中国海洋大学食品化学蛋白质

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1、进入夏天，少不了一个热字当头，电扇空调陆续登场，每逢此时，总会想起进入夏天，少不了一个热字当头，电扇空调陆续登场，每逢此时，总会想起那一把蒲扇。蒲扇，是记忆中的农村，夏季经常用的一件物品。记忆中的故那一把蒲扇。蒲扇，是记忆中的农村，夏季经常用的一件物品。记忆中的故乡，每逢进入夏天，集市上最常见的便是蒲扇、凉席，不论男女老少，个个手持乡，每逢进入夏天，集市上最常见的便是蒲扇、凉席，不论男女老少，个个手持一把，忽闪忽闪个不停，嘴里叨叨着一把，忽闪忽闪个不停，嘴里叨叨着“怎么这么热怎么这么热”，于是三五成群，聚在大树，于是三五成群，聚在大树下，或站着，或随即坐在石头上，手持那把扇子，边唠嗑边乘凉。孩

2、子们却在周下，或站着，或随即坐在石头上，手持那把扇子，边唠嗑边乘凉。孩子们却在周围跑跑跳跳，热得满头大汗，不时听到围跑跑跳跳，热得满头大汗，不时听到“强子，别跑了，快来我给你扇扇强子，别跑了，快来我给你扇扇”。孩。孩子们才不听这一套，跑个没完，直到累气喘吁吁，这才一跑一踮地围过了，这时子们才不听这一套，跑个没完，直到累气喘吁吁，这才一跑一踮地围过了，这时母亲总是，好似生气的样子，边扇边训，母亲总是，好似生气的样子，边扇边训，“你看热的，跑什么？你看热的，跑什么？”此时这把蒲扇，此时这把蒲扇，是那么凉快，那么的温馨幸福，有母亲的味道！蒲扇是中国传统工艺品，在是那么凉快，那么的温馨幸福，有母亲的味

3、道！蒲扇是中国传统工艺品，在我国已有三千年多年的历史。取材于棕榈树，制作简单，方便携带，且蒲扇的表我国已有三千年多年的历史。取材于棕榈树，制作简单，方便携带，且蒲扇的表面光滑，因而，古人常会在上面作画。古有棕扇、葵扇、蒲扇、蕉扇诸名，实即面光滑，因而，古人常会在上面作画。古有棕扇、葵扇、蒲扇、蕉扇诸名，实即今日的蒲扇，江浙称之为芭蕉扇。六七十年代，人们最常用的就是这种，似圆非今日的蒲扇，江浙称之为芭蕉扇。六七十年代，人们最常用的就是这种，似圆非圆，轻巧又便宜的蒲扇。蒲扇流传至今，我的记忆中，它跨越了半个世纪，圆，轻巧又便宜的蒲扇。蒲扇流传至今，我的记忆中，它跨越了半个世纪，也走过了我们的半个人

4、生的轨迹，携带着特有的念想，一年年，一天天，流向长也走过了我们的半个人生的轨迹，携带着特有的念想，一年年，一天天，流向长长的时间隧道，袅长的时间隧道，袅中国海洋大学食品化学蛋白质第一节第一节 氨基酸和蛋白质的物理化学性质氨基酸和蛋白质的物理化学性质一、氨基酸的结构及性质简介一、氨基酸的结构及性质简介1、氨基酸的结构、氨基酸的结构氨基酸分子中与羧基相邻氨基酸分子中与羧基相邻的碳位上连着一个氨基的碳位上连着一个氨基2第五章 蛋白质 当不同的氨基酸形成肽时，其呈味特性将发生变化。不同分子肽的味当不同的氨基酸形成肽时，其呈味特性将发生变化。不同分子肽的味感变化一般也具有一定的规律性。寡肽尤其二肽的味感

