第五章蛋白质

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1、第五章第五章 蛋白质蛋白质第一第一节引言引言n蛋白蛋白质在生物体系中起着核心作用在生物体系中起着核心作用n病毒、病毒、细菌、激素、植物和菌、激素、植物和动物物细胞原胞原生生质都是以蛋白都是以蛋白质为基基础的的n酶是蛋白是蛋白质n蛋白蛋白质功能和化学功能和化学组成有关成有关n由由20种氨基酸构成的聚合物种氨基酸构成的聚合物蛋白蛋白质的元素分析的元素分析nC5055%nH67%nO2023%nN1219%（16%，6.25）nS0.23.0%n还含有某些金属离子含有某些金属离子Zn、Fe等。等。蛋白蛋白质的分的分类根据根据组成分成分类n简单蛋白蛋白质（homoproteins）在在细胞中未胞中未经

2、酶催化改性的蛋白催化改性的蛋白质n结合蛋白合蛋白质（conjugatedproteins）或或杂蛋白蛋白质（heteroproteins）经过酶催化改性或与非蛋白催化改性或与非蛋白质组分复合的分复合的非蛋白非蛋白质组分称分称为辅基基结合蛋白合蛋白质包括：包括：n核蛋白（核蛋白体）核蛋白（核蛋白体）n糖蛋白（卵清蛋白、糖蛋白（卵清蛋白、-酪蛋白）酪蛋白）n磷蛋白（磷蛋白（-和和-酪蛋白、激酪蛋白、激酶、磷酸化、磷酸化酶）n脂蛋白（蛋黄蛋白脂蛋白（蛋黄蛋白质、几种肌、几种肌浆蛋白蛋白质）n金属蛋白（血金属蛋白（血红蛋白、肌蛋白、肌红蛋白和几种蛋白和几种酶）n球蛋白球蛋白以球状或以球状或椭圆状存在的

3、蛋白状存在的蛋白质由多由多肽链自身折叠而造成自身折叠而造成n纤维状蛋白（棒状分子）状蛋白（棒状分子）含有相互含有相互缠绕的多的多肽链根据大体上的根据大体上的结构形式分构形式分类蛋白蛋白质的生物功能的生物功能n酶催化催化n结构蛋白构蛋白n收收缩蛋白（肌球蛋白、肌蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）蛋白、微管蛋白）n激素（胰激素（胰岛素、生素、生长激素）激素）n传递蛋白（血清蛋白、蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血蛋白、血红蛋白）蛋白）n抗体（免疫球蛋白）抗体（免疫球蛋白）n贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）n保保护蛋白（毒素和蛋白（毒素和过敏素）敏素）食品蛋白食品蛋白质n易于

4、消化易于消化n无毒无毒n富有富有营养养n显示功能特性示功能特性n来源丰富来源丰富第二第二节氨基酸的物理化学性氨基酸的物理化学性质一、氨基酸的一般性质一、氨基酸的一般性质n（一）一般（一）一般结构和分构和分类n 氨基酸是氨基酸是组成蛋白成蛋白质的最基本的最基本单位位 决定物化性决定物化性质据其分子据其分子结构分构分为六六类n中性氨基酸中性氨基酸一氨基，一一氨基，一羧基基nAla(丙丙),Gly(甘甘),Val(缬),Leu(亮亮),Ile(异亮异亮)n酸性氨基酸酸性氨基酸一氨基，二一氨基，二羧基基nAsp(天天),Glu(谷谷)n碱性氨基酸碱性氨基酸二氨基，一二氨基，一羧基基nArg(精精),L

5、ys(赖),His(组)n含含羟氨基酸氨基酸一氨基，一一氨基，一羧基，一基，一羟基基nSer(丝),Thr(苏)n含硫氨基酸含硫氨基酸一氨基，一一氨基，一羧基，一基，一巯基基nCys(半半),Met(蛋蛋)n含含环氨基酸氨基酸一氨基，一一氨基，一羧基，一基，一环nPhe(苯苯),Pro(脯脯),Trp(色色),Tyr(酪酪)甘丙甘丙缬亮异脂亮异脂链丝苏半蛋半蛋羟硫添硫添脯酪色苯脯酪色苯杂芳芳环天谷精天谷精赖组酸碱酸碱按按侧链基基团R的极性分的极性分为四四类n非极性氨基酸或疏水性氨基酸非极性氨基酸或疏水性氨基酸脂肪族（脂肪族（Ala，Ile，Leu，Val）芳香族芳香族侧链的氨基酸的氨基酸(Ph

6、e,Trp)是疏水的是疏水的n不不带电荷的极性氨基酸荷的极性氨基酸侧链与水与水结合形成合形成氢键，Ser,Thr,Cysn在在pH7时带正正电荷的极性氨基酸荷的极性氨基酸碱性氨基酸，碱性氨基酸，Lys,Arg,His(略略带）n在在pH7时带负电荷的极性氨基酸荷的极性氨基酸酸性氨基酸，酸性氨基酸，Asp,Glu碱性和酸性氨基酸具有很碱性和酸性氨基酸具有很强的的亲水性水性必需氨基酸必需氨基酸n有些氨基酸，机体合成不足，必需从食有些氨基酸，机体合成不足，必需从食物或物或饲料中供料中供给，如果食物或，如果食物或饲料中缺料中缺乏乏这些氨基酸，就会影响机体的正常生些氨基酸，就会影响机体的正常生长和健康。

7、和健康。人体必需氨基酸有人体必需氨基酸有Lys，Phe,Val,Met,Thr,Trp,Leu及及Ile八种，此外，八种，此外，His对于于婴儿的儿的营养也是必需的。养也是必需的。（二）氨基酸的立体化学（二）氨基酸的立体化学n除甘氨酸外都具有旋光性。除甘氨酸外都具有旋光性。n在植物或在植物或动物物组织的蛋白的蛋白质水解物中，水解物中，仅发现型异构体。型异构体。Ile和和Thr的的 -碳原子也是不碳原子也是不对称的，因此称的，因此它它们都有都有4个个对映体。映体。 （三）氨基酸的酸（三）氨基酸的酸-碱性碱性质n羧基能基能电离成离成COO-和和H+；氨基能接受氨基能接受质子，形成子，形成铵盐。氨基

8、酸是两性。氨基酸是两性电解解质n甘氨酸甘氨酸提供质子，提供质子，可释放质子可释放质子提供电子对，提供电子对，可接受质子可接受质子n在中性在中性pH范范围， -氨基和氨基和 -羧基都基都处在在离子化状离子化状态，此，此时氨基酸分子是偶极离氨基酸分子是偶极离子或两性离子。子或两性离子。偶极离子以偶极离子以电中性状中性状态存在存在时的的pH被称被称为等等电点（点（pI）。）。n当当-COO-和和-COOH的的浓度相等度相等时的的pH被称被称为pKa1n当当-NH3+和和-NH2浓度相等度相等时的的pH被称被称为pKa2n除除 -氨基和氨基和 -羧基外，基外，Lys、Arg、His、Asp、Glu、C

9、ys和和Tyr的的侧链也含有可离子化的基也含有可离子化的基团。n侧链不含有不含有带电荷基荷基团的氨基酸，的氨基酸，npI=（pKa1+pKa2）/2n酸性氨基酸，酸性氨基酸，pI=（pKa1+pKa3）/2n碱性氨基酸，碱性氨基酸，pI=（pKa2+pKa3）/2n*下下标1、2和和3分分别指指 -羧基、基、 -氨基和氨基和侧链上可离子化的基上可离子化的基团。（四）氨基酸的疏水性（四）氨基酸的疏水性n蛋白蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基在水中的溶解度主要取决于氨基酸酸组分分侧链上极性（上极性（带电或不或不带电）和）和非极性（疏水）基非极性（疏水）基团的分布。的分布。nGt（EtW）被用来表示

10、氨基酸的疏水被用来表示氨基酸的疏水性。性。Gt是一个很大的正是一个很大的正值，则说明它明它的疏水性就很大。的疏水性就很大。n氨基酸从乙醇氨基酸从乙醇转移到水的自由能移到水的自由能变化化nGt具有加和性具有加和性n缬氨酸氨酸nGt,Val=Gt,Gly+Gt,异丙基异丙基侧链nGt,异丙基异丙基侧链=Gt,Val-Gt,Glyn具有大的正的具有大的正的Gt的的AA侧链疏水性的疏水性的优先先选择处在有机相在有机相疏水性疏水性AA残基残基倾向于配置在蛋白向于配置在蛋白质分子的分子的内部内部n具有具有负的的Gt的的AA侧链亲水性的水性的配置在蛋白配置在蛋白质分子的表面分子的表面（五）氨基酸的光学性（五

