生化各章小结(一)

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1、生物化学各章小结（一),第二章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的生理功能（掌握） 二、蛋白质的分子组成（掌握） （一）元素组成特点含氮量约占16% （意义？） （二）蛋白质的基本组成单位氨基酸 （自然界的氨基酸有300余种） 但构成人体组织蛋白质的氨基酸为20种， 均属于编码氨基酸（何为非编码氨基酸?） 1.氨基酸的结构特点 20中氨基酸中除甘氨酸和脯氨酸外均为 L-型-氨基酸,2氨基酸的分类（一般了解） 根据R侧链基团的性质分类分为哪4类？ 3几种含特殊基团的氨基酸（掌握） （1）碱性 氨基酸精氨酸、组氨酸赖氨 （2）酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸 含两个羧基的氨基酸 （3）含硫氨基酸半胱氨酸（含

2、巯基）、 在蛋白质分子中形成什么化学键? 蛋氨酸(又称甲硫氨酸) 转甲基作用,（4）含苯环的氨基酸苯丙氨酸、酪氨酸 （5）含羟基的氨基酸丝氨酸、酪氨酸、 苏氨酸 4. 氨基酸的理化性质 掌握(1) 两性电离 (2)紫外吸收性质(哪两种 氨基酸在280nm波长处具有吸收峰? 氨基酸的其它性质(一般了解)。 5. 蛋白质分子中氨基酸的连接方式 以肽键相连,三、蛋白质的分子结构 要求掌握各级结构的概念 （一）一级结构蛋白质多肽链中氨基酸 的排列顺序。 蛋白质的空间结构构象 （二）二级结构 指多肽链主链（不涉及 R侧链基团）各原子的空间排布 1. 蛋白质二级结构有哪几种类型？ 2. 稳定二级结构的化学

3、键是什么？,（四）四级结构有两条以上具有独立三 级结构的多肽链（称为亚基）以非共价键缔 合而成的聚合体，称为蛋白质的四级结构。 如血红蛋白Hb 一分子珠蛋白 (22) +4血红素,（三）三级结构指多肽链在二级结构的 基础上，由于各氨基酸残基 R侧链基团 之间的相互作用，进一步盘曲、折叠形 成具有特殊形态球状构象（即所有原子 或基团的空间排布，既包括主链也涉及 R侧链）。 一般说具有三级结构的多肽链才称为蛋白质,四、蛋白质的理化性质 （掌握） （一）两性解离及等电点 1什么情况下蛋白质 解离为正离子或负离子 状态？(溶液pHpI 或pHpI) 2何谓蛋白质的等电点？ （二）蛋白质的胶体性质（大分

4、子性质） 蛋白质分子量大，多数在1万10万，最小 的约6千，颗粒大小在胶体颗粒范围内即 （1 100nm）。 1蛋白质溶液的两稳定因素是什么？,五、蛋白质的分类 （一）按组成分类单纯蛋白质 结合蛋白质 （二）按分子形状分类 （三）按功能分类,（三）何谓蛋白质的变性作用？ （掌握） 1有哪些理化因素可引起蛋白质变性？ 2变性蛋白质最显著的变化是么？ 某些理化性质改变非共价键(也称次级键)断裂 侧链基团必然暴露,是否共价键断裂?生物学活性 丧失 是天然蛋白易消,还是变性蛋白易消化? （三）何谓蛋白质的变性作用？ （掌握） 1有哪些理化因素可引起蛋白质变性？ 2变性蛋白质最显著的变化是么？ （四）沉

5、淀蛋白质的方法有哪些？（熟悉） 试述各种方法的原理及其实用意义。 1. 盐析； 2. 某些有机溶剂； 3. 生物碱试剂 3. 重金属盐；,（五）蛋白质的紫外吸收性质（掌握） 由于哪两种氨基酸残基的存在使蛋白质 在 280nm波长处有光吸收峰？ 四、蛋白质的分类 （一）按组成分类 体内主要的单纯蛋白质有哪些？ 体内最主要的结合蛋白质有哪几种？ （二）按分子形状分类 （三）按功能分类,单纯蛋白,结合蛋白 单纯蛋白,第三章 核酸的结构与功能 一、核酸的化学组成 (掌握) （一）组成成分碱基、戊糖、磷酸 碱基A、G、C、U、T 戊糖核糖、脱氧核糖 磷酸 （二）基本组成单位核苷酸 RNAAMP、GMP、