5、取决于其组成氨基酸感变化一般也具有一定的规律性。寡肽尤其二肽的味感取决于其组成氨基酸的原有味感。其规律有：的原有味感。其规律有： (1)、上表中、上表中I类氨基酸与类氨基酸与V类氨基酸形成的中性肽、类氨基酸形成的中性肽、类氨基酸自相结合类氨基酸自相结合而生成的中性肽一般味淡；而生成的中性肽一般味淡； (2)、I类氨基自相结合或I类与类氨基酸相互结合而形成的多元酸钠盐有鲜味，如Glu-Glu、Glu-ASp、Glu-Ser、Glu-Thr等； (3)(3)、I I类与类与类氨基酸结合可消除苦味，但保存酸味；类氨基酸结合可消除苦味，但保存酸味； (4)(4)、V V类氨基酸相互结合或自相结合而成的

6、肽均有苦味；类氨基酸相互结合或自相结合而成的肽均有苦味； (5)、V类苦味氨基酸形成的肽键、酯化其羧基或偶合为二酮哌嗪时类苦味氨基酸形成的肽键、酯化其羧基或偶合为二酮哌嗪时均增加苦味强度；均增加苦味强度； (6)、V类苦氨基酸位于寡肽碳端时最苦，约比它在氮端或在中间时类苦氨基酸位于寡肽碳端时最苦，约比它在氮端或在中间时的苦味增强的苦味增强35倍；倍； (7)、类氨基酸类氨基酸(特别是特别是Gly)居于肽链两端或将末端环化为二酮哌嗪时居于肽链两端或将末端环化为二酮哌嗪时将增加苦味。将增加苦味。 6第五章 蛋白质 大分子寡肽要视分子量大小及其所含疏水基团的不同，大分子寡肽要视分子量大小及其所含疏水

7、基团的不同，其味感差别很大。此肽的苦味可通过计算其平均疏水值其味感差别很大。此肽的苦味可通过计算其平均疏水值来预测来预测 。 当当Q大于大于6.85kJ/mol时，该肽有苦味；时，该肽有苦味；Q小于小于5.43kJ/mol时，则不苦；若时，则不苦；若Q在在5.436.85之间，就之间，就无规律可循。当然也有例外。无规律可循。当然也有例外。 其中g为各氨基酸侧链的自由能变化，n为肽中氨基酸残基个数7第五章 蛋白质第二节第二节 蛋白质的结构蛋白质的结构一、一、一、一、 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构定义：蛋白质的一级结构就是其共价主链的氨基酸顺序。定义：蛋白质的一级结构就是其共价

8、主链的氨基酸顺序。1 1、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构8第五章 蛋白质 2 2 2 2、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构定义：指肽链主链定义：指肽链主链在空间的排列在空间的排列,或或规则的几何走向、规则的几何走向、旋转及折叠。只涉旋转及折叠。只涉及肽链主链的构象及肽链主链的构象及链内或链间形成及链内或链间形成的氢键。主要有的氢键。主要有 -螺旋、螺旋、 -折叠、折叠、 -转角。转角。 - - - -螺旋螺旋螺旋螺旋9第五章 蛋白质 - -折叠折叠由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过由两条或多条几乎完全伸展的

9、肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象叠构象 10第五章 蛋白质 - -转角转角弯曲处的第一个弯曲处的第一个氨基酸残基的氨基酸残基的 - -C=O C=O 和第四个残和第四个残基的基的 N-H N-H 之间之间形成氢键，形成形成氢键，形成一个不很稳定的一个不很稳定的环状结构。环状结构。11第五章 蛋白质在蛋白质中由若干相邻的二级结构组合在一起，彼此相互作在蛋白质中由若干相邻的二级结构组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。 主主要有三种要有三种

10、: :、超二级结构超二级结构12第五章 蛋白质定义：在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链定义：在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。主链和侧链构象在内的特征三维结构。 l维系这种特定结构的力主要：有氢键、疏水键、离维系这种特定结构的力主要：有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。子键和范德华力等。3 3、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构13第五章 蛋白质4 4、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构 定义：由多条各自具有三级结构的肽链通过定义：由多条各自具有三级结构的肽链通过非