11、）氨基酸的光学性质n芳香族的氨基酸芳香族的氨基酸Trp(色色)、Tyr(酪酪)和和Phe(苯丙氨酸苯丙氨酸)在近紫外区（在近紫外区（250-300nm）吸吸收光。收光。nTrp和和Tyr在紫外区在紫外区还显示示荧光。光。n氨基酸所氨基酸所处环境的极性境的极性影响它影响它们的吸收的吸收和和荧光性光性质，因此可以将氨基酸光学性，因此可以将氨基酸光学性质的的变化作化作为考察蛋白考察蛋白质构象构象变化的手化的手段。段。二、氨基酸的化学反二、氨基酸的化学反应性性n存在于游离氨基酸和蛋白存在于游离氨基酸和蛋白质分子中的反分子中的反应基基团(氨基、氨基、羧基、基、巯基、酚基、酚羟基、基、羟基、硫基、硫醚基基

12、(蛋氨酸蛋氨酸)、咪咪唑基和胍基基和胍基)。n作用作用:(1)改改变蛋白蛋白质和和肽亲水水-疏水性疏水性质或者功能性或者功能性质;(2)被利用来定量氨基酸被利用来定量氨基酸和蛋白和蛋白质分子中特定的氨基酸。分子中特定的氨基酸。与与茚三三酮反反应n1摩摩尔的氨基酸，与的氨基酸，与2摩摩尔茚三三酮生成生成1摩摩尔紫色物紫色物质，在，在570nm显示最高吸收。示最高吸收。n脯氨酸和脯氨酸和羟脯氨酸脯氨酸产生一种黄色物生一种黄色物质，它在它在440nm显示最高吸收示最高吸收(常用来定量游常用来定量游离氨基酸离氨基酸)。与与邻苯二甲苯二甲醛反反应n当存在当存在2-巯基乙醇基乙醇时氨基酸与氨基酸与邻-苯二

13、甲苯二甲醛反反应（1，2-苯二甲苯二甲醛）反）反应生成生成高高荧光光的衍生物的衍生物n在在390nm激激发时在在475nm具有最高具有最高荧光光发射射n定量氨基酸、蛋白定量氨基酸、蛋白质和和肽与与荧光胺反光胺反应n在在390nm激激发时，在，在475nm具有最高具有最高荧光光发射射n含有伯胺的氨基酸、含有伯胺的氨基酸、肽和蛋白和蛋白质与与荧光胺反光胺反应成高成高荧光的衍生物光的衍生物n被用于定量氨基酸以及蛋白被用于定量氨基酸以及蛋白质和和肽。白色或浅黄白色或浅黄色固体色固体,荧光荧光衍生试剂衍生试剂 第三第三节蛋白蛋白质的的结构构（一）一（一）一级结构构n指氨基酸通指氨基酸通过共价共价键连接而

14、成的接而成的线性序列性序列。n个氨基酸残基构成个氨基酸残基构成(n-1)个肽键个肽键；链长链长(n)和序列决定蛋白质的物化性质、结构和序列决定蛋白质的物化性质、结构和生物性质及功能；和生物性质及功能；序列序列密码（密码（code）。n游离的游离的 -氨基末端称氨基末端称为N端，开始端；端，开始端；n游离的游离的 -羧基末端称基末端称为C端，末端；端，末端；n多肽链的主链可用重复的多肽链的主链可用重复的-N-C-C或或-C-C-N单位表示。单位表示。CN(CN(肽肽) )键具有部分双键的性质。键具有部分双键的性质。nCONH键不可以自由旋不可以自由旋转，转动角度角度最大最大为6。nN-C 键nC

15、 -C键主主链扭扭转角角n理理论上具有上具有转动自由度，但因自由度，但因C 原子上原子上侧链原子的立体位阻而被限制原子的立体位阻而被限制-NH-C-CONHn几乎所有的蛋白几乎所有的蛋白质肽键都以都以反式反式构型存在构型存在n在在热力学上反式比力学上反式比顺式式稳定定（二）二（二）二级结构构n指氨基酸残基周期性的（有指氨基酸残基周期性的（有规则的）空的）空间排列。排列。氨基酸残基氨基酸残基侧链之之间近近邻或短或短距离的非共价相互作用距离的非共价相互作用导致局部自由能致局部自由能下降，下降，这就就驱动了了和和角的扭角的扭转。1、螺旋、螺旋结构构n -螺旋：主要的，最螺旋：主要的，最稳定的定的n3

16、10-螺旋螺旋n-螺旋螺旋n当依次相当依次相继的氨基酸残基的的氨基酸残基的和和角按同角按同一一组值扭扭转时，形成了蛋白，形成了蛋白质的螺旋的螺旋结构。构。 -螺旋螺旋n每圈包含每圈包含3.6个氨基酸残基个氨基酸残基n氢键平行于螺旋平行于螺旋轴而定向。而定向。n氢键的的N、H和和O原子几乎原子几乎处在一条直在一条直线上。上。n每一个氨基酸残基的每一个氨基酸残基的转角角为100依靠依靠氢键稳定，定，氢键圈中包含圈中包含13个主个主链原子，原子，3.613螺旋。螺旋。2.-折叠片折叠片结构构n一种一种锯齿形形结构。它比构。它比 螺旋螺旋较为伸展。伸展。C=O和和N-H垂直于主链垂直于主链;氢键：片断

17、之间氢键：片断之间;侧链垂直于平面侧链垂直于平面;n根据多根据多肽主主链NC的指向的指向,存在着两存在着两类平行平行-折叠片折叠片，各股指向相互平行，各股指向相互平行反平行反平行-折叠片折叠片结构构，各股指向彼此相反，各股指向彼此相反n反平行中，反平行中，N-HO原子原子处在一条直在一条直线上上（键角角0），增加了），增加了稳定性定性n反平行反平行-折叠片折叠片结构更构更为稳定定稳定性定性:-折叠片折叠片 -螺旋螺旋n-折叠片高折叠片高变性温度性温度n -螺旋螺旋-折叠折叠加加热再冷却再冷却-旋旋转（-turn）n-折叠片折叠片结构中多构中多肽链反反转180就形成就形成-旋旋转。n一个一个-旋

18、旋转结构包含构包含4个个氨基酸残基氨基酸残基，n由由氢键所所稳定定n最常最常见于于-旋旋转结构中构中的氨基酸残基是的氨基酸残基是Asn(天天冬冬酰胺胺)、Asp(天冬氨天冬氨酸酸)、Gly(甘甘)、Cys(半胱半胱)、Tyr(酪酪)和和Pro(脯脯)。（三）三（三）三级结构构n二二级结构构进一步折叠一步折叠成成紧密的三密的三维结构构时就形成了蛋白就形成了蛋白质的三的三级结构。构。n多多肽链的空的空间排列排列n三三级结构的形成包括不同的基构的形成包括不同的基团之之间相互作用相互作用（疏水、静（疏水、静电和范德和范德华）和）和氢键的的优化，使得化，使得蛋白蛋白质分子的自由能尽可能地降至最低。分子的

19、自由能尽可能地降至最低。n几何排布几何排布亲水性氨基酸残基水性氨基酸残基蛋白蛋白质-水界面水界面疏水性氨基酸残基疏水性氨基酸残基内部内部n氨基酸的序列决定着蛋白氨基酸的序列决定着蛋白质分子的形状分子的形状亲水性氨基酸残基水性氨基酸残基呈拉呈拉长或棒状或棒状疏水性氨基酸残基疏水性氨基酸残基呈球状呈球状n大多数蛋白大多数蛋白质由由100个以上的氨基酸残基构成。个以上的氨基酸残基构成。（四）四（四）四级结构构n是指含有多于一条多是指含有多于一条多肽链的蛋白的蛋白质分子的分子的空空间排列。排列。n以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在；以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在；n四四级结构是构是亚基非共价基非共

20、价结合的合的结果果n四四级复合物（寡聚体）由蛋白复合物（寡聚体）由蛋白质亚基（基（单体）体）组成，成，亚基可以是相同的（同基可以是相同的（同类）或）或者是不同的（异者是不同的（异类）。n热力学角度，疏水性力学角度，疏水性亚基埋藏，基埋藏，驱动四四级结构构n疏水性氨基酸残基高于疏水性氨基酸残基高于30%，无法埋藏，无法埋藏n疏水小区相互作用疏水小区相互作用4412366一些低聚体食品蛋白一些低聚体食品蛋白质（五）（五）稳定蛋白定蛋白质结构的作用力构的作用力n蛋白蛋白质的天然构象是一种的天然构象是一种热力学状力学状态对此状此状态有利的相互作用达到最大有利的相互作用达到最大不利的相互作用降到最小不利

