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1、第三章 蛋白质,一、蛋白质概述,1、蛋白质的重要性 (1)构成和修补人体组织 人体的每个组织，从皮肤、毛发、肌肉到内脏、大脑、血液及骨骼，都是以蛋白质为主要成分。人体受到外伤后的组织修补也需要大量蛋白质。 (2)酶和激素的主要材料 人体内的各种化学反应，几乎全部由酶来催化。迄今已发现上千种酶，这些酶的原料皆为蛋白质。在人体内起调节作用的各种激素，如生长激素、胰岛素等，也是以蛋白质为主要原料而构成。 (3)构成抗体 人体在遭到外界的病菌和病毒侵袭时，体内可产生一种与之相对应的抗体，以消除“入侵者”对人体的危害，这种抗体就是各种免疫球蛋白。因而，蛋白质是维持人体正常免疫功能所必需的营养素。,（4)
2、调节体液平衡 人体血液与组织之间经常交换水分，但彼此间可以保持平衡，这种平衡是靠电解质浓度和血浆蛋白浓度来维持的。如果膳食中缺少蛋白质，就会使血浆蛋白含量下降，使血液的渗透压低于组织液，导致血液内的水分过量渗透到周围组织中；形成水肿。 (5)运输各类物质 各类物质通过血液循环被输送到人体的各个系统，其载体也是蛋白质。如血红蛋白承担运氧，转铁蛋白负责铁的输送。所以，蛋白质又被称为人体内的“运输大队长”。 (6)维持神经系统正常功能 大脑干重的近一半是蛋白质。在大脑发育时期缺乏蛋白质供给，会影响脑细胞的数量，从而影响智力发展。一些感觉蛋白，如味蕾上的味觉蛋白、视网膜上的视色素等的主要成分都是蛋白质
3、。 (7)提供热能 1克蛋白质在人体中被氧化后，能提供4.3 5千卡的热能。占人体供能的1015%。,缺乏蛋白质，会逐步引发许多疾病和亚健康现象，主要表现有： 1.免疫力低力、常感冒或病毒感染。 2.易患“三高”高血脂、高血压、高血糖。 3.消瘦或水肿。 4.容易疲劳、体力不支。 5.记忆力下降，视力减弱、贫血、头晕、注意力不集中。 6.肌肉萎缩、皮肤松驰、呈衰老迹象。 7.易产生牙龈萎缩、出血。尤其是钙、VC也不足时。 8.双脚平足也是缺蛋白质引起。,2、蛋白质的含量与分布,常用食品（100克）中蛋白质含量(克)表 猪肉 13.818.5 大米 8.5 牛肉 15.821.7 小米 9.7
4、羊肉 14.318.7 面粉 11.0 鸡肉 21.5 大豆 39.2 鲤鱼 18.1 红薯 1.3 鸡蛋 13.4 大白菜 1.1 牛奶 3.3 花生 25.8,C：50-55%,H：6.5-7.3%,O：20-23%,S：0.3-2.5%,N：15-17%,微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等,二、蛋白质的元素 组成,蛋白质与碳水化合物、脂肪的最大区别在于含有氮元素，而且含量非常接均在16%左右，因此1g氮相当于6.25g蛋白质。,三、蛋白质的基本单位-氨基酸,概念：蛋白质是由氨基酸(通过酰胺键联结)按各种不同顺序排列结合成的高分子有机物质。其组成的基本单元是氨基酸；组成蛋白质的氨基酸约
5、为20种。,三、蛋白质的基本单位-氨基酸,氨基酸是蛋白质的构成单位。 共同特点：一个碳原子上同时连接一个羧基和一个氨基。,所有的蛋白质都是由20种氨基酸构成的,必需氨基酸、非必需氨基酸、条件必需氨基酸条件性必需氨基酸,必需氨基酸：人体生长发育所必需，但是人体又不能自身合成，必须从食物中摄取。 “假设来借一两本书” 条件必需氨基酸：半胱氨酸和酪氨酸。由甲硫氨酸和苯丙氨酸转化而成，如果食品中含有这两种氨基酸、甲硫氨酸和苯丙氨酸的需求量会相应减少。 半必需氨基酸：精氨酸、半胱氨酸（牛磺酸前提）。本身不是必需氨基酸，但在严重应激情况下（如发生疾病或受伤），一旦缺乏便不能维持氮平衡与正常生理功能。,限制
6、氨基酸和蛋白质评分,如果一种食品中，含有八种必需氨基酸，同时八种必需氨基酸的含量都比较接近人体，那么这种食品的蛋白质就越有价值，越容易被人体所吸收。 一般用氨基酸模式评价蛋白质质量。 是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例，以色氨酸的含量为1，其他必需氨基酸与之相比所得的比值。,与参考蛋白质（人体蛋白质）相比，缺乏较多的称为限制氨基酸，缺乏最多的称为第一限制氨基酸。 米面中赖氨酸为第一限制氨基酸，苏氨酸含量也不高。大豆中赖氨酸含量较高，但甲硫氨酸缺乏。,当食物中任何一种必需氨基酸缺乏或过量，可造成体内氨基酸的不平衡，使其他氨基酸不能被利用，影响蛋白质的合成。 因此，在饮食中提倡食物多样化，将