11、共价键非共价键连接起连接起来的结构形式。来的结构形式。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位，它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基或亚单位，它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力、二硫键等。四级结构研究的基之间的化学键主要是疏水力、二硫键等。四级结构研究的是各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相是各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系）互作用关系）14第五章 蛋白质 血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与一个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血一

12、个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的红素的FeFe原子以配价键与肽链分子中的组氨酸原子以配价键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。咪唑基的氮原子相连。 血红蛋白血红蛋白15第五章 蛋白质第三节第三节 蛋白质的分类蛋白质的分类 一、按氨基酸的一、按氨基酸的种类和数量分类种类和数量分类完全蛋白质完全蛋白质 半完全蛋白质半完全蛋白质 不完全蛋白质不完全蛋白质 二、按蛋白质二、按蛋白质的溶解度分类的溶解度分类 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白 组蛋白组蛋白 精蛋白精蛋白 醇溶蛋白醇溶蛋白 谷蛋白类谷蛋白类 硬蛋白类硬蛋白类 16第五章 蛋白质三、按蛋白质的化学成分分类三、按蛋白质的化学成分分类

13、核蛋白核蛋白 脂蛋白脂蛋白糖蛋白糖蛋白 磷蛋白磷蛋白金属蛋白金属蛋白 黄素蛋白黄素蛋白金属蛋白金属蛋白17第五章 蛋白质第四节、第四节、 蛋白质的变性蛋白质的变性 Protein DenaturationDenaturationRenaturation1、 蛋白质变性的概念蛋白质变性的概念 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。18第五章 蛋白质19第五章 蛋

14、白质物理性质的改变物理性质的改变凝集、沉淀凝集、沉淀流动双折射流动双折射粘度增加粘度增加旋光值改变旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变化学性质的改变酶水解速度增加酶水解速度增加分子内部基团暴露分子内部基团暴露生物性能的改变生物性能的改变抗原性改变抗原性改变生物功能丧失生物功能丧失2、蛋白质变性现象、蛋白质变性现象20第五章 蛋白质 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。以由变性态恢复到天然态。4、 不可逆变性不可逆变性 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由除去变性因素之后，在适当的

15、条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。变性态不能恢复到天然态。3、 可逆变性可逆变性21第五章 蛋白质测定蛋白质的比活性测定蛋白质的比活性以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。测定蛋白质化学性质的变化测定蛋白质化学性质的变化观察蛋白质的溶解度变化观察蛋白质的溶解度变化测定蛋白质的抗原性是否改变测定蛋白质的抗原性是否改变5、 蛋白质变性测定方法蛋白质变性测定方法22第五章 蛋白质温度温度 机械处理机械处理 液压液压 辐射辐射 界面界面 酸碱酸碱 尿素和盐酸胍尿素和盐酸胍 表面活性剂表面活性剂 有机溶剂有机溶剂 盐盐6、影响蛋白质、影响蛋白

16、质变性的因素变性的因素23第五章 蛋白质其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品品质食品品质贡献多大贡献多大？第五节、蛋白质功能性质第五节、蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins24第五章 蛋白质在食品加工、保藏、制备和消费期间影响，在食品加工、保藏、制备和消费期间影响，对食品体系中的性能产生影响的哪些蛋白对食品体系中的性能产生影响的哪些蛋白质的物理和化学性质。质的物理和化学性质。一、一、蛋白质的功能性质概念蛋白质的功能性质概念25第五章 蛋白质功能功能食品食品 蛋白质类型蛋白质类型 溶解性溶解性

17、饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度汤、调味汁汤、调味汁 明胶明胶 持水性持水性香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白 粘结粘结-粘合粘合肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 弹性弹性肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化乳化香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风脂肪和风味的结合味的结合油炸面圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白 食品蛋白质在食品体系中的功能作用食品