21、的相互作用降到最小n影响蛋白影响蛋白质结构的作用力包括两构的作用力包括两类：蛋白蛋白质分子分子固有固有的作用力所形成的分子内相的作用力所形成的分子内相互作用互作用范德范德华相互作用和空相互作用和空间相互作用相互作用受受周周围溶溶剂影响影响的分子内相互作用的分子内相互作用氢键、静、静电相互作用和疏水相互作用相互作用和疏水相互作用蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用二硫键氢键空间相互作用静电相互作用金属离子范德华力稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力1.空空间相互作用相互作用n氨基酸残基氨基酸残基侧链原子的空原子的空间位阻位阻n和和角的角的转动受到很大的限制受到很大的限制n构象有限构象

22、有限n避免自由能的增加避免自由能的增加n键长和和键角的角的变形形2.VanderWaals相互作用相互作用n存在于极性或非极性原子之存在于极性或非极性原子之间；n是偶极是偶极-诱导偶极和偶极和诱导偶极偶极-诱导偶极相偶极相互作用互作用产生的生的净的吸引作用；的吸引作用；n距离增大，相互作用减小；距离增大，相互作用减小；n对蛋白蛋白质的折叠和的折叠和稳定性的定性的贡献很大。献很大。3.氢键n氢键主要通主要通过羰基及基及亚氨基通氨基通过氢氧而氧而形成的一种形成的一种键。n可在两可在两肽链间，或一条，或一条肽链的不同部位的不同部位形成形成氢键。n在在 -螺旋和螺旋和-折叠片折叠片结构中构中肽键的的N

23、-H和和C=O之之间形成的形成的氢键数目最大。数目最大。n氢键对于于维持蛋白持蛋白质二二级结构，保持蛋构，保持蛋白白质稳定性，起着重要的作用。定性，起着重要的作用。4.静静电相互作用相互作用n蛋白蛋白质含有一些含有一些带有可离解基有可离解基团的氨基酸残基。的氨基酸残基。Asp(天冬氨酸天冬氨酸)、Glu(谷谷)残基残基带负电荷（中性荷（中性pH）Lys(赖)、Arg(精精)和和His(组)带正正电荷荷n在中性在中性pH，净电荷取决于分子中正、荷取决于分子中正、负电荷残荷残基的相基的相对数目数目n蛋白蛋白质分子分子净电荷荷为0时的的pH为等等电点（点（pI）n等离子点是指不存在等离子点是指不存在

24、电解解质时蛋白蛋白质溶液的溶液的pHn除少数例外，蛋白除少数例外，蛋白质中几乎所有的中几乎所有的带电基基团都分布在分子的表面。都分布在分子的表面。相同相同电荷荷间的排斥作用或的排斥作用或许会会导致蛋白致蛋白质结构不构不稳定。定。相反相反电荷荷间的吸引作用有助于蛋白的吸引作用有助于蛋白质结构的构的稳定；定；n虽然不能作然不能作为蛋白蛋白质分子折叠的主要作分子折叠的主要作用力，但确用力，但确实会影响蛋白会影响蛋白质分子折叠的分子折叠的模式。模式。5.疏水相互作用疏水相互作用n在水溶液中水在水溶液中水结构构诱导的非极性基的非极性基团之之间的相互作用被称的相互作用被称为疏水相互作用；疏水相互作用；n驱

25、动蛋白蛋白质折叠的主要力量；折叠的主要力量；n非极性基非极性基团溶于水溶于水：G=HTSn即使即使H0，由于由于S0，G0n疏水相互作用是吸疏水相互作用是吸热过程，高温下程，高温下较强。6.二硫二硫键(-S-S-)n球状蛋白球状蛋白中，二个半胱氨酸分子接近中，二个半胱氨酸分子接近时形成二硫形成二硫键；n共价共价键；n对稳定蛋白定蛋白质空空间结构起着重要作用构起着重要作用；n二硫二硫键数目多、数目多、稳定，如毛、定，如毛、发；n分子内，也能分子分子内，也能分子间。7.金属离子金属离子n蛋白蛋白质结合特定的金属离子能合特定的金属离子能稳定蛋白定蛋白质的的结构构如如钙，镁和和钠离子等离子等n稳定的机

26、制定的机制中和中和电荷的效荷的效应促促进其他相互作用（疏水相互作用其他相互作用（疏水相互作用)n由由钙稳定的蛋白定的蛋白质牛乳清蛋白牛乳清蛋白 -淀粉淀粉酶一个独特的三一个独特的三维蛋白蛋白质结构的构的形成是各种排斥和吸引的非共价形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及几个共价二硫相互作用以及几个共价二硫键的的净结果。果。（六）构象六）构象稳定性和适定性和适应性性n蛋白蛋白质是高度柔性的；是高度柔性的；n构象适构象适应性性对蛋白蛋白质的功能性的功能性质很重要。很重要。第四第四节蛋白蛋白质的的变性性n天然状天然状态是是热力学最力学最稳定状定状态n环境的境的变化化驱动分子分子结构新的平衡构新的平衡

27、n构象适构象适应性性分子分子结构的构的细微微变化而没有化而没有剧烈烈变化化n变性性蛋白蛋白质的二的二级，三，三级和四和四级结构上的重大构上的重大变化，但不涉及主化，但不涉及主链上上肽链的断裂，使天然蛋的断裂，使天然蛋白白质的理化性的理化性质改改变并失去原来的生理活性。并失去原来的生理活性。n在某些情况下，在某些情况下，变性性过程是可逆的，程是可逆的，例如，有的蛋白例如，有的蛋白质在加在加热时发生生变性，冷却性，冷却后，又可复原。后，又可复原。n可逆可逆变性三性三级和四和四级结构构变化化n不可逆不可逆变性二性二级结构也构也发生生变化化n二硫二硫键的断裂的断裂不可逆不可逆变性性变性后物化性性后物化

28、性质变化化n因疏水性基因疏水性基团的暴露而的暴露而导致溶解度的下降致溶解度的下降n结合水能力的改合水能力的改变n失去生物活力（失去生物活力（酶活力或免疫活力）活力或免疫活力）n对蛋白蛋白酶敏感性提高（敏感性提高（肽键暴露）暴露）n蛋白蛋白质固有粘度增加固有粘度增加n没有没有结晶能力晶能力n消化率和生物有效率提高消化率和生物有效率提高n起泡性能和乳化性能提高起泡性能和乳化性能提高一、一、变性性热力学力学典型的蛋白典型的蛋白质变性曲性曲线两状两状态转变大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），提高等），Y在开始阶段保持不变，但超过一个

29、临界点在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从后，从YN急剧变化至急剧变化至YD；这表明蛋白质变性是一个协这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型两状态转变模型”。二、二、变性因素性因素n物理因素物理因素温度温度紫外紫外线超声波超声波高高压n化学因素化学因素pH有机溶有机溶剂重金属重金属盐类脲、胍、胍表面活性表面活性剂（一）物理因素（一）物理因素1.热n热变性影响功能性性影响功能性质n从天然状从天然状态至至变性状性状态的的转变中点称中点称为熔

30、化温度熔化温度Tm或或变性温度性温度Td。热变性的机理性的机理n非共价相互作用的去非共价相互作用的去稳定作用定作用n在在较高温度下，保持蛋白高温度下，保持蛋白质空空间构象的构象的各种各种键发生断裂，破坏了生断裂，破坏了肽链的特定排的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促的溶解度，促进了蛋白了蛋白质分子之分子之间相相互互结合而凝集，形成不可逆的凝胶而凝合而凝集，形成不可逆的凝胶而凝固。固。疏水相互作用的影响疏水相互作用的影响n氢键、静、静电和范德和范德华相互作用具有放相互作用具有放

31、热的性的性质（热焓驱动）。它）。它们在高温下去在高温下去稳定而在低温下定而在低温下稳定。定。n疏水相互作用是吸疏水相互作用是吸热的（的（熵驱动）。它）。它们在高温下在高温下稳定，而在低温下去定，而在低温下去稳定。定。n疏水相互作用的疏水相互作用的稳定性不会随温度的提高而无定性不会随温度的提高而无限制地增限制地增强某温度下，当疏水作用的某温度下，当疏水作用的稳定作定作用被克服用被克服时，产生生热变性。性。多多肽链的构象的构象熵的影响的影响nGD=GU-GN=H-TSDGU：变性状性状态的自由能的自由能GN：天然状天然状态的自由能的自由能-TSD：构象构象熵nGD0，稳定定nGD0，去去稳定定温度

32、温度稳定性定性n一般一般认为，温，温度愈低蛋白度愈低蛋白质热稳定性愈高定性愈高n但并非但并非总如此如此n冷冷诱导变性性3012.5极性和非极性相互作用极性和非极性相互作用稳定性定性n蛋白蛋白质显示最高示最高稳定性的温度取决于极定性的温度取决于极性和非极性相互作用性和非极性相互作用对蛋白蛋白质稳定性定性贡献的献的相相对值n极性非极性相互作用极性非极性相互作用蛋白蛋白质在在冻结温度和低于温度和低于冻结温度温度时比比较高温度高温度时更更稳定定n主要依靠疏水相互作用主要依靠疏水相互作用在室温在室温时比在比在冻结温度温度时更更稳定定（吸（吸热）氨基酸的种氨基酸的种类热稳定性定性n含有含有较高比例的疏水性

