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1、食品与蛋白质,一、食品中的蛋白质,（一）肉中的蛋白质 肌浆蛋白质（20-30%）：肌溶蛋白（溶于水）和球蛋白X（溶于盐），含肌红素，与肉的色泽有关。 肌原纤维蛋白质（51-53%）：肌球蛋白，肌动蛋白，肌动球蛋白，肌原球蛋白 (不溶于水，溶于高盐溶液），与肉的加工有关。 基质蛋白质（10-15%）：胶原蛋白和弹性蛋白（不溶于水和盐），与肉的嫩度有关。,（二）胶原和明胶,胶原为皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。 含量丰富的氨基酸：羟脯氨酸和脯氨酸，甘氨酸，羟赖氨酸，几乎不含色氨酸； I型胶原（一种胶原蛋白亚基）中96%的肽段都是由Gly-x-y（X常为Pro，Y常为Hyp)三联体重复顺序组成; 8
2、0热水中，胶原蛋白发生部分水解，产生明胶（可溶性的多肽混合物）。,（三）乳蛋白质-牛乳为例,牛乳所含有的蛋白总量大约为3.3% ，在20时调节脱脂乳的pH至4.6时从牛乳中沉淀的蛋白质称为酪蛋白；在同样条件下不沉淀的称为乳清蛋白。 酪蛋白 80-82% 乳清蛋白：-乳球蛋白 -乳清蛋白 脂肪球膜蛋白质,（四）种子蛋白质,1.谷物蛋白质：（以面粉为例，约10%） 构成面筋的麦胶蛋白和麦谷蛋白， 水溶性的清蛋白和球蛋白 2.油料种子中的蛋白质：主要是球蛋白类。 提取油脂后的饼粕或粉粕是蛋白质的主要来源。,二、蛋白质在食品方面的特性及应用,（一）作为食品的甜味剂 1.甜味肽：日本人合成、使用较多 a
3、. Apm(-天冬氨酰-L-苯丙氨酸甲酯）二肽，甜度为蔗糖的140倍 b. 天冬氨酰-六氢酪氨酸甲酯 二肽 甜度为蔗糖的500倍 C. L-苯丙氨酸甲酯 甜度为蔗糖的400倍 d. D-Ser-氧基-phe 甜度为蔗糖的320倍,2.甜味蛋白质 莫涅林-从非洲野生红果中分离出来，分子量为10700，甜度是蔗糖的3000倍，只有人和猴子感觉甜味，是最甜的天然甜味剂。由两条链构成， a链45AA，b链50AA （大肠杆菌生产，纯化后是蔗糖的1100倍） 萨玛林-非洲奇迹果中的一种蛋白质，分子量21000，为750倍。 热带一种果实中的甜味蛋白-207个AA，有8对二硫键，甜度为1600倍。 变味蛋
4、白质-神秘果中的，分子量4800，可改变味觉神经作用。,（二）蛋白质沉淀性的应用-检验鲜度,1.牛奶的乙醇检验-检验牛乳的新鲜度 2ml牛奶中加几滴75-80%的乙醇，有沉淀说明不新鲜。 2.球蛋白沉淀反应-检验肉、鱼制品的鲜度 原理：肌球蛋白也称肌凝蛋白，是构成肌纤维的主要蛋白质，它易溶于碱性溶液中，在酸性环境中则不溶解。当肉腐败变质时，由于肉中氨和盐胺类等碱性物质的蓄积，肉的酸度减小，pH值升高，使肌肉中球蛋白呈溶胶状态，在重金属盐（如硫酸铜）或者酸（如醋酸）的作用下发生凝结而沉淀。 新鲜肉：液体清亮透明， 次新鲜肉，液体稍混浊， 变质肉，液体混浊，并有絮片或胶冻样沉淀物。,（三）蛋白质水