18、蛋白质在食品体系中的功能作用26第五章 蛋白质吃吃嫩嫩弹性弹性？27第五章 蛋白质概念概念 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰的酰胺基、胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。和非极性残基团与水分子相互结合的性质。1、蛋白质的水合性质（蛋白质的水合性质（ Properties Hydration of Proteins）28第五章 蛋白质氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)极性氨基酸极性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非离子化）2 Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Ly

19、s(非离子化）4氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力 29第五章 蛋白质氨基酸残基水合能力/（mol H2O/mol残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基非极性残基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met130第五章 蛋白质当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力31第五章 蛋白质蛋白质水合过程蛋白质水合过程32第五章 蛋白质蛋白质蛋白质水合能力水合能力/(g H2O/g蛋白质）蛋白质）纯蛋白质

20、纯蛋白质肌红蛋白肌红蛋白0.44血清清蛋白血清清蛋白0.33血红蛋白血红蛋白0.62胶原蛋白胶原蛋白0.45酪蛋白酪蛋白0.40卵清蛋白卵清蛋白0.30商业蛋白质产品商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力33第五章 蛋白质蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度pH盐的种类盐的种类离子强度离子强度影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素34第五章 蛋白质蛋白质蛋白质-蛋白质蛋白质+溶剂溶剂-溶剂溶剂蛋白质蛋白质-溶剂溶剂实实质质疏水相疏水相互作用互作用离子相离子相互作用互作用蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度大

21、小+2、蛋白质的溶解性、蛋白质的溶解性35第五章 蛋白质氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定Bigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论36第五章 蛋白质pH和溶解度和溶解度pH37第五章 蛋白质离子强度和溶解度离子强度和溶解度38第五章 蛋白质盐离子与蛋白质相互作用盐离子与蛋白质相互作用39第五章 蛋白质T40温温度度升升高高溶解度减少溶解度减少温度和溶解度温度和溶解度40第五章 蛋白质概念概念:是指蛋白质能自发地适移至汽是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面水界面或油或油-水界面的性质。水界面的性质。能否快速

22、地吸附至界面能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜能否形成经受热和机械运动的膜 具有界具有界面性质面性质的蛋白的蛋白质必要质必要条件条件3、 蛋白质的界面性质（蛋白质的界面性质（ Interfacial properties of proteins）41第五章 蛋白质 内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成pH非极性非极性AA与极性与极性AA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团疏水性基团与亲水性基团的分布的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构时间时间二硫键二硫键

23、温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素42第五章 蛋白质测定乳化性质的方法测定乳化性质的方法乳化稳定性乳化稳定性液滴大小分布液滴大小分布乳化活力乳化活力乳化能力乳化能力蛋白质的乳化性质（蛋白质的乳化性质（Emulsifying Properties）43第五章 蛋白质Counlter计数器计数器光学显微镜法光学显微镜法电子显微镜法电子显微镜法光散射法光散射法测定乳状液滴大小方法测定乳状液滴大小方法44第五章 蛋白质是指吸附乳状液油是指吸附乳状液油-水界面上的蛋白质质量。水界面上的蛋白质质量。是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的是

24、指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。油的体积。乳化能力乳化能力蛋白质的载量蛋白质的载量45第五章 蛋白质乳油层体积乳油层体积 Es=-100% 乳状液总体积乳状液总体积乳状液稳定性乳状液稳定性46第五章 蛋白质蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度 pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用溶解度减少时，降低其乳化作用 pH=PI 溶解度增加，增加其他乳化作用溶解度增加，增加其他乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。与蛋白质表面疏水性存在弱正相关。与蛋白质表面疏水性存在弱正相关。适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。适当热诱导蛋白质变性，可增

