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1、5 55 5蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins5.5.1 5.5.1 引言引言1 1、蛋白质的功能性质定义：、蛋白质的功能性质定义： 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。2 2、决定蛋白质功能性质的物理化学性质包括：、决定蛋白质功能性质的物理化学性质包括： 分子大小、形状分子大小、形状; ;氨基酸组成和顺序氨基酸组成和顺序; ;净电荷和电荷分布净电荷和电荷分布; ;疏疏水性和亲水性之比水性和亲水
2、性之比; ;二级、三级、四级结构二级、三级、四级结构; ;分子柔性和刚性分子柔性和刚性; ;蛋白质分子间相互作用于和同其它组分作用的能力。蛋白质分子间相互作用于和同其它组分作用的能力。3 3、食品蛋白质在食品体系中功能作用、食品蛋白质在食品体系中功能作用1学习资料功能功能食品食品蛋白质类型蛋白质类型溶解性溶解性饮料饮料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度汤、调味汁汤、调味汁明胶明胶持水性持水性香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用肉和奶酪肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白粘结粘结-粘合粘合肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性弹性
3、肉和面包肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白乳化乳化香肠、蛋糕香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风脂肪和风味的结合味的结合油炸面圈油炸面圈谷物蛋白谷物蛋白5.5.25.5.2食品蛋白质在食品体系中的功能作用食品蛋白质在食品体系中的功能作用2学习资料5 55 52 2蛋白质的水合蛋白质的水合Properties Hydration of Proteins 1 1、水对蛋白质的作用、水对蛋白质的作用 水能改变蛋白质的物理化学性质水能改变蛋白质的物理化学性质 水水- -蛋白质相互作用，决定了蛋白质的许多功能
4、蛋白质相互作用，决定了蛋白质的许多功能 （分散性（分散性, ,润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力，力， 胶凝作用，凝结，乳化，起泡）胶凝作用，凝结，乳化，起泡） 水能同蛋白质分子的一些基团相结合。水能同蛋白质分子的一些基团相结合。 基团包括：带电基团（离子基团包括：带电基团（离子- -偶极）、主链肽基团、酰胺基、偶极）、主链肽基团、酰胺基、 羟基（偶极羟基（偶极- -偶极）和非极性基团（偶极偶极）和非极性基团（偶极- -诱导偶极）诱导偶极）3学习资料2 2、蛋白质结合水的能力：、蛋白质结合水的能力： 当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度
5、为9095%9095%水蒸气达到平衡水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。时，每克蛋白质所结合的水的克数。 含带电基团含带电基团AAAA残基结合残基结合 6mol H6mol H2 2O/molO/mol残基残基 不带电的极性残基结合不带电的极性残基结合 2 mol H2 mol H2 2O/molO/mol残基残基 非极性残基结合非极性残基结合 1 mol H1 mol H2 2O/molO/mol残基残基 计算水合能力的经验公式：计算水合能力的经验公式：a=fc+0.4fa=fc+0.4fP P+0.2f+0.2fN N a: a:水合能力水合能力 ，g Hg H2 2O/gO/g
6、蛋白质蛋白质 fcfc、f fP P、f fN N：蛋白质分子中带电、极性的、非极性的残基：蛋白质分子中带电、极性的、非极性的残基所占的分数所占的分数 计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低聚蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。聚蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。4学习资料氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)极性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非离子化）2 Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力 5学习资料氨基酸残基水合
7、能力/（mol H2O/mol残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met16学习资料3 3、蛋白质与水结合是一个逐步过程、蛋白质与水结合是一个逐步过程7学习资料蛋白质蛋白质水合能力水合能力/(gH2O/g蛋白质）蛋白质）纯蛋白质纯蛋白质肌红蛋白肌红蛋白0.44血清清蛋白血清清蛋白0.33血红蛋白血红蛋白0.62胶原蛋白胶原蛋白0.45酪蛋白酪蛋白0.40卵清蛋白卵清蛋白0.30商业蛋白质产品商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力8
