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1、第四章第四章 酶:第一节第一节 酶的普通性质酶的普通性质一、酶是生物催化剂一、酶是生物催化剂酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专注性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。注性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。二、酶的催化特性二、酶的催化特性普通特性普通特性加快反响速度，而本身在反响前后没构造和性加快反响速度，而本身在反响前后没构造和性质的改动。质的改动。只缩短反响到达平衡所需求的时间而不改动反只缩短反响到达平衡所需求的时间而不改动反响平衡点。响平衡点。:特殊性特殊性1.酶催化效率高酶催化效率高比非催化高比非催化高1081020倍，比非生物催化剂高倍，
2、比非生物催化剂高1071013倍。倍。2.酶具有高度专注性酶具有高度专注性酶对反响的底物和产物都有极高的专注性，几酶对反响的底物和产物都有极高的专注性，几乎没有副反响发生。乎没有副反响发生。3.酶易失活酶易失活常温、常压，中性常温、常压，中性pH环境下反响。环境下反响。4.酶的催化活性可被调理控制酶的催化活性可被调理控制酶抑制剂调理、反响调理、酶原激活、共价修酶抑制剂调理、反响调理、酶原激活、共价修饰、激素控制等。饰、激素控制等。:三、酶的化学本质三、酶的化学本质绝大多数酶是蛋白质绝大多数酶是蛋白质证据：证据：1.酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解失活；失
3、活；2.具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白量具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白量变性的要素都能使酶变性；变性的要素都能使酶变性；3.1969年，人工合成牛年，人工合成牛胰核糖核酸酶。胰核糖核酸酶。少数酶是少数酶是RNA核酶，核酶，ribozyme:第二节第二节 酶的组成和构造特点酶的组成和构造特点一、酶的组成一、酶的组成单纯酶类：仅由蛋白质组成单纯酶类：仅由蛋白质组成结合酶类：包括酶蛋白结合酶类：包括酶蛋白apoenzyme和辅因子和辅因子cofactor，酶蛋白与辅因子组成完好的全酶，单，酶蛋白与辅因子组成完好的全酶，单纯的酶蛋白无催化功能。纯的酶蛋白无催化功能。全酶全酶holoenzyme
4、)=酶蛋白酶蛋白+辅因子辅因子:酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。金属离子：金属离子：Fe2+、Fe3+、Zn2+、Cu+、Cu2+、Mn2+、Mn3+、Mg2+、K+、Na+等。等。有机化合物：有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。、生物素等。辅酶辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基辅基(prostheticgroup)：与酶蛋白结合较紧。：与酶蛋白结合较紧。:根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价单体酶：仅有
5、一个活性中心，由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。相连的肽链组成的酶分子。牛胰牛胰RNase124aa单链单链鸡卵清溶菌酶鸡卵清溶菌酶129aa单链单链胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶三条肽链三条肽链:寡聚寡聚酶：由两个或多个一：由两个或多个一样或不同或不同亚基基组成的成的酶。单独的独的亚基普通无活性。基普通无活性。含一含一样亚基的寡聚基的寡聚酶：苹果酸脱苹果酸脱氢酶鼠肝，鼠肝，2个一个一样的的亚基基含不同含不同亚基的寡聚基的寡聚酶：琥珀酸脱琥珀酸脱氢酶牛心，牛心，2个个亚基基:多多酶复合体：多种复合体：多种酶靠非共价靠非共价键相互嵌合催化延相互嵌合催化延续反响的体系。反响的体系。大大肠杆菌丙杆菌
6、丙酮酸脱酸脱氢酶复合体由三种复合体由三种酶组成：成：丙丙酮酸脱酸脱氢酶E1以二聚体存在以二聚体存在29600二二氢硫辛酸硫辛酸转乙乙酰基基酶E270000二二氢硫辛酸脱硫辛酸脱氢酶E3以二聚体存在以二聚体存在25600012个个E1二聚体二聚体249600024个个E2单体体24700006个个E3二聚体二聚体1256000总分子量：分子量：560万万:一、酶的分类一、酶的分类1.氧化复原酶氧化复原酶Oxido-reductase氧化氧化-复原酶催化氧化复原酶催化氧化-复原反响。主要包括脱氢复原反响。主要包括脱氢酶酶(dehydrogenase)和氧化酶和氧化酶(Oxidase)。AH2+BA