25、强其乳化作用。影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素47第五章 蛋白质蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质 是指它汽是指它汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。气泡并入和稳定的能力。蛋白质的起泡性（蛋白质的起泡性（Foaning Properties）48第五章 蛋白质 泡沫体积泡沫体积-起始液体的体积起始液体的体积膨胀率膨胀率=-100% 起始液体的体积起始液体的体积 并入气体的体积并入气体的体积膨胀力膨胀力=-100% 液体的体积液体的体积蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 是指蛋白质能产生的界面面积的量是指蛋白质能产生的界面面积的量49第五章 蛋白

26、质蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260-乳球蛋白乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶） 760不同蛋白质溶液的起泡力不同蛋白质溶液的起泡力50第五章 蛋白质必须快速地吸附至气必须快速地吸附至气-水界面水界面必须易在界面上展开和重排必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜必须在界面上形成一层粘合性膜蛋白质作为起泡剂的必要条件蛋白质作为起泡剂的必要条件51第五章 蛋白质溶解度溶解度快速扩散至界面快速扩散至界面疏水性（或两亲性）疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用带电、极

27、性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子分子(或链段或链段)的柔性的柔性推进在界面上的展开推进在界面上的展开具有相互作用活性的具有相互作用活性的链段链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用的相互作用带电基团的配置带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）蛋白质分子的性质与起泡性的关系蛋白质分子的性质与起泡性的关系52第五章 蛋白质p

28、H 盐盐糖糖脂脂蛋白质蛋白质浓度浓度蛋白质种类蛋白质种类温度温度影响蛋白质影响蛋白质起泡性质的起泡性质的环境因素环境因素53第五章 蛋白质蛋白质蛋白质风味风味蛋白质蛋白质-风味风味+有有利利良好风味载体良好风味载体不不有有利利与不良风味结合与不良风味结合4、 与风味物质结合与风味物质结合54第五章 蛋白质干蛋白粉干蛋白粉 范德华力范德华力 氢键氢键 静电静电 物理截留物理截留蛋白质与风味之间的相互作用蛋白质与风味之间的相互作用55第五章 蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用通过氢键相互作用静电相互作用静电相互作用醛类化合

29、物通过共价键结合至赖氨酸残基上醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上液态或高水分食品中蛋白质液态或高水分食品中蛋白质56第五章 蛋白质温度温度盐盐pH化学改性化学改性影响蛋白质与风影响蛋白质与风味结合的因素味结合的因素57第五章 蛋白质蛋白质溶液流体特征具有假塑性流体蛋白质溶液流体特征具有假塑性流体蛋白质切变稀释的原因蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。解离。

30、5、蛋白质的、蛋白质的 粘度粘度58第五章 蛋白质蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质蛋白质-溶剂的相互作用。溶剂的相互作用。蛋白质蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质相互作用。影响蛋白质流体粘度特性因素影响蛋白质流体粘度特性因素59第五章 蛋白质凝胶化作用概念凝胶化作用概念 是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。络结构过程。凝胶化作用机制凝胶化作用机制 溶胶状态溶胶状态-似凝胶状态似凝胶状态-有序的网络结构状有序的网络结构状态态6、 凝胶化作用凝胶化作用 （Gelation)60第五章 蛋白质氢

31、键氢键疏水相互作用疏水相互作用静电相互作用静电相互作用金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用二硫键二硫键凝胶化的凝胶化的相互作用相互作用61第五章 蛋白质溶液的溶液的pH蛋白质的浓度蛋白质的浓度金属离子金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻果冻 豆腐豆腐 香肠香肠 重组肉制品重组肉制品影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素62第五章 蛋白质大豆大豆火腿肠火腿肠含有丰富的蛋白质含有丰富的蛋白质谁最好谁最好？第六节、蛋白质的营养性质第六节、蛋白质的营养性质63第五章 蛋白质消化率：消化率：是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄是人体从食品蛋白质