5、合作用的应用,蛋白质的水合作用增加肉类的持水性，持水性差则食品质量降低。如10-20%含水量的午餐肉就无弹性，持水性好可保持肉的鲜嫩度和风味。 蛋白质电荷多，氨基酸组成中的极性AA多，加少量电解质，可增加蛋白质的水合作用。而加入糖、乙醇或加热变性则造成脱水变性减弱水合作用。,（四）蛋白质的凝固作用在食品中的应用,1.酸乳 酸-等电点-网状结构-凝固块 2.干酪 凝乳酶，Ca2+ ， pH6.06.5 凝固 3.豆腐 4.面包 蛋白质凝固网状骨架-构成面包外形 5.果汁中蛋白质通过加入丹宁沉淀除去,（五）免疫性在食品中的应用-鉴别肉的种类,如牛奶： 1.鉴定磷酸酶的活性来检验牛奶是否经过巴氏杀菌
6、80-85 阴性-杀菌 阳性-未杀菌 2.过氧化物酶活性-检验牛奶加热程度 阴性-经80-85加热 阳性-未达到80-85,（六）利用酶活性检验食品加工程序,三、加工对蛋白质的影响,1.肉的成熟与排酸 肉的成熟过程中由于排酸造成pH下降很快而使肉色变暗，同时有水渗出（此时称为湿猪肉），也就是蛋白质的持水性下降，所以应该急速使肉从40-42降至0-2，以保持肉的酶类、香味物质及其持水性。 肉的成熟刚刚屠宰后的动物的肉是柔软的，并具有很高的持水性，经过一段时间的放置，肉质变得粗糙，持水性也大为降低。继续延长放置时间，则粗糙的肉又变成柔软的肉，持水性也有所恢复，而且风味也有极大的改善。肉这种变化过程
7、称之为肉的成熟。,2.冷冻与冷藏对蛋白质的影响,冷冻和解冻过程会引起蛋白质的降解和蛋白质水化作用的破坏，使之持水性下降，导致干韧状态。 主要原因：冷冻时形成水结晶挤压水化膜，蛋白质侧链暴露，易形成沉淀。如果采用速冻方法，结晶小，挤压作用小，变性程度也小，可保持原有风味。,3.脱水与干燥,高温干燥易使蛋白质结合水受到破坏，引起变性，使食品复水性降低，硬度增加，风味变坏，最好用冷冻真空干燥法。,4.加热的影响,加热可引起蛋白质变性、分解、AA氧化、AA键间交换及新键形成等变化，其程度受加热时间、温度、湿度及有无还原物的影响。 有利影响：变性后易被消化，提高营养价值，还可破坏一些抑制因素，如：胰蛋白
8、酶抑制剂。 不利影响：过热造成其它分解氧化反应，使食品质量下降。如：胱氨酸变为组氨酸，发生羰氨反应变褐。,5.碱处理的影响,碱处理，尤其同时热处理，许多氨基酸发生不利变化，如丝氨酸、赖氨酸、胱氨酸和精氨酸发生变化，变得不易被人体吸收、消化，使营养价值降低。,酪蛋白的分子特性,酪蛋白：在温度20时调节脱脂乳的pH值至46时沉淀的一类蛋白质称为酪蛋白(casein)，占乳蛋白总量的8082。 酪蛋白不是单一的蛋白质，而是由s-,-,-和-酪蛋白组成，s-酪蛋白含磷多，故又称磷蛋白。含磷量对皱胃酶的凝乳作用影响很大。-酪蛋白含磷量极少，因此，它几乎不能被皱胃酶凝固。在制造干酪时，有些乳常发生软凝块或