33、高比例的疏水性氨基酸残基（尤氨基酸残基（尤其是其是Val、Ile、Leu和和Phe）的蛋白的蛋白质比比亲水性水性较强的蛋白的蛋白质一般一般更更为稳定定。n-SH含量含量，热稳定性定性如大豆蛋白如大豆蛋白质(含硫氨基酸含硫氨基酸较少少)稳定性高定性高n脯氨酸或脯氨酸或羟脯氨酸能阻碍蛋白脯氨酸能阻碍蛋白质分子彼分子彼此形成交此形成交联，使蛋白，使蛋白质不易凝固。如醇不易凝固。如醇溶谷蛋白溶谷蛋白(含脯及含脯及羟脯氨酸脯氨酸较多多)。n蛋白质的热稳定性与它的柔性呈反比。蛋白质的热稳定性与它的柔性呈反比。某些蛋白某些蛋白质的氨基酸的的氨基酸的组成与凝固温度关系成与凝固温度关系正相关正相关负相关相关水水

34、热稳定性定性n水水，热变性性,Td水分愈少所需水分愈少所需变性温度愈高性温度愈高干蛋白干蛋白质粉粉对热非常非常稳定定n机理机理在干燥状在干燥状态，多，多肽链段的移段的移动受到限制受到限制水分含量的增加水分含量的增加导致蛋白致蛋白质的的肿胀提高了多提高了多肽链的移的移动性和柔性性和柔性稳定性下降，定性下降，较低的低的Td值电解解质稳定性定性n电解解质的存在，的存在，稳定性降低定性降低n高价离子易使蛋白高价离子易使蛋白质凝固凝固n例如制造豆腐例如制造豆腐豆豆浆中的球蛋白中的球蛋白仅加加热是不会凝固的是不会凝固的但在但在70以上添加以上添加氯化化镁或硫酸或硫酸钙即可凝固即可凝固2.静水静水压n温度温

35、度诱导变性：性：4080，0.1MPan压力力诱导变性：性：25，1001200MPa转变中点中点400800MPan原因：蛋白原因：蛋白质是柔性的和可是柔性的和可压缩的的球状蛋白球状蛋白内部有一些空穴，可内部有一些空穴，可压缩纤维蛋白蛋白无空穴，无空穴，对静水静水压稳定定n压力力诱导的蛋白的蛋白质变性是高度可逆的。性是高度可逆的。n应用用灭菌；菌；制制备蛋白蛋白质凝胶，凝胶，压力力诱导凝胶比凝胶比热诱导的凝胶的凝胶更快；更快；牛肉嫩化。牛肉嫩化。3.机械机械处理理n揉搓、振揉搓、振动、捏合、打擦、捏合、打擦导致蛋白致蛋白质变性。性。n激烈激烈搅动时产生生变性和沉淀。性和沉淀。n当分子吸附在两

36、相界面当分子吸附在两相界面时，导致不可逆致不可逆变性。性。n高柔性的比高柔性的比刚性蛋白性蛋白质较易在气易在气-液界面液界面变性。性。n高温和高剪切力相高温和高剪切力相结合能合能导致蛋白致蛋白质不可逆的不可逆的变性。性。n剪切速度愈高，蛋白剪切速度愈高，蛋白质变性程度愈高。性程度愈高。n高温和高剪切力相高温和高剪切力相结合能合能导致蛋白致蛋白质不可逆的不可逆的变性。性。4.辐照照n芳香族氨基酸残基吸收紫外芳香族氨基酸残基吸收紫外线；n和其它射和其它射线也能也能导致构象致构象变化；化；n若能量高，能打断二硫若能量高，能打断二硫键，导致构象致构象变化化（二）化学因素（二）化学因素1.pHn在等在等

37、电点点时比其它比其它pH值对变性作用更加性作用更加稳定。定。n中性中性pH大多数蛋白大多数蛋白质带负电荷，少数蛋白荷，少数蛋白质带正正电荷；荷；净静静电推斥能量其它相互作用的能量，因此大多推斥能量其它相互作用的能量，因此大多数蛋白数蛋白质是是稳定的。定的。n在极端在极端pH值强烈的分子内斥力烈的分子内斥力导致分子的致分子的肿胀和展开和展开n变性机理性机理多多肽链中某些基中某些基团发生解离，从而破坏了静生解离，从而破坏了静电作用形成的作用形成的键。n多数是可逆的多数是可逆的；然而，如果然而，如果肽键部分水部分水解，解，Asn(天冬天冬酰胺胺)和和Gln(谷氨谷氨酰胺胺)的脱的脱酰胺，碱性胺，碱性

38、pH巯基的破坏或者聚集作用基的破坏或者聚集作用能能导致蛋白致蛋白质的不可逆的不可逆变性。性。n酸和碱可以加速酸和碱可以加速热变性。性。一般水果罐一般水果罐头的的杀菌温度菌温度较蔬菜低。蔬菜低。2.有机溶有机溶质n尿素和尿素和盐酸胍（酸胍（GuHCl）的水溶液的水溶液n球状蛋白球状蛋白质变性中点性中点46mol/L尿素尿素34mol/LGuHCln完全完全转变8mol/L尿素，尿素，6mol/LGuHCln除去除去变性性剂后，可以逆后，可以逆转n完全可逆有完全可逆有时很困很困难，由于一部分尿素，由于一部分尿素转变成成氰酸酸盐和氨，而和氨，而氰酸酸盐与氨基作与氨基作用改用改变了蛋白了蛋白质的的电荷

39、。荷。变性机制变性机制n尿素和尿素和盐酸胍酸胍优先和先和变性蛋白性蛋白质结合，合，驱动ND向右移向右移动n促促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用降低了疏水相互作用打断了水的打断了水的氢键结构构使蛋白使蛋白质分子内部的非极性残基展开分子内部的非极性残基展开3.表面活性表面活性剂n十二十二烷基硫酸基硫酸钠（SDS）n强有力的有力的变性性剂n38mmol/L可使大多数球蛋白可使大多数球蛋白变性性n作用：作用：疏水区和疏水区和亲水区的媒介物，打断了疏水相互作用水区的媒介物，打断了疏水相互作用n与与变性蛋白性蛋白质强烈烈结合，使它合，使它带大量的大量的负电n

40、不可逆不可逆4.有机溶有机溶剂n大多数有机溶大多数有机溶剂是是变性性剂乙醇、丙乙醇、丙酮n机制机制改改变水的介水的介电常数，改常数，改变静静电作用；作用；非极性非极性侧链在有机溶在有机溶剂中比在水中更易溶解，中比在水中更易溶解，有机溶有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用。相互作用。5.促溶促溶盐（chaotropicsalts）两种影响方式两种影响方式n低低浓度（离子度（离子强度度0.2）n静静电中和作用中和作用稳定了蛋白定了蛋白质的的结构，构，与与盐的性的性质无关；无关；n较高的高的浓度（度（1mol/L）n离子特异效离子特异效应Na2SO4和和NaF

41、这样的的盐能促能促进结构构稳定定NaSCN和和NaClO4是是强变性性剂oNa2SO4n-NaCln-NaBrnn-脲素素n-NaClO4n-NaSCN各种各种钠盐对变性温度的影响性温度的影响TdTdn高高浓度的度的盐总是是对蛋白蛋白质的的结构构稳定性定性产生不利的影响。生不利的影响。nHofmeister系列或促溶系列系列或促溶系列nF-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN-n氟化物、硫酸氟化物、硫酸盐和和氯化物是化物是结构构稳定定剂n其它阴离子其它阴离子盐是是结构去构去稳定定剂nNaSCN和和NaClO4是是强变性性剂其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品色泽食品

42、风味食品风味食品外形食品外形食品质构食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品食品品质品质贡献多大贡献多大？第五节 蛋白质的功能性质Functional Properties of Proteins蛋白质的功能性质：蛋白质的功能性质：在食品加工、保藏、制备和消在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。的物理和化学性质。第五第五节蛋白蛋白质的功能性的功能性质功能功能机制机制食品食品蛋白质种类蛋白质种类溶解性溶解性亲水性亲水性饮料饮料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度水水结合结合汤、调味汁汤、调味汁明胶明胶持水性持水性氢键、

43、离子水合氢键、离子水合香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用水水截留、网状结构截留、网状结构肉和奶酪肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白粘结粘结-粘合粘合疏水结合、氢键疏水结合、氢键肉、香肠、面条肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性弹性疏水结合和二硫交联疏水结合和二硫交联肉和面包肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白乳化乳化界面吸附和成膜界面吸附和成膜香肠、蛋糕香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫界面吸附和成膜界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合脂肪和风味的