32、吸收的氮占摄入的氮的比例。入的氮的比例。氨基酸的组成氨基酸的组成：Lys、Thr、Trp 是限制性是限制性AA.一、判断蛋白质的质量一、判断蛋白质的质量64第五章 蛋白质蛋白质的构象蛋白质的构象抗营养因子抗营养因子与其它成分的结合与其它成分的结合加工条件加工条件三、蛋白质营养三、蛋白质营养价值的评价方法价值的评价方法生物方法生物方法化学方法化学方法酶和微生物方法酶和微生物方法二、影响食品消二、影响食品消化率的因素化率的因素65第五章 蛋白质蛋白质的一些功能性质发生变化蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶有利食品的品质破坏食品组织中酶有利食品的品质促进蛋白质消化促进蛋白质消化破坏抗营养因

33、子破坏抗营养因子引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化碱性条件下，色氨酸发生异构化剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物一、加热处理对蛋白质的影响一、加热处理对蛋白质的影响第七节、蛋白质在食品加工中的变化第七节、蛋白质在食品加工中的变化66第五章 蛋白质DHA与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联二、二、 加工时蛋白质之间相互作用加工时蛋白质之间相互作用67第五章 蛋白质赖氨酸、谷氨酰胺与天冬胱胺形成共价交联

34、赖氨酸、谷氨酰胺与天冬胱胺形成共价交联r辐射引起蛋白质发生聚合辐射引起蛋白质发生聚合H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联引起酪氨酸发生氧化性交联68第五章 蛋白质 食品常用氧化剂食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰过氧苯甲酰 次氯酸钠次氯酸钠三、氧化剂与蛋白质之间的相互三、氧化剂与蛋白质之间的相互作用作用69第五章 蛋白质半胱氨酸的氧化半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化70第五章 蛋白质色氨酸的氧化色氨酸的氧化71第五章 蛋白质四、氨基酸的化学变化四、氨基酸的化学变化 在在115灭菌，会使半胱氨酸和胱氨酸部分破坏（不可逆变性）灭菌，会使半胱氨酸和胱氨酸部分破坏（不可逆变性），生成硫化氢、二甲基

35、硫化物和磺基丙氨酸。从鱼、肉的肌肉、牛乳，生成硫化氢、二甲基硫化物和磺基丙氨酸。从鱼、肉的肌肉、牛乳及很多蛋白质的模拟体系中已测定出这些反应的生成物，所产生的硫及很多蛋白质的模拟体系中已测定出这些反应的生成物，所产生的硫化氢和其他挥发性化合物能使加热食品产生风味。化氢和其他挥发性化合物能使加热食品产生风味。 蛋白质在超过蛋白质在超过100时加热，会发生脱酰胺反应，释放出的氨时加热，会发生脱酰胺反应，释放出的氨主要来自谷酰胺和天冬酰胺的酰胺基。这些反应并不损害蛋白质的营主要来自谷酰胺和天冬酰胺的酰胺基。这些反应并不损害蛋白质的营养价值。养价值。 蛋白质热处理，可引起氨基酸脱硫、脱酰胺、异构化、蛋

36、白质热处理，可引起氨基酸脱硫、脱酰胺、异构化、水解等化学变化，有时甚至伴随有毒物质的产生，这主要水解等化学变化，有时甚至伴随有毒物质的产生，这主要取决于热处理的条件。取决于热处理的条件。72第五章 蛋白质 蛋白质在有氧存在下进行热处理，色氨酸被部分破坏。温度超过200和在碱性pH环境中热处理都会导致L-氨基酸残基异构化，它包括-消去反应和形成负碳离子的过程，负碳离子经质子化可随机形成L或D型氨基酸的外消旋混合物。L-氨基酸残基L-氨基酸残基碳阴离子D-氨基酸残基脱氢氨基酸（DHA）73第五章 蛋白质煎炸和烧烤时蛋白质可产生热分解，形成成环状衍生物，其中有些煎炸和烧烤时蛋白质可产生热分解，形成成

