名词解释 生物化学

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1、 名词解释 第三章 蛋白质化学 1.1. 等电点等电点 PIPI 在某一 PH 溶液中，该氨基酸基本以兼性离子的形式存在，或者少量的正负离子浓度相 等，氨基酸的净电荷为零，此时的 PH 称为等电点。 2.2. 肽键和肽链肽键和肽链 肽键：肽键是一分子氨基酸的羧基和一分子氨基酸的氨基脱水缩合形成的酰胺键， 即-CO-NH。- 肽链：每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多 个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。 3.3. 肽平面及二面角肽平面及二面角 肽平面：肽链主链上的重复结构肽单位实际上就是肽平面 二面角：绕 CN1 键旋转的角度称 角，

2、绕 CC2 键旋转的角度称 角，这两个旋转角 度叫二面角。 4.4. 一级结构一级结构 多肽链内氨基酸残基从 N 端到 C 端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的 结构。 5.5. 二级结构二级结构 是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、 形成氢键， 沿某一主轴盘旋折叠而形成的局 部空间结构。 6.6. 三级结构三级结构 多肽链在二级结构的基础上， 通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠， 借助次级键维 系 螺旋、 折叠、 转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。 7.7. 四级结构四级结构 由相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白结构， 维持四级结构稳定的作用力 是疏水作用、离

3、子键、氢键、范德华力。 8.8. 超二级结构超二级结构 指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用， 进一步组合成有规则的结构组合体， 作为三 级结构的构件。 9.9. 结构结构域域 是在二级结构和超二级结构基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区， 是在空间上 能辨认的三维实体。 10.10. 蛋白质变性与复性蛋白质变性与复性 变性： 当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响， 使其分子内部原有的高级结构发生变 化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结 构的变化。 复性： 高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后， 可缓慢地重新自发折叠形成原 来的构象，恢复

4、原有的理化性质和生物活性。 11.11. 分子病分子病 由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异， 使蛋白质的生物学功能减退或丧失， 甚至 造成生理功能的变化而引起的疾病。 12.12. 肽肽 氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水形成肽。 第二章 核酸的结构与功能 1.1. 变性与复性变性与复性 变性：在一定物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的 过程。 复性：变性 DNA 在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构成为复性。 2.2. 分子杂交分子杂交 在一定的条件下， 具有互补序列的不同来源的单链核酸分子， 按照碱基配对原则结合在 一起称为杂

5、交。 3.3. 增色效应和减色效应增色效应和减色效应 增色效应： 将 DNA 的稀盐溶液加热到 80100时， 双螺旋结构解体， 两条链分开形成单链， 由于双螺旋分子内部的残基暴露，260nm 紫外吸收值升高，这种现象称为。 减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核苷酸成分的光吸收值之和小 30%40%，这是由 于在有规律的双螺旋结构中碱基紧密地堆积在一起造成的，这种现象称为。 4.4. 回文结构回文结构 双链 DNA 中含有的结构相同、方向相反的序列？ 5.5. TmTm 热变性过程中光吸收值达到最大吸收一半时的温度称为该 DNA 的熔点或溶解温度，用 Tm 表示。 6.6. cAMPcAMP

6、 3 ，5环腺苷酸，是多种动物激素作用于靶细胞后产生的胞内信使，有传递和放大 激素信号的作用，又被称为“第二信使” 。 7.7. ChargaffChargaff 定律定律 腺嘌呤与胸腺嘧啶的数量相等，鸟嘌呤与胞嘧啶的数量相等。 第四章 酶 1.1. 活性中心活性中心 指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接相关的部位。 2.2. 全酶全酶 结合酶蛋白与某一特定的辅因子结合，能成为有活性的全酶。 3.3. 酶原酶原 有些酶在合成之后， 即可自发地折叠成一定的三维结构， 表现出催化活性。 而另一些酶， 特别是一些与凝血和消化作用有关的酶， 最初是以没有活性的前体形式合成和分泌的， 这种 前体

7、称为“酶原” 。 4.4. 活力单位活力单位 酶的活力大小，也就是酶量的多少，用酶的活力单位来度量。 5.5. 比活力比活力 比活力是指每单位质量样品中的酶活力， 即每毫克蛋白质中所含的酶活力单位数或每千 克蛋白质中含的 Kat 数。 6.6. 米氏方程米氏方程 7.7. KmKm 米氏常数。Km 值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。单位：浓度单位。是酶的 特征物理常数。Km 大表示酶与底物亲和力弱，反之。 8.8. 诱导契合诱导契合 酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合， 但酶的活性中心是柔性的而非 刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基

