《生物化学氨基酸代谢》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学氨基酸代谢（70页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、 合成代谢合成代谢DNA的复制，转录和翻译的复制，转录和翻译 遗传信息的传递与表达遗传信息的传递与表达蛋白质的代谢蛋白质的代谢 分解代谢分解代谢氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢本章学习内容安排本章学习内容安排1.蛋白质的营养价值蛋白质的营养价值2.氨基酸的来源与去路氨基酸的来源与去路3.氨基酸的体内分解代谢氨基酸的体内分解代谢*(1)一般氨基酸的代谢一般氨基酸的代谢*(2)个别氨基酸的代谢个别氨基酸的代谢第十章第十章 氨基酸代谢氨基酸代谢 第一节第一节 蛋白质的营养蛋白质的营养一、蛋白质的生理功能一、蛋白质的生理功能 1.1.维持组织器官的生长、发育和修补作用维持组织器官的生长、发育和修补作用
2、 蛋白质特有的生理功能蛋白质特有的生理功能, ,是构成组织细胞的重要成分并参与是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更组织细胞的更新和修补。新和修补。 2.2.参与合成重要的含氮化合物参与合成重要的含氮化合物*胺类、神经递质、激素、嘌呤、胺类、神经递质、激素、嘌呤、 嘧啶等嘧啶等3.3.氧化供能氧化供能：4.14.1千卡千卡(17.19(17.19千焦千焦)/)/克克4.4.其他功能：其他功能：如如转转运、凝血、免疫、运、凝血、免疫、记忆记忆、识别识别等均与蛋白等均与蛋白质质有关有关二、氮平衡（二、氮平衡（nitrogen balance) 机体每日氮的机体每日氮的摄入量与排出量入量与排出量
3、维持着持着动态平衡，平衡，这种种动态平衡就称平衡就称为氮平衡，反映了体内蛋白氮平衡，反映了体内蛋白质的合成与分的合成与分解代解代谢的的总结果。果。1.氮总平衡氮总平衡 摄入氮排出氮摄入氮排出氮 营养正常的成年人营养正常的成年人 2.氮正平衡氮正平衡 摄入氮摄入氮排出氮排出氮 儿童，孕妇，恢复期病人儿童，孕妇，恢复期病人 3.氮负平衡氮负平衡 摄入氮摄入氮排出氮排出氮 营养不良，消耗性疾病患者营养不良，消耗性疾病患者生理需要量：生理需要量： 1.成人成人(60kg体重体重)在不进食蛋白质时，其尿中仍在不进食蛋白质时，其尿中仍排出一定量的含氮终产物排出一定量的含氮终产物(53mg N/kg体重体重
4、)，约相当于约相当于20g蛋白质。蛋白质。2.最低需要量：最低需要量：3050g日。日。3.不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的需不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的需要量有所不同。要量有所不同。三、蛋白质的营养价值三、蛋白质的营养价值 (physiological value )蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率，以氮的保留蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率，以氮的保留量与氮的吸收量的百分率表示。量与氮的吸收量的百分率表示。 蛋白质的生理价值蛋白质的生理价值 100 氮的吸收量食入氮粪中氮氮的吸收量食入氮粪中氮氮的保留量食入氮粪中氮尿中氮氮的保留量食入氮粪中氮尿中氮氮的吸收量氮的
5、吸收量氮的保留量氮的保留量1.营养必需氨基酸营养必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少，指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少，不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖、Trp色色、Phe苯丙苯丙、Met蛋蛋、Thr苏、Val缬、Leu亮亮、Ile异亮异亮.营养非必需氨基酸营养非必需氨基酸(nonessential amino acid)体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值含必需氨基酸种类多、数