44、结合疏水结合和截留疏水结合和截留油炸面圈油炸面圈谷物蛋白谷物蛋白决定功能性决定功能性质的物化性的物化性质n大小；大小；n形状；形状；n氨基酸氨基酸组成和成和顺序；序；n净电荷和荷和电荷的分布；荷的分布；n疏水性和疏水性和亲水性之比水性之比;n二二级、三、三级和四和四级结构；构；n分子柔性和分子柔性和刚性；性；n分子分子间相互作用和同其它相互作用和同其它组分作用的能力。分作用的能力。功能性功能性质是两是两类分子性分子性质的表的表现形式形式n流体流体动力学性力学性质粘度（增稠）、胶凝作用和粘度（增稠）、胶凝作用和组织化，化，取决于蛋取决于蛋白白质分子的大小、形状和柔性分子的大小、形状和柔性；n与蛋

45、白与蛋白质表面有关的性表面有关的性质湿湿润性、分散性、溶解性、起泡、乳化以及与性、分散性、溶解性、起泡、乳化以及与脂肪与脂肪与风味物的味物的结合，合，取决于表面化学性取决于表面化学性质。一、蛋白一、蛋白质的水合的水合n食品的流食品的流变和和质构性构性质取决于水与其他食取决于水与其他食品品组分的相互作用分的相互作用（蛋白（蛋白质、多糖）；、多糖）；n取决于水取决于水-蛋白蛋白质相互作用的功能性相互作用的功能性质：分散性、湿分散性、湿润性、性、肿胀、溶解性、增稠、溶解性、增稠、粘度、持水能力、胶凝作用、凝粘度、持水能力、胶凝作用、凝结、乳化、乳化和起泡和起泡水水-基基团的的结合合n离子（离子（带电

46、基基团）-偶极偶极n偶极（极性基偶极（极性基团）-偶极相互作用偶极相互作用n偶极偶极-诱导偶极（非极性基偶极（非极性基团）相互作用）相互作用n疏水（非极性基疏水（非极性基团）相互作用）相互作用蛋白蛋白质水合能力水合能力n定定义当干蛋白当干蛋白质粉与相粉与相对湿度湿度为90-95%的水蒸汽达到平衡的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白，每克蛋白质所所结合的水的克数合的水的克数水合能力氨基酸水合能力氨基酸组成相关成相关n带电的氨基酸残基数目的氨基酸残基数目，水合能力，水合能力na：水合能力，水合能力，g水水/g蛋白蛋白质；nfc,fp,fN：带电的、极性和非极性的分数的、极性和非极性的分数带电基基团为6mo

47、l水水/mol残基残基不不带电的极性残基的极性残基为2mol/mol残基残基非极性残基非极性残基为1mol/mol残基残基 干蛋白干蛋白质水分子通水分子通过与极性与极性多多层水吸附水吸附部位部位结合而被吸附合而被吸附蛋白质的水化过程蛋白质的水化过程 （1） （2）液液态水凝聚水凝聚（3）肿胀（4）溶溶剂分散分散（5） 溶液溶液肿胀的不溶的不溶性粒子或性粒子或块影响水合能力的影响水合能力的环境因素境因素npHn离子离子强度度n盐的种的种类n温度温度n蛋白蛋白质构象构象1.pHn在在pI时，蛋白，蛋白质显示最低的水合作用示最低的水合作用n高于或低于高于或低于pI，由于由于净电荷和推斥力的荷和推斥力

48、的增加，使蛋白增加，使蛋白质肿胀和和结合合较多的水多的水npH9-10时水合能力水合能力较大，源于大，源于巯基和酪基和酪氨酸残基的离子化。氨酸残基的离子化。2.盐n低低浓度（度（0.2mol/L）能提高蛋白能提高蛋白质结合水的能力，合水的能力，源于水合源于水合盐离离子与蛋白子与蛋白质分子上分子上带电基基团微弱地微弱地结合合；n高高浓度的度的盐导致蛋白致蛋白质的脱水的脱水因因为更多的水与更多的水与盐离子离子结合合3.温度温度n温度升高后，温度升高后，氢键作用和离子基作用和离子基团的水的水合作用减弱，蛋白合作用减弱，蛋白质结合水的能力一般合水的能力一般随之下降。随之下降。变性蛋白性蛋白质结合水的能

49、力一合水的能力一般比天然蛋白般比天然蛋白质约高高10%。因。因为蛋白蛋白质变性性时，随着一些原来埋藏的疏水基，随着一些原来埋藏的疏水基团的暴露，表面的暴露，表面积与体与体积之比增加。之比增加。二、溶解度二、溶解度n最受蛋白最受蛋白质溶解度影响的功能性溶解度影响的功能性质：增增稠、起泡、乳化和胶凝作用。稠、起泡、乳化和胶凝作用。n高的起始溶解度是其它功能性高的起始溶解度是其它功能性质的先决的先决条件，不溶性蛋白条件，不溶性蛋白质在食品中的在食品中的应用非用非常有限。常有限。n蛋白蛋白质-蛋白蛋白质+溶溶剂-溶溶剂蛋白蛋白质-溶溶剂n影响蛋白影响蛋白质溶解性溶解性质的主要的相互作用的主要的相互作用

50、具有疏水和离子的本具有疏水和离子的本质。疏水相互作用疏水相互作用能促能促进蛋白蛋白质-蛋白蛋白质相互作用，使蛋白相互作用，使蛋白质溶解度降低；溶解度降低；离子相互作用能促离子相互作用能促进蛋蛋白白质-水相互作用，使蛋白水相互作用，使蛋白质溶解度增加。溶解度增加。蛋白蛋白质根据溶解度性根据溶解度性质分分类:n清蛋白：溶于清蛋白：溶于pH6.6的水的水血清清蛋白、卵清蛋白和血清清蛋白、卵清蛋白和 -乳白蛋白乳白蛋白n球蛋白：溶于球蛋白：溶于pH7.0的稀的稀盐溶液溶液大豆球蛋白、菜豆球蛋白和大豆球蛋白、菜豆球蛋白和-乳球蛋白乳球蛋白n谷蛋白：谷蛋白：仅能溶于酸（能溶于酸（pH2）和碱（和碱（pH1

51、2）小麦谷蛋白小麦谷蛋白n醇溶谷蛋白：溶于醇溶谷蛋白：溶于70%乙醇乙醇玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白质。（一）（一）pH溶解度溶解度n当当pH高于或低于高于或低于pI时，促，促进溶解溶解；n在在pI时，溶解度最低；，溶解度最低；n大多数是酸性蛋白大多数是酸性蛋白质，pH45溶解度最溶解度最小，碱性小，碱性pH溶解度最高；溶解度最高；n某些具有大量某些具有大量亲水性水性AA的蛋白的蛋白质（如（如-Lg和和BSA），），在在pI仍然可溶。仍然可溶。U-形曲形曲线（二）离子（二）离子强度溶解度度溶解度n离子离子强度的

52、度的计算算n低离子低离子强度（度（0.5）电荷屏蔽效荷屏蔽效应高比例疏水区域溶解度下降高比例疏水区域溶解度下降高比例高比例亲水区域溶解度提高水区域溶解度提高n高离子高离子强度（度（1）离子效离子效应SO42-、F-盐析，溶解度降低析，溶解度降低ClO4-、SCN-盐溶，提高溶解度溶，提高溶解度,导致沉淀致沉淀（三）（三）温度溶解度温度溶解度n040内，温度内，温度，溶解度，溶解度n40，蛋白，蛋白质变性，非极性基性，非极性基团暴露，暴露，促促进聚集和沉淀。聚集和沉淀。例外：高疏水性蛋白例外：高疏水性蛋白质，如，如-酪蛋白和一些谷酪蛋白和一些谷类蛋白蛋白质，溶，溶解度与温度解度与温度负相关。相关

53、。（四）有机溶（四）有机溶剂溶解度溶解度与水互溶的有机溶与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙（如乙醇和丙酮）n降低水介降低水介质的介的介电常数常数n提高静提高静电作用力作用力n静静电斥力斥力导致分子致分子结构的展开构的展开n促促进氢键的形成和反的形成和反电荷荷间的静的静电吸引吸引n导致蛋白致蛋白质溶解度下降或沉淀溶解度下降或沉淀三、蛋白三、蛋白质的界面性的界面性质n蛋白蛋白质是天然的两是天然的两亲物物质，能自，能自发地迁移至两地迁移至两相界面（气相界面（气-水或油水或油-水）；水）；n达平衡达平衡时，在界面区域的，在界面区域的浓度度总是高于体相；是高于体相；n蛋白蛋白质(高粘高粘弹性薄膜性薄膜)优于

