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1、生 物 化 学A（上）（Biochemistry A. I）学分数 3 周学时 3课程性质：生命科学学院（理科）专业基础课预修课程：有机化学、普通生物学教学目的：通过本课程的教学，帮助学生掌握组成生物体各类物质（包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激素等）的结构和功能基本内容：生物化学绪论、水分子、氨基酸、蛋白质的一级结构、蛋白质的高级结构、蛋白质的结构与功能、蛋白质的理化性质与分离纯化、酶学、核酸化学、糖生物化学、脂生物化学、维生素与辅酶、激素与信号传导、生物膜与运输。基本要求：学生应按本大纲具体要求，理解和掌握组成生物体重要生物化学物质的基本结构和生物学功能，用所学生物
2、化学基本概念、基本理论和基本方法判断、解释和分析日常生活和自然界发生的生物化学现象的生化本质并指导科学研究及生活。教学用书：Lehninger ：Principles of Biochemistry（3rd edition）（Worth Publisher, 2000）。王镜岩等生物化学（第三版，高等教育出版社，2002年）教学内容、要求和课时安排：绪 论绪论（2学时）教学内容一Science的词源二、科学的内涵三、书本知识 学科发展史 研究方法论化学发展史I Chemistry的词源化学发展史 中国的炼金术传到西方化学发展史 从炼金术到化学化学发展史 从气体元素到物质不灭定理化学发展史 有机
3、化学的发展 四、What is 生物化学五、生物化学重大发展年代表六、生物化学中的关键技术七、生物化学能告诉你什么1 地球上的生命体（organism）中化学物质的种类、结构、功能，和新陈代谢的规律。2 生物化学的研究方法。八、生物化学不能回答的问题 地球上最早的生命是如何出现的？ 又是什么样子？ 它的物质基础是什么？ DNA 和蛋白质什么时候建立了“软件”和“硬件”的关系？宇宙中有没有不同于地球生命的生命体？教学要求1了解“科学”的概念和含义，“科学”的发展简史。2了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。水分子水分子（1学时）教学内容一、水生物中的化学反应绝大部分在水
4、中进行，因为有了水，才有了酸和碱。二、氢键水中溶解了溶质后产生的浸透压水分子的极性对其理化性质的影响三、水分子的性质四、液态水中的氢键五、固态水中的氢键六、氢键的强弱与方向密切相关七、水中的酸、碱解离 Henderson-Hasselbalch方程: pH = pK +log质子受体/质子供体教学要求1 了解水的分子结构、性质及水分子在生物化学中的作用。2 掌握水分子在生物化学中的作用。氨基酸氨基酸（5学时）教学内容一、蛋白质化学研究史二、蛋白质的分类1 按理化性质分: 1）. 单纯蛋白 (simple protein) 2）. 复合蛋白 (conjugated protein) 3）. 衍生
5、蛋白质 (derived protein) 2按功能的蛋白质分类1）. 酶类 占细胞内蛋白质种类的绝大部分2）. 运输蛋白 如albumin, hemoglobin, transferrin等3）. 收缩运动蛋白 如actin, myosin, tubolin等4）. 激素蛋白 如insulin, growth hormone等5）. 细胞激动素(cytokinin) 如EGF, PDGF, IL-2等6）. 受体蛋白 如insulin receptor, rhodopsin等7）. 毒素蛋白 如cholera toxin, ricin, pertussist. 8）. 营养贮藏蛋白 如pro
6、lamine, glutelin等9）. 防御蛋白 如IgG等10）.结构蛋白 如keratin, collagen等三、对蛋白质化学有突出贡献的Nobel奖获得者四、氨基酸是蛋白质的基本组成材料五、20种氨基酸的发现年代表六、氨基酸的名称与符号（中文名、英文名、三字符号和单字符号）七、L-氨基酸的基本结构1 L型和D型的由来 2 甘油醛的旋光性3 L型氨基酸与D型氨基酸“ 黄氏”判断法 （看CAR的走向）八、修饰型氨基酸从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上九、氨基酸的旋光性1 Maxwell 方程对光的理解2 旋光性3 光的圆二色性十、氨基酸的理化性质1一般物理性质2氨基酸的理化性质1）
7、两性电解质2）氨基酸等电点的计算3）蛋白质的等电点计算4）氨基酸的酸碱滴定3氨基酸的化学性质（I）1）850左右分解成？ 2）氨基酸的化学反应: 与茚三酮 (ninhydrin) 的反应 定量反应 与亚硝酸的反应 Van Slyke定氮 与2,4-二硝基氟苯 (FDNB) 的反应 测序 与甲醛的反应 氨基滴定 与酰化基的反应 氨基保护基 与二甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应 测序 与荧光胺的反应 微量检测 与Edman试剂 (苯异硫氢酸) 和有色Edman试剂的反应 测序4氨基酸的化学性质（II）1）羧基的化学反应 Strecker降解: 特殊条件下, 还原成氨基醇、氨基醛 与肼 (h