37、环状衍生物，其中有些具有强致突变作用。如，肉在具有强致突变作用。如，肉在200以上加热环化生成氨基咪唑基氮以上加热环化生成氨基咪唑基氮杂环（杂环（AIAS）类致突变化合物。）类致突变化合物。下面下面3种是在烧烤鱼中发现的最强种是在烧烤鱼中发现的最强的致突变剂。的致突变剂。 2-氨基-3-甲基咪唑- 2-氨基-3，4-二甲基咪唑- 2-氨基-3，8-二甲基咪唑-（4，5-f）喹啉 （4，5-f）喹啉 （4，5-f）喹啉 （IQ） （MelQ） （MelQx）74第五章 蛋白质五、羰氨反应五、羰氨反应 含有还原性糖或羰基化合物（例如脂类氧化产生的醛含有还原性糖或羰基化合物（例如脂类氧化产生的醛和酮

38、）的蛋白质食品，在加工和贮藏过程中可能发生非酶和酮）的蛋白质食品，在加工和贮藏过程中可能发生非酶褐变（美拉德反应）。因为非酶褐变中的许多反应具有高褐变（美拉德反应）。因为非酶褐变中的许多反应具有高活化能，所以在蒸煮、热处理、蒸发和干燥时这些反应明活化能，所以在蒸煮、热处理、蒸发和干燥时这些反应明显地增强。中等含水量的食品，其褐变反应速率最大，例显地增强。中等含水量的食品，其褐变反应速率最大，例如焙烤食品、炒花生、焙烤早餐谷物和用滚筒干燥的奶粉如焙烤食品、炒花生、焙烤早餐谷物和用滚筒干燥的奶粉发生褐变反应。美拉德反应及美拉德反应产物与蛋白质作发生褐变反应。美拉德反应及美拉德反应产物与蛋白质作用的

39、结果是消化率下降、有效氨基酸损失。用的结果是消化率下降、有效氨基酸损失。75第五章 蛋白质1、与酯类氧化物作用、与酯类氧化物作用 不饱和脂肪酸氧化生成醛衍生物，经希夫氏碱反应与蛋白质的氨不饱和脂肪酸氧化生成醛衍生物，经希夫氏碱反应与蛋白质的氨基酸结合，例如丙二醛与蛋白质反应形成共价交联键。基酸结合，例如丙二醛与蛋白质反应形成共价交联键。 脂类氧化产物与蛋白质作用的结果是消化率下降有效氨基酸损失。脂类氧化产物与蛋白质作用的结果是消化率下降有效氨基酸损失。六、蛋白质与其它成分作用六、蛋白质与其它成分作用2、与多酚类化合物反应、与多酚类化合物反应 许多植物中的天然多酚类化合物，在有氧存在的碱性或接近

40、许多植物中的天然多酚类化合物，在有氧存在的碱性或接近中性中性pH介质环境中，多酚的氧化形成的醌可与某些氨基酸残基反应，介质环境中，多酚的氧化形成的醌可与某些氨基酸残基反应，例如醌类化合物与赖氨酸或半胱氨酸残基发生的缩合反应，或与蛋例如醌类化合物与赖氨酸或半胱氨酸残基发生的缩合反应，或与蛋氨酸、半胱氨酸及色氨酸残基发生的氧化反应，结果引起氨基酸的氨酸、半胱氨酸及色氨酸残基发生的氧化反应，结果引起氨基酸的损失。损失。76第五章 蛋白质 亚硝酸盐可与某些氨基酸，例如脯氨酸、色氨酸、酪氨酸、半亚硝酸盐可与某些氨基酸，例如脯氨酸、色氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、精氨酸或组氨酸（游离的或蛋白质结合的）作用，使其

