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1、医学生物化学各章节知识点习题及参考答案（单项选择题）第一章 蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。2.关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的羧基
2、和一分子氨基酸的氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。具体参见教材20页小结。4.分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的
3、，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的。具体参见教材15页。5.维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3，5-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 蛋白质的三级结构是。具体参见教材12页蛋白质的三级结构。6.芳香族氨基酸是( )A. 苯丙氨酸B. 羟酪氨酸C. 赖氨酸D. 脯氨酸E. 组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨
4、基酸是既含氨基（NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。7.变性蛋白质的主要特点是( )A. 黏度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 容易被盐析出现沉淀提示：变性蛋白质丧失了其生物学活性。具体参见教材19页蛋白质的变性。8.下列具有四级结构的蛋白质是( )A. 纤维蛋白B. 肌红蛋白C. 清蛋白D. 乳酸脱氢酶E. 胰岛素提示：像血红蛋白那样的蛋白质是由许多个三级结构的多肽链以非共价键聚合而成的一个蛋白质分子。此时，多肽链称为原体，其聚合体称为寡聚物，该寡聚物所具的立体结构称为四级结构。并且认为保持四级结构的力，以疏水键为最大。此外，氢键、离子键也与四级结构
5、有关。具有四级结构的蛋白质，除上述血红蛋白外，还有参与细胞内的代谢的各种酶，这对于代谢的调节，特别是变构性质的出现，蛋白质的四级结构被认为起着重要的作用。9.蛋白质高分子溶液的特性有( )A. 黏度大B. 分子量大，分子对称C. 能透过半透膜D. 扩散速度快E. 有分子运动提示：高分子化合物的性质与它的形态有密切关系。高分子链具有柔顺性容易弯曲成无规则的线团状，导致形态不断改变。又具有一定弹性。高分子链的柔顺性越大，它的弹性就越强(如橡胶)。高分子溶液比溶胶稳定，在无菌、溶剂不蒸发的情况下，可以长期放置不沉淀。由于高分子化合物具有线状或分枝状结构，加上高分子化合物高度溶剂化，故粘度较大。10.
6、蛋白质分子中主要的化学键是( )A. 肽键B. 二硫键C. 酯键D. 盐键E. 氢键提示：维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 11.蛋白质的等电点是指( )A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值B. 蛋白质溶液的pH值等于7.4时溶液的pH值C. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值提示：蛋白质是由氨基酸组成的，蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸
7、性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。具体参见教材16页蛋白质的两性电离。12.关于蛋白质的二级结构正确的是( )A. 一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型B. 是多肽链本身折叠盘曲而形成C. 主要为-双螺旋和-片层结构D. 维持二级结构稳定的键是肽键E. 二级结构类型及含量多少是由多肽链长短决定的提示：蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有-螺旋结构和-折叠结构，。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。13.关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是( )A. 在-碳原子上都结合有氨基或亚氨基B. 所有的-碳原子都是不对称碳原子C. 组成人体的氨基
8、酸都是L型D. 赖氨酸是唯一的一种亚氨基酸E. 不同氨基酸的R基团大部分相同提示：蛋白质彻底水解后，用化学分析方法证明其基本组成单位是-氨基酸。存在于自然界的氨基酸有300余种，。具体参见教材4页蛋白质氨基酸的结构特点。第二章 核酸化学1 DNA水解后可得下列哪组产物（ ）A 磷酸核苷B 核糖C 腺嘌呤、尿嘧啶D 胞嘧啶、尿嘧啶E 胞嘧啶、胸腺嘧啶提示：核酸经水解可得到很多核苷酸，因此核苷酸是核酸的基本单位。具体参见教材22页核酸的化学组成。2DNA分子杂交的基础是（ ）A DNA变性后在一定条件下可复性B DNA的黏度大C 不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对D DNA变性双链解开后