6、量足的蛋白质营养价值高。高。衡量蛋白质营养价值的衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸必需氨基酸人体必需氨基酸有人体必需氨基酸有8种种赖氨酸赖氨酸Lys色氨酸色氨酸Trp 缬氨酸缬氨酸 Val 苯丙氨酸苯丙氨酸 Phe 苏氨酸苏氨酸 Thr 亮氨酸亮氨酸 Leu 异亮氨酸异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸甲硫氨酸 Met蛋白质的营养价值取决于蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的含量必需氨基酸的含量必需氨基酸的种类必需氨基酸的种类必需氨基酸的比例，即具有必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组与人体需求相符的氨基酸组成成食物蛋白质的互补作用食物蛋白质的互补作用 几种营养价值低的蛋白质混合食用，互相补充必几
7、种营养价值低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质的营养需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋白质的互补作用。价值，称为蛋白质的互补作用。 谷类：谷类：Lys少，少，Trp多；多； 豆类：豆类：Lys多，多，Trp少。少。第二节第二节蛋白质的消化、吸收和腐败蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化一、蛋白质的消化 机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新组织，必须经机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新组织，必须经过消化过程，消除外源性蛋白质的抗原性。消化作用使食过消化过程，消除外源性蛋白质的抗原性。消化作用使食物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸，便于机体吸
8、收和利用。物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸，便于机体吸收和利用。 蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。1.蛋白水解酶以酶原的形式分泌，在胃肠道内激活成为有活蛋白水解酶以酶原的形式分泌，在胃肠道内激活成为有活性的酶性的酶2.蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成肽键的氨基酸残基有一定的选择。肽键的氨基酸残基有一定的选择。3.如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置4. 胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸基酸的
9、羧基之间的肽键。的羧基之间的肽键。蛋白质的消化过程蛋白质的消化过程食物食物蛋白质蛋白质食物蛋白酶食物蛋白酶胃胃蛋白质蛋白质胨胨眎眎胰蛋白酶胰蛋白酶糜蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶弹性蛋白酶碱性碱性a.aC端多肽端多肽芳香族芳香族a.aC端多肽端多肽脂肪族脂肪族a.aC端多肽端多肽羧肽酶羧肽酶B羧肽酶羧肽酶A碱性碱性a.a中性中性a.a寡肽寡肽寡寡 肽肽(36个氨基酸个氨基酸)氨基酸氨基酸二肽二肽二肽酶二肽酶氨基酸氨基酸二、肽和氨基酸的吸收二、肽和氨基酸的吸收肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行，吸收的机理尚未完全肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行，吸收的机理尚未完全阐明，目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两