54、表面活性于表面活性剂；n蛋白蛋白质表面性表面性质的差的差别不取决于疏水和不取决于疏水和亲水水AA之比之比(植物蛋白卵清蛋白植物蛋白卵清蛋白);而主要与蛋白而主要与蛋白质构象有关构象有关；n重要的构象因素包括多重要的构象因素包括多肽链的的稳定性定性/柔性、柔性、对环境改境改变适适应的的难易程度和易程度和亲水与疏水基水与疏水基团在在蛋白蛋白质表面的分布模式。表面的分布模式。影响蛋白影响蛋白质表面和界面性表面和界面性质的因素的因素理想的表面活性蛋白理想的表面活性蛋白质具有三个性能：具有三个性能：n能快速地能快速地吸附吸附至界面至界面n能快速地能快速地展开展开并在界面上再并在界面上再定向定向n一旦达到

55、界面能与一旦达到界面能与邻近分子相互作用，近分子相互作用，形成具有形成具有强的粘合和粘的粘合和粘弹性性质的的膜膜，并，并能忍受能忍受热和机械运和机械运动的。的。一种蛋白一种蛋白质能否快速地吸附至汽能否快速地吸附至汽-水或汽水或汽-油油界面界面取决于取决于在它表面上疏水和亲水小区分布的模式。在它表面上疏水和亲水小区分布的模式。蛋白蛋白质表面的分子特性表面的分子特性对蛋白蛋白质能否自能否自发地吸附至地吸附至界面和它将如何有效地起着分散体系的界面和它将如何有效地起着分散体系的稳定定剂的作的作用有着重大的影响。用有着重大的影响。多多肽链在界面上采取的构型在界面上采取的构型n列列车状：状：当多当多肽片段

56、片段直接与界面接触直接与界面接触时呈列呈列车状。状。列列车状构象的比例愈大，蛋白状构象的比例愈大，蛋白质愈是愈是强烈地与界面相烈地与界面相结合，并且表面合，并且表面张力愈是低。力愈是低。n圈状圈状：当多当多肽片段片段悬浮在水相浮在水相时呈圈状。呈圈状。n尾状尾状：蛋白蛋白质分子的分子的N-和和C-末端末端片段通常片段通常处在水相呈在水相呈尾状。尾状。n界面上蛋白界面上蛋白质膜的机械膜的机械强度取决于内聚度取决于内聚的分子的分子间相互作用相互作用：吸引静吸引静电相互作用相互作用氢键疏水相互作用疏水相互作用n疏水作用太疏水作用太强，蛋白，蛋白质在界面聚集、沉在界面聚集、沉淀，淀，损伤膜的完整性；膜

57、的完整性；静静电斥力斥力远大于大于引力，妨碍粘引力，妨碍粘结厚膜的形成。厚膜的形成。n吸引、推斥和水合作用力之吸引、推斥和水合作用力之间适当的平适当的平衡是形成衡是形成稳定的粘定的粘弹膜的必要条件。膜的必要条件。（一）蛋白（一）蛋白质的乳化性的乳化性质n许多多传统或新型食品，都是含乳状液的或新型食品，都是含乳状液的多相体系多相体系。乳状液的形成使食品具有期。乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包合油溶性和水溶性望的口感，有助于包合油溶性和水溶性配料，并能掩蔽不期望有的配料，并能掩蔽不期望有的风味。味。n一些蛋白一些蛋白质是理想的乳化是理想的乳化剂。乳状液和泡沫的形成和乳状液和泡沫的形成和稳

58、定的基本定的基本原理很原理很类似，但它似，但它们对蛋白蛋白质的分子的分子结构具有完全不同的要求。构具有完全不同的要求。1.评价蛋白价蛋白质乳化性乳化性质的方法的方法评价食品乳化性价食品乳化性质的方法有：油滴大小分的方法有：油滴大小分布、乳化活力布、乳化活力(emulsifyingactivity)、乳化、乳化能力能力(emulsioncapacity)、乳化、乳化稳定性。定性。蛋白蛋白质稳定的乳状液的物理和感官性定的乳状液的物理和感官性质取取决于所形成的决于所形成的液滴的大小液滴的大小和和总界面面界面面积。测定乳状液平均液滴的大小的方法：定乳状液平均液滴的大小的方法：光学光学显微微镜法、法、电

59、子子显微微镜法法、光散射、光散射、质子相关子相关谱、Coulter计数器。数器。分散相的体积分数分散相的体积分数;R乳状液粒子的平均半径。乳状液粒子的平均半径。总界面面积：总界面面积：乳化活力指乳化活力指标(EAI)：单位位质量的蛋白量的蛋白质所所产生的界面面生的界面面积。m蛋白质质量蛋白质质量浊度法度法测定定EAI（简便便实用，但不是非常准确用，但不是非常准确）：油的体积分数油的体积分数(1-)：单位体积乳状液中总的蛋单位体积乳状液中总的蛋白质量白质量A：吸光度吸光度(波长波长500nm)l：光路长度光路长度乳化能力（乳化能力（EC）定定义：乳状液相乳状液相转变前（前（O/WW/O）每克蛋白

60、每克蛋白质所能所能乳化的油的体乳化的油的体积。测定方法定方法：在不在不变的温度下，将油加至蛋白的温度下，将油加至蛋白质溶液中，溶液中，根据粘度、根据粘度、颜色、色、电阻的突阻的突变检测相相变；蛋白蛋白质稳定的乳状液，相定的乳状液，相转变:=0.650.85;相相转变并非瞬并非瞬时过程，先形成程，先形成W/O/W双重乳状液。双重乳状液。采用乳化能力采用乳化能力-蛋白蛋白质浓度曲度曲线来比来比较不同不同蛋白蛋白质的乳化能力。的乳化能力。乳状液乳状液稳定性定性单位界面面位界面面积上吸附的蛋白上吸附的蛋白质量称量称为蛋白蛋白质载量，量，一般情况下，一般情况下，13mg/m2。吸附在乳状液油吸附在乳状液

61、油-水界面上的蛋白水界面上的蛋白质量与乳状液的量与乳状液的稳定性有关。定性有关。蛋白质稳定的乳状液一般在数月内稳定。常用蛋白质稳定的乳状液一般在数月内稳定。常用剧剧烈的处理方法烈的处理方法(高温、离心力下分离高温、离心力下分离)评价乳状液评价乳状液的稳定性。的稳定性。乳状液稳定性表示方法：乳状液稳定性表示方法：2.影响蛋白影响蛋白质乳化作用的因素乳化作用的因素n内在因子：内在因子：pH、离子离子强度、温度、存在的低分子量表面活性度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体糖、油相体积、蛋白、蛋白质类型和使用的油的熔点；型和使用的油的熔点；n外在因素：外在因素：制制备乳状液的乳状液的设备类型、

62、能量型、能量输入的速度和剪切速度。入的速度和剪切速度。n目前没有一致目前没有一致认可的系可的系统地地评价蛋白价蛋白质乳化性乳化性质的的标准方法。准方法。（1）溶解度）溶解度n蛋白蛋白质溶解度溶解度对乳化性乳化性质很重要：很重要：高度不溶性的蛋白高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化不是良好的乳化剂；100%的溶解度不是的溶解度不是绝对必要，但一定程必要，但一定程度的溶解度可能是必需的。度的溶解度可能是必需的。良好的乳化性良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决所必需的最低溶解度取决于蛋白于蛋白质的品种。的品种。（2）pHn在在pI具有高溶解度的蛋白具有高溶解度的蛋白质例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白例如血

63、清清蛋白、明胶和蛋清蛋白缺乏缺乏净电荷和静荷和静电推斥相互作用，有助于在推斥相互作用，有助于在界面达到最高蛋白界面达到最高蛋白质载量和促使高粘量和促使高粘弹膜的膜的形成形成具有最高乳化活力和乳化能力具有最高乳化活力和乳化能力n大多数食品蛋白大多数食品蛋白质酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白在在pI时是微溶和缺乏静是微溶和缺乏静电推斥力的，不是良推斥力的，不是良好的乳化好的乳化剂。在在远离离pI时可能是有效的乳化可能是有效的乳化剂（3）疏水性疏水性蛋白蛋白质的乳化性的乳化性质与它的表面疏水性存在着一个与它的表面疏水性存在着一个弱正相关弱正相关联。(二二)

64、起泡性起泡性质n泡沫是由一个泡沫是由一个连续的水相的水相和和一个分散的气相一个分散的气相所所组成。成。n泡沫泡沫类型食品型食品质构和口感源于分散的微构和口感源于分散的微细空气泡；空气泡；n蛋白蛋白质的起泡能力是指它在汽的起泡能力是指它在汽-液界面形成液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。定的能力。n蛋白蛋白质稳定的泡沫一般是蛋白定的泡沫一般是蛋白质溶液溶液经吹气泡、吹气泡、搅打和打和摇振形成振形成；n蛋白蛋白质是泡沫是泡沫类型食品主要的型食品主要的表面活性表面活性剂，帮帮助分散汽相的形成和助分散汽相的形成和稳定；定；起泡能力的起泡能力的评价指价指标n膨膨胀率（率