8、ydrazine) 的反应 C端氨基酸分析2）侧链的化学反应 羟基: 酯化 (生物体内的磷酸化) 巯基: 氧化还原5氨基酸的化学性质（III）根据氨基酸侧链的结构，历史上曾研究出了每种氨基酸侧链的特异性反应，可以用来定性和定量分析，但现在已经弃用。十一、氨基酸的鉴定、分离纯化教学要求1 了解蛋白质化学的研究简史、掌握蛋白质的分类。2 了解氨基酸的发现简史、掌握20种基本氨基酸的化学结构、中英文名称、三字符号和单字符号。3 掌握20种基本氨基酸的化学性质和物理性质。4 掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法。蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（5学时）教学内容一、蛋白质的结构层次 四个层次:primary
9、 structure 一级结构： 氨基酸序列secondary structure 二级结构： 螺旋，折叠tertiary structure 三级结构： 所有原子空间位置 quanternary structure 四级结构： 蛋白质多聚体 二、肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连1氨基酸通过肽键（peptide bond) 连接起来的链状物根据其长短称为寡肽、短肽、多肽和蛋白质，很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。2研究蛋白质的一级结构，就是要将氨基酸的排列顺序搞清楚。3 Sanger第一个将一个蛋白质（胰岛素）的所有氨基酸的排列顺序通过高度的实验技巧加以确定。4Sanger试剂(FDNB)标记N末
10、端三、蛋白质一级结构测定的步骤1、蛋白质的分离纯化 Purification2、二硫键的拆分与保护 S-S cleavage & blocking3、(亚基分离） Subunit separation4、多种方法的部分水解 Partial h.5、分离水解后得到的多肽 Peptide s.6、测序 Sequencing7、重叠 Overlapping四、二硫键的切割与保护1、过甲酸performic acid 不可逆2、亚硫酸分解Sulfitolysis 可逆3、还原氧化 不可逆五、Cys 容易引起的问题1、Cys受空气氧化而形成Cys-Cys2、Cys和Cys-Cys会发生交换反应3、分析氨
11、基酸组成时，Cys容易受修饰而不利于定量4、S-S键使蛋白酶难于作用5、Edman反应中不能形成稳定的PTH-AA6、多条肽链以S-S键相连，拥有两个以上N末端，无法用Edman法测序六、蛋白质一级结构测定的步骤1、蛋白质的分离纯化 Purification2、二硫键的拆分与保护 S-S cleavage & blocking3、(亚基分离) Subunit separation4、多种方法的部分水解 Partial h.5、分离水解后得到的多肽 Peptide s.6、测序 Sequencing7、重叠 Overlapping七、肽键的专一性水解(化学法)1化学法: BrCN, H+, NH
12、2OH, etc2肽键的专一性水解(酶法)1）泛用酶： 胰蛋白酶（trypsin）； Lys-X, Arg-X (XPro) 胰糜乳蛋白酶（chymotrypsin）；Y-X（Y=Y,F,W; XPro) 嗜热菌蛋白酶（thermolysin）； 木瓜蛋白酶（papain）； X-Y (X=R, K,Q, H, Y) 胃蛋白酶（pepsin）； 枯草杆菌碱性蛋白酶（subtilisin） 2）专一酶： Lys-X; X-Lys; Arg-X; Glu-X; X-Asp; Pro-X; Asn-X (商品名：Endoproteinase Asn-C)八、蛋白质一级结构测定的步骤1、蛋白质的分离纯化 Purification2、二硫键的拆分与保护 S-S cleavage & blocking3、(亚基分离） Subunit separation4、多种方法的部分水解 Partial h.5、分离水解后得到的多肽 Peptide s.6、测序 Sequencing7、重叠 Overlapping九、N末端和C末端测序法N末端：1、Sanger法2、Edman法3、Dansyl chloride/Edman组合法4、酶降解法C末端：1、肼法2、3H标记法3、酶降解法 4、PFPA/PFPAA法十、其他序列测定法Dicarboxypeptidase (DCP) 法质谱法质谱法N末端和C末