10、种：阐明，目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两种：1.主动转运：主动转运：2.通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收ATP，需要消耗需要消耗ATP。2. -谷氨谷氨酰基循基循环：肠粘膜粘膜细胞膜上的胞膜上的 -谷氨酰转移酶谷氨酰转移酶分两分两阶段段进行：行：GSH对氨基酸的氨基酸的转运、运、GSH的再生，的再生，共消耗共消耗3ATP/1氨基酸氨基酸3.某些抗原、毒素蛋白可以少量未某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收，消化直接吸收，这是是导致致过敏反敏反应和食物中毒的原因。和食物中毒的原因。三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用三、蛋白质及其消化产物
11、在肠中的腐败作用 肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基酸肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基酸和和/或小肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的腐或小肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的腐败作用。败作用。 腐败作用的大部分产物对人体有害，如：胺类、腐败作用的大部分产物对人体有害，如：胺类、NH3、酚等。、酚等。第第2节 氨基酸的一般代氨基酸的一般代谢 氨基酸的氨基酸的来源来源和和去路去路a、组织蛋白、组织蛋白食物蛋白食物蛋白c 、糖、糖转氨基作用转氨基作用c.酮体酮体c.乙酰乙酰CoATCAC脱氨基作用脱氨基作用氨基氮氨基氮(谷氨酰胺谷氨酰胺)转转氨氨基基作作用用氨基酸氨基酸b.非
12、蛋白含氮化合物非蛋白含氮化合物CO2尿素尿素氨基酸的一般代谢氨基酸的一般代谢脱羧基作用脱羧基作用脱氨基作用脱氨基作用个别氨基酸代谢个别氨基酸代谢CHCOOHNH3R一、氨基酸的脱氨基作用一、氨基酸的脱氨基作用部位：体内大多数组织中部位：体内大多数组织中方式：氧化脱氨基作用方式：氧化脱氨基作用 转氨基作用转氨基作用 联合脱氨基作用联合脱氨基作用 体内最重要的脱氨基方式体内最重要的脱氨基方式 (一一) 氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)氨基酸脱氨伴有氧化反应，称为氧化脱氨基作用。氨基酸脱氨伴有氧化反应，称为氧化脱氨基作用。催化氧化脱氨基作用的酶有两类：催化氧
13、化脱氨基作用的酶有两类：氨基酸氧化酶和氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶氨基酸氨基酸 亚氨基酸亚氨基酸 -酮酸酮酸 + NH3-2H酶酶+ H2O氨基酸氧化酶的作用氨基酸氧化酶的作用L-氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高，而氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高，而D-氨基酸氨基酸氧化酶体内含量很少，所以，这两种酶对于氨基酸氧化酶体内含量很少，所以，这两种酶对于氨基酸的脱氨基的意义不大。的脱氨基的意义不大。L-谷氨酸脱氢酶的作用谷氨酸脱氢酶的作用 1.广泛存在于肝、肾、脑等组织广泛存在于肝、肾、脑等组织 2.是不需氧脱氢酶是不需氧脱氢酶3.特异性强，只催化特异性强，只催化L-谷氨酸氧化脱氨基，由此