65、（Overrun）n稳定状定状态泡沫泡沫值（Steady-stateFoamValue）n起泡力（起泡力（FoamingPower）起泡力一般随蛋白起泡力一般随蛋白质浓度的增加而提高，直至度的增加而提高，直至达到一个最高达到一个最高值。n泡沫膨泡沫膨胀（FoamExpansion）n泡沫泡沫稳定性（定性（FoamStability）：蛋白蛋白质稳定定处在重力和机械力下的泡沫的在重力和机械力下的泡沫的能力。能力。常用的表示泡沫常用的表示泡沫稳定性的方式：定性的方式：50%液体液体从泡沫中排出所需要的从泡沫中排出所需要的时间或者泡沫体或者泡沫体积减少减少50%所需要的所需要的时间；泡沫泡沫稳定性最

66、直接的量度是泡沫界面面定性最直接的量度是泡沫界面面积的减少作的减少作为时间的函数。的函数。蛋白蛋白质溶液的起泡力（溶液的起泡力（FP）1.影响泡沫形成和影响泡沫形成和稳定的蛋白定的蛋白质分子性分子性质作作为一个有效的起泡一个有效的起泡剂，必，必须满足：足：n快速吸附至气快速吸附至气-水界面；水界面；n易于在界面上展开和重排；易于在界面上展开和重排；n通通过分子分子间相互作用形成粘合性膜。相互作用形成粘合性膜。影响蛋白影响蛋白质起泡性起泡性质的分子性的分子性质有：有：n溶解度；溶解度；n分子柔性；分子柔性；(关关键因素因素)n疏水性（两疏水性（两亲性）；性）；(重要作用重要作用)n带电基基团和极

67、性基和极性基团的配置；的配置；2.影响起泡性影响起泡性质的的环境因素境因素（1）pHn在在pI时，若溶解性好，若溶解性好起泡能力起泡能力强，泡沫，泡沫稳定性定性较好好如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋白如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋白n在在pI时，若溶解度很低，若溶解度很低起泡能力差，但起泡能力差，但稳定性很高定性很高多数食品蛋白多数食品蛋白质n在在pI以外以外起泡能力好，起泡能力好，稳定性差定性差（2）盐盐能影响蛋白能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集。的溶解度、粘度、展开和聚集。盐对蛋白蛋白质起泡性起泡性质的影响取决于的影响取决于盐的种的种类和蛋和蛋白白质的性的性质：nNaCl大豆蛋白（大豆蛋白（盐

68、析）析）促促进起泡能力，降低起泡能力，降低稳定性定性nNaCl乳清蛋白（乳清蛋白（盐溶）溶）降低起泡能力，降低降低起泡能力，降低稳定性定性n二价阳离子（二价阳离子（Ca2+、Mg2+）在蛋白在蛋白质的的羧基之基之间形成形成桥接接改改进起泡性和起泡性和稳定性定性NaCl对乳清蛋白起泡性和乳清蛋白起泡性和稳定性的影响定性的影响盐溶溶效效应（3）糖）糖n糖糖(蔗糖、乳糖和其它糖蔗糖、乳糖和其它糖)往往往往损害蛋白害蛋白质的起泡能力，但改的起泡能力，但改进泡沫的泡沫的稳定性。定性。n原因：能增加体相粘度，降低了泡沫原因：能增加体相粘度，降低了泡沫结构中薄构中薄层液体的排出速度。液体的排出速度。在界面上

69、在界面上较难展开展开损害起泡能力害起泡能力降低了泡沫中薄降低了泡沫中薄层液体的排出液体的排出增增强稳定性定性n含糖泡沫型甜品：含糖泡沫型甜品：搅打后再加入糖。打后再加入糖。（4）脂）脂n磷脂，具有比蛋白磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性更好的表面活性以以竞争的方式在界面上取代蛋白争的方式在界面上取代蛋白质；减少了膜的厚度和粘减少了膜的厚度和粘结性；性；泡沫泡沫稳定性下降。定性下降。n一般不含脂一般不含脂类的蛋白的蛋白质有有较好的起泡性好的起泡性质n具有表面活性的极性脂具有表面活性的极性脂类妨碍了吸附蛋白妨碍了吸附蛋白质的起泡性能。的起泡性能。（5）蛋白）蛋白质浓度度n蛋白蛋白质浓度增加，度增加，

70、稳定性提高。定性提高。n蛋白蛋白质浓度的增加提高了粘度，度的增加提高了粘度，产生了生了较小的气泡和小的气泡和坚硬的膜。硬的膜。大多数蛋白大多数蛋白质浓度度为28%，起泡能力最大。起泡能力最大。（6）温度）温度n降低温度，疏降低温度，疏水作用下降，水作用下降，膨膨胀率下降。率下降。部分部分热变性可性可改改进起泡性起泡性质过高高3.制制备泡沫的方法泡沫的方法n鼓泡或鼓泡或压缩空气空气经过喷雾器器搅动液体；液体；n适度的速度下适度的速度下搅打液体；打液体；n高剪切速度高剪切速度搅打或打或过分分搅打。打。四、四、风味味结合合n有利有利作作为期望期望风味物的味物的载体和改良体和改良剂n不利不利接合不期望

71、的接合不期望的风味，限制了食品的味，限制了食品的应用用不不饱和脂肪酸氧化生成的和脂肪酸氧化生成的醛、酮和醇和醇干蛋白粉干蛋白粉结合机制：合机制： 物理吸附物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。静电吸附、氢键结合和共价结合。（一）蛋白（一）蛋白质的构象与的构象与风味物的味物的结合合n液液态或高水分食品或高水分食品结合机制：合机制：非极性配位体（非极性配位体（风味物分子）与蛋白味物分子）与蛋白质表面表面的疏水小区或空穴的相互作用；的疏水小区或空穴的相互作用；与极性基与极性基团间的的氢键和静和静电相互作用相互作用。n完全可逆；完全

72、可逆；n蛋白蛋白质构象构象发生了生了变化：化：打断了打断了链段段间的疏水相互作用；的疏水相互作用；蛋白蛋白质结构失去构失去稳定性。定性。变性蛋白性蛋白质一般可提供大量的一般可提供大量的结合部位。合部位。（二）影响（二）影响风味味结合的因素合的因素任何影响疏水相互作用或蛋白任何影响疏水相互作用或蛋白质表面疏水表面疏水性的因素。性的因素。n温度：影响很小；温度：影响很小；n热变性：性：较高的高的结合能力合能力；n盐溶：降低溶：降低风味味结合（疏水作用下降）；合（疏水作用下降）；n盐析：提高析：提高风味味结合；合；npH：碱性下碱性下变性，促性，促进风味味结合；合；n化学改性会改变蛋白质的风味结合性

73、质。化学改性会改变蛋白质的风味结合性质。五、粘度五、粘度（1）蛋蛋白白质质分分子子的的固固有有特特性性，如如分分子子大大小小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等；体积、结构、电荷数及浓度的大小等；（2）蛋白质）蛋白质-溶剂的相互作用溶剂的相互作用（3）蛋白质）蛋白质-蛋白质相互作用蛋白质相互作用影响蛋白影响蛋白质流体粘度的主要因素：流体粘度的主要因素：蛋白蛋白质的粘度是流体食品如的粘度是流体食品如饮料、肉料、肉汤、汤汁等的主要功能性汁等的主要功能性质，对蛋白蛋白质食品的食品的输送、混合、加送、混合、加热、冷却等加工、冷却等加工过程也有程也有实际意意义。六、凝胶化作用六、凝胶化作用l沉淀作用沉淀作

74、用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。丧失而引起的聚集反应。l絮凝絮凝：是指蛋白质是指蛋白质未发生变性时未发生变性时的的无规则无规则聚集反聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。一种现象。l凝结作用凝结作用：发生变性发生变性的的无规聚集无规聚集反应和蛋白质反应和蛋白质- -蛋蛋 白质的相互作用大于蛋白质白质的相互作用大于蛋白质- -溶剂的相互作用引起溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。的聚集反应，定义为凝结作用。l凝胶化作用凝胶化作用：是指是指变性变性的蛋白质分子聚

75、集并形成的蛋白质分子聚集并形成 有序有序的蛋白质网络结构过程。的蛋白质网络结构过程。六、凝胶化作用六、凝胶化作用n预凝胶的凝胶的产生是不可逆的生是不可逆的；n凝胶熔化可形成凝胶熔化可形成预凝胶凝胶；n当当预凝胶被冷却至室温或冷藏温度凝胶被冷却至室温或冷藏温度时，形成形成稳定的非共价定的非共价键。溶胶状溶胶状态预凝胶凝胶凝胶凝胶加加热、酶二价金属离子二价金属离子冷却冷却加加热六、凝胶化作用六、凝胶化作用& 凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用A氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶） A疏水相互作用疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白） A二硫键二硫键不