7、+BH2如如:乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反响。乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反响。第三节第三节 酶的分类和命名酶的分类和命名:2.转移酶类转移酶类Transferase转移酶催化基团转移反响，即将一个底物分子的转移酶催化基团转移反响，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。基团或原子转移到另一个底物的分子上。A-RCAC-R如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反响。如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反响。:3.水解酶类水解酶类Hydrolase水解酶催化底物的加水分解反响。水解酶催化底物的加水分解反响。ABH2OA-HB-OH如：脂肪酶如：脂肪酶(Lipase)(Lipase)催化的脂的水解反响：催化
8、的脂的水解反响：:4.裂合酶类裂合酶类Lyase裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子构成双键的反响及其逆反响。子构成双键的反响及其逆反响。A-BA+B如：延胡索酸水合酶催化的反响。如：延胡索酸水合酶催化的反响。:5.异构酶类异构酶类Isomerase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。底物分子内基团或原子的重排过程。AB如：如：6-6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反响。磷酸葡萄糖异构酶催化的反响。:6.合成酶类合成酶类Synthetase可以催化可以催化C-C、C-O、C-N以及以及C-
9、S键的构成反键的构成反响。这类反响必需与响。这类反响必需与ATP分解反响相互偶联。分解反响相互偶联。A+B+ATPA-B+ADP+Pi如如:丙酮酸羧化酶催化的反响。丙酮酸羧化酶催化的反响。丙酮酸丙酮酸+CO2 草酰乙酸草酰乙酸:每一大类又分为假设干亚类每一大类又分为假设干亚类乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27:二、酶的命名二、酶的命名(1)国际系统命名法国际系统命名法systematicname是以酶所催化的整体反响为根底，规定每一种酶的称是以酶所催化的整体反响为根底，规定每一种酶的称号该当明确标明酶的底物及催化反响的性质。号该当明确标明酶的底物及催化反响的性质。如：如：谷氨酸谷氨酸+
10、丙酮酸丙酮酸 -酮戊二酸酮戊二酸+丙氨酸丙氨酸丙氨酸丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶酮戊二酸氨基转移酶谷丙转氨酶谷丙转氨酶(2)习惯命名法习惯命名法recommendedname根据酶的作用底物及其所催化的反响类型来命名。根据酶的作用底物及其所催化的反响类型来命名。:第四节第四节 酶的活性中心及专注性酶的活性中心及专注性一、酶的活性中心一、酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心activecenter：酶分子中能：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反响的部直接与底物分子结合，并催化底物化学反响的部位。位。结合基团结合基团Bindinggroup催化基团催化基团catalyticgroup
11、:结合部位：酶分子中结合部位：酶分子中与底物结合的部位。与底物结合的部位。决议酶的专注性。决议酶的专注性。催化部位：催化底物催化部位：催化底物敏感键发生化学变化敏感键发生化学变化的基团，决议酶的催的基团，决议酶的催化才干。化才干。:组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级构组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级构造上可以相距很远，但在空间构造上相互接近，造上可以相距很远，但在空间构造上相互接近，构成活性区域。构成活性区域。:酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包括对酶表现活力所必需的基团，如括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、的羟基、Cys的巯基