14、可见大谷氨酸氧化脱氨基，由此可见大多数氨基酸是通过其他方式脱氨基。多数氨基酸是通过其他方式脱氨基。(二二) 转氨基作用转氨基作用 (transamination)转氨酶与转氨基作用转氨酶与转氨基作用1.在转氨酶在转氨酶(transaminase)的作用下，的作用下， -氨基酸的氨基酸的 -氨基氨基和和 -酮酸酮酸( -keto acid)的酮基互相交换，生成相应的新的酮基互相交换，生成相应的新的的 -氨基酸和氨基酸和 -酮酸，这个过程称为转氨基作用。酮酸，这个过程称为转氨基作用。大多数氨基酸都可参与转氨基作用大多数氨基酸都可参与转氨基作用(Lys,Ser,Pro,HO-Pro除外除外)，是体内
15、合成非必需氨基酸的重要途径。，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。氨基酸转氨基反应氨基酸转氨基反应 -氨基酸氨基酸 -酮酸酮酸新的新的 -氨基酸氨基酸 新的新的 -酮酸酮酸2.转氨酶或氨基转移酶转氨酶或氨基转移酶转氨酶有多种，在体内广泛分布，大多数转氨转氨酶有多种，在体内广泛分布，大多数转氨酶都需要酶都需要 -酮戊二酸作为氨基的受体酮戊二酸作为氨基的受体不同氨基酸的转氨基作用由不同的转氨酶催化不同氨基酸的转氨基作用由不同的转氨酶催化比较重要的转氨酶有谷丙转氨酶和谷草转氨酶比较重要的转氨酶有谷丙转氨酶和谷草转氨酶3.谷丙转氨酶谷丙转氨酶(丙氨酸氨基丙氨酸氨基转移移酶, ALT)和和谷草转氨谷草转氨
16、酶酶(天冬氨酸氨基天冬氨酸氨基转移移酶, AST) 广泛分布广泛分布ALT在肝细胞中活性最高，在肝细胞中活性最高，AST在心肌细胞中活在心肌细胞中活性最高。性最高。作用作用 Glupyruvate -ketoglutarate Ala (丙丙酮酸酸) ( -酮戊二戊二酸酸) Gluoxaloacetate -ketoglutarate Asp (草草酰乙酸乙酸) ( -酮戊二酸戊二酸)ALTAST作用机制作用机制转氨基作用的意氨基作用的意义I.转氨基作用是氨基作用是转氨氨酶催化的一催化的一类可逆反可逆反应，是体内多数，是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的氨基酸脱氨的重要方
17、式，也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。主要途径。II.转氨氨酶特异性地分布在不同的特异性地分布在不同的组织器官，不同器官，不同组织器官器官转氨氨酶的活性差异很大。的活性差异很大。III.正常生理条件下，正常生理条件下，转氨氨酶主要分布在主要分布在细胞内，血液循胞内，血液循环中中转氨氨酶的活性很低。当疾病引起的活性很低。当疾病引起细胞膜通透性增胞膜通透性增强时，如如发生炎症生炎症时，原本存在于，原本存在于细胞内的胞内的转氨氨酶就可以穿出就可以穿出细胞，胞，进入血液循入血液循环。并且由于。并且由于转氨氨酶分布的分布的组织器官器官特异性，特异性，测定血清中的定血清中的转氨氨酶活性可以作活性可以作为
18、临床床诊断和断和治治疗的指的指标。 转氨基作用是机体的一种重要的脱氨基方式，转氨基作用是机体的一种重要的脱氨基方式，但是，转氨基作用不能除去氨，只是用但是，转氨基作用不能除去氨，只是用1分子新分子新的氨基酸装载脱下来的氨基，最终氨并没有从排的氨基酸装载脱下来的氨基，最终氨并没有从排出体内，所以转氨基作用是一种不彻底的脱氨基出体内，所以转氨基作用是一种不彻底的脱氨基方式。方式。 氨的最终去除，是通过联合脱氨基作用实现氨的最终去除，是通过联合脱氨基作用实现的。联合脱氨基作用是体内氨基酸脱氨的主要方的。联合脱氨基作用是体内氨基酸脱氨的主要方式。联合脱氨基作用是一种彻底的脱氨基方式。式。联合脱氨基作用
