生皮蛋白质化学

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1、本章包含如下内容本章包含如下内容1 1 氨基酸（分类、性质）氨基酸（分类、性质）2 2 多肽多肽3 3 蛋白质（构象、性质）蛋白质（构象、性质）4 4 生皮蛋白质化学（胶原、角蛋白等）生皮蛋白质化学（胶原、角蛋白等）1 蛋白质的化学组成C、 H、 O、 N ，大多含有，大多含有 S有的还含有有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn1. 元素组成各各元元素素的的百百分分比比对对于于大大多多数数蛋蛋白白质质都都较较相相似似，其中其中N约占约占16% 。这可用于测定蛋白质的含量这可用于测定蛋白质的含量凯氏定氮法。凯氏定氮法。2 2 蛋白质的基本结构单位蛋白质的基本结构单位 氨基酸氨基酸(amino

2、acid)(amino acid)组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为 - - -氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸（除（除（除（除（除（除ProProPro外）外）外）外）外）外）C酸酸氨氨HH2NCOOHR不不不不同同同同的的的的 aaaa在在在在于于于于 R R基团基团基团基团 的不同的不同的不同的不同组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为组成蛋白质的氨基酸都为L L L型型型型型型（除除除除除除GlyGlyGly外外外

3、外外外） D型型 与与 L型型非极性氨基酸非极性氨基酸非极性氨基酸非极性氨基酸(8)(8)(8)(8) 极性氨基酸极性氨基酸极性氨基酸极性氨基酸 不带电的极性氨基酸不带电的极性氨基酸不带电的极性氨基酸不带电的极性氨基酸(7)(7)(7)(7)带负电酸性氨基酸带负电酸性氨基酸带负电酸性氨基酸带负电酸性氨基酸(2)(2)(2)(2)带正电碱性氨基酸带正电碱性氨基酸带正电碱性氨基酸带正电碱性氨基酸(3)(3)(3)(3)组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有20 20 种种种种I I 非非非非极极极极性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸 丙氨酸丙氨酸丙氨

4、酸丙氨酸AlaAlaCOOHCOOHCHCH3 3C CHHNHNH22 CHCHC CHHCOOHCOOHNHNH22 CHCH3 3CHCH3 3 缬氨酸缬氨酸缬氨酸缬氨酸ValValI I 非非非非极极极极性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸COOHCOOHCHCH2 2C CHHNHNH2 2 CHCH3 3CHCH3 3CHCH亮氨酸亮氨酸亮氨酸亮氨酸LeuLeu异亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸IleIleCOOHCOOHC CHHNHNH22 CHCHCHCH3 3CHCH2 2CHCH3 3 脯氨酸脯氨酸脯氨酸脯氨酸ProProCOOHCOOHC CHHNHNHCHCH2 2CHCH

5、2 2CHCH2 2I I 非非非非极极极极性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸 苯丙氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸PhePheCOOHCOOHC CHHNHNH2 2 CHCH2 2COOHCOOHCHCH2 2C CHHNHNH22 色氨酸色氨酸色氨酸色氨酸TrpTrpN NHH 甲硫氨酸甲硫氨酸甲硫氨酸甲硫氨酸MetMetCOOHCOOHC CHHNHNH22 CHCH2 2CHCH2 2S SCHCH3 3组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有组成蛋白质的氨基酸共有20 20 种种种种不不不不同同同同的的的的 aaaa在在在在于于于于 R R基团基团基团基团 的不

6、同的不同的不同的不同非极性氨基酸（非极性氨基酸（非极性氨基酸（非极性氨基酸（8 8 8 8） 具有芳香环具有芳香环具有芳香环具有芳香环吲哚环色氨吲哚环色氨吲哚环色氨吲哚环色氨酸酸酸酸亚氨基亚氨基亚氨基亚氨基I II I 非非非非解解解解离离离离的的的的极极极极性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸 甘氨酸甘氨酸甘氨酸甘氨酸GlyGlyCOOHCOOHC CHHNHNH2 2HHCHCHCOOHCOOHC CHHNHNH22 苏氨酸苏氨酸苏氨酸苏氨酸ThrThrCHCH3 3HOHO 丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸SerSerCOOHCOOHC CHHNHNH2 2 CHCH2 2HOHO半胱氨酸半胱氨酸半

7、胱氨酸半胱氨酸CysCysCOOHCOOHC CHHNHNH22 CHCH2 2HSHSI II I 非非非非解解解解离离离离的的的的极极极极性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸 酪氨酸酪氨酸酪氨酸酪氨酸TyrTyrCOOHCOOHC CHHNHNH2 2CHCH2 2HOHO 天冬酰胺天冬酰胺天冬酰胺天冬酰胺AsnAsnCOOHCOOHC CHHNHNH2 2 CHCH2 2C COOHH2 2N NCOOHCOOHC CHHNHNH22 谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺GlnGlnCHCH2 2C COOHH2 2N NCHCH2 2I II II I 酸酸酸酸性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸

8、 天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸AspAspCOOHCOOHC CHHNHNH2 2 CHCH2 2C COOHOHOCOOHCOOHC CHHNHNH22 谷氨酸谷氨酸谷氨酸谷氨酸GluGluCHCH2 2C COOHOHOCHCH2 2I IV V 碱碱碱碱性性性性氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸(CH(CH2 2) )4 4 赖氨酸赖氨酸赖氨酸赖氨酸LysLysCOOHCOOHC CHHNHNH2 2HH2 2N N 精氨酸精氨酸精氨酸精氨酸ArgArgCOOHCOOHC CHHNHNH2 2 (CH(CH2 2) )3 3NHNHC CNHNHHH2 2N NCOOHCOOHC CHHNHN

9、H22 组氨酸组氨酸组氨酸组氨酸HisHisCHCH2 2N NHNHN 1. 由R基团的性质 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸 杂环氨基酸杂环氨基酸杂环氨基酸杂环氨基酸 芳香族氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸 PhePhe、TyrTyr、 Trp Trp ProPro、HisHisAlaAla、ValVal、Leu Leu 二二. . 氨基酸的分类氨基酸的分类 二二. . 氨基酸的分类氨基酸的分类 2. 由aa的营养需求 人类自身能合成人类自身能合成人类自身能合成人类自身能合成 非必需氨基酸非必需氨基酸非必需氨基酸非必需氨基酸 必需氨基酸必需氨基酸必需氨基酸必需氨基

10、酸 人类自身不能合成或不能足量合成，人类自身不能合成或不能足量合成，人类自身不能合成或不能足量合成，人类自身不能合成或不能足量合成，必须依赖食物供给。必须依赖食物供给。必须依赖食物供给。必须依赖食物供给。Lys Val Leu Ile Met Phe Thr TrpLys Val Leu Ile Met Phe Thr TrpGly Gly Ala Ala Ser Ser Tyr Tyr Cys Cys Pro Pro Asn Asn Asp Glu GlnAsp Glu GlnArg His Arg His 三三 不常见的氨基酸不常见的氨基酸4-4-羟脯氨酸羟脯氨酸(4-hydroxypro

11、line)(4-hydroxyproline)和和5-5-羟赖氨酸羟赖氨酸(5-(5-hydroxy1ysine)hydroxy1ysine)，存在于结缔组织的纤维状蛋白质中。，存在于结缔组织的纤维状蛋白质中。胱氨酸（胱氨酸（Cystine,CysCystine,Cys）是由两个半胱氨酸氧化后生成，毛、发、）是由两个半胱氨酸氧化后生成，毛、发、角、蹄中含量丰富。角、蹄中含量丰富。 -N-N-甲基赖氨酸（甲基赖氨酸（-N-methyllysine-N-methyllysine）存在于肌球蛋白，一种）存在于肌球蛋白，一种行使收缩功能的肌肉蛋白质。行使收缩功能的肌肉蛋白质。 -羧基谷氨酸羧基谷氨酸(

12、-carboxyglutamic acid)(-carboxyglutamic acid)，在凝血酶原中发，在凝血酶原中发现，它也存在于某些具有血液凝固功能的其他蛋白质中。现，它也存在于某些具有血液凝固功能的其他蛋白质中。5羟赖氨酸 N甲基赖氨酸 羧基谷氨酸 4羟脯氨酸胱氨酸 锁链素锁链素(dasmosine)(dasmosine)和异锁链素（和异锁链素（isodesmosineisodesmosine），它是赖氨酸），它是赖氨酸的衍生物，中央的吡啶环结构是由的衍生物，中央的吡啶环结构是由4 4个赖氨酸分子的侧链组成的，个赖氨酸分子的侧链组成的，此氨基酸只存在于弹性蛋白中。此氨基酸只存在于弹性

13、蛋白中。以游离或结合态存在于细胞或组织中，大以游离或结合态存在于细胞或组织中，大部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。如存在于细菌细胞壁肽聚糖内的如存在于细菌细胞壁肽聚糖内的D-谷氨酸谷氨酸和和D-丙氨酸丙氨酸、花生中的、花生中的 -亚甲基谷氨酸亚甲基谷氨酸、甘蔗、甘蔗中的中的b b-氨基丁酸氨基丁酸，刀豆中的，刀豆中的刀豆氨酸刀豆氨酸等。等。 非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸鸟氨酸鸟氨酸鸟氨酸鸟氨酸 (Orn)(Orn)瓜氨酸瓜氨酸瓜氨酸瓜氨酸四四 氨基酸的性质氨基酸的性质1 1 等电点等电点PIPI2 2 光学活性光学活性3 3 化学性质化学性质【氨基、羧基、共同

14、参与、侧氨基、羧基、共同参与、侧链链R R基基】 1. 两性性质和等电点 四四 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质 氨基酸同时含有氨基和羧基：氨基酸同时含有氨基和羧基：氨基具有碱性，羧基具有酸性氨基具有碱性，羧基具有酸性甘氨酸的解离曲线甘氨酸的解离曲线滴滴定定曲曲线线1. 两性性质和等电点 等电点等电点 (isoelectric point)使氨基酸净电荷为零时使氨基酸净电荷为零时使氨基酸净电荷为零时使氨基酸净电荷为零时溶液的溶液的溶液的溶液的pHpHpHpH值值值值，用，用，用，用 pI pI 表示表示表示表示此此时时，aa 以以两两性性离离子子形形式式存存在在，也也有有少少量量的的数数目目基

15、基本本相相同同的的正正、负负离离子子存存在在，还还有有极极少少量的中性分子量的中性分子pI是氨基酸的特征常数是氨基酸的特征常数1. 两性性质和等电点 等电点等电点 (isoelectric point)2020种氨基酸的种氨基酸的种氨基酸的种氨基酸的pIpI氨基酸氨基酸pI氨基酸氨基酸pI氨基酸氨基酸pI氨基酸氨基酸pIAla6.02Pro6.30Thr6.53Asp2.77Val5.97Phe5.48Cys5.02Glu3.22Leu5.98Trp5.89Tyr5.66Lys9.74Ile6.02Gly5.97Asn5.41Arg10.76Met5.74Ser5.68Gln5.65His7.

16、59等电点的计算等电点的计算例例Gly的的pI计算计算H+H+NH2CH2COOGlyNH3CH2COOGlyNH3CH2COOHGlypI=1/2(pK1+pK2)H+H+K1K2K1 、K2分分别别代代表表COOH和和NH3的的表表观解离常数。可以从观解离常数。可以从滴定曲线中求得。滴定曲线中求得。等电点的计算等电点的计算例例Lys的的pI计算计算pI=1/2(pK2+pK3)溶液 pH 值增大COOHCHNH3(CH2)4NH3LysCOOCHNH2(CH2)4NH2LysCOOCHNH3(CH2)4NH3LysH+H+LysCOOCHNH2(CH2)4NH3H+H+H+H+K1K2K3

17、等电点的计算等电点的计算例例Glu的解离的解离pI=1/2(pK1+pK2)等电点的计算等电点的计算aa 等电点的计算公式等电点的计算公式pI = 1/2 ( pKn + pKn+1 )( 其中其中n为可解离的正电荷基团数目为可解离的正电荷基团数目 )ConclusionConclusion pH pI 带负电，移向正极带负电，移向正极pH pI 带正电，移向负极带正电，移向负极pH = pI 不带电，不移动不带电，不移动2.光学性质除除Gly之之外外，其其余余蛋蛋白白质质氨氨基基酸酸都都有有手手性性碳碳原子，都具有旋光性。原子，都具有旋光性。旋光性质旋光性质Trp、Tyr、Phe 含含芳芳香

18、香环环共共轭轭双双键键系系统统，最最大大吸吸收峰分别在收峰分别在 279nm、278nm、259nm。紫外吸收紫外吸收3. 重要的化学性质茚三酮反应茚三酮反应 还原性茚三酮还原性茚三酮OOOHH NH3CO2RCHO水合茚三酮水合茚三酮RCHCOOHNH2OOO2NH3OOOHHOOOONH4NO3H2O蓝紫色化合物蓝紫色化合物OO反应分反应分反应分反应分2 2步：步：步：步：茚三酮反应常用于茚三酮反应常用于茚三酮反应常用于茚三酮反应常用于aaaa的定性和定量分析的定性和定量分析的定性和定量分析的定性和定量分析在在在在酸性酸性酸性酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成条件下，氨基酸与茚三酮共热，

19、生成条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物紫色化合物紫色化合物紫色化合物ProPro的的的的 茚茚茚茚 三三三三酮酮酮酮反反反反应应应应呈呈呈呈黄黄黄黄色色色色Sanger反应反应 在在在在弱碱弱碱弱碱弱碱溶液中，氨基酸的溶液中，氨基酸的溶液中，氨基酸的溶液中，氨基酸的-氨基与氨基与氨基与氨基与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB) (DNFB) 反应，生成反应，生成反应，生成反应，生成黄色黄色黄色黄色的二硝基苯氨基酸（的二硝基苯氨基酸（的二硝基苯氨基酸（的二硝基苯氨基酸（DNP-AADNP-AA）DNFBDNFBO2NNO2F

20、H2NCHCOOHR DNP - DNP - 氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸O2NNO2HNCHCOOHRHF此反应最初被此反应最初被此反应最初被此反应最初被Sanger Sanger 用于测定肽链用于测定肽链用于测定肽链用于测定肽链 N-N-端氨基酸端氨基酸端氨基酸端氨基酸Edman反应反应NCS4040，弱碱，弱碱，弱碱，弱碱NCNHRCHCOS4040， H+ 、硝基甲烷、硝基甲烷COOHH2NCHRPITCPITC异硫氰酸苯酯异硫氰酸苯酯异硫氰酸苯酯异硫氰酸苯酯 PTC- PTC- 氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸 PTH- P

21、TH- 氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸苯硫乙内酰脲氨基酸苯硫乙内酰脲氨基酸苯硫乙内酰脲氨基酸苯硫乙内酰脲氨基酸HNCNHRCHCOOHS可可可可用用用用层层层层析析析析法法法法鉴鉴鉴鉴定出定出定出定出aaaa的种类的种类的种类的种类Edman反应反应Edman反应反应此反应即是目前此反应即是目前此反应即是目前此反应即是目前“ “蛋白质顺序测定蛋白质顺序测定蛋白质顺序测定蛋白质顺序测定” ”的设计原理的设计原理的设计原理的设计原理氨基-NH2亚硝酸 HNO2酰化烃基化形成希夫碱N2 定氮法N-末端氨基酸的标记鉴定多肽，Edman降解醛鞣机理羧基-COOH与醇羟基成酯PCl5 、SOCl2与氨基成酰胺叠

22、氮化合物，活化羧基金属离子形成配合物得到酰氯，活化羧基羧酸酯+肼+亚硝酸无机配合物鞣制3 3 肽（肽（peptidepeptide） 一一. . 肽的定义肽的定义 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键肽键（peptide peptide bondbond），产生的化合物叫做），产生的化合物叫做肽肽（peptidepeptide）。）。 二个氨基酸形成的肽称作二肽二个氨基酸形成的肽称作二肽, ,三个氨基酸形成三个氨基酸形成的肽称作三肽；的肽称作三肽； 余类推。余类推。寡肽寡肽（olig

23、opeptideoligopeptide）：）：aa 10 aa 10 aa 10 个个 二二. .肽的结构肽的结构肽键结构特点1）肽键具有部分双键性质，不能自由旋转；2）肽平面是刚性平面结构（六个原子处在同一平面内）；3）在肽平面内，羰基上的氧与亚胺基上的氢反式排布。 无分枝的长链无分枝的长链 由由“N-C-CN-C-C”单元的周期性连接，构成多肽链的主链；单元的周期性连接，构成多肽链的主链；氨基酸残基的氨基酸残基的R R基团连接在主链的基团连接在主链的CaCa上，形成多肽链上，形成多肽链的侧链。的侧链。具有方向性。两个末端分别为具有方向性。两个末端分别为N N端端( (氨基端氨基端) )和

24、和C C端端( (羧羧基端基端) )。 1、中文表示法：从肽链的从肽链的N N端开始，对氨基酸残基逐一命名，残基称氨酰端开始，对氨基酸残基逐一命名，残基称氨酰 三三. . 肽的表示法肽的表示法2、 三字母表示法： aa1 - aa2 - aa3 - aa4 - aa1 . aa2 . aa3 . aa4 . 3、 单字母表示法： ABCD 四四. . 肽的酸碱性质肽的酸碱性质 其其等等电电点点是是在在所所有有可可解解离离的的基基团团的的净净电电荷荷为为0 0时的状态。时的状态。 肽肽链链的的一一端端含含有有一一个个游游离离的的 - -氨氨基基，另另一一端端含含有有一一个个游游离离的的 - -羧

25、羧基基，加加上上部部分分氨氨基基酸酸可可解解离离的的R R基团，因而与氨基酸一样具有基团，因而与氨基酸一样具有两性解质两性解质的性质。的性质。五五. . 重要肽重要肽还还原原性性谷谷胱胱甘甘肽肽（reduced reduced glutathioneglutathione）是是存存在在于于动动植植物物细细胞胞中中的的一一种种非非常常重重要要的的三三肽肽。它它是是由由谷谷氨氨酸酸、半半胱氨酸和甘氨酸组成。胱氨酸和甘氨酸组成。GSH谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 GSH由由谷谷氨氨酸酸，半半胱胱氨氨酸酸和和甘甘氨氨酸酸通通过过两两步步依依赖赖ATP的的反反应应而而生生成成。第第一一步步反反应应由由谷谷氨氨酸

26、酸和和半半胱胱氨氨酸酸在在 -谷谷氨氨酰酰半半胱胱氨氨酸酸合合成成酶酶( -EC合合成成酶酶； -ECS,EC6.3.2.2)催催化化下下形形成成 -谷谷氨氨酰酰半半胱胱氨氨酸酸( -EC),第第二二步步是是由由GSH合合成成酶酶(GS,EC6.3.2.3)将将-EC和谷氨酸连接形成和谷氨酸连接形成GSH4 4 蛋白质蛋白质一一 蛋白质的构象蛋白质的构象1 1 蛋白质的一级结构（蛋白质的一级结构（primary structureprimary structure）蛋白质分子的一级结构是指多肽链中氨基酸的组成、连接方式和蛋白质分子的一级结构是指多肽链中氨基酸的组成、连接方式和排列顺序。排列顺序

27、。不同的蛋白质，一级结构不同。蛋白质的一级结构是由基因上的不同的蛋白质，一级结构不同。蛋白质的一级结构是由基因上的遗传密码的排列顺序决定的。一级结构最为重要，它包含着决定遗传密码的排列顺序决定的。一级结构最为重要，它包含着决定蛋白质空间结构的基本因素，也是蛋白质生物功能的多样性和种蛋白质空间结构的基本因素，也是蛋白质生物功能的多样性和种属特异性的结构基础。属特异性的结构基础。 牛胰岛素的一级结构示意图（牛胰岛素由两条肽链共51个氨基酸残基组成）A链含有11种共21个氨基酸残基，N-端为甘氨酸，C-端为天冬酰胺，A链本身的6位和11位上的二个半胱氨酸通过二硫键相连成环；B链含16种共30个氨基酸

28、残基，其N-端为苯丙氨酸，C-端为丙氨酸。 2 2 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构主要包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。主要包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。维持蛋白质分子构象的作用力有：氢键、盐键、疏水键、范德华维持蛋白质分子构象的作用力有：氢键、盐键、疏水键、范德华力和二硫键等。力和二硫键等。a氢键； b盐键； c疏水键；d二硫键（1 1）蛋白质的二级结构）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽段在空间的伸蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽段在空间的伸展方式。展方式。维系主链构象稳定的最主要因素是主链的羰基和亚氨基之间所形维系主链构象稳定的

29、最主要因素是主链的羰基和亚氨基之间所形成的氢键；成的氢键；蛋白质的二级结构最重要的是蛋白质的二级结构最重要的是- -螺旋和螺旋和- -折叠，还有折叠，还有- -转角转角和无规卷曲等。和无规卷曲等。1）-螺旋螺旋结构（结构（Helix） 在-螺旋结构中，多肽链中各肽键平面通过-碳原子的旋转，围绕中心轴形成一种紧密螺旋盘曲构象。蛋白质分子中广泛存在-螺旋。如果一系列相邻肽单位的成对二面角都采用相同或相似的值，导致多肽链的主链骨架绕定轴一圈圈螺旋上升，形成象弹簧一样的螺旋结构。结构特点如下：肽链呈螺旋上升，每相隔3.6个氨基酸残基上升1圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100，沿轴向升高0.15nm，故螺距

30、约为0.54nm；螺旋间靠氢键维系，氢键是由同一条主链上一个氨基酸残基中的C=O氧与后面第四个氨基酸残基中的N-H氢形成，方向与螺旋轴大致平行，由于每个肽键中的C=O和N-H都参与形成链内氢键、故保持了-螺旋的最大稳定性。2）-折叠结构（Sheet） 一般由两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段共同参与形成，它们平行排列，并在两条肽链或一条肽链内的两个肽段之间以氢键维系而成。按照通过氢键结合起来的相邻肽链的端基方向，折叠分为平行折叠和反平行折叠两种。在平行折叠中，相邻肽链的N端都在同一端；在反平行折叠中，每一条肽链都与其相邻肽链的端基方向相反，即首尾交替排列。折叠大量存在于丝心蛋白和角蛋白中。

31、C端 N端 C端 C端 C端 C端 N端 C端 N端 N端 N端 N端3 3）胶原螺旋（）胶原螺旋（Collagen HelixCollagen Helix）胶原螺旋是胶原蛋白质特有的构象形式。胶原属于纤维蛋白，是胶原螺旋是胶原蛋白质特有的构象形式。胶原属于纤维蛋白，是动物结缔组织中的主要蛋白质。动物结缔组织中的主要蛋白质。平均分子量将近平均分子量将近3030万，万，10561056个个AAAA构成；构成；氨基酸构成：氨基酸构成：1 13 Gly3 Gly，1111 AlaAla，1212 ProPro和和9 9HypHyp；肽段呈现明显的三肽周期性结构，肽段呈现明显的三肽周期性结构，GlyG

32、ly为三肽中的固定组成，为三肽中的固定组成，ProPro、HypHyp是肽中对构象有决定意义的组成。是肽中对构象有决定意义的组成。最常见的几种三肽序列：最常见的几种三肽序列：GlyGlyX XProPro、GlyGlyProProY Y、GlyGlyX XHypHyp 胶原为三股胶原螺旋构象，即由三条呈左手螺旋的肽链形成的右胶原为三股胶原螺旋构象，即由三条呈左手螺旋的肽链形成的右手复合螺旋。其中，单条肽链的左手螺旋是一种较伸展的螺旋构手复合螺旋。其中，单条肽链的左手螺旋是一种较伸展的螺旋构象，螺距为象，螺距为0.9nm0.9nm，每圈含，每圈含3 3个氨基酸残基，每个氨基酸在螺旋轴个氨基酸残基

33、，每个氨基酸在螺旋轴线上的投影约为线上的投影约为0.3nm0.3nm，明显的大于，明显的大于螺旋的螺距螺旋的螺距0.54nm0.54nm和每和每个氨基酸投影个氨基酸投影0.15nm0.15nm。右手大螺旋的螺距。右手大螺旋的螺距2.86nm2.86nm，每圈含，每圈含1010个氨个氨基酸残基。基酸残基。肽链之间形成的氢键维持构象稳定。肽链之间形成的氢键维持构象稳定。 (2) (2) 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构蛋白质的蛋白质的三级结构三级结构是指蛋是指蛋白质（主要指球状蛋白）白质（主要指球状蛋白）分子在二级结构的基础上分子在二级结构的基础上依靠非共价键力进一步卷依靠非共价键力进一步卷曲、折

34、叠而构成的一种不曲、折叠而构成的一种不规则的、特定的、更复杂规则的、特定的、更复杂的空间结构。的空间结构。球状蛋白质球状蛋白质分子内有几类分子内有几类二级结构单元。二级结构单元。肌红蛋白存在于哺乳动物肌红蛋白存在于哺乳动物（鲸、海狗和海豚）肌肉中，（鲸、海狗和海豚）肌肉中，是一种较小的球状蛋白，它是一种较小的球状蛋白，它是由一条含是由一条含153153个氨基酸残个氨基酸残基组成的多肽链。主链中基组成的多肽链。主链中7575绕曲成绕曲成8 8段比较直的段比较直的- -螺螺旋。旋。3 3 蛋白质的性质蛋白质的性质1 1）蛋白质的酸碱性）蛋白质的酸碱性 （PIPI） 蛋白质PI蛋白质PI胃蛋白酶1.

35、0胶原蛋白6.7卵清蛋白4.6肌红蛋白7.0血清蛋白4.8细胞色素C10.6乳球蛋白5.2胰凝乳蛋白酶8.3血红蛋白7.07溶菌酶11.6胰岛素5.32) 2) 蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀(precipitation) (precipitation) 方法 盐析法 有机溶剂 重金属盐 生物碱试剂和某些酸类 加热变性 3) 3) 蛋白质的变性（蛋白质的变性（DenaturationDenaturation）与复性）与复性A A 概念概念由于物理、化学等因素而导致蛋白质构象的变化，使蛋白质丧由于物理、化学等因素而导致蛋白质构象的变化，使蛋白质丧失生物学功能和原有的性质。此时，维持蛋白质构象稳定性的失

36、生物学功能和原有的性质。此时，维持蛋白质构象稳定性的氢键、疏水键、范德华力、离子键，甚至双硫键遭到破坏。氢键、疏水键、范德华力、离子键，甚至双硫键遭到破坏。分为分为可逆变性（复性）及不可逆变性可逆变性（复性）及不可逆变性 B 变性因素（1）温度（热变性）（2）pH改变（3）有机溶剂（4）脲及盐酸胍（5）盐类 Christian B. Anfinsen等人用含有2-巯基乙醇的8M脲的变性剂使Rnase A变性，导致酶的三级结构和催化活性完全丧失，生成含有8个巯基的多肽链。如果使变性的酶氧化和再折叠，8对巯基可以随机配对的话，那么就有可能生成105种二硫键不同的结构，但具有生物活性的只有一种。如果

37、将还原剂和脲同时都除去，并且稀释还原的蛋白将它于生理pH条件下暴露在空气中，Rnase A会自发地获得它的天然构象，一套正确的二硫键和充分的酶活性。 5 5 生皮蛋白质生皮蛋白质一一 生皮蛋白质构成生皮蛋白质构成毛被毛被 角蛋白角蛋白 KeratinKeratin表皮表皮 角蛋白角蛋白基膜基膜 Basement Membrane Basement Membrane真皮真皮 胶原蛋白胶原蛋白（CollagenCollagen） 弹性蛋白（弹性蛋白（ElastinElastin） 网硬蛋白网硬蛋白皮下组织皮下组织 脂类脂类皮革生产过程，只保留了原料真皮层中的皮革生产过程，只保留了原料真皮层中的胶原

38、蛋白胶原蛋白，其余的纤维，其余的纤维介质和蛋白都在制革过程中通过化学物理方法和机械处理而除去。介质和蛋白都在制革过程中通过化学物理方法和机械处理而除去。 二二 胶原纤维（胶原纤维（CollagenCollagen） 1 1 胶原分类胶原分类 型胶原型胶原是生皮中最丰富的胶原，是生皮中最丰富的胶原，型胶原分子由三条肽链构成，两条肽型胶原分子由三条肽链构成，两条肽链相同，一条不同，分别称为链相同，一条不同，分别称为1 1 和和22链，分子组成为链，分子组成为11（）2 222（）。）。型胶原型胶原是软骨和玻璃体的主要胶原蛋白质，由三条相同的肽链构成，分是软骨和玻璃体的主要胶原蛋白质，由三条相同的肽

39、链构成，分子组成为子组成为11（）3 3，其氨基酸组成与，其氨基酸组成与型胶原类似。型胶原类似。胶原类型分子肽链组成分子量形状存在方式介质胶原1（）22（）285000纤维皮肤、牙齿、骨骼、肌腱、血管1（）3300000纤维软骨、玻璃体1（）3300000纤维血管基膜1（）22（）380000网状基膜亲细胞1（）22（）肌肉组织中2 2 胶原结构胶原结构 1 1）胶原的一级结构）胶原的一级结构 - - AAAA组成组成一般由一般由10561056个左右个左右AAAA组成，其中组成，其中3 Gly3 Gly（30303434），脯氨），脯氨酸羟脯氨酸（酸羟脯氨酸（Hyp+ProHyp+Pro）约

40、）约 2222（20202323），不含色氨酸），不含色氨酸（TrpTrp），除），除型胶原外，都不含型胶原外，都不含CysCys；胶原的多肽序列特点胶原的多肽序列特点其中螺旋区段含有其中螺旋区段含有10141014个个AAAA残基，螺旋区段呈现（残基，螺旋区段呈现（Gly-X-YGly-X-Y）n n周周期性排列，即期性排列，即338338个（个（Gly-X-YGly-X-Y）周期结构，其中约的）周期结构，其中约的X X和和Y Y为为ProPro或或HypHyp螺旋区段长度大约为螺旋区段长度大约为链总长度的链总长度的9595。C-C-端肽、端肽、N N端肽分别含有端肽分别含有2525个和个和

41、1616个个AAAA残基，残基，N N端为焦谷氨酸（端为焦谷氨酸（PGluPGlu），），C C端肽的端基为端肽的端基为2727位的门冬氨酸（位的门冬氨酸（AspAsp）。）。氨基酸序列氨基酸序列N N端端PgluPgluLeuLeuSerSerTyrTyrGlyGlyTyrTyrAspAspGluGlu(9)Lys(9)LysSerSerThrThrGlyGlyIleIleSerSerValVal(16)Pro(16)Pro C C端端SerSerGlyGlyGlyGlyPhePheAspAspLeuLeuSerSerPhePheLeuLeuProProGlnGlnProProProProG

42、lnGlnGlnGln(16)Lys(16)LysAlaAlaHisHisAspAspGlyGlyGlyGlyArgArgTyrTyrTyrTyrArgArg (27)Asn(27)Asn 链中是酸性和碱性链中是酸性和碱性AAAA残基，且分布较集中，对应在残基，且分布较集中，对应在链中出现许多极性区，如第残基为链中出现许多极性区，如第残基为LysLysAsnAsnGlyGlyAspAspAspAspGlyGlyGluGlu以及以及C C端端GlnGlnGlnGlnLysLysAlaAlaHisHisAspAspGlyGlyGlyGlyArgArg等。而非极性等。而非极性AAAA亦呈明显区域分布

43、。亦呈明显区域分布。极性和非极性极性和非极性AAAA区域集中正好对应于区域集中正好对应于链长间距片段，晶体电链长间距片段，晶体电镜照片中的非周期性明暗条纹（镜照片中的非周期性明暗条纹（SLSSLS），其中暗纹为极性区。），其中暗纹为极性区。 螺旋区肽段螺旋区肽段第第8787位位、第、第930930位位的的HylHyl可以和可以和C C端肽的端肽的第第1616位位(16C)(16C)，N N端肽的端肽的第第9 9位位(9N)(9N)的的LysLys形成分子内交联。形成分子内交联。2 2） 胶原蛋白质的二级结构胶原蛋白质的二级结构 - - 胶原螺旋胶原螺旋 三条呈左手螺旋的肽链形成的右手复合螺旋。

44、三条呈左手螺旋的肽链形成的右手复合螺旋。其中，单条其中，单条肽链的左手螺旋是一种较伸展的螺旋构象，螺距为肽链的左手螺旋是一种较伸展的螺旋构象，螺距为0.9nm0.9nm，每圈，每圈含含3 3个氨基酸残基，每个氨基酸在螺旋轴线上的投影约为个氨基酸残基，每个氨基酸在螺旋轴线上的投影约为0.3 nm0.3 nm，明显的大于，明显的大于螺旋的螺距螺旋的螺距0.54nm0.54nm和每个氨基酸投影和每个氨基酸投影0.15nm0.15nm。右手大螺旋的螺距右手大螺旋的螺距2.86nm2.86nm，每圈含，每圈含1010个氨基酸残基。个氨基酸残基。 肽链之间形成的氢键维持构象稳定。肽链之间形成的氢键维持构象

45、稳定。 由三条肽链借助于链间氢键形成的胶原螺旋，构象紧密，由三条肽链借助于链间氢键形成的胶原螺旋，构象紧密，僵硬，具有很高的稳定性，若氢键被破坏，单个肽链成为无规僵硬，具有很高的稳定性，若氢键被破坏，单个肽链成为无规卷曲。卷曲。 3 3）胶原的分子内、分子间交联）胶原的分子内、分子间交联19651965年年SmithSmith提出了原胶原分子排列的提出了原胶原分子排列的1 14 4错列模型错列模型，认为：平，认为：平行排列的胶原分子不是齐头齐尾，而是错开一个确定的距离，即行排列的胶原分子不是齐头齐尾，而是错开一个确定的距离，即明暗横纹间距明暗横纹间距67nm67nm，处于同一轴线上的前后两原胶

46、原分子，首尾，处于同一轴线上的前后两原胶原分子，首尾并不相接，而是空出一段间隙，称为并不相接，而是空出一段间隙，称为HOHO，且，且HOHO0.5D0.5D。原胶原分。原胶原分子总长子总长4.5D4.5D，明纹间距，明纹间距0.6D0.6D，暗纹间距，暗纹间距0.4D0.4D9494个个AAAA残基由残基由Hly-Hly-LysLys之间的侧向交联产生。之间的侧向交联产生。LysLys和和HylHyl对分子内和分子间交联的重要性对分子内和分子间交联的重要性螺旋区肽段第螺旋区肽段第8787位第位第930930位的位的HylHyl可以和可以和C C端肽的第端肽的第1616位位(16C)(16C)，

47、N N端肽的第端肽的第9 9位位(9N)(9N)形成分子内交联。形成分子内交联。三种交联方式，都与三种交联方式，都与Lys,HylLys,Hyl的的氨基有关氨基有关氨基在赖氨酰氧化酶作用下氧化为醛基，得醛赖氨酰，其非氨基在赖氨酰氧化酶作用下氧化为醛基，得醛赖氨酰，其非常活泼，可与多种侧链官能团发生交联反应。常活泼，可与多种侧链官能团发生交联反应。（1 1）醛胺缩合醛胺缩合醛赖氨酰的醛基与醛赖氨酰的醛基与LysLys进行醛胺缩合，得希夫碱进行醛胺缩合，得希夫碱P PCHOCHOH H2 2N NCHCH2 2P PP PC CN NCHCH2 2P P（2 2）羟醛缩合羟醛缩合两分子醛赖氨酰之间

48、发生，生成两分子醛赖氨酰之间发生，生成羟醛交联，羟醛交联，羟醛通过分子内脱水转化为羟醛通过分子内脱水转化为烯醛。烯醛。 （3 3）羟醛组氨酸交联羟醛组氨酸交联19751975年，豪斯莱（年，豪斯莱（HowsleyHowsley）从胶原的酸水解中分离出来的，由）从胶原的酸水解中分离出来的，由三条三条链间的醛赖氨酰，醛羟赖氨酰与组氨酰交联而成。链间的醛赖氨酰，醛羟赖氨酰与组氨酰交联而成。3 3 胶原性质胶原性质1 1） 酸、碱酸、碱2 2） 盐类盐类3 3） 酶酶4 4） 胶原的湿热稳定性及胶原的湿热稳定性及TsTs胶原纤维在水浴（或甘油浴）中受热，突然发生收缩变性的温度，胶原纤维在水浴（或甘油浴

49、）中受热，突然发生收缩变性的温度，称为胶原纤维的收缩温度，也叫称为胶原纤维的收缩温度，也叫TsTs，TsTs随动物种类的不同略有不随动物种类的不同略有不同，一般为同，一般为60607070。 动物皮Ts（）动物皮Ts（）猪皮66兔皮5960黄牛皮6567狗皮6062犊牛皮6365猫皮6062马皮6264鳄鱼皮44山羊皮6466鲨鱼皮4042绵羊皮5862江猪皮3438胶原受热收缩与氢键破坏相关，对于胶原纤维，维持构象稳定性胶原受热收缩与氢键破坏相关，对于胶原纤维，维持构象稳定性的作用力主要来自于链间氢键，但由于羟脯氨酸吡咯烷环的空间的作用力主要来自于链间氢键，但由于羟脯氨酸吡咯烷环的空间位阻，

50、链间的肽平面不能完全形成有效的氢键，因此，位阻，链间的肽平面不能完全形成有效的氢键，因此，HypHyp的羟的羟基氢原子与主链羰基中的氧原子之间形成的氢键具有重要意义。基氢原子与主链羰基中的氧原子之间形成的氢键具有重要意义。这可以由胶原的这可以由胶原的HypHyp含量与含量与TsTs的一致性关系得到体现，的一致性关系得到体现，HypHyp含量高，含量高，TsTs越高。越高。材料来源Ts（）NHypPro鲨鱼4018.35.810.2牛皮6518.312.914.1胶原分子间的共价交联能显著提高胶原纤维的胶原分子间的共价交联能显著提高胶原纤维的TsTs，鞣制过程就是在胶原纤维间引入了新的交联结构。

51、鞣制过程就是在胶原纤维间引入了新的交联结构。TsTs是制革过程中对胶原水解、变性的程度和革的鞣制质量进行评是制革过程中对胶原水解、变性的程度和革的鞣制质量进行评价的重要指标。价的重要指标。三三 角蛋白（角蛋白（KeratinKeratin）1 1 角蛋白概述角蛋白概述 角蛋白是构成动物皮肤中表皮、毛发的主要结构蛋白，另外，角蛋白是构成动物皮肤中表皮、毛发的主要结构蛋白，另外，动物的指甲、羽毛、蹄、角等也含有角蛋白。动物的指甲、羽毛、蹄、角等也含有角蛋白。 根据角蛋白分子中根据角蛋白分子中CysCys含量，可将角蛋白分为：硬角蛋白和含量，可将角蛋白分为：硬角蛋白和软角蛋白：软角蛋白：硬角蛋白，也

52、称真角蛋白，硬角蛋白，也称真角蛋白，EukeratinEukeratin，CysCys7 71111； 软角蛋白，也称假角蛋白，软角蛋白，也称假角蛋白，PseutokeratinPseutokeratin，CysCys7 7。 -角蛋白的基本结构是角蛋白的基本结构是右手右手-螺旋螺旋聚集方式如下：三条右手聚集方式如下：三条右手螺旋链相互缠绕，螺旋链相互缠绕，构成了一个直径为构成了一个直径为2.0nm2.0nm的左手三股螺旋，是的左手三股螺旋，是纤维的初级单位，叫初原纤维纤维的初级单位，叫初原纤维（ProtofibrilProtofibril），大量的双硫键参与了初原），大量的双硫键参与了初原螺

53、旋的形成。螺旋的形成。1111条初原纤维，两条在中间，其条初原纤维，两条在中间，其余九条环绕排列形成了一个微原纤维余九条环绕排列形成了一个微原纤维（MicrofibrilMicrofibril），直径为），直径为7.5nm7.5nm，由数百根微，由数百根微原纤维平行伸展、侧向聚集形成巨原纤维原纤维平行伸展、侧向聚集形成巨原纤维（MacrofibrilMacrofibril），其直径为），其直径为200nm200nm。 2 2 角蛋白的性质角蛋白的性质 1 1）酸、碱对角蛋白的作用）酸、碱对角蛋白的作用角蛋白质中的双硫键对酸非常稳定，用强酸处理角蛋白，会由于角蛋白质中的双硫键对酸非常稳定，用强酸

54、处理角蛋白，会由于肽键的水解而溶解，但水解片段中仍保持原有的双硫键结构。肽键的水解而溶解，但水解片段中仍保持原有的双硫键结构。强碱对角蛋白质有强烈的溶解作用强碱对角蛋白质有强烈的溶解作用 。主要原因在于双硫键的水解，。主要原因在于双硫键的水解，此水解属于此水解属于双分子双分子消除反应消除反应。硫醚键交联和亚氨基交联硫醚键交联和亚氨基交联永久型结合永久型结合 脱氢丙氨酰的双键可以与亲核试剂加成，随着双硫键的不脱氢丙氨酰的双键可以与亲核试剂加成，随着双硫键的不断水解，脱氢丙氨酰逐渐增多，这两个残基之间可以通过亲核断水解，脱氢丙氨酰逐渐增多，这两个残基之间可以通过亲核加成以硫醚键交联起来；加成以硫醚

55、键交联起来； ArgArg在碱性条件下脱胍形成的鸟氨酸的侧链氨基可以与脱氢在碱性条件下脱胍形成的鸟氨酸的侧链氨基可以与脱氢丙氨酰的双键加成生成亚氨基交联，这些新的交联键会大大增丙氨酰的双键加成生成亚氨基交联，这些新的交联键会大大增强所在部位的稳定性，并可使角蛋白纤维达到强所在部位的稳定性，并可使角蛋白纤维达到“永久定型永久定型”； 脱氢丙氨酰还可以与酰胺水解释放的脱氢丙氨酰还可以与酰胺水解释放的NHNH3 3反应，产生反应，产生-氨基丙氨氨基丙氨酰。由于酰。由于-氨基丙氨酰中的氨基丙氨酰中的NHNH2 2可以提供质子，则可与另一分可以提供质子，则可与另一分子脱氢丙氨酰以亚氨基交联形成稳定结构；

56、子脱氢丙氨酰以亚氨基交联形成稳定结构；半胱氨酰盐可以与羟基反应，依次生成次磺基丙氨酰、磺基丙氨半胱氨酰盐可以与羟基反应，依次生成次磺基丙氨酰、磺基丙氨酰。酰。在在Ca(OH)Ca(OH)2 2溶液中，双硫键断裂后，生成的脱氢丙氨酰、半胱氨溶液中，双硫键断裂后，生成的脱氢丙氨酰、半胱氨酰盐还会形成有酰盐还会形成有CaCa2 2+ +参加的链间交联。参加的链间交联。这种交联键很牢固，难于被碱和硫化物破坏。这就是制革脱毛浸这种交联键很牢固，难于被碱和硫化物破坏。这就是制革脱毛浸灰操作不当时出现灰操作不当时出现“护毛护毛”的原因。的原因。2 2）氧化剂的作用）氧化剂的作用角蛋白对氧化剂很敏感，主要是双

57、氧水、亚氯酸钠、高锰酸钾、角蛋白对氧化剂很敏感，主要是双氧水、亚氯酸钠、高锰酸钾、过甲酸、过乙酸等。过甲酸、过乙酸等。氧化剂的作用点在双硫键上，将双硫键氧化为磺酸基，得到可氧化剂的作用点在双硫键上，将双硫键氧化为磺酸基，得到可溶性角蛋白衍生物。溶性角蛋白衍生物。PSPSSPSPRCOOOHRCOOOHH H2 2O OP PSOSO3 3H HRCOOHRCOOH过甲酸、过乙酸是常用的有机过氧酸，可以定量地将胱氨酸氧过甲酸、过乙酸是常用的有机过氧酸，可以定量地将胱氨酸氧化为磺基丙氨酸。化为磺基丙氨酸。3 3）还原剂的作用）还原剂的作用主要是硫化物（主要是硫化物（ThiolsThiols）、磷化

58、物（）、磷化物（PhosphinesPhosphines）、亚硫酸盐）、亚硫酸盐（SulfitesSulfites）等，）等，常用硫化钠、巯基乙醇、巯基乙酸、亚硫酸钠等常用硫化钠、巯基乙醇、巯基乙酸、亚硫酸钠等。如三丁基膦，反应条件温和，反应专一定量、不会发生角蛋白如三丁基膦，反应条件温和，反应专一定量、不会发生角蛋白的水解。产生的巯基用碘乙酸封闭。的水解。产生的巯基用碘乙酸封闭。PrSPrSSPrSPrPRPR3 3H H2 2O OPrPrSHSHPRPR3 3O O亚硫酸盐的反应：亚硫酸盐的反应：PrSPrSSPrSPrNaHSONaHSO3 3PrPrSHSHPrPrS SSOSO3

59、3NaNa此时产生的巯基用碘化甲基汞除去。此时产生的巯基用碘化甲基汞除去。双硫键与硫化物，如硫化钠的反应，双硫键与硫化物，如硫化钠的反应，PrSPrSSPrSPrNaNa2 2S SNaNaS SS SNaNa2Pr2PrSNaSNa制革中硫化钠脱毛的原理。制革中硫化钠脱毛的原理。4) 4) 酶对角蛋白的作用酶对角蛋白的作用天然角蛋白对酶很稳定，胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等均不能水解。天然角蛋白对酶很稳定，胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等均不能水解。而还原角蛋白则可以被多种酶水解。能水解天然角蛋白的酶称为而还原角蛋白则可以被多种酶水解。能水解天然角蛋白的酶称为双硫键还原酶，存在于皮蠹虫中。双硫键还原酶，存在于

60、皮蠹虫中。3 3 角蛋白的交联反应角蛋白的交联反应 通过在还原角蛋白的通过在还原角蛋白的CysCys之间引入新的化学交联，可以提高之间引入新的化学交联，可以提高角蛋白纤维的机械强度，改善湿热收缩性能，常用的交联剂有角蛋白纤维的机械强度，改善湿热收缩性能，常用的交联剂有甲醛、二卤代烷。甲醛、二卤代烷。PrPrSHSHHCHOHCHOPrPrS SCHCH2 2S SPrPr交联反应也可以在交联反应也可以在CysCys与与LysLys的侧链氨基之间发生。的侧链氨基之间发生。PrPrSHSHHCHOHCHOH H2 2N NC C4 4H H8 8CHCH（NHNH2 2）COOHCOOHPrPrS

61、 SCHCH2 2NHNHLysLys通过二卤代烷的烷基化反应，如通过二卤代烷的烷基化反应，如1 1，3 3二溴丙烷作交联剂，形二溴丙烷作交联剂，形成交联。成交联。PrPrSHSHBrBrC C3 3H H6 6BrBrPrPrS SC C3 3H H6 6S SPrPr4 4 制革过程中角蛋白的处理制革过程中角蛋白的处理 制革工艺中，角蛋白的除去主要是在浸灰过程完成的，通制革工艺中，角蛋白的除去主要是在浸灰过程完成的，通常采用常采用NaNa2 2S S、CaOCaO处理，处理，NaNa2 2S S还原角蛋白中的双硫键，除去毛发、还原角蛋白中的双硫键，除去毛发、表皮，并使胶原蛋白膨胀。但在使用

62、过程中，要注意表皮，并使胶原蛋白膨胀。但在使用过程中，要注意NaNa2 2S S、CaOCaO的加入顺序，而且要注意的加入顺序，而且要注意NaNa2 2S S的用量，否则会产生的用量，否则会产生“护毛护毛”作用。作用。 正确的操作是：先加入硫化钠（正确的操作是：先加入硫化钠（ 60%60%）处理，等毛已经）处理，等毛已经开始溶解后加入氧化钙；氧化钙纯度开始溶解后加入氧化钙；氧化钙纯度 60% 60% 。四四 弹性蛋白质（弹性蛋白质（ElastinElastin）1 1 弹性蛋白质的侧链交联弹性蛋白质的侧链交联 弹性蛋白具有特别高的湿热稳定性表明，其分子间必然存弹性蛋白具有特别高的湿热稳定性表明

63、，其分子间必然存在牢固的侧链共价交联。包括链内、链间交联，主要是锁链素在牢固的侧链共价交联。包括链内、链间交联，主要是锁链素（DesmosineDesmosine）、异锁链素（）、异锁链素（IsodesmosineIsodesmosine）、开链赖氨素）、开链赖氨素( ( Merodesmocine)Merodesmocine)和赖氨酸正亮氨酸（和赖氨酸正亮氨酸（LysinorloncineLysinorloncine）。）。异锁链素锁链素的生物合成过程（包括异锁链素锁链素的生物合成过程（包括6 6步）。下面以异锁链步）。下面以异锁链素为例，讲述其生物合成过程。素为例，讲述其生物合成过程。三个

64、醛赖氨酰与一个赖氨酰结合而成。三个醛赖氨酰与一个赖氨酰结合而成。合成步骤如下：合成步骤如下：醛胺缩合、不对称加成、羟醛缩合、醛胺缩合、醛胺缩合、不对称加成、羟醛缩合、醛胺缩合、脱水脱水氧化。氧化。2 2 弹性蛋白在制革中的变化弹性蛋白在制革中的变化 弹性蛋白只占动物皮肤总蛋白含量的弹性蛋白只占动物皮肤总蛋白含量的1 1，但对皮革性能，但对皮革性能有很大影响，弹性蛋白在干燥情况下，当水份含量有很大影响，弹性蛋白在干燥情况下，当水份含量2020时，时，弹性消失，既硬且脆，对成革柔软性有不良影响，因此在制革弹性消失，既硬且脆，对成革柔软性有不良影响，因此在制革过程中要将弹性蛋白完全除去。过程中要将弹性蛋白完全除去。 弹性蛋白通常在软化过程被除去，因为胰蛋白酶能水解弹弹性蛋白通常在软化过程被除去，因为胰蛋白酶能水解弹性蛋白。性蛋白。五五 网硬蛋白（略）网硬蛋白（略）六六 生皮中的球蛋白（略）生皮中的球蛋白（略）七七 生皮中的非蛋白质组分生皮中的非蛋白质组分 （略）（略）作业作业P 49-50P 49-501 1、7 7、8 8、1111、1313