12、、的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空间的咪唑基等，它们起维持酶分子空间构象的作用。构象的作用。必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的基必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。团以及参与维持酶分子构象的基团。:二、酶的专注性二、酶的专注性1.构造专注性构造专注性structurespecificity绝对专注性：只能作用于一个底物，或只催化绝对专注性：只能作用于一个底物，或只催化一个反响。一个反响。如：麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素如：麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素水解。水解。分为构造专注性和立体异构专注性。分为构造专注性和立体异构专
13、注性。:键专注性：只注性：只对底物分子中其所作用底物分子中其所作用键要求要求严峻。峻。O如：如：R-C-O-RRCOOH+ROH酯酶酯酶F基基团专注性：要求底物具有一定的化学注性：要求底物具有一定的化学键，而且，而且对键的某一端所的某一端所连基基团也有一定要求。也有一定要求。F如：如：-D-Glc苷苷酶，水解蔗糖和麦芽糖，水解蔗糖和麦芽糖:2.立体异构专注性立体异构专注性stereospecificity几乎一切的酶对于立体异构体都具有高度专几乎一切的酶对于立体异构体都具有高度专注性。当底物具有立体异构体时，酶只能作用注性。当底物具有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种。于其中的一种。如：如：
14、L-氨基酸氧化酶只催化氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸的氧化脱氨基酸的氧化脱氨基。氨基。:试指出以下每种指出以下每种酶具有哪种具有哪种类型的型的专注性？注性？1脲酶只催化尿素只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于的水解，但不能作用于NH2CONHCH3；2-D-葡萄糖苷葡萄糖苷酶只作用于只作用于-D-葡萄糖构成的各种糖葡萄糖构成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例假苷，但不能作用于其他的糖苷，例假设糖苷；糖苷；3酯酶作用于作用于R1COOR2的水解反响；的水解反响；4L-氨基酸氧化氨基酸氧化酶只作用于只作用于L-氨基酸，而不能作用于氨基酸，而不能作用于D-氨基酸；氨基酸；:三、酶专注性的
15、假说三、酶专注性的假说1.1894年，年，Fisher提出提出“锁钥学学说 以为整个酶分子的天然构象是具有刚性构造的，以为整个酶分子的天然构象是具有刚性构造的，酶外表具有特定的外形。酶与底物的结合好似一酶外表具有特定的外形。酶与底物的结合好似一把钥匙对一把锁一样。把钥匙对一把锁一样。:2.1958年，年，Koshland提出提出“诱导契合假契合假说 该学说以为酶外表并没有一种与底物互补的固该学说以为酶外表并没有一种与底物互补的固定外形，而只是由于底物的诱导才构成了互补外定外形，而只是由于底物的诱导才构成了互补外形。形。:一、活化能一、活化能催化催化剂的作用是降低反响活化能，从而起到提高反响的作
16、用是降低反响活化能，从而起到提高反响速度的作用速度的作用第五节第五节 酶的作用机理酶的作用机理:二、中间产物学说二、中间产物学说在酶催化的反响中，第一步是酶与底物构成酶在酶催化的反响中，第一步是酶与底物构成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。E+SE-SP+E许多实验现实证明了许多实验现实证明了E-S复合物的存在。复合物的存在。如：已获得如：已获得ES结晶结晶X线衍射法描出线衍射法描出ES图象图象同位素标志底物实验同位素标志底物实验光谱分析分析光谱分析分析:第六节第六节
17、 酶促反响动力学酶促反响动力学一、酶浓度对酶促反响速度的影响一、酶浓度对酶促反响速度的影响在酶作用的最适条在酶作用的最适条件下，假设底物浓度件下，假设底物浓度足够大，足以使酶饱足够大，足以使酶饱和，那么：和，那么：VKE:二、底物浓度对酶促反响速度的影响二、底物浓度对酶促反响速度的影响V与与S呈双曲线关系呈双曲线关系S很低时，很低时，V与与S成正成正比关系，为一级反响。比关系，为一级反响。随着随着S增大，增大，V与与S不成正比关系，不成正比关系，V添加变慢，添加变慢，为混级反响。为混级反响。S足够大时，足够大时，V到达最到达最大值大值Vmax，不再添加。有，不再添加。有饱和景象，为零级反响。饱
18、和景象，为零级反响。:根据中间产物学说：根据中间产物学说：E+SE-SP+E1913年，年，Michaelis和和Menten建立米氏方程。建立米氏方程。Km Km 即为米氏常数即为米氏常数VmaxVmax为最大反响速度为最大反响速度前提：前提：1.1.在初速度范围内，产物极少。在初速度范围内，产物极少。 2.SE 2.SE，ESES构成不会明显降低底物的量。构成不会明显降低底物的量。 3.ES 3.ES坚持动态平衡，即坚持动态平衡，即E+S E-S E+S E-S : 当当SKm, V=VmaxS/Km; SKm, V=Vmax; SKm, V=Vmax; 零级反响。零级反响。 S SKm,