6、CMP、UMP(四种NMP) DNAdAMP、dGMP、dCMP、dTMP(四种dNMP) (三)试比较两类核酸RNA、 DNA组成的异同点。 碱基的异同：戊糖的不同：磷酸： 碱基配对规律: DNAAT CG RNAAU CG,（四）核酸分子中核苷酸的连接方式： 以3，5磷酸二酯键相连 （五）核酸的一级结构 指核酸分子中核苷酸的排列顺序或者 碱基的排列顺序二、DNA的空间结构与功能（掌握 ） (一) DNA的一级结构? （一）DNA的二级结构双螺旋结构 双螺旋结构模型的要点： （二）DNA的功能三、RNA的结构与功能按功能分类可 分为三大类（掌握其特点和功能）,（一）mRNA 1. mRNA的

7、结构特点： 帽子结构5末端m7GpppNm 尾巴结构3末端有30200多个腺 苷酸残基 （polyA) 2. mRNA的功能 蛋白质生物合成的 直接模板 。 （二）tRNA 1.tRNA的结构特点： （1）分子中含有较多的稀有碱基 （2）其二级结构为三叶草结构,(3) 3末端均为CCA-OH是连接氨基酸的部位， 称为氨基酸臂 (4) 有三个环DHU环、T环 及反密码环。 还有一个可变环（额外环 ） ,携带不同氨 基酸的tRNA有其特异的反密码子，与mRNA上 密码子互补。 4.tRNA的功能： 识别mRNA上密码子,携带并转运相应的氨基 酸至核糖体(或核蛋白体)上参与多肽链的 合成。,（三）r

8、RNA 有数种rRNA和多种核糖体蛋白质 构成 核糖体在蛋白质生物合成过程中起 装配机的作用(即蛋白质合成的场所) 。 三种RNA共同参与多肽链的合成。,四、核酸的理化性质 要求掌握 （一）紫外光吸收性质 由于嘌呤和嘧啶碱基（含共轭双键）的存在， 在260nm波长处 , 具有光吸收峰。 （二）核酸的变性与复性 1.DNA变性是指在某些理化因素作用下，维 系DNA双螺旋结构的非共价键（主要是碱基之 间的氢键）断裂，DNA分子双螺旋解开成单链的 过程。,何谓增色效应? (要求掌握) 变性温度值与DNA分子中碱基的组成有关。 G-C碱基对含量越高，变性温度值越大。 为什么？ 何谓Tm值? 要求熟悉：

9、引起DNA变性的理化因素有加热、 酸、碱、乙醇、尿素等。 2. 复性与杂交 (要求掌握) 何谓DNA的复性与杂交？ 何谓减色效应？(一般了解),1.多磷酸核苷酸NTP参与能量代谢, 合成RNA的原料 2.环化核苷酸cAMP、cGMP 作为某些激素作用的第二信使 3.核苷酸衍生物作为酶的辅酶（基） 如辅酶（NAD+)、辅酶（NADP+)、辅酶A（HACoA）、FAD、（后者为辅基）等,五、体内重要的游离核苷酸 及其衍生物 要求熟悉及了解：,第五章 酶 一、酶的概念及分子组成（掌握） 酶是活细胞合成的，对其底物（被酶催化的物质） 具有高度催化效率、高度专一性（特异性）的生物 催化剂。其化学本质为蛋

10、白质。 （一）酶的化学组成 1. 单纯酶 2. 结合酶 蛋白质部分酶蛋白决定酶促反应 的特异性 (称为全酶) 非蛋白质部分辅助因子决定酶促 反应的性质 辅助因子 金属离子 小分子有机化合物 3何谓金属酶、金属激活酶？何谓辅基、辅酶？,B族维生素与辅酶（辅基）（掌握） 8种B族维生素的名称、化学名称、辅酶（基） 形式及主要功能 （见P50表5 -1） (二)酶的命名和分类 1酶的命名(一般了解) 2酶的分类(熟悉) 二、酶促反应特点 （掌握） (一) 高度催化效率 (二) 高度的专一性或特异性（三种） (三) 酶活性的可调节性 (四)酶活性的高度不稳定性,三、酶的催化作用机制及调节 (一)酶的活

11、性中心及酶的必需基团的概念 (二)何谓酶原及酶原的激活？ 某些酶以酶原的形式存在有何生理意义？ (三)酶的催化作用机制(一般了解) (四)酶活性的调节 1变构调节 2酶的化学修饰调节,掌握,四、影响酶催化作用的因素 （一）底物浓度的影响 米曼氏方程式； 米氏常数 Km 值（掌握） 1. 定义是酶促反应 速度v1/2Vmax 时的 底物浓度。 2. 是酶的特征性常数只与酶的性质有关。 3. 不受酶浓度、底物浓度的影响。,（二）酶浓度的影响 当SE时，E增加， 酶促反应速度加快呈正比关系。 （三）温度的影响 （最适温度） (四)pH的影响 (最适pH),4. 近似地反映酶与底物的亲和力 Km 值越

