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1、生化重点蛋白质人体中不存在的氨基酸/天然蛋白质中不存在的氨基酸为瓜氨酸、鸟氨酸和同型半胱氨酸（瓜鸟同型）亚氨基酸脯氨酸一个氨基组氨酸两个氨基赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺三个氨基精氨酸两氨赖三精 两羧古天乐两个羧基谷氨酸、天冬氨酸酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸 酸性谷天冬碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸 碱性赖精组疏水氨基酸晾干鞋合并衣服亮甘缬丙异脯芳香族氨基酸芳香老本色酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸非极性氨基酸即疏水性氨基酸携一两饼干赴宴 缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸，甘氨酸，极性中性氨基酸撕一半加酸酥饼中和一下 丝氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸，酸性氨基酸（古天乐，谷氨酸和天冬氨酸），苏氨酸支链氨
2、基 酸缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸修饰氨基酸胱氨酸，羟脯氨酸，羟赖氨酸 光屁股的福来不参与转氨基的氨基酸记忆为抢不来苏，就不参加了羟脯氨酸，脯氨酸，苏氨酸，赖氨酸生理PH条件下带正电的氨基酸当PHPI时，氨基酸带负电，人体PH为7.27.4，所以找PIPH的氨基酸；另一种方法是既然是人体，碱性氨基酸带正电，酸性氨基酸带负电酪氨酸和色氨酸含有共轭双键 280nm蛋白质的定量分析碱基、核苷、核苷酸和核酸最大吸收值都在260nm附近。DNA变性后，溶液黏度降低，在260nm处的吸光度增加（增色效应）茚三酮反应570nm氨基酸的定量分析双缩脲反应蛋白质的水解程度谷胱甘肽是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成的三
3、肽，两性性质是氨基酸肽和蛋白质的共同理化性质。谷胱甘肽含有两个羧基，一个氨基，所以它是种酸性肽。谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可以保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化。谷胱甘肽有还原型和氧化型两种分子形式，而不是两种离子形式。 两种离子形式和两种分子形式是不一样的。两种离子形式指的是酸性和碱性，比如氨基酸和水，但是谷胱甘肽是酸性而不是两性的。谷胱甘肽有氧化型和还原型两种分子形式。维持蛋白质一级结构的化学键肽键（二硫键）维持蛋白质二级结构的化学键氢键维持蛋白质三级结构的化学键疏水键（离子键、二硫键、氢键）维持蛋白质四级结构的化学键范德华力一太（肽键）二氢（氢键）三叔（疏水）四烦（范德华力）蛋白质
4、的二级结构主要包括-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。蛋白质的超二级结构包括、模序结构又称膜体结构，是具有特殊功能的超二级结构，是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，如锌指结构和亮氨酸拉链等。常见的模体有以下几种形式：-螺旋-转角（或环）-螺旋模体（见于多种DNA结合蛋白质）；链-转角-链模体（见于反平行-折叠的蛋白质）；链-转角-螺旋-转角-链模体（见于多种-螺旋/-折叠蛋白质）”。蛋白质分子结构十分复杂，可分成四个层次，即一级、二级、三级、四级结构。一级结构是指蛋白质中从N端到C端氨基酸的排列顺序（P13）；二级结构是指蛋白质中某一段肽链的局部空间结构（P14）；三级结构是指
5、整条肽链上全部氨基酸残基的相对空间位置（P18）；四级结构是指有两条或两条以上多肽链的蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用（P19）。HbO解离曲线呈S形是因为：在氧浓度较低时，Hb与氧结合较困难，曲线较缓，随着氧浓度提高，Hb发生变构效应（Hb属于变构蛋白，氧分子与Hb的一个亚基结合后可引起其他亚基发生构象改变），与氧结合越来越容易，曲线越来越陡，斜率不断增大，最终曲线呈S形。蛋白质一级结构决定高级结构蛋白质构象疾病：人纹状体脊髓变形病，阿尔茨海默病AD，舞蹈病HD，疯牛病等。疯牛病是螺旋-变折叠疯牛病-空间结构异常分子病-是一级结构异常蛋白质变性是指某些物理和化学因
6、素作用下，其特定的空间构象被破坏，理化性质及生物学活性丧失。蛋白质变性后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解。蛋白质变性仅涉及空间结构的改变，其一级结构即氨基酸的排列顺序没有变化。绝大多数酶属于蛋白质（极少数是核酸），其变性后的表现同蛋白质变性。蛋白质的变性是指某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，理化性质及生物学活性丧失。蛋白质变性后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解。变性后由于空间结构松散，包含在内部的芳香族基团暴露，所以其对280nm的紫外线吸收增强。聚丙烯酰胺凝胶电泳是根据蛋白质分子量大小和带电量不同对蛋白质
7、进行分离的方法。蛋白质在电场中泳动速度受多种因素的影响，如分子量小的较分子量大的泳动速率快，系因蛋白质横截面积小，所受阻力较小。相同分子量的蛋白质分子，球状较杆状泳动速率快。在相同pH的溶液中，带电多的蛋白质泳动速率快，系因所受电场牵引力大。蛋白质分子在电场中的泳动受溶液中离子强度牵制，溶液中离子强度越低，蛋白质分子泳动速率越快。核酸的结构和功能DNA两条链中一条链的53方向是自上而下，而另一条链的53方向是从自下而上，呈现出反向平行的特征。DNA两条链的碱基之间以氢键相结合，形成互补碱基对。DNA两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构，直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个螺旋有1
