2634生物化学(二)

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1、复习重点一、第一章 糖1、葡萄糖的存在形式：不仅以直链结构存在，还以环状形式存在。 2、单糖具有自由羰基，能与（3 分子苯肼）作用生成（糖脎） 。3、天然淀粉有直链淀粉与支链淀粉两种结构。4、寡糖5淀粉经水解后的最终产物是葡萄糖。第二章 脂类1、脂酰甘油与酸、碱或脂酶作用时可发生水解，碱水解时称为皂化作用，产物为甘油和肥皂。2、皂化值：完全皂化 1g 油脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。3、酸败：也称氧化，是指油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味；4、油酸败的化学本质是由于油脂水解可放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮。5、酸值（酸价）：完全中和 1g 油脂中的游离脂肪酸所消耗的氢氧化钾的毫克数。6

2、、脂类的生理学功能有哪些？7、不饱和脂肪酸中最普遍的脂肪酸是油酸。8、在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量比饱和脂肪酸的含量高。9、在组织和细胞中，绝大部分的脂肪酸是作为复合脂类的基本结构成分而存在的，以游离脂类形式存在的脂肪酸含量很少。 10、不同脂肪酸之间的区别主要在于的碳氢链长度及不饱和的双键数目和位置。 11、脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。12、皂化 1 克纯油脂所需要的氢氧化钾的克数称为酯值。 （ 错 ）14、脂肪是_和_所成的酯，也称为真脂或中性脂肪。15、皂化作用：脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。16、脂类的生理学功能。第三章 核酸1. 核酸的概念、功能、种

3、类和构成概念：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。功能：核酸是生物遗传的物质基础种类： 1、脱氧核糖核酸（DNA，细胞核） ；2、核糖核酸（RNA，胞质）2、脱氧核糖核酸(DNA)一级结构、二级结构特点1）一级结构特点：两个脱氧核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接 ，碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对，G-C 之间通过三个氢键连接，A-T 对通过两个氢键连接2）二级结构特点（B-DNA）：由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的右手双螺旋结构；两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键结合在一起；碱基位于双螺旋结构的内侧，而戊糖和磷酸位于两侧组成双螺

4、旋结构的骨架；碱基之间遵循碱基互补配对的原则，即 A 与 T 和 C 与 G 配对；双螺旋的直径为 2nm，顺轴方向，每隔 0.34nm 有一个核苷酸，两个核苷酸间的夹角为 36，沿中心轴每旋转一周有 10 个核苷酸。3）维持 DNA 双螺旋结构稳定性的力一是互补碱基对之间的氢键 二是碱基堆集力。碱基堆集力是由于芳香族碱基的 电子之间相互作用而引起的，DNA 分子中碱基层层堆集，在 DNA 分子内部形成了一个疏水核心，核心内几乎没有游离的水分子，所以使互补的碱基之间形成氢键。是磷酸残基上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键。 3、基因(gene)：是染色体上的具有特定功能的一段 DNA 序

5、列，是一种相对独立的遗传信息基本单位，它编码蛋白质、tRNA 或 rRNA 分子，或者调节这样一段序列的转录。4、核酸的理化性质：粘度：天然的核酸分子的长度可以达到几厘米，但其直径却较小，所以即使很稀的核酸溶液末叶有极大的粘度，而且当核酸溶液因受热或在其他因素作用下发生螺旋到线团的转变时，粘度会降低；紫外吸收：在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm 左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据；酸碱性质：多核苷酸链中两个单核苷酸残基之间的磷酸基的解离具有较低的 pK值，当溶液的pH 值高于 4 时，全部解离呈多阴离子状态

6、，具有较强的酸性；变性、复性与杂交：变性是指核酸双螺旋结构解开，多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程；复性是指在适当的条件下，变性 DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有 A260减小（减色效应） ，DNA 的功能恢复；杂交是指不同来源的 DNA 单链间或单链 DNA 与 RNA 之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区。5、DNA 分子二级结构的特征是双螺旋。6、基因存在于 DNA 分子中。7、核酸分子在 260nm 波长处具有最大吸收峰。8、脱氧核糖核酸分子中含有的特有碱基是胸腺嘧啶。9、DNA 分子的双螺旋结构中，与胸腺嘧啶配对的碱基是腺嘌呤。10、遗传物质

7、DNA 主要集中在细胞核中。11、B-DNA 分子的双螺旋结构中，两链的骨架是由磷酸和脱氧核糖相间连接而成，该螺旋的直径为2nm，螺距为 3.4nm，含 10 对碱基。两链间的碱基以氢键相互配对。12、DNA 变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的（氢键）断裂，变成（单链结构）的过程。13、维持 DNA 双螺旋结构稳定性的力分别为氢键、碱基堆集力、离子键。14、最常用的分离核苷酸类物质的方法有纸层析、纸电泳、离子交换柱层析。第四章 蛋白质1、根据 R 基团的极性，一般可将氨基酸分为非极性或疏水、极性但不带电荷、在 pH7 中带负电荷和在 pH7 中带正电荷四类。 2、肽键：氨基酸彼此以酰胺键互

8、相连接在一起，即一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基形成一个取代的酰胺键。3、透析法：利用胶体对半透膜的不可渗透性将蛋白质溶液内低分子的杂质与蛋白质分离开，而得到较为纯净的蛋白质的过程。4、盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。硫酸铵、硫酸钠和氯化钠是常见的几种蛋白质盐析剂。 5、变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。6、蛋白质的生物功能7、在盐酸溶液中，一切氨基酸都可有相同程度

