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1、第三章酶酶”力无限医药、洗涤剂、纺织、淀粉制糖、发酵、酒精、食品（包括果蔬汁、啤酒酿造、谷物食品、蛋白水解、和功能食品以及食用油脂）、饲料、皮革、造纸和化工等工业领域蚓激酶 酶的概念目前将生物催化剂分为两类 :酶 、 核酶 （ 脱氧核酶 ） 酶 是活细胞合成的，具有高度特异性和高度催化效率的蛋白质。第一节酶的分子结构与功能酶的不同形式 :单体酶： 仅具有三级结构的酶 。寡聚酶： 具有四级结构的酶 。多酶体系： 由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物 。多功能酶或串联酶： 多种不同催化功能存在于一条多肽链中 ， 这类酶称为多功能酶 。1条链 ,1种酶功能多条链 ,1种酶功能多条链 ,多种酶功
2、能1条链 ,多种酶功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子蛋白质部分：酶蛋白 (助因子(金属离子小分子有机化合物结合酶 全酶( 结合酶 ： 蛋白质部分 +非蛋白质部分 单纯酶 ： 仅含有蛋白质。 全酶分子中各部分在催化反应中的作用 :全酶 才有 活性酶蛋白 决定反应的 特异性及其催化机制辅助因子 决定反应的 性质和类型辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶 (与酶蛋白结合 疏松，可用 透析或超滤的方法除去。辅基 (与酶蛋白结合 紧密，不能用 透析或超滤的方法除去 。 辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子。 作为辅助因子的有机化合物多为 作用： 参与 传递电子、质子（或基团）或起运载体作
3、用1、小分子有机化合物尼克酰胺（维生素一 )尼克酰胺（维生素一 )维生素 核黄素 )维生素 核黄素 )尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 ）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 ）黄素单核苷酸）黄素腺嘌呤二核苷酸 )氢原子（质子）所含维生素名称辅 酶 或 辅 基转移的基团某些小分子有机化合物在催化中的作用 1维生素 硫胺素）泛酸硫辛酸维生素 维生素 一 )叶酸 （焦磷酸硫胺素）辅酶 A （ ）硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸酰基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位所含维生素名称辅 酶 或 辅 基转移的基团某些小分子有机化合物在催化中的作用 2金属酶 (属离子与酶结合紧密，
4、提取过程中不易丢失。金属激活酶 (金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 2、 金属离子是最多见的辅助因子金属 离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。某些金属酶和金属激活酶金属酶 金属离子 金属激活酶 金属离子过氧化氢酶 丙酮酸激酶 K+、 氧化物酶 丙酮酸羧化酶 胱甘肽过氧化物酶 蛋白激酶 氮酶 己糖激酶 糖核苷酸还原酶 磷脂酶 C 基肽酶 细胞色素氧化酶 酸酐酶 脲酶 性磷酸酶 柠檬酸合酶 K+二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位酶分子中氨基酸残基 些与酶活性密切相关的化学基团。 必需基团 :酶的活
5、性中心或活性部位（ 酶分子中 能与底物特异地结合 并 催化底物转变为产物 的 具有特定三维结构的区域 。酶的活性中心 ( 活性中心内的必需基团结合基团(底物辅酶相结合催化基团(化底物转变成产物位于活性中心以外， 维持 酶活性中心应有的 空间构象 和（或）作为 调节剂的结合部位 所必需。 活性中心外的必需基团活性中心以外的必需基团催化基团活性中心结合基团底 物底 物三、同工酶催化相同的化学反应同工酶 (指催化相同的化学反应 ， 但酶蛋白的分子结构 、 理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 。定义 根据国际生化学会的建议，同工酶是由 不同基因编码 的多肽链，或由同一基因转录生成的 不同 不同多肽链组
6、成的蛋白质。H H H 4)3M)24)乳酸脱氢酶的同工酶 举例 1丙酮酸 乳酸乳酸脱氢酶 ( H+ C O O O O 细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾 43 12 73 14 43 2 10 44 49 24 34 44 4 2512 33 3 35 12 11 10 1 6 6 0 5 1 27 20 0 0 9 0 12 0 56 5人体各组织器官 性 %）检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义临床意义同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断心肌梗死和肝病病人血清 4 5 举例 2B B B) B) M)脑 心肌 骨骼肌肌酸激酶 (同工酶1、 酶有单纯酶和结合酶两类。结合酶由
7、酶蛋白和辅助因子构成。2、 结合酶的辅助因子包括金属离子和小分子有机化合物，作用分别是 、 酶的必需基团及活性中心的概念。4、 同工酶（一同三不同）。第二节酶的工作原理在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只加速反应的进程，不改变反应的平衡点。 通过 降低反应所需的活化能 来加快化学反应的速度。 酶与一般催化剂的共同点：（一）酶对底物具有 极高的催化效率（二）酶对底物具有高度的特异性（三）酶的活性与酶量具 可调节性（四）酶具有不稳定性一、 酶反应的特点对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应调节的三方面：一种酶仅作用于一种或一类化合物
8、，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的专一性 (对 专一性 (对 专一性 (立体结构 专一性 (根据酶对 底物结构 选择严格程度分为 3种类型：二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的 活化能 实现的。活化能： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反 应 过 程底物产物酶促反应活化能的改变（二）酶与底物结合形成中间产物酶底物复合物（中间产物）E + S E + 渡态 )与底物相互接近时，其结构相互诱导、相
9、互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶 导契合 。酶与底物结合的诱导契合学说酶 底物结构相适应的变化注意观察： 近效应 与 定向排列 实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 去溶剂化 ，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为 表面效应 。多元催化 一般酸 价催化作用亲核催化作用第三节酶促反应动力学酶促反应动力学： 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括 ： 酶浓度 、 底物浓度 、 温度 、 抑制剂 、 激活剂 等。一、底物浓度对
10、反应速率影响的作图呈矩形双曲线在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈 矩形双曲线 关系。21 3 4 5 6 7 80 9 S S E S E + S对释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是 中间产物学说 ：E + S + P（一）米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性1913年 即米曼氏方程式 ，简称 米氏方程式 (S： 底物浓度V： 不同 S时的反应速率最大反应速率 ( m： 米氏常数 ( Sb 形双曲线和米 随 S 增加 底物之 间与酶结合的竞争性增大 ,V 的增加不再成正比例加速 S S成正比为一级反应S介于 a、 为混合级反应。达 不再增加为零级反应 a、b、c、S S 速度S1/2当 S 很低 ,S V 与 S 成正比代表酶代表底物底物之间与酶的结合几乎无竞争性代表酶代表底物酶被底物所饱和，达 V m S 很高、 S S E ， 在反应的初始阶段 ， 米曼氏方程式推导基于三个假设：（二） S 位是 。2 = S 、 等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。2、 征性常数 之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如：温度、 子强度）有关， 与酶的浓度无关 。3、 和