76、可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）A金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用&两类凝胶两类凝胶凝结块（不透明）凝胶凝结块（不透明）凝胶 大量非极性氨基酸残基大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶透明凝胶 少量非极性氨基酸残基少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构形成有序的透明的凝胶网状结构&

77、影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基氨基酸残基 的类型的类型 高于高于31.5%31.5%非极性非极性AAAA凝结块类型凝结块类型 低于低于31.5%31.5%非极性非极性AAAA透明类型透明类型 pHpH 蛋白质的浓度蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶浓度越大，越易形成凝胶金属离子金属离子pIpI凝结块类凝胶凝结块类凝胶 极端极端pHpH弱凝胶，半透明弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适形成凝胶的最适pHpH约约7 78 8Ca2+强化了凝胶结构强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块过量钙桥产生凝结块&蛋白质凝胶化在食品中的应用蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻果冻 豆腐豆腐

78、 香肠香肠（1 1）面团的形成：）面团的形成：7、面团的形成小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下室温混合、小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下室温混合、揉捏能够形成强内聚力和粘弹性糊状物，这是揉捏能够形成强内聚力和粘弹性糊状物，这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。面包的基础。（2 2）面团形成的本质：）面团形成的本质：面筋蛋白主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成，面面筋蛋白主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成，面团的特性与它们密切相关。团的特性与它们密切相关。面筋蛋白面筋蛋白（占（占Pr80Pr80）麦谷蛋白：麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链分子质

79、量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。动性、伸展性和膨胀性。过度黏结 过度延展 7、面团的形成面筋蛋白质中含有的化学键面筋蛋白质中含有的化学键氢键氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性。水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。与脂肪有效结合。二硫键二硫键：使面团坚韧。使面团坚韧。作业九作业九 1 1、名词解释

80、：肽；肽键；氨基酸的等电点；、名词解释：肽；肽键；氨基酸的等电点；蛋白质的胶凝作用；蛋白质的功能性质蛋白质的胶凝作用；蛋白质的功能性质 ；蛋白质的起泡能力；蛋白质的水合能力；蛋白质的起泡能力；蛋白质的水合能力；蛋白质的一、二、三、四级结构蛋白质的一、二、三、四级结构2 2、已知赖氨酸、已知赖氨酸（Lys）的的pK-COOH=2.18,pK-NH3+=8.95，pK-R=10.53，求求pI.3 3、已知天冬氨酸、已知天冬氨酸（Asp）的的pK-COOH=1.88,pK-NH3+=9.60，pK-R=3.65，求求pI.作业十作业十1 1、试分析影响蛋白质起泡性质的环境因素。、试分析影响蛋白质起

81、泡性质的环境因素。2 2、什么是蛋白质变性？常见的引起蛋白质、什么是蛋白质变性？常见的引起蛋白质变性的因素有哪些？变性对蛋白质功能性变性的因素有哪些？变性对蛋白质功能性质有哪些影响？质有哪些影响？ 3 3、蛋白质的功能性质有哪些？试述产生蛋、蛋白质的功能性质有哪些？试述产生蛋白质功能性质的机理、影响因素及评价方白质功能性质的机理、影响因素及评价方法，举例说明蛋白质的功能性质在食品工法，举例说明蛋白质的功能性质在食品工业中的具体应用。业中的具体应用。第六节第六节 蛋白质的营养性质蛋白质的营养性质Nutrition Properties of Proteins Nutrition Properti

82、es of Proteins 1、蛋白质的质量、蛋白质的质量q 必需氨基酸组成和消化率必需氨基酸组成和消化率q 限制性氨基酸（限制性氨基酸（ Lys、Thr、Trp 是限制性是限制性AA ）2、消化率、消化率 是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。v 蛋白质的构象蛋白质的构象v 抗营养因子（外源凝集素、蛋白酶抑制剂、使酶失活因子）抗营养因子（外源凝集素、蛋白酶抑制剂、使酶失活因子）v 与其它物质结合与其它物质结合v 加工条件加工条件影响食品消化率的因素影响食品消化率的因素影响食品消化率的因素影响食品消化率的因素第七节第七节 在食品加工中蛋白质的

83、物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成、营养质量的变化和有毒化合物的形成（1）适度热处理的影响）适度热处理的影响6090，1h或更短时间产生变性或更短时间产生变性使内源氧化酶和水解酶失活、减弱或消除抗营养因子使内源氧化酶和水解酶失活、减弱或消除抗营养因子（2）在提取和分级时组成的变化）在提取和分级时

84、组成的变化（3）氨基酸的化学变化）氨基酸的化学变化消旋、水解、去硫、去酰胺消旋、水解、去硫、去酰胺（4）蛋白质交联）蛋白质交联q 含有含有-N-赖氨酰基、赖氨酰基、-谷氨酰基、谷氨酰基、-天冬氨酰基与天冬氨酰基与-SH 的共价交联的共价交联q 高温产生的去氢丙氨酸残基与高温产生的去氢丙氨酸残基与-SH、-NH2共价结合交联共价结合交联 第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutr

85、itionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成、营养质量的变化和有毒化合物的形成（5）氧化剂的影响）氧化剂的影响 H2O2 、过氧苯甲酰、次氯酸钠过氧苯甲酰、次氯酸钠半胱氨酸的氧化半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化蛋氨酸亚砜蛋氨酸亚砜蛋氨酸砜蛋氨酸砜磺磺基基丙丙氨氨酸酸第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutr

86、itionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（5）氧化剂的影响蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成（6）羰氨反应）羰氨反应（7）食品蛋白质的其它反应）食品蛋白质的其它反应q与

87、与脂肪的反应脂肪的反应脂肪氧化醛+蛋白质 营养价值与功能下降R +蛋白质 蛋白质-R 交联聚合q与与多酚的反应多酚的反应Polyphenols+O2 醌+蛋白质 褐色物质非酶氧化PPO第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesofProteinsInProcessing1、营养质量的变化和有毒化合物的形成、营养质量的变化和有毒化合物的形成（7）食品

88、蛋白质的其它反应）食品蛋白质的其它反应q与与亚硝酸盐的反应亚硝酸盐的反应色氨色氨酸酸 亚硝基脯氨酸亚硝基脯氨酸 亚硝基吡咯烷亚硝基吡咯烷 q与与亚硫酸盐的反应亚硫酸盐的反应P-S-S-P+SO32- P-S-SO3-+P-S-S-磺酸盐衍生物磺酸盐衍生物第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesofProteinsInProcessing2、蛋白质

89、的改性、蛋白质的改性q化学改性化学改性酰化试剂（乙酸酐、琥珀酸酐）与赖氨酸残基的酰化试剂（乙酸酐、琥珀酸酐）与赖氨酸残基的-氨基作用氨基作用带带更更多多的的负负电电荷荷q溶解度和水合作用提高溶解度和水合作用提高q较好的起泡能力较好的起泡能力q较差的泡沫稳定性较差的泡沫稳定性q较好的热稳定性较好的热稳定性第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutritionPropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesof

90、ProteinsInProcessing2、蛋白质的改性、蛋白质的改性磷酸化作用磷酸化作用PO43- + OH-Ser、NH2-Lys、N-Hisq高亲水性高亲水性q高溶解度高溶解度q教好地与教好地与Ca2+结合结合温和的稀酸处理温和的稀酸处理使天冬氨酰胺残基和谷氨酰胺残基去酰胺化，增加负电荷使天冬氨酰胺残基和谷氨酰胺残基去酰胺化，增加负电荷q化学改性化学改性2、蛋白质的改性、蛋白质的改性q酶法改性酶法改性第七节第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化PhysicalPhysical、ChemicalandChemicalandNutrition

91、PropertiesofProteinsInProcessingNutritionPropertiesofProteinsInProcessing 酶催化水解酶催化水解 胃合蛋白反应胃合蛋白反应 Plastein Reaction 一组酶解反应，包括蛋白质的最初水解肽键重新合成一组酶解反应，包括蛋白质的最初水解肽键重新合成（木瓜蛋白酶（木瓜蛋白酶/胰凝乳蛋白酶）胰凝乳蛋白酶） L-半光氨酸可参与合成新的多肽。半光氨酸可参与合成新的多肽。 蛋白质交联蛋白质交联蛋白质分子内或分子间引入共价键（转谷氨酰胺酶）蛋白质分子内或分子间引入共价键（转谷氨酰胺酶）P1-(CH2)2-C-NH2+ NH2-(CH2)4- P2 P1 -(CH2)2-C-NH- (CH2)4- P2+NH3 O转谷氨酰胺酶转谷氨酰胺酶第八节第八节 食品蛋白质资源食品蛋白质资源v 肌肉蛋白肌肉蛋白v 酪蛋白酪蛋白v 乳清蛋白乳清蛋白v 小麦蛋白质小麦蛋白质v 大豆蛋白质大豆蛋白质v 微生物蛋白质微生物蛋白质