物化学第 1 章 绪 论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。第 2 章 蛋白质的结构与功能学习内容： 一、蛋白质的分子组成1氨基酸的结构与分类 各类氨基酸的结构、重要理化性质 2肽键与肽链 肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3蛋白质的分类 二、蛋白质的分子结构1蛋白质一级结构概念 概念及重要性2蛋白质二级结构概念 肽单元、-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3蛋白质三级结构概念 结构域、分子伴侣 4蛋白质四级结构概念
2、三、蛋白质结构与功能的关系1蛋白质一级结构与功能关系 一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2蛋白质空间结构与功能关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应2蛋白质的分离纯化 透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3蛋白质氨基酸序列分析 基本方法及步骤 学习要求： 一、掌握蛋白质的基本组成单位20 种 L-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。
3、了解生物活性肽，蛋白质的分类。二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（-螺旋、-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。掌握模体、结构域和分子伴侣概念。熟悉 -转角和无规则卷曲结构。了解侧链对二级结构形成的影 响。三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。第 4 章 酶 学习内容
4、： 一、酶的分子结构与功能 1酶的分子组成 酶的概念、分类及辅助因子 2酶的活性中心 概念、功能基团及来源 二、酶促反应的特点与机制 1酶促反应的特点 高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性 2酶促反应的机制 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应 三、酶反应动力学 1底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km 与 Vm 的意义及测定 2酶浓度对反应速度的影响 底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比 3温度对反应速度的影响 最适温度 4pH 对反应速度的影响 最适 pH5抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 6激
5、活剂对反应速度的影响 概念及影响 7酶活性测定 测定方法、酶活性单位 四、酶的调节 1酶活性调节 变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2酶含量调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控 3同工酶概念 概念、一些重要同工酶 五、酶的命名与分类 1酶的命名 命名原则 2酶的分类 六大类 六、酶与医学关系 1酶与疾病关系 发生、诊断与治疗 2酶在医学中的应用 酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程 学习要求： 一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。 二、掌握酶促
6、反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。 三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km 和 Vmax 概念及意义。熟悉 Km 和 Vmax 的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。 四、掌握最适 pH，最适温度的概念并了解其原理。掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km 和 Vmax 的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。 五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。 六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。 七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。熟悉 LD 和 CK
7、同工酶检测的临床意义。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。 八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。 第 5 章 维生素 学习内容： 一、脂溶性维生素 脂溶性维生素 A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症二、水溶性维生素B 族维生素 8 种、维生素 C 和叶酸 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症学习要求： 一、掌握维生素的概念、分类。二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。三、掌握 B 族维生素与辅酶的关系及功能。四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。五、熟悉 B 族维生素和
8、维生素 C 的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。 第 6 章 生物氧化 学习内容： 一、生成 ATP 的氧化体系 1呼吸链 电子传递链，ATP 合成酶 2氧化磷酸化 概念与偶联部位及机制 3影响氧化磷酸化的因素 抑制剂、ADP 的调节、甲状腺激素及线粒体 DNA 突变 4ATP 循环与高能磷酸键 ATP 的利用，其他高能磷酸化合物 5通过线粒体内膜的物质转运 胞浆中 NADH 的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运 二、其它氧化体系 需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶 学习要求： 一、掌握生物氧化的概念和特点。 二、掌握电子传递链的概念、排
9、列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。 三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。掌握 ATP 合成偶联部位。熟悉 ATP 合酶结构，ATP 合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。 四、熟悉 ATP 循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。 五、掌握 NADH 转运的两种穿梭机制。了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。 六、熟悉过氧化物酶、SOD 和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。 专题课内容：活性氧与抗氧化体系。 第 7 章 糖代谢 学习内容： 一、概述 1糖的生理功能 提供能量是糖最主要的生理功能 2糖的消化吸收 部位及形式 3糖的代谢概况 二、糖的无氧分解代谢 1糖酵解的反应过程 基本途径