7、多种食物混合食用，使必需氨基酸互相补充，使其模式更接近人体的需要，以提高蛋白质的营养价值，这种现象称为“蛋白质的互补作用”。,一般讲，鱼肉奶蛋等动物蛋白质的氨基酸模式与人类接近，因此，营养价值也较高，被称为完全蛋白，植物性蛋白质的氨基酸与人类较远，营养价值较低，谷类蛋白质缺少赖氨酸、色氨酸，影响了其营养价值，我们称之为限制氨基酸（CAA）。将大豆与谷类混合使用时，两者有较好的互补作用，这也是改善蛋白质营养价值的较好方法。,氨基酸的理化性质,1、溶解性：由于各种氨基酸分子内都具有羧基和氨基，因而基本都能溶于水。所有的氨基酸都易溶于稀酸或稀碱中。 2、旋光性：比旋光度是氨基酸的物理常数。 3、光吸
8、收：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在280nm有最大吸收值，几乎所有蛋白质中都含有这三种氨基酸，所以蛋白质在280nm下，吸收值与蛋白质浓度成正比，可用于测定蛋白质含量。,4、味感：氨基酸调料是第三代调味品。 疏水性氨基酸多具有苦味，而亲水性氨基酸多具有甜味，两种酸性氨基酸的钠盐具有显著的鲜味。,5.氨基酸的两性解离及其等电点 氨基酸的酸性基团羧基-COOH能够给出质子生成带负电荷的羧酸根离子-COO-,而碱性基团氨基-NH2能够接受质子生成带正电荷的铵离子-NH3+，因而氨基酸在水溶液中都是以带电离子形式存在的，即：H3N+CHRCOO- 这种离子形式被称为两性离子或偶极离子。,5.氨基酸的两性解
9、离及其等电点 氨基酸为两性电解质，既表现出酸性质，又表现出碱的性质，它是两性化合物，在强酸溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中，以负离子形式存在 H2NCRCOO- H3N+CHRCOO- H3N+CHRCOOH 含有一个游离-H2N或-COOH基团的离子和 ，与偶极离子处于平衡状态,H+,OH-,H+,OH-,氨基酸的等电点： 氨基酸是两性物质，其解离情况因所处溶液PH的不同而不同。 当溶液的PH为某一值时，氨基酸的酸式解离程度与碱式解离程度相等，即氨基酸此时以两性离子状态存在，在电场中，两性离子既不向负极移动也不向正极移动，氨基酸分子所带的净电荷为零，这种氨基酸带净电荷为零时溶液的PH
10、称为氨基酸的等电点（PI）。,氨基酸的等电性,当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度 + H2NCRCOO- H3N+CHRCOO- H3N+CHRCOOH - pH 等电点 等电点pI pH等电点 在相当于碱性溶液中，阴离子的量超过阳离子 ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当于酸性溶液中，阳离子是过量的，因此氨基酸向阴极迁移。如果二者相等，无净迁移。这就是电泳分离氨基酸的理论依据。,OH-,H+,H+,OH-,练习,分离三种氨基酸：丙氨酸（PI=6.02），赖氨酸（PI=9.74）和谷氨酸（PI=3.22）。,提示：PH=6.02,可在PH=6.02的缓冲液条件下进行电泳，此时
11、赖氨酸（PHPI）带负电荷，将向正极移动；而丙氨酸（PH=PI）带净电荷为零，不发生移动，从而三种氨基酸得以分离。,氨基酸的pI是氨基酸的特征常数。 在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。氨基酸不带电，分子间斥力减小，易沉淀。 中性氨基酸等电点在56.3，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8,6、与水合茚三酮反应 非常灵敏，生成蓝紫色物质（脯氨酸生成黄色物质）。用于氨基酸的定性定量分析。（指纹显色剂） 7、与亚硝胺反应：-氨基酸能与亚硝酸定量作用，产生氮气和羟基酸，放出的氮气一半来自氨基酸的氨基，一半来自亚硝酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量 R-CH-