19、 V=Vmax/2Km, V=Vmax/2Km米氏常数定义：酶促反响速度到达最大米氏常数定义：酶促反响速度到达最大反响速度一半时的底物浓度。因此，米氏常数的反响速度一半时的底物浓度。因此，米氏常数的单位为单位为mol/L或或mmol/L。:不同的酶具有不同不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的值，它是酶的一个重要的特征物理常数。特征物理常数。一个酶对不同的底物有不同的一个酶对不同的底物有不同的Km值。值。Km值最值最小的为最适底物。小的为最适底物。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值值大表示亲和程度小，酶的催化活性低；大表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km
20、值小值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。表示亲和程度大，酶的催化活性高。米氏常数的意义米氏常数的意义:米氏常数的求法米氏常数的求法: 双倒数作图法双倒数作图法令令Y1/V，X1/S；那么；那么Y=aX+bY=Km/VmaxX+1/Vmax:Y=Km/VmaxX+1/Vmax:三、三、pHpH对酶促反响速度的影响对酶促反响速度的影响在一定的在一定的pH下下,酶具有最大的催化活性酶具有最大的催化活性,通常通常称此称此pH为最适为最适pH。:四、温度对酶促反响速度的影响四、温度对酶促反响速度的影响 温度升高温度升高,一方面是酶促一方面是酶促反响速度加快；另一方反响速度加快；另一方面酶的高级构造将发生
21、面酶的高级构造将发生变化或变性，导致酶活变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度最适温度。在最适温度条件下条件下,反响速度最大。反响速度最大。:五、激活剂对酶促反响速度的影响五、激活剂对酶促反响速度的影响激活剂激活剂activator：凡是能提高酶活性、加速：凡是能提高酶活性、加速酶促反响进展的物质。酶促反响进展的物质。1.无机离子的激活作用无机离子的激活作用包包括括金金属属离离子子：K+、Na+、Mg2+、Zn2+、Ca2+；阴离子：；阴离子：Cl-、Br-、CN-；氢离子离子不不同同的的离离子子激激活活不不同同的的酶
22、。激激活活剂的的浓度度要要适适中，中，过高往往有抑制造用，高往往有抑制造用，150mM:2.小分子有机物的激活作用小分子有机物的激活作用复复原原剂剂如如Cys、复复原原型型谷谷胱胱甘甘肽肽能能激激活活某某些些活性中心含有活性中心含有-SH的酶。的酶。金金属属螯螯合合剂剂EDTA能能去去除除酶酶中中重重金金属属离离子子，解除抑制造用。解除抑制造用。3.生物大分子的激活作用生物大分子的激活作用蛋白激酶蛋白激酶:五、抑制剂对酶促反响速度的影响五、抑制剂对酶促反响速度的影响失活作用失活作用inactivation：使酶蛋白变性而引：使酶蛋白变性而引起酶活性丧失的作用。起酶活性丧失的作用。抑制造用抑制造
23、用inhibition：酶活性中心的构造和：酶活性中心的构造和性质发生变化，引起酶活力下降或丧失，但并不使性质发生变化，引起酶活力下降或丧失，但并不使酶蛋白变性的作用。酶蛋白变性的作用。抑制剂抑制剂inhibitor：能引起酶抑制造用的物质。：能引起酶抑制造用的物质。:不可逆抑制不可逆抑制irreversibleinhibition：抑制剂：抑制剂与酶分子共价键结合，不能用透析或超滤的方法与酶分子共价键结合，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活。除去抑制剂而恢复酶活。抑制剂的作用类型：抑制剂的作用类型：可逆抑制可逆抑制reversibleinhibition：抑制剂以非：抑制剂以非共价键
24、与酶分子结合，普通用透析或超滤的方法可共价键与酶分子结合，普通用透析或超滤的方法可除去而恢复酶活。可分为：除去而恢复酶活。可分为：竞争性抑制造用竞争性抑制造用(competitiveinhibition)非竞争性抑制造用非竞争性抑制造用(noncompetitiveinhibition):抑制剂与酶反响中心的活性基团以共价方式结抑制剂与酶反响中心的活性基团以共价方式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。氟磷酸酯。1.不可逆抑制不可逆抑制-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX专注性不可逆抑制专注性不可逆抑制:二异
25、丙基氟磷酸二异丙基氟磷酸:非专注性不可逆抑制非专注性不可逆抑制 抑制剂作用于酶分子中的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，因抑制剂作用于酶分子中的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，因此引起酶失活。此引起酶失活。类型：类型：:2.竞争性抑制竞争性抑制某些抑制剂的化学构造与底物类似，因此能与底某些抑制剂的化学构造与底物类似，因此能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反响中心之外，其结果是结合后，底物被排斥在反响中心之外，其结果是酶促反响被抑制了。酶促反响被抑制了。竞争性抑制通常可以经过增大底物浓度，即提高竞争性抑