8、因达 到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。 9.9. 变构效应变构效应 当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后， 会引起酶分子构象改变从而影响酶的催 化活性，这种效应称为变构效应又称别构效应。 10.10. 核糖酶核糖酶 对 RNA 有催化活性的 RNA 称为核酶（核糖酶） 。 11.11. 辅酶和辅基辅酶和辅基 将作为电子、 原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程的辅因子称为辅酶或 辅基。 辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子物质称为辅酶。 辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。 12.12. 固

9、定化酶固定化酶 是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶？ 13.13. 酶工程酶工程 是围绕着酶所特有的生物催化性能使其在工农业、 医学及其他方面发挥作用的一门应用 技术，是酶学基本原理与化学工程技术及 DNA 重组技术有机结合的产物。 第七章 糖类分解代谢 1.1. 糖酵解糖酵解 糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着 ATP 生成的一系列反应， 是一切生物有机体中 普遍存在的葡萄糖降解的途径。 2.2. 三羧酸循环三羧酸循环 简称 TCA 循环，又名柠檬酸循环。从乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经加 水、脱氢、脱羧等多步反应，又重新生成草酰乙酸，构成一个循环途径

10、。 3.3. 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径 又称己糖磷酸之路，分为两个阶段：葡萄糖的直接脱羧阶段和非氧化的分子重排阶段。 4.4. 糖异生作用糖异生作用 由非糖前体（如丙酮酸、草酰乙酸等）合成葡萄糖的过程。 5.5. 糖的有氧氧化糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。 6.6. 底物循环底物循环 （在糖异生反应中， 拿 6-磷酸果糖磷酸化为 1,6-二磷酸果糖和后者又被水解为 6-磷酸果 糖这样）一对由不同酶催化的正逆反应称为底物循环。 7.7. 乳酸循环（乳酸循环（ColiColi 循环）循环） 葡萄糖酵解作用在肌肉组织中生成乳酸，乳酸通过血液循环进入肝脏， 在肝脏内

11、在乳酸 脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖，后又 被肌肉摄取并加以利用，此循环称为乳酸循环。 第八章 生物氧化和氧化磷酸化 1.1. 生物氧化生物氧化 生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成 CO2 和 H2O 释放出能量， 并偶联 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程。 2.2. 氧化磷酸化氧化磷酸化 使氢和电子顺着呼吸链逐步传递给氧，生成水，产生大量的能量。 3.3. 底物水平磷酸化底物水平磷酸化 底物脱氢，脱水或发生分子重排可生成高能磷酸键转移给 ADP，使其转为 ATP 的过程。 （纯粹由底物分子产生的能量） 4.4. 呼吸链呼吸链

12、电子传递链是一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统， 因 其功能和呼吸作用直接相关，故称呼吸链。 5.5. 磷氧比磷氧比 P/O比是指每消耗一个氧原子 （或每对电子通过呼吸链传递至氧） 所产生的ATP 分子数。 6.6. 能荷能荷 在总的腺苷酸系统中（即 ATP,ADP,AMP 浓度之和）所负荷的高能磷酸基数量。 第十章 脂类代谢 1.1. 酮体酮体 由脂肪酸的-氧化及其他代谢所产生的乙酰 CoA，在一般的细胞中可进入三羧酸循环 和呼吸链进行彻底氧化分解生成 CO2 和 H20；但在动物的肝细胞中脂肪酸氧化常不能彻底 进行，乙酰 CoA 还有另一条去路，可生成乙酰乙酸，-

13、羟丁酸和丙酮等中间物质，这三种 产物统称为酮体。 2.2. 必需脂肪酸必需脂肪酸 必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少， 但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多 不饱和脂肪酸。 3.3. 脂肪酸的脂肪酸的- -氧化氧化 第十一章 氨基酸的分解与转化 1.1. 氧化脱氨作用氧化脱氨作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的酮酸的过程。 2.2. 转氨基作用转氨基作用 -氨基酸和 -酮酸之间的氨基转移反应。 3.3. 脱羧基作用脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶作用下，发生脱羧反应生成胺类化合物。 4.4. 鸟氨酸循环鸟氨酸循环 由氨形成尿素。 第十一章 氨基酸的分解与转化 1.1. 氧化脱氨作用氧化脱氨作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的酮酸的过程。 2.2. 转氨基作用转氨基作用 -氨基酸和 -酮酸之间的氨基转移反应。 3.3. 脱羧基作用脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶作用下，发生脱羧反应生成胺类化合物。 4.4. 鸟氨酸循环鸟氨酸循环 由氨形成尿素。