10、, 关键酶 2糖酵解的调节 6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶 3糖酵解生理意义 三、糖的有氧氧化 1糖有氧氧化的反应过程 基本途径, 关键酶，三羧酸循环的生理意义 2糖有氧氧化生成 ATP 供能 3有氧氧化的调节 丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节 4巴斯德效应 概念及机制 四、磷酸戊糖途径 1磷酸戊糖途径反应过程 基本过程及关键酶 2磷酸戊糖途径调节 3磷酸戊糖途径的生理意义 为核酸合成提供核糖，提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应 五、糖原的合成与分解 1糖原的合成代谢 基本过程及关键酶 2糖原的分解代谢 3糖原的合成与分解的调节 磷酸化酶、糖原合酶 4
11、糖原累积症 六、糖异生 1糖异生的基本途径及关键酶 2糖异生的调节 3糖异生的生理意义 维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡 4乳酸循环 概念及意义 七、血糖及调节 1血糖的来源去路 2血糖水平的调节 胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节 3血糖水平异常 高血糖及糖尿症、低血糖 学习要求： 一、掌握糖的代谢概况。熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。 二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。 三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。 四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。
12、掌握 NADPH 和 5-磷酸核糖产生的生理意义。 五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。了解糖原累积症。 六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。掌握乳酸循环的概念和意义。了解糖异生调节特点。 七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。 专题课内容：糖尿病与物质代谢异常 第 8 章 脂类代谢 学习内容： 一、不饱和脂肪酸的命名及分类 命名、分类原则 二、脂肪的消化与吸收 脂类生理功能 三、甘油三酯的代谢 1甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径 2甘油三酯的分解代
13、谢 脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的 -氧化，酮体的生成、利用和生理意义 3脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程 4多不饱和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓噁烷及白三烯 四、磷脂的代谢 1甘油磷脂代谢 甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2鞘磷脂代谢 化学组成及结构、代谢：鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解 五、胆固醇代谢 1胆固醇的分布及生理功能 2胆固醇合成 部位和合成原料，胆固醇合成的调节 3胆固醇的转化 转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为 7-脱氢胆固醇 六、血浆脂蛋白代谢 1血脂及其组成 2血浆脂蛋白的分类、组成及结构 3载脂蛋白 种类及其作用 4血浆脂蛋
14、白代谢 乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白 5血浆脂蛋白代谢异常 高脂蛋白血症、遗传性缺陷 学习要求： 一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能，了解脂类的代谢概况。 二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。 三、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。 四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶，了解合成过程。 五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。掌握甘油代谢及脂肪酸 -氧化的基本过程，关键酶及能量生成。掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。了解脂肪酸其它氧化的方式。 六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、关键酶并了解合成基
15、本过程。了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。 七、掌握磷脂的类型。熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。 八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。熟悉胆固醇的转化。了解胆固醇合成过程。 九、掌握血浆脂蛋白分类，组成和结构特点。熟悉载脂蛋白种类和生理功用。 十、掌握四种脂蛋白的代谢概况。熟悉高脂蛋白血症的分型。了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。 专题课内容：高脂血症分类及临床特征 第 9 章 氨基酸代谢 学习内容： 一、蛋白质的营养作用 1蛋白质与氨基酸的营养重要性 2蛋白质的需要量和营养价值 氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值 二、蛋白质的消化吸收及腐败作用 1蛋白质的
16、消化作用 胃、小肠的消化 2氨基酸的吸收 氨基酸吸收载体、-谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收 3蛋白质的腐败作用 肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成 三、氨基酸的一般代谢 1体内蛋白质的转换更新 各种酶、泛素及概况 2氨基酸的脱氨基作用 转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环 3-酮酸的代谢 非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能 四、氨的代谢 1体内氨的来源 三个主要来源 2氨的转运 丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用 3体内氨的去路 尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒 五、个别氨基酸的代谢 1氨基酸的脱羧基作用 -氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺 2一碳单位代谢概况 一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能 3含硫蛋氨酸的代谢 甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的