41、营养胱氨酸、精氨酸或组氨酸（游离的或蛋白质结合的）作用，使其营养性下降，有时会产生成强致癌物。性下降，有时会产生成强致癌物。3、与亚硝酸盐反应、与亚硝酸盐反应 亚硫酸硫酸盐离子与二硫化物反离子与二硫化物反应，生成，生成S S磺酸磺酸盐和硫醇，在和硫醇，在pH7pH7时反反应加快。加快。S磺酸盐4、与亚硫酸盐反应：、与亚硫酸盐反应：77第五章 蛋白质 通过蛋白酶催化的蛋白质水解作用能改善食品蛋白质品通过蛋白酶催化的蛋白质水解作用能改善食品蛋白质品质。例如，用外加木瓜蛋白酶能使肉嫩化，用凝乳酶或霉菌质。例如，用外加木瓜蛋白酶能使肉嫩化，用凝乳酶或霉菌蛋白酶能使酪蛋白凝结，用细菌或微生物蛋白酶可从鱼

42、或植蛋白酶能使酪蛋白凝结，用细菌或微生物蛋白酶可从鱼或植物蛋白质制备可溶性水解蛋白质等。采用木瓜蛋白酶、菠萝物蛋白质制备可溶性水解蛋白质等。采用木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、胃蛋白酶或者曲霉、芽孢杆菌或链球菌生产的蛋白蛋白酶、胃蛋白酶或者曲霉、芽孢杆菌或链球菌生产的蛋白酶能将热变性或溶剂变性的鱼或植物蛋白质部分地水解，使酶能将热变性或溶剂变性的鱼或植物蛋白质部分地水解，使它们增溶。有限的蛋白水解之所以能提高蛋白质的溶解度是它们增溶。有限的蛋白水解之所以能提高蛋白质的溶解度是由于形成了较小的、较亲水的和较溶剂化的多肽单位。这些由于形成了较小的、较亲水的和较溶剂化的多肽单位。这些部分水解的蛋白质可用在酸

43、性饮料或热加工饮料中。消化系部分水解的蛋白质可用在酸性饮料或热加工饮料中。消化系统有病的患者和对牛乳或面筋蛋白质过敏的人可以食用这些统有病的患者和对牛乳或面筋蛋白质过敏的人可以食用这些产品。产品。5、酶处理引起的变化、酶处理引起的变化78第五章 蛋白质 蛋白质资源紧缺是一个世界性的问题蛋白质资源紧缺是一个世界性的问题, 我国由于人口我国由于人口众多众多, 资源有限资源有限, 缺乏尤为严重缺乏尤为严重,。随着人口的增长和人民。随着人口的增长和人民生活水平的不断提高，蛋白的需要量越来越大。因此，如生活水平的不断提高，蛋白的需要量越来越大。因此，如何提高现有蛋白质资源的利用率、何提高现有蛋白质资源的

44、利用率、 积极寻找新的蛋白源积极寻找新的蛋白源, 开辟新的蛋白质料资源是缓解我国蛋白质资源短缺的有效开辟新的蛋白质料资源是缓解我国蛋白质资源短缺的有效途径。途径。 要解决蛋白资源缺乏的问题，一是节约资源，运用各要解决蛋白资源缺乏的问题，一是节约资源，运用各种先进的加工方法，挖掘蛋白质的营养价值，提高现有蛋种先进的加工方法，挖掘蛋白质的营养价值，提高现有蛋白资源的利用率；二是开发新的蛋白质资源，白资源的利用率；二是开发新的蛋白质资源， 如昆虫蛋白、如昆虫蛋白、单细胞生物蛋白等。以下简要介绍新型蛋白质资源的开发。单细胞生物蛋白等。以下简要介绍新型蛋白质资源的开发。第八节、新型蛋白质资源的开发第八节、新型蛋白质资源的开发79第五章 蛋白质1、油料蛋白的开发利用、油料蛋白的开发利用 2、单细胞蛋白、单细胞蛋白3、昆虫蛋白、昆虫蛋白4、叶蛋白、叶蛋白一水产品加工厂蛋白质资源利用？80第五章 蛋白质81第五章 蛋白质结束！结束！