19、是一种彻底的脱氨基方式。(三三)联合脱氨基作用联合脱氨基作用1.转氨基作用和氧化脱氨基作用相偶联的脱氨方式称为转氨基作用和氧化脱氨基作用相偶联的脱氨方式称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用。2.联合脱氨基作用是肝、肾、脑组织氨基酸脱氨基的主联合脱氨基作用是肝、肾、脑组织氨基酸脱氨基的主要方式。要方式。3.包括两种方式包括两种方式:4.转氨基作用偶联氧化脱氨基作用转氨基作用偶联氧化脱氨基作用转氨基作用偶联转氨基作用偶联AMP循环循环脱氨基作用脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环嘌呤核苷酸循环 (purine nucleotide cycle)谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶转氨酶转氨酶转氨转氨-脱氨作用在体内大多数
20、组织都能够进行，是体脱氨作用在体内大多数组织都能够进行，是体内主要的脱氨基方式，也是合成非必需氨基酸的重内主要的脱氨基方式，也是合成非必需氨基酸的重要途径。由于氧化脱氨基作用主要是由要途径。由于氧化脱氨基作用主要是由L-谷氨酸脱谷氨酸脱氢酶催化进行，所以转氨氢酶催化进行，所以转氨-脱氨作用在脱氨作用在L-谷氨酸脱氢谷氨酸脱氢酶活性高的肝、肾、脑等组织比较活跃。酶活性高的肝、肾、脑等组织比较活跃。转氨转氨-脱氨作用一般是先转氨，以酮戊二酸作为氨基脱氨作用一般是先转氨，以酮戊二酸作为氨基受体生成谷氨酸，再由受体生成谷氨酸，再由L-谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸脱氢、脱氨。脱氢、脱氨。
21、转氨转氨-AMP循环是骨骼肌、心肌细胞氨基酸脱氨基循环是骨骼肌、心肌细胞氨基酸脱氨基作用的主要方式。在骨骼肌细胞和心肌细胞中，由作用的主要方式。在骨骼肌细胞和心肌细胞中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故采用此方式脱氨基。性较高，故采用此方式脱氨基。转氨转氨-AMP循环脱氨基作用的基本过程分三步进行：循环脱氨基作用的基本过程分三步进行：1.AST催化氨基酸转氨基给草酰乙酸，生成天冬氨酸。催化氨基酸转氨基给草酰乙酸，生成天冬氨酸。2.天冬氨酸和次黄嘌呤核苷酸天冬氨酸和次黄嘌呤核苷酸(IMP)在腺苷酸代琥珀酸在腺苷酸代琥珀酸合成酶的
22、催化下缩合，生成腺苷酸代琥珀酸，然后裂合成酶的催化下缩合，生成腺苷酸代琥珀酸，然后裂解成解成AMP合延胡索酸。合延胡索酸。3.AMP在腺苷酸脱氨酶的催化下氧化脱氨，重新生成次在腺苷酸脱氨酶的催化下氧化脱氨，重新生成次黄嘌呤核苷酸。黄嘌呤核苷酸。(四四)非氧化脱氨作用非氧化脱氨作用微生物的某些氨基酸可以进行非氧化脱氨作用，微生物的某些氨基酸可以进行非氧化脱氨作用，生成生成NH3和和 -酮酸酮酸1.脱水脱氨脱水脱氨2.脱硫化氢脱氨脱硫化氢脱氨3.直接脱氨直接脱氨+ NH3RC=OCOOH - -酮酸的代谢酮酸的代谢氨的代谢氨的代谢转氨基作用转氨基作用NH2R C HCOOH二、二、 氨的代氨的代谢
23、 正常人血氨正常人血氨0.60 mol/L (0.1mg/100mL). 氨的来源和去路氨的来源和去路氨的运输：谷氨酰胺、丙氨酸氨的运输：谷氨酰胺、丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖循环氨的最终代谢去路氨的最终代谢去路尿素循环尿素循环体内氨的来源：体内氨的来源：1.体内氨基酸和胺类化合物分解产物体内氨基酸和胺类化合物分解产物2.肠道吸收的氨肠道吸收的氨3.肾小管上皮细胞分泌的氨肾小管上皮细胞分泌的氨4.氨的去路：氨的去路：5.合成尿素，从肾脏排出体外合成尿素，从肾脏排出体外(最终去路最终去路)6.生成谷氨酰胺，在血液中运输生成谷氨酰胺，在血液中运输7.参与合成一些重要的含氮化合物参与合成一些重要的含氮化