26、制通常可以经过增大底物浓度，即提高底物的竞争才干来消除。底物的竞争才干来消除。:蝶呤蝶呤对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸Glu二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶二氢叶酸二氢叶酸四氢叶酸四氢叶酸嘌呤核苷酸嘌呤核苷酸二氢叶酸二氢叶酸复原酶复原酶一碳单位一碳单位磺胺类药物磺胺类药物磺胺类药物的抗菌机理磺胺类药物的抗菌机理TMP:竞争性抑制争性抑制动力学特点力学特点Vmax不变，不变，Km变大变大:3.非竞争性抑制非竞争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的
27、结合，所以称为非竞争性抑底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。制剂。:非非竞争性抑制争性抑制动力学特点力学特点Km不变，不变，Vmax减小减小:第八节第八节 几种重要的酶几种重要的酶一、别构酶一、别构酶allostericenzyme是一类重要的调理酶，多为寡聚酶，包括：是一类重要的调理酶，多为寡聚酶，包括：活性中心：与底物结合，催化底物反响。活性中心：与底物结合，催化底物反响。别构中心：与调理物结合，调理反响速度。别构中心：与调理物结合，调理反响速度。别构酶经过酶分子本身构象变化来改动酶的活性。别构酶经过酶分子本身构象变化来改动酶的活性。别构效应别构效应allostericeff
28、ect：调理物与别构中：调理物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用遭到影响，从而活性中心对底物的结合与催化作用遭到影响，从而调理酶的反响速度和代谢过程。调理酶的反响速度和代谢过程。:别构构酶的的反响初速度反响初速度与底物与底物浓度度不服从米氏不服从米氏方程，而是方程，而是呈呈“S形曲形曲线。a-非调理酶非调理酶b-正协同别构酶的正协同别构酶的S形曲线形曲线ab:二、同工酶二、同工酶isozymeExample：哺乳动物的乳酸脱氢酶：哺乳动物的乳酸脱氢酶LDH有五种有五种分子方式：分子方式：LDH1、LDH
29、2、LDH3、LDH4、LDH5H4、H3M、H2M2、HM3、M4存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反响，但酶分子的构造及理化性质和生化特性化学反响，但酶分子的构造及理化性质和生化特性Km、电泳行为等存在明显差别的一组酶。、电泳行为等存在明显差别的一组酶。:三、核酶三、核酶ribozyme具有生物催化活性的核酸。具有生物催化活性的核酸。:1. 名词解释名词解释 单体酶单体酶/寡聚酶寡聚酶/多酶复合体多酶复合体;单纯酶单纯酶/结合酶结合酶/全酶全酶/辅因子辅因子;酶活性中心酶活性中心/必需基团必需基团;变构酶变构酶/变构效应变构效应/同同工
30、酶工酶2.请以曲线简图表示并简要阐明符合米氏动力学酶促反响中：请以曲线简图表示并简要阐明符合米氏动力学酶促反响中：酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、竞争和非竞争性抑制剂对、温度、竞争和非竞争性抑制剂对酶反响速度的影响。酶反响速度的影响。4. 列举列举6大酶类大酶类 3. 3. 写出米氏方程，并写出米氏方程，并阐阐明每个符合所代表的含明每个符合所代表的含义义。计计算：当底物算：当底物浓浓度等于度等于3 3倍倍KmKm时时，反响速度等于最大反响速，反响速度等于最大反响速度的百分数度的百分数% %为为？ :5.运用下表数据，作运用下表数据，作图图判判别别抑制抑制剂类剂类型型竞竞争性争性
31、还还是非是非竞竞争性可逆抑制争性可逆抑制剂剂？Smmol/L2.03.04.010.015.0每小时形成产物的量（mol）13.917.921.331.337.0（没有抑制剂）每小时形成产物的量（mol）8.812.114.925.731.3（有抑制剂）:2.请以曲线简图表示并简要阐明符合米氏动力学酶促反响中：请以曲线简图表示并简要阐明符合米氏动力学酶促反响中：酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、竞争和非竞争性抑制剂对酶、温度、竞争和非竞争性抑制剂对酶反响速度的影响。反响速度的影响。1.运用下表数据，作运用下表数据，作图图判判别别抑制抑制剂类剂类型型竞竞争性争性还还是非是非竞竞争性可逆抑制争性可逆抑制剂剂？Smmol/L2.03.04.010.015.0每小每小时时形成形成产产物的量物的量（mol）13.917.921.331.337.0（没有抑制（没有抑制剂剂）每小每小时时形成形成产产物的量（物的量（mol）8.812.114.925.731.3（有抑制（有抑制剂剂）:
