《酶作为生物催化剂的特点》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酶作为生物催化剂的特点（31页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、酶的认识起源酶的认识起源 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒，公元前12世纪周代已经能制作饴糖和酱。2000多年前，春秋战国时代已知用曲治疗消化不良的疾病。凡此种种都说明，虽然我们祖先并不知道酶是何物，也无法了解其性质，但根据生产和生活的积累，已把酶利用到了相当广泛的程度。酶的研究1810年Jaseph Gaylussac 发现酵母可将糖转化为酒精。1833年Payen和Persoz首先发现了酶。1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念1878年Khne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme。1894年
2、，Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说，用以解释酶作用的专一性。1897年Bchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵，说明发酵于细胞活动无关。从而说明了发酵是酶作用的化学本质，为此Bchner获得了1911年诺贝尔化学奖。1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出了稳态学说。1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并
3、获得结晶，证明脲酶具有蛋白质性质。直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质，为此Sumner和Northrop与1949年共同获得弄贝尔化学奖。1963年Hirs Moore和Stein测定了RNase A的氨基酸序列。1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶（ribozyme），这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学说的新领
4、域，为此Cech和Altman于1989年共同获得诺贝尔化学奖。1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶（abzyme）。Boyer和Walker阐明了ATP合酶（ATPsynthase）合成与分解ATP的分子机制，于1997年获得诺贝尔化学奖。近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及聚合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。生命体内催化化学反应的物质酶与一般催化剂的比较共性： 首先酶和其他催化剂一样，都能显著的改变化学反应速率，使之加快达到平衡，但不能改变反应的
5、平衡常数。酶本身在反应前后也不发生变化，这意味着一个酶对正、逆反应按同一倍数加速。差异： 酶的催化条件要比一般催化剂温和的多，大部分酶的催化条件是：3737，pH7.4，常压、生理条件的缓冲液中，并且酶的催化作用在体内受到各种调节控制。酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金属盐都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27和中性pH下进行，每年可以从空气中将一亿吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨则需要在500，几百个大气压下才能完成。生物体内的大多数
6、反应，在没有酶的情况下，几乎是不能进行的。酶的催化反应的速度比非催化效率高10108 8-10-102020倍，比非生物催化剂高10107 7-10-101313倍。例如：像CO2 2水合作用这样简单的反应也是通过体内碳酸酐酶催化的。 CO2 2+H2 2OH2 2CO3 3每个酶分子在1s内可以使6105 5个CO2 2发生水合作用，这样可以保证使细胞组织中的CO2 2迅速进入血液，然后再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反应要比未经催化的反应快107 7倍。再如刀豆脲酶催化尿素水解的反应：在20酶催化反应的速率常数是3104 4s-1-1，尿素非催化水解的速率通常为310-10-10s-1-1
7、，因此脲酶催化反应的速率比非催化反应速率大101414倍。酶催化的反应与非酶催化的反应历程不同，只能估计出一个下限酶催化反应与非催化反应的比较所谓高度专一性是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。被作用的反应物，通常称为底物。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。酶作用的专一性，是酶最重要的特点之一，也酶作用的专一性，是酶最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。是和一般催化剂最主要的区别。例如：氢离子能催化淀粉、脂肪和蛋白质的水解。而淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解，蛋白酶只能催化蛋白质肽键的水解，脂肪酶只能催化脂肪键的水解，而对其他类物质则没有催化作用。有机体的生命活动
8、表现力它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节控制的结果，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。剂的重要特征。细胞内酶的主要调节和控制方式细胞内酶的主要调节和控制方式 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式 调节酶的浓度1：诱导或抑制酶的合成。2：调节酶的降解。例如：乳糖操纵子可以合成-半乳糖苷酶、半乳糖苷通透酶和硫半乳糖苷转乙酰酶，他们可以受乳糖或诱导物异丙基硫代-D-半乳糖苷（IPTG）的诱导而促进合成。乳糖或I
9、PTG可以与原来存在于该系统的阻遏物结合，使阻遏物和DNA的结合能力降低1000倍，解除抑制，使3种酶的合成加快，酶浓度提高。大肠杆菌有一种所谓的葡萄糖效应，就是当有葡萄糖存在下，不利用乳糖，表明葡萄糖抑制了上述3个酶的合成。 通过激素调节酶活性通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起的一系列生物学效应，以此来调节酶的活性。有些酶的专一性是由激素调控的，乳腺组织合成乳糖是一个明显的例子，哺乳动物乳腺组织合成乳糖是由乳糖合成酶催化的，该酶由两个亚基即催化亚基和调节亚基组成。催化亚基单独存在时不能催化合成乳糖，但能催化半乳糖以共价键的方式连接到蛋白质上形成糖蛋白。调节实际上就是乳
10、汁中的-乳清蛋白，其本身无催化活性，但当催化亚基结合后，就可以改变催化亚基的专一性，催化半乳糖和葡萄糖反应生成乳糖：UDP-半乳糖+D-葡萄糖UDP+乳糖调节亚基合成是受激素控制的。在怀孕期间，催化亚基和调节亚基在乳腺中合成，但调节亚基合成很少，当分娩后由于激素急剧增加，调节亚基大量合成，并和催化亚基合成乳糖合成酶，大量合成乳糖以适应生理需要。肾上腺素等激素对腺苷酸环化酶催化ATP产生cAMP的反应有明显按的促进作用，凡有cAMP的细胞都有一类能催化蛋白质产生磷酸化反应的酶，这类酶被称为蛋白激酶。cAMP通过蛋白激酶发挥它的作用。 反馈抑制调节酶活性反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一
11、连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步酶，往往被它们终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制。例如由苏氨酸生物合成异亮氨酸，要经过五步，第一步又苏氨酸脱氨酶催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制。异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上通过可逆的别构作用对酶产生抑制，当异亮氨酸浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。 为P所抑制A BCDP（终端产物） 通过终产物可逆的结合对途径中的第一个酶进行反馈抑制 抑制剂和激活剂对酶活性的调抑制剂和激活剂对酶活性的调节节酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶的活性。例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活
12、性。小分子的抑制剂如一些反应产物。像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反应进行调节。此外，某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此能明显的促进血液凝固过程。 其他调节方式其他调节方式其他调节方式有：通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶的活性等剧剧 终终 THE ENDTHE END文献查阅：杨颜铭 王 丽 李洪锐PPT 制作：艾 林 黄 锐 孙叶迎资料汇总：王丽娜 孙叶迎 杨颜铭图片搜集：李洪锐 韩 雪 王丽娜PPT 校对：王 丽 艾 林 韩 雪播 音：胡晏宁