12、COOH+NHO2R-CH-COOH+N2+H2O NH2 OH,蛋白质为生物高分子物质，具有三维空间结构，因此其结构与功能之间的关系非常密切。一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，是蛋白质发挥生物功能的决定因素。,四、蛋白质的结构,1、蛋白质的一级结构,+,一级结构中主要的化学键是肽键。 肽键：由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基形成的酰胺键。,两个氨基酸形成最简单的肽，称为二肽。 多个氨基酸形成的链状结构称
13、为多肽，多肽链是蛋白质的构成单位。书写的时候一般把自由氨基写在左侧，自由羧基写在右侧。 当蛋白质中含有半胱氨酸的时候，两个半胱氨酸形成二硫键。,蛋白质的一级结构,1、肽键：由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基形成的酰胺键 2、肽：这种由若干个氨基酸缩合而成的聚合物成为肽 3、多肽链也是氨基酸的构成单位 4、氨基酸残基：由于每形成一个肽键时都要脱去一份子的水，因此多肽链中的每一个氨基酸单位都不再是一个完整的氨基酸分子，因此称之为氨基酸残基,5、多肽链有两个末端：其中一个末端的氨基酸残基是具有游离氨基而称为氨基末端（N-末端），另一个末端的氨基酸残基具有游离的羟基而称为羧基末端（C-末端） 6、
14、不同蛋白质的主共价链结构是完全相同的。肽主链、肽单位（肽平面）、肽键、氨基酸残基、N-末端、C-末端 7、半胱氨基酸之间形成二硫键,蛋白质的一级结构,蛋白质的一级结构是指肽链中的氨基酸排列顺序。但事实上，蛋白质的一级结构研究的内容不仅包括肽链中的氨基酸顺序，还包括蛋白质分子中多肽链的数目，末端氨基酸残基的种类，多肽链内和链间二硫键的位置等等。一级结构决定了蛋白质的空间结构，是蛋白质发挥生物功能的决定因素。,2、蛋白质的二级结构,蛋白质的一级结构是依靠肽键来维持，而高级结构也依赖众多的化学键。 蛋白质的二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间通过氢键相互作用而形成的空间关系。 只有形成特定的
15、空间结构以后，蛋白质才能表现出生物功能。 蛋白质的二级结构是多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链部分的构象。 蛋白质的二级结构是多肽链折叠和盘旋方式。,每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。 一般螺旋为右手螺旋。 氢键是维持-螺旋结构稳定的主要次级键。,（1）-螺旋,（2）-折叠,两个以上肽段平行排布并以氢键相连所形成的结构称为-折叠。,蛋白质的二级结构,多肽主链的羰基和亚氨基之间形成的氢键是维持蛋白质二级结构的最主要的作用力。,3、蛋白质三级结构,概念：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的空间结构，也有认为是指蛋白
16、质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链形成的一定的构象。稳定蛋白质三级结构的因素主要有：,（1）具备三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，都有近似球状或椭球状的外形，而且整个分子排列紧密，内部有时只能容纳几个水分子。 （2）大多数疏水性氨基酸侧链都埋藏在分子内部，它们相互作用形成一个致密的疏水核，这对稳定蛋白质的构象有十分重要的作用，而且这些疏水区域常常是蛋白质分子的功能部位或活性中心。 （3）大多数亲水性氨基酸侧链都分布在分子的表面，它们与水接触并强烈水化，形成亲水的分子外壳，从而使球蛋白分子可溶于水。,三级结构主要化学键包括疏水键(最主要)、盐键、二硫键（共价键）、氢键、范德华力。 这些作用力比较小，很容