9、，不能重新缔合E DNA的刚性和柔性提示：核酸热变性后，温度再缓慢下降。具体参见教材34页核酸分子杂交。3.有关cAMP的叙述是（ ）A cAMP是环化的二核苷酸B cAMP是由ADP在酶催化下生成的C cAMP是激素作用的第二信使D cAMP是2，5环化腺苷酸E cAMP是体内的一种供能物质提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。4维持DNA双螺旋结构稳定的因素有（）。A 分子中的3，5-磷酸二酯键B 碱基对之间的氢键C 肽键D 盐键E 主链骨架上磷酸之间的吸引力提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补
10、(A-T，G-C) 。具体参见教材27页DNA的空间结构。 5DNA分子中的碱基组成是（）。A ACGTB TGC ACD CGATE AG提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)。详见教材28页DNA的空间结构。6下列影响细胞内cAMP含量的酶是（）。A 腺苷酸环化酶B ATP酶C 磷酸酯酶D 磷脂酶E 蛋白激酶提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使。7tRNA分子二级结构的特征是（）A. 3端有多聚AB. 5端有C-C-AC. 有反密码子环D. 有氨基酸残基E. 尿嘧啶环提示：tRNA分子内的核苷酸通过碱基
11、互补配对形成多处局部双螺旋结构，。具体参见教材31页转运RNA。 8关于碱基配对，下列错误的是（）A 嘌呤与嘧啶相配对，比值相等B A与T（U）、G与C相配对C A与T之间有两个氢键D G与C之间有三个氢键E A-G，C-T相配对提示：碱基互补配对原则：。具体参见教材28页DNA分子结构的双螺旋模型。 第三章 酶1 关于酶的叙述正确的一项是（）A 所有的酶都含有辅酶或辅基B 都只能在体内起催化作用C 所有酶的本质都是蛋白质D 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行E 都具有立体异构专一性提示：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。2 有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活
12、，是因为（）A 与酶分子中的苏氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除它对酶的抑制作用B 这种抑制属反竞争性抑制作用C 与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用D 属可逆抑制作用E 与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用提示：有机磷与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，而解磷啶可消除对酶的抑制作用，使酶复活。3酶化学修饰调节的主要方式是（）A 甲基化与去甲基化B 乙酰化与去乙酰化C 磷酸化与去磷酸化D 聚合与解聚E 酶蛋白与cAMP结合和解离提示：酶蛋白在另一种酶催化下，通过共价键结合或脱去某个特定基团，导致酶活性变化，这种调节方式称为化学修
13、饰（共价修饰）。如：磷酸化与脱磷酸 。4酶原所以没有活性是因为（）A 酶蛋白肽链合成不完全B 活性中心未形成或未暴露C 酶原是一般蛋白质D 缺乏辅酶或辅基E 是已经变性的蛋白质提示：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。实际上酶原是无活性状态酶的前身物。在此区域中，集中了与酶活性密切有关的基团，称酶活性必需基团。常见的必需基团有丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基以及谷氨酸和天冬氨酸的侧链羧基等。因此将这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。5酶的活性中心是指（）A 由必需基团
14、组成的具有一定空间构象的区域B 是指结合底物但不参与反应的区域C 是变构剂直接作用的区域D 是重金属盐沉淀酶的结合区域E 是非竞争性抑制剂结合的区域提示：这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心6非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者的（）A Km值增加B 抑制剂与底物结构相似C Km值下降D 抑制剂与酶活性中心内的基因结合E 提高底物浓度Vm仍然降低提示：竞争性抑制作用特点是抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。Vm不变，Km值增加。酶的非竞争性抑制作用特点是抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。抑制剂不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。Vm降低，Km值不变。7对酶来说，下列不正确的有（）A 酶可加速化学反应速度，因而改变反应的平衡常数B 酶对底物和反应类型有一定的专一性（特异性）C 酶加快化学反应的原因是提高作用物（底物）的分子运动能力D 酶对反应环境很敏感E 多数酶在pH值近中性时活性最强提示：生物体内所有的反应均在常温、常压和近中性温和的内环境条件下进行。这是因为生物体内存在着一种生物催化剂一