8、0.5个碱基对，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。在DNA双螺旋结构中，由脱氧核糖和磷酸基团构成亲水性骨架，位于双螺旋结构的外侧DNA结构的稳定纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，横向靠两条链碱基间的氢键维系。Chargaff规则：不同生物个体的DNA，其碱基组成不同；同一个体不同器官或不同组织的DNA具有相同的碱基组成；对于一特定组织的DNA，其碱基组分不随其年龄、营养状态和环境而变化；对于一特定的生物体而言，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）的摩尔数相等，而鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）的摩尔数相等。dna结构：左手螺旋 Z型DNA DNA正常为右手螺旋，其中右手螺旋 b、异常右手螺
9、旋 a；当湿度下降，DNA结构b型变为a型tRNA含稀有碱基最多 tRNA从53依次为DHU环、反密码子环和TC环。3端具有相同的CCA-OH结构，为氨基酸的连接位点。核糖体rRNA是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80%以上，其主要作用为与核糖体蛋白共同构成核糖体，为蛋白质的生物合成提供场所。转录DNA上的信息和指导蛋白质的合成均为mRNA的作用。核蛋白体又称为核糖体，由大小亚基组成，大小亚基又分别由一定种类的蛋白质和rRNA组成。遗传密码的携带者是mRNA。由snRNA与hnRNA构成的是剪接hnRNA的剪接体（P328）。由DNA与蛋白质构成的是染色体。由引物、DNA和蛋白质构成
10、的是正在合成引物的引发体（P289）。原核：爱上23我5要留16下过夜。真核：我爸是恶霸28，给我5一巴18掌原核生物:30s:16s, 50s:23s和5s真核生物:40s:18s, 60s:5s、5.8s、28s能对外源侵入的双链RNA进行切割的核酸是siRNA（小干扰RNA）（ B对）。hnRNA（不均一核RNA、杂化核RNA）（A错）由DNA直接转录生成，为成熟mRNA的前体。SnoRNA（核仁小RNA）（C错）主要功能为参与rRNA的加工修饰。5S rRNA（D错）为核糖体的的组成成分之一，参与构成原核生物和真核生物的大亚基。绝大多数酶的化学性质是蛋白质，极少数是核酸ribozyme
11、，如核酶，其本质是RNA，具有催化特定RNA降解的活性。端粒酶是一种由催化蛋白和RNA模板组成的酶，可合成染色体末端的DNA，使细胞保持持续复制的能力。逆转录酶也称RNA指导的DNA聚合酶，其本质是蛋白质，不含RNA。RNase为核糖核酸酶（RNA酶），它的功能是催化RNA降解，属于蛋白质酶类，不含RNA。hnmRNA前体 不均一核RNAsn-切hnRNA 核内小RNAsno-切rRNA 核仁小RNAsi-切外原 小干扰RNAsc-信号肽识别 胞质小RNAmi-表达调控 微RNADNA变性是指DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解链为单链，变性后，更多共轭双键暴露，使其在260
12、nm波长处的吸光度增高。DNA变性时，碱基对间的氢键断裂，不伴有共价键的断裂或连接。DNA变性时，溶解度增加，黏度应降低（与蛋白质相反）。变性时嘌呤和嘧啶分子未发生变化，因此最大吸收峰的波长不会发生转移。变性的条件缓慢除去后，两条解离的互补链可以重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这称为复性。但是，将热变性的DNA迅速冷却至4以下，两条解离的互补链还来不及形成双链，所以DNA不能发生复性，这一特性被用来保持DNA的变性状态。DNA不均一时，互补配对的可能性较小，复性相对困难。DNA浓度高时，互补配对的可能性增大，复性较容易。盐浓度高时，溶液离子强度增高，可以加速DNA复性。单体酶：单个亚基寡聚酶：
13、多个亚基多功能酶或串联酶：一条肽链，多种酶功能多酶体系：多种酶单纯酶：只含蛋白质结合酶：酶蛋白决定反应特异性和催化机制 辅助因子决定反应种类和性质辅助因子分为辅基和辅酶基友分不开，妹子分得开辅基不能用透析或超滤去除。泛酸即维生素B，是辅酶A（CoA）的成分。核黄素即维生素B，是黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的成分。硫胺素即维生素B，是焦磷酸硫胺素（TPP）的成分。钴胺素即维生素B，为辅酶B的成分。吡哆胺即维生素B的一种，为磷酸吡哆醛的成分。辅酶或辅基所含维生素辅I（FAD）.辅II（NADP）打PP。黄核（VitB2）焦硫（1）6磷酸。CoA泛酸（VitB5）余不变。生物素是多种羧化酶的辅酶。
14、辅酶Q是泛醌，与B族维生素无关。含有腺嘌呤的：(有A的就成)NAD+ NADP+ CoA FAD酶的活性中心是指酶分子中真正起催化作用的部位，所有的酶都有活性中心，没有活性中心就无法起到催化作用。只有结合酶才有辅助因子（包括辅酶和金属离子）。酶分子中与活性密切有关的基团称为必需基团，有的必需基团位于活性中心内，有的必需基团位于活性中心外。抑制剂可与酶活性中心或活性中心之外的调节位点结合，从而抑制酶的活性。同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。相同点：酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。它们都只能催化热力学允许的化学反应；只能加速
15、反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又具有不同于一般催化剂催化反应的特点和反应机制，不同点：对底物具有极高的催化效率，比一般的催化剂高1010倍。酶对底物具有高度的特异性，即一种酶只作用于一种或一类物质。酶的活性与酶量具有可调节性。酶具有不稳定性，在某些理化因素作用下酶会发生变性而失活，因此它所要求的反应条件比较温和，往往在常温，常压的条件下进行。质子转移是酸碱 电子转移是亲核和亲电子。其中亲核是作用于核，让核产生电子参加酶促反应。亲电子是作用于电子，参加酶促反应。酶促反应速率可受多种因素的影响，如酶浓度，底物浓度，pH，温度，抑制剂及激活剂等。