9、的溶解度。错8、蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序和二硫键的位置。9、下列不属于水解蛋白质的方法的是盐水解法。A酸水解法 B碱水解法C盐水解法 D酶水解法10、维系蛋白质 -片层二级结构的主要化学键是氢键。11、蛋白质经煮沸变性后其生物学活性丧失。12、肽键在 280nm 波长具有最大吸收？ 13、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的溶解度最小。 、14、蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物。15、在蛋白质分子中，氨基酸之间结合的化学键是肽键。16、-螺旋结构属于蛋白质分子的二级结构。17、含有 氨基酸的蛋白质与水合茚三酮发生反应时，呈现篮紫色18、蛋白质分子变性的实质是高级结构破坏

10、。 （ 对 ）19、蛋白质的三级结构主要靠氢键维持。 （ 错 ）20、蛋白质沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀，加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。21、蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性。22、以下属于结合蛋白的是核蛋白。A清蛋白 B球蛋白 C核蛋白 D谷蛋白23、蛋白质的结构：一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的住链结构；二级结构：是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系，是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，主要是 -螺旋结构、- 折叠结构和 -转角；三级结构：是指多肽链中相距较远的氨基酸之间的

11、相互作用而使多肽链弯曲或折叠形成的紧密而具有一定刚性的结构；四级结构：是指两条或多条肽链以特殊的方式结合成有生物活性的蛋白质。24、蛋白质的性质。胶体性质：蛋白质的相对分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体性质，而且是亲水力很强的胶体，在这些胶体颗粒的表面上有一层很厚的水膜而且带有相同的电荷使胶体颗粒互相排斥，故能在水溶液中使颗粒相互隔开而不致聚合下沉，保持其稳定性。蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团，最后从溶液这溶液中沉淀出来；蛋白质的这种脱水作用可借助各种脱水剂、中性盐和重金属盐等进行；蛋白质能够发生两性离解，在碱性介质中，

12、蛋白质被解离成酸使蛋白质带负电荷，在酸性介质中，蛋白质被解离成碱使蛋白质带正电荷；等电点与蛋白质的性质密切相关系，在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其他性质如粘度、渗透压和膨压等都最小，在电场中不移动；当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，即变性作用；但蛋白质肽链主链中的共价键并未打断，所以并未导致其一级结构的变化；蛋白质分子中所含的肽键、苯环、酚以及某些氨基酸能与某些试剂起作用而发生的颜色反应，应用这些颜色反应就可以确定蛋白质的存在；如双所脲反应、米隆反应、酚试剂反应、乙醛酸反应、水合茚三酮反应、蛋白黄

13、色反应和醋酸铅反应等。第五章 酶1、酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性：（1）用量少而催化效率高 ；（2）不改变化学反应的平衡点；（3）可降低反应的活化能2、酶作为生物催化剂的特性（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高等的专一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的调节控制；（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。3、酶的化学本质：酶是蛋白质，由氨基酸组成4、影响酶反应速度的因素：（1）底物浓度的影响；（2）酶浓度的影响；（3）温度的影响；（4）pH 的影响；（5）酶原的激活和激活剂；（6）酶的抑制作用和抑制剂5、在酶反应中，Km 被称为米氏常数。6、如果酶浓度保持不变，当底物浓度增

14、加时，反应初速度会随之增加。7、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够降低反应所需活化能。8、Km 是一个特征性常数，等于达到 1/2Vmax 的底物浓度。9、 酶 的 Km 值 与 底 物 浓 度 有 关 ， 而 与 酶 的 性 质 无 关 。（ 错 ）10、 酶 活 力 随 反 应 温 度 升 高 而 不 断 地 加 大 。（ 错 ）11、酶是由生物的活细胞产生的有催化功能的蛋白质。 （ 对 ）12、竞 争 性 抑 制 剂 与 酶 的 结 合 位 点 ， 同 底 物 与 酶 的 结 合 位 点 相 同 。（ 对 ）13、酶的化学本质是蛋白质，但不能说所有的蛋白质都是酶。 （对）14、

15、酶活力(enzyme activity)：又称酶活性，是催化一定（化学反应）的能力，用（酶反应速度）表示。即 （酶反应速度越大） ，酶活力（越大） 。15、酶的专一性可分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。相对专一性可分为基团专一性和键专一性。16、酶的活力单位：在特定条件下，在 1min 内能转化 1mol 的有关基团的酶量，或是转化底物中1mol 的有关基团的酶量。17、同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。18、六大酶类包括氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类。 19、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用，是对自然

16、酶进行适当的加工与改造。20、酶专一性的类型及其特点。（1）绝对专一性：除只作用于一种底物外，其他任何物质都不与它起催化作用；（2）相对专一性：对结构上相似的一系列化合物起催化作用；又可分为对一个基团具有高度的甚至是绝对专一性而对另外一个基团则具有相对专一性的基团专一性和对基团结构要求不严格，只要底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用的键专一性；（3）立体专一性：只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的专一性。21、酶高效催化效率有关的重要因素：（1）底物与酶的活性中心诱导锲合形成转变态；（2）酶使底物分子中的敏感键变形而易于断裂；（3）某些酶与底物形成不稳定的. 共价的中间物而对底物进行“共价催化” ； （4）酶活性中心的某些基团作为质子供体或质子受体而对