《生物化学简明教程重点》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学简明教程重点（5页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在-碳上2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使
2、分子的光学活性发生变化。5、构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。7、酶：是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。8、全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应，这种酶就称为同工酶。限速酶：整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可以改变代谢方向9、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。10
3、、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。11、蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、
4、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。16、核酸是一种主要位于细胞核内的生物大分子，其充当着生物体遗传信息的携带和传递。核酸可以分为脱氧核糖核酸（DNA）以及核糖核酸（RNA）。17、增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。18、分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新
5、的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交19、维生素：是维持机体正常生命活动部可缺少的一类小分子有机化合物21、竞争性抑制作用:有些抑制剂和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合，减少了没作用机会，因而降低了酶的活力。这种作用称为竞争性抑制作用。22，非竞争性抑制作用:有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位上，就是抑制剂与酶结合后，不妨碍在与底物结合，但所形成的酶底物抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争抑制作用。23、糖是多羟基(2个或以上)的醛类或酮类)化合物，在水解后能变成以上两者之一的有机化合物。24、辅酶：某
6、些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键29、生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧
7、化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（PO）。如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有A
8、DP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
9、答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1） 生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解2、蛋白质有哪些重要功能答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功
10、能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。3、DNA分子
11、二级结构有哪些特点？按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G=C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。4、在稳定的DNA因素：答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作
12、用。还有疏水核心和环境中的正离子。5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。6、怎样证明酶是蛋白质？（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使
13、酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。7、 膜的结构：膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层脂质双分子层具有流动性膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链基团故可使此类蛋白溶解于双分子层的中心疏水部分中外周蛋白的表面主要含有亲水性R基，可以通过静电引力与电荷的脂质双分子层极性头部连接双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合膜蛋白可做横向移动。膜的功能：物质传送作用保护作用信息传递作用细胞识别作
14、用能量转换蛋白质合成与运输内部运输核质分开8、糖类物质在生物体内起什么作用？答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分9、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。（3
15、）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。10、什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？答：答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径11、 三羧酸循环的意义：糖的有氧分解代谢产生的能量最多，是机体利用烫或其他物质氧化而获得能量的最有效方式，它是糖、脂、蛋白质三大物质转化的枢纽，三羧酸循环可供应多种化合物的碳骨架，以供细胞生物合成之用。12、酮体代谢、酮体意义？酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内，脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢。一条途径是进入三羧酸循环氧化，另一条途径是生成乙酰乙酸，-羟丁酸及丙酮，这三种物质统称为酮体。酮体意义：肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持