24、合物8.以铵盐的形式从肾脏排出体外以铵盐的形式从肾脏排出体外(一一) 氨的转运氨的转运1.Gln的运氨作用：的运氨作用： 解氨毒，运输、储存氨解氨毒，运输、储存氨Gln的生成：的生成： 在脑、肌肉组织中，在脑、肌肉组织中，NH3与与Glu生成生成Gln。 谷氨酸谷氨酸谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺合谷氨酰胺合成酶成酶在脑和肌肉，反在脑和肌肉，反应平衡倾向谷氨应平衡倾向谷氨酰胺的合成酰胺的合成谷氨酸谷氨酸谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺合谷氨酰胺合成酶成酶在脑和肌肉，反在脑和肌肉，反应平衡倾向谷氨应平衡倾向谷氨酰胺的合成酰胺的合成Gln由血液运输到肝、肾，水解为由血液运输到肝、肾，水解为Glu和和NH3 在肾
25、脏：在肾脏：谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酸谷氨酸谷氨酰胺酶谷氨酰胺酶谷氨酰胺的分解几谷氨酰胺的分解几乎是不可逆的，脱乎是不可逆的，脱下来的下来的NH4+来自来自酰胺基，而非酰胺基，而非 - -氨氨基基脱下来的脱下来的NH3与肾小管中与肾小管中的酸结合生成铵盐排出体的酸结合生成铵盐排出体外，对于调节机体酸碱平外，对于调节机体酸碱平衡有重要作用。衡有重要作用。2.丙氨酸葡萄糖循环丙氨酸葡萄糖循环肌肉组织中的氨基酸在转氨酶的作用下将氨基转肌肉组织中的氨基酸在转氨酶的作用下将氨基转移给丙酮酸，生成丙氨酸。移给丙酮酸，生成丙氨酸。丙氨酸经血液循环进入肝脏，通过联合脱氨基作丙氨酸经血液循环进入肝脏，通过联合脱氨基
26、作用将用将NH3释放出来，释放出来，NH3经过鸟氨酸循环合成尿经过鸟氨酸循环合成尿素，最终从体内排出。素，最终从体内排出。丙氨酸脱氨后重新生成丙酮酸，丙酮酸异生为葡丙氨酸脱氨后重新生成丙酮酸，丙酮酸异生为葡萄糖，葡萄糖从血液循环运送到肌肉，在肌肉重萄糖，葡萄糖从血液循环运送到肌肉，在肌肉重新分解生成丙酮酸。新分解生成丙酮酸。经过丙氨酸经过丙氨酸-葡萄糖循环，肌肉组织中的氨以无葡萄糖循环，肌肉组织中的氨以无毒性的丙氨酸为载体运输到肝脏，不断地从体内毒性的丙氨酸为载体运输到肝脏，不断地从体内清除出去。清除出去。体内的氨以无毒性的丙氨酸和谷氨酰胺的形式体内的氨以无毒性的丙氨酸和谷氨酰胺的形式在血液中
27、运输，到肝脏合成尿素，到肾脏生成在血液中运输，到肝脏合成尿素，到肾脏生成铵盐，将铵盐，将NH3最终从体内清除。最终从体内清除。(二二) 尿素的生成尿素的生成 1.肝脏是尿素合成的主要器官肝脏是尿素合成的主要器官 2.鸟氨酸循环鸟氨酸循环(ornithine cycle)学说：学说： 1932年，由年，由Hans Krebs与与Kurt Henseleit提出，提出，故又称为故又称为Krebs循环，也叫尿素循环。循环，也叫尿素循环。 一次鸟氨酸循环生成一次鸟氨酸循环生成1尿素，清除尿素，清除2NH3，消耗，消耗3ATP尿素的生成是体内氨代谢的主要途径，是蛋白质分解尿素的生成是体内氨代谢的主要途径
28、，是蛋白质分解代谢的最主要的无毒性终产物。代谢的最主要的无毒性终产物。H2N-C-NH2O尿素尿素鸟氨酸循环鸟氨酸循环尿素生成的过程尿素生成的过程A. 氨基甲酰磷酸的合成氨基甲酰磷酸的合成由氨基甲酰磷酸合成由氨基甲酰磷酸合成酶酶I (CPS-I) 催化，催化，N-乙酰谷氨酸乙酰谷氨酸 (AGA) 为为变构激活剂变构激活剂氨甲酰磷酸合成酶氨甲酰磷酸合成酶I氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸谷氨酸谷氨酸乙酰乙酰CoAN乙酰谷氨乙酰谷氨酸合成酶酸合成酶N乙酰谷氨酸乙酰谷氨酸B. 瓜氨酸的生成瓜氨酸的生成 由鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化由鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化鸟氨酸鸟氨酸瓜氨酸瓜氨酸氨基甲酰磷酸氨基甲酰磷酸C. Ar