9、不凝固现象，就是由于蛋白质中含磷量过少的缘故。酪蛋白虽是一种两性电解质，但其分子中含有的酸性氨基酸远多于碱性氨基酸，因此具有明显的酸性。,酪蛋白的存在形式,乳中的酪蛋白与钙结合生成酪蛋白酸钙，再与胶体状的磷酸钙结合形成酪蛋白酸钙磷酸钙复合体(calcium casemate-calcium phosphate complex),以微胶粒的形式存在于牛乳中，其胶体微粒直径在10300nm之间变化，一般40160nm占大多数。此外，酪蛋白微胶粒中还含有镁等物质。 酪蛋白酸钙-磷酸钙复合体微胶粒大体上呈球形，据佩恩斯(Payens，1966)设想，胶粒内部由-酪蛋白构成网状结构，在其上附着s-酪蛋白
10、，外面覆盖有-酪蛋白，并结合有胶体状的磷酸钙，见图。 酪蛋白覆盖层对胶体起保护作用，使牛乳中的酪蛋白酸钙磷酸钙复合体胶粒能保持相对稳定的胶体悬浮状态。,在电子显微镜下的酪蛋白微胶粒,酪蛋白酸钙磷酸钙复合体微胶粒,酪蛋白酸钙磷酸钙复合体中的亚胶束,酪蛋白的化学性质,酸凝固酪蛋白胶粒对pH值的变化很敏感。当脱脂乳的pH值降低时，酪蛋白微胶粒中的钙与磷酸盐就逐渐游离出采。当pH值达到酪蛋白的等电点4.6时，就会形成酪蛋白凝固干酪素生产就是依据这个原理。,酶促凝固。牛乳中的酪蛋白在皱胃酶等凝乳酶的作用下会发生凝固，工业上生产干酪就是利用此原理酪蛋白在皱胃酶的作用下水解为副酪蛋白(paracasem)，
11、后者在钙离子等二价阳离子存在下形成不溶性的凝块，这种凝块叫做副酪蛋白钙。,酪蛋白的化学性质,盐类及离子对酪蛋白稳定性的影响。 乳中的酪蛋白酸钙磷酸钙胶粒容易在氯化钠或硫酸铵等盐类饱和溶液或半饱和溶液中形成沉淀，这种沉淀是由于电荷的抵消与胶粒脱水而产生。 酪蛋白酸钙磷酸钙胶粒，对于其体系内二价的阳离子含量的变化很敏感。钙或镁离子能与酪蛋白结合，而使粒子形成凝集作用，故钙离子与镁离子的浓度影响着胶粒的稳定性。 采用钙凝固时，乳蛋白质利用程度，一般要比酸凝固法高5，比皱胃酶凝固法约高10。,酪蛋白的化学性质,酪蛋白与糖的反应。具有还原性羰基的糖可与酪蛋白作用变成氨基糖而产生芳香味及颜色。 蛋白质和乳
12、糖的反应在乳品工业中的特殊意义在于：乳品(如乳粉、乳蛋白粉和其他乳制品)在长期储存中，由于乳糖与酪蛋白发生反应而产生颜色，风味及营养价值发生改变。工业用干酪素由于洗涤不干净，储存条件不佳，同样也能发生这种变化。,酪蛋白的化学性质,乳清蛋白,乳清蛋白是指溶解于乳清中的蛋白质，占乳蛋白质的1820(占牛乳含量的0.7%），属于完全蛋白质。 可分为热稳定和热不稳定的乳清蛋白2部分。,(1) 热不稳定的乳清蛋白质,调节乳清pH值至4647时，煮沸20min，发生沉淀的一类蛋白质为热不稳定的乳清蛋白，约占乳清蛋白的81。包括乳白蛋白和乳球蛋白2类。 乳白蛋白中最主要的是。-乳白蛋白，它在乳中以1.55.0um直径的微粒分散在乳中，对酪蛋白起保护胶体作用。这类蛋白在常温下不能用酸凝固，但在弱酸性时加温即能凝固。该类蛋白不含磷，但含丰富的硫。 乳球蛋白具有抗体作用，故又称为免疫球蛋白初乳中的免疫球蛋白含量比常乳高。,(2) 热稳定的乳清蛋白,这类蛋白包括蛋白际和蛋白胨，约占乳清蛋白的19。此外还有一些脂肪球膜蛋白质，是吸附于脂肪球表面的蛋白质与酶的混合物，其中含有脂蛋白、碱性磷酸酶和黄嘌呤氧化酶等。这些蛋白质可以用洗涤方法将其分离出来。 脂肪球膜蛋白由于受细菌性酶的作用而产生的分解现象，是奶油在储藏时风味变劣的原因之一。,