12、大，酶与底物的亲和力越小； Km 值越小，酶与底物的亲和力越大。,要求熟悉,（五）激活剂的影响： 必需激活剂和非必需激活剂 （一般了解） (六)抑制剂的影响 1.不可逆性抑制作用(要求掌握概念及两点意义) （1）解释有机磷农药对什么酶?(含羟基的酶即胆 碱酯酶)起抑制作用，用何种物质解毒？(用 解磷定解毒) （2）解释重金属离子Ag+ 、Hg2+和砷化物的中毒 机理对什么酶?(含巯基-SH的酶起抑制作用 用何物质解毒？用二巯基丙醇解毒）,2. 可逆性抑制作用要求掌握概念 三种 类 型； 其中，竞争性抑制作用的特点；(要求掌握) 并说明其实用意义解释某些药物的作用 机理 (以磺胺类药物为例说明之

13、） 见下一张图:,磺胺类药物的抑菌机制（牢固掌握） 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶,五、酶与医学 要求掌握：同工酶的概念 ；以乳酸 脱氢酶(LDH)同工酶为例,说明其临床 意义；熟悉LDH同工酶是由哪两种亚基 构成的四聚体?共有几种LDH同工酶? 熟悉酶制剂在医学上的应用； 其它一般了解。,第六章 生物氧化 一、概述 掌握： （一）生物氧化的概念 （二）生物氧化的特点 二、生物氧化的方式 熟悉： （一）生物氧化过程中CO2 的生成有机酸的 （-或者-氧化脱羧及单纯脱羧） （二）生物氧化物质的氧化方式 三、呼吸链（线粒体氧化体系）掌握 生物氧化过程中水和ATP的生成,（一）呼吸链 1.呼吸链的

14、定义(掌握) 2.呼吸链的组成及作用递氢体 及电子传递体（共5种，简要说明之） NADH、FMN、FAD、 (FeS) 、CoQ 、Cyt (b 、c1 、c 、aa3 ) (掌握两点) 氰化物(CN)和CO中毒机理阻断电子从 Cytaa3 传递给氧 ,而使细胞呼吸停止 ,很快引起 死亡。 CoQ (辅酶Q) 是否由B组维生素参与构成? 3.呼吸链的排列顺序(一般了解) 两条重要的氧化呼吸链 （1）NADH氧化呼吸链 (2)琥珀酸氧化呼吸链,（二）ATP的生成 (掌握) 1.底物水平磷酸化概念 2.氧化磷酸化 概念 （1） P/O比值定义 代谢物脱下的氢经NADH氧化呼吸链， P/O比值约为几

15、？产生ATP的数目是 多少？经琥珀酸氧化呼吸链氧化，P/O 比值约为几？可产生ATP的数目是多少？,一般了解： （2）影响氧化磷酸化的因素有哪些？ 抑制剂呼吸链抑制剂（阿米妥、鱼藤酮 抗霉素A、(CN- 、CO 前面已着重叙述) 、叠氮 化物、H2 S) 解偶联剂(2,4-二硝基苯酚、甘草次酸等） ATP/ADP的调节 甲状腺素的调节 3. 胞液中NADH的氧化 （1）-磷酸甘油穿梭产生ATP的分子数 是多少？ （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭产生ATP的分 子数目是多少？ 4.肌肉和脑组织能量的储存形式是 什么？(掌握),三、其他氧化体系（非线粒体氧化体系） 熟悉及了解： （一）微粒体中的氧化酶 加单氧酶系此酶系中的辅助因子有哪 些？又称为什么酶？有什么功能？ 此外，还有加双氧酶。 （二）过氧化物酶体中的酶类 1.过氧化氢酶 清除H2O2 使某些物质氧化 清除H2O2 2.过氧化物酶 (三）超氧化物岐化酶（SOD)清除什么？,第七章 糖代谢 一、概述 掌握（一）糖的生理功能、 （二）糖代谢概况、,二、糖原的合成与分解 掌握： （一）糖原的合成 概念、糖原合成 反应的特点 ： 1. 糖原引物 2.关键酶 3.由ATP、UTP供能，UTPG是活性葡萄糖 供体 （二）