29、g的合成的合成 由精氨酸代琥珀酸合成酶由精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶限速酶)催化：催化：瓜氨酸瓜氨酸天冬氨酸天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化：由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化：精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸精氨酸精氨酸苹果酸苹果酸D. Arg水解生成尿素水解生成尿素 由精氨酸酶催化由精氨酸酶催化精氨酸精氨酸尿素尿素鸟氨酸鸟氨酸三、三、 -酮酸的代谢酮酸的代谢 (一一) 经氨基化生成非必需氨基酸经氨基化生成非必需氨基酸 (二二) 转变为糖或脂类转变为糖或脂类1.生糖氨基酸：大多数氨基酸生糖氨基酸：大多数氨基酸2.生酮氨基酸：生酮氨基酸：Leu、Lys3.生糖兼生酮氨基酸：生
30、糖兼生酮氨基酸：Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp Leu LysPhe TrpTyr乙酰乙酰乙酰乙酰CoA乙酰乙酰CoAIle LeuTrp丙丙酮酮酸酸Ala CysGly SerTyrTCACAsn AspArg GluHis ProGlu -酮戊二酸酮戊二酸琥珀酰琥珀酰CoA苹果酸苹果酸草酰乙酸草酰乙酸Ile MetThr ValPhe Tyr(三三) 氧化供能氧化供能通过通过TCAC四、四、氨基酸的脱羧基作用氨基酸的脱羧基作用(一一) 羧基的代谢羧基的代谢 - CO2NH2R-CH-COOHR-CH2-NH2氨基酸脱羧酶氨基酸脱羧酶(磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛)R-CH2-NH2 + O
31、2 + H2O胺氧化酶胺氧化酶R-CHO + NH3+H2O2R-CHO醛氧化酶醛氧化酶R-COOH氧化分解氧化分解CO2 + H2O + ATP(二二) 几种重要的胺类物质几种重要的胺类物质 1. 氨基丁酸氨基丁酸( -amino butyric acid,GABA) 产生产生 作用：作用： GABA为抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。为抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。COOH(CH2)CH-NH2COOHCOOH(CH2)2CH-NH2 L-Glu脱羧酶脱羧酶GABA+ CO22.牛磺酸牛磺酸 (taurine)产生产生 作用作用 是结合胆汁酸的组分是结合胆汁酸的组分CH2SHC
32、HNH2COOHL-CysOCH2SO3HCHNH2COOH脱羧酶脱羧酶CH2SO3HCHNH2- CO2磺酸丙氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸牛磺酸3.组胺组胺(histamine)生成生成作用作用 主要存在于肥大细胞。主要存在于肥大细胞。 (1) 为强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。为强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。(2) 刺激胃蛋白酶和胃酸的分泌。刺激胃蛋白酶和胃酸的分泌。HC=C-CH2CHCOOHHNN=CHNH2HC=C-CH2CH2NH2HN=NCHL-组氨酸组氨酸组胺组胺组氨酸脱羧酶组氨酸脱羧酶- CO24.5-羟色胺羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-H
33、T)生成生成作用作用 分布广泛分布广泛(1) 脑内：抑制性神经递质脑内：抑制性神经递质 (2) 外周组织外周组织 (胃肠、血小板、乳腺胃肠、血小板、乳腺)：收缩血管：收缩血管5.精精脒、精胺的生成、精胺的生成生成生成鸟氨酸鸟氨酸 腐胺腐胺 亚精胺亚精胺 精胺精胺作用作用 促进核酸和蛋白质的合成，是细胞生长、增殖必需的促进核酸和蛋白质的合成，是细胞生长、增殖必需的胺类化合物。胺类化合物。第第3节 个个别氨基酸的代氨基酸的代谢一碳基一碳基团的代的代谢芳香族氨基酸的代芳香族氨基酸的代谢谷胱甘谷胱甘肽的代的代谢一、一碳单位的代谢一、一碳单位的代谢一碳基团一碳基团(one carbon unit) 指某
34、些氨基酸在分解代谢过程中产生的含指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基有一个碳原子的基团，包括甲基(-CH3)、亚甲亚甲基基(-CH2-)、次甲基次甲基(-CH=)、甲酰基甲酰基(-CHO)和亚胺甲基和亚胺甲基(-CH=NH)等。等。 CO2不属于一碳基团不属于一碳基团(二二) 一碳基团的载体一碳基团的载体四氢叶酸四氢叶酸(FH4或或THFA) 1.FH4为一碳基团的载体，即一碳单位代谢的辅酶。为一碳基团的载体，即一碳单位代谢的辅酶。2.一碳基团一般结合在一碳基团一般结合在FH4的的N5、N10位上。位上。 1.蛋氨酸是体内合成蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，许多重要
35、化合物，如肾上腺素、胆碱、如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲肌酸和核酸等的甲基供体。基供体。2.甲基供体的活性形甲基供体的活性形式为式为S-腺苷蛋氨酸腺苷蛋氨酸(SAM)，体内最重体内最重要的甲基供应形式。要的甲基供应形式。 甲基供体：甲基供体：SAM同型半胱氨酸在酶的作用下，从四氢叶酸获得甲基同型半胱氨酸在酶的作用下，从四氢叶酸获得甲基而合成蛋氨酸，并重复参与上述过程，称为蛋氨酸而合成蛋氨酸，并重复参与上述过程，称为蛋氨酸甲基转移循环甲基转移循环(三三)一碳基团的生理功用一碳基团的生理功用1.FH4一碳基一碳基团参与参与嘌呤和呤和嘧啶的合成，的合成，为嘌为嘌呤、嘧啶的合成原料，将氨基酸和核酸
36、代谢呤、嘧啶的合成原料，将氨基酸和核酸代谢密切联系起来密切联系起来 (1)N10-CHO-FH4C2(嘌呤嘌呤) (2)N5,N10=CH-FH4C8 (嘌呤嘌呤) (3)N5,N10-CH2-FH4甲基甲基(dTMP) 1.SAM参与体内参与体内50多种甲基化反应多种甲基化反应2.帮助药物设计帮助药物设计二、谷胱苷肽的代谢二、谷胱苷肽的代谢存在形式与分布存在形式与分布HOOCCHCH2CH2CNHCHCNHCH2COOH NH2OO-CH2SH 谷氨酸残基 半胱氨酸残基 甘氨酸残基谷胱甘肽的生物学意义谷胱甘肽的生物学意义1.通过自身氧化保护含巯基的蛋白质和酶的生物通过自身氧化保护含巯基的蛋白
37、质和酶的生物学活性学活性2.通过自身氧化保护膜结构的完整和正常通过自身氧化保护膜结构的完整和正常3.通过自身氧化维持亚铁血红蛋白的运氧功能通过自身氧化维持亚铁血红蛋白的运氧功能4.参与过氧化物的清除反应参与过氧化物的清除反应5.促进非营养物质的生物转化促进非营养物质的生物转化三、芳香族氨基酸的代谢三、芳香族氨基酸的代谢1. 1. 苯丙氨酸及酪氨酸的代谢苯丙氨酸及酪氨酸的代谢2. 色氨酸的代谢色氨酸的代谢四、肌酸的代谢四、肌酸的代谢1.肌酸是体内能量贮存与利用的重要前体化合物肌酸是体内能量贮存与利用的重要前体化合物2.磷酸肌酸是脑、神经和肌肉等组织组存能量的磷酸肌酸是脑、神经和肌肉等组织组存能量
38、的主要形式主要形式3.磷酸肌酸的高能磷酸基团可以通过底物水平磷磷酸肌酸的高能磷酸基团可以通过底物水平磷酸化转移给酸化转移给ADP生成生成ATP,也可以不可逆地脱去也可以不可逆地脱去磷酸基团生成肌酐随尿液排除体外。磷酸基团生成肌酐随尿液排除体外。蛋白质蛋白质核酸核酸氨基酸氨基酸核苷酸核苷酸糖糖单糖单糖葡萄糖葡萄糖3-磷酸甘油醛磷酸甘油醛丙酮酸丙酮酸乙酰乙酰CoANH3尿素循环尿素循环乙酰乙酰CoA的生成的生成乙酰乙酰CoA的氧化的氧化电子传递及电子传递及氧化磷酸化氧化磷酸化三羧酸循环三羧酸循环CO2电电子子传传递递链链氧氧化化磷磷酸酸化化NAD+,FADNADH+,FADH2H2OO2ADPATP脂类脂类甘油甘油脂肪酸脂肪酸