8、学习资料蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度pH盐的种类盐的种类离子强度离子强度3.3.影响蛋白质结合水能力的因素影响蛋白质结合水能力的因素9学习资料 在在pIpI由于蛋白质由于蛋白质 蛋白质相互作用增强，蛋白质相互作用增强，使得蛋白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力使得蛋白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力最低；而高于或低于最低；而高于或低于pIpI，由于净电荷和推斥力的增，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质肿胀结合较多水。加，使蛋白质肿胀结合较多水。 大多数蛋白质结合水能力在大多数蛋白质结合水能力在pH=910pH=910比任何比任何pHpH来的来的大。大。pHpHpHpH：10学习资料离
9、子强度：离子强度： 低盐浓度（低盐浓度（0.2mol/L40T40热动能热动能导致蛋白质结构展开（变导致蛋白质结构展开（变性）于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团性）于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀使蛋白质溶解度暴露，促进了聚集和沉淀使蛋白质溶解度26学习资料五、有机溶剂和溶解度五、有机溶剂和溶解度加入有机溶剂，例能与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质加入有机溶剂，例能与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质溶解溶解 度度原因：有机溶剂降低了水的介电常数，提高了分子内原因：有机溶剂降低了水的介电常数，提高了分子内和分子间的静电作用力，静电斥力导致蛋白质分子结和分子间的静电作用力，
10、静电斥力导致蛋白质分子结构的展开。在此状态，而介电常数促进暴露的肽基团构的展开。在此状态，而介电常数促进暴露的肽基团间分子间间分子间H H键形成和带相反电荷的基团间的分子间静电键形成和带相反电荷的基团间的分子间静电相互吸引。相互吸引。 分子间分子间极性相互作用极性相互作用导致蛋白质在有机溶导致蛋白质在有机溶剂剂- -水体系中溶解度下降或沉淀。水体系中溶解度下降或沉淀。而疏水相互作用对非极性残基有增溶作用而疏水相互作用对非极性残基有增溶作用。27学习资料28学习资料29学习资料30学习资料5 55 54 4蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质( (Interfacial properties of
11、proteinsInterfacial properties of proteins) )一、概述一、概述1 1、天然的两亲物质、天然的两亲物质 蛋白质不同于低相对分子量的表活剂，蛋白蛋白质不同于低相对分子量的表活剂，蛋白质能质能 在界面形成高粘弹性薄膜，且能经受保藏和处理在界面形成高粘弹性薄膜，且能经受保藏和处理 中的机械冲击，所以比低相对分子量表面活性剂对泡中的机械冲击，所以比低相对分子量表面活性剂对泡沫、乳状液、分散体系稳定性更强。沫、乳状液、分散体系稳定性更强。31学习资料2 2、影响蛋白质表面活性的因素、影响蛋白质表面活性的因素 内在因素：内在因素： AAAA组成、非极性组成、非极性
12、AAAA与极性与极性AAAA之比、之比、 疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级 和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形状、分子柔性状、分子柔性 外在因素：外在因素： pHpH、离子强度和种类、蛋白质浓度、离子强度和种类、蛋白质浓度、 时间、温度、能量输入时间、温度、能量输入32学习资料内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成pH非极性非极性AA与极性与极性AA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团疏水性基团与亲水性基团的分布的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三
13、级和四级结构时间时间二硫键二硫键温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素33学习资料3 3、理想表活性蛋白质具有、理想表活性蛋白质具有3 3个性能个性能 能快速地吸附至界面；能快速地吸附至界面； 能快速地展开并在界面上再定向；能快速地展开并在界面上再定向； 一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运具有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。动。34学习资料（1 1）快速能附到界面）快速能附到界面 能否快速能附到界面取决于：其表面疏水和亲水能否快速能附到
14、界面取决于：其表面疏水和亲水小区分布模式，（小区分布模式，（即蛋白质表面分子特性即蛋白质表面分子特性） 蛋白质表面疏水小区数目蛋白质表面疏水小区数目，蛋白质自发的吸附，蛋白质自发的吸附到界面的可能性到界面的可能性蛋白质表面非常亲水，不含可辨别疏水水区，不发生蛋白质表面非常亲水，不含可辨别疏水水区，不发生吸附。吸附。蛋白质表面单个疏水性残基未形成小区，不发生吸附蛋白质表面单个疏水性残基未形成小区，不发生吸附35学习资料（2 2）展开和在界面上定向展开和在界面上定向 低相对分子量表活剂，亲水端、疏水端在界面定向吸附。低相对分子量表活剂，亲水端、疏水端在界面定向吸附。 蛋白质具有蛋白质具有庞大体积和
15、折叠庞大体积和折叠，一旦吸附界面，分子，一旦吸附界面，分子一大部分一大部分仍留在体相仍留在体相，一小部分束缚在界面上。，一小部分束缚在界面上。 蛋白质部分吸附在界面的牢固程度取决于：蛋白质部分吸附在界面的牢固程度取决于： A A 固定在界面上肽片段的数目和这些片段与界面相互作用的能固定在界面上肽片段的数目和这些片段与界面相互作用的能量。量。 当肽片段与界面相互作用于的自由能变化（负值）在数值上远当肽片段与界面相互作用于的自由能变化（负值）在数值上远远大于蛋白质分子的热动能时蛋白质才保留在界面上。远大于蛋白质分子的热动能时蛋白质才保留在界面上。 B B 分子构象的柔性。高度柔性，易于吸附。分子构
16、象的柔性。高度柔性，易于吸附。36学习资料（3 3）界面蛋白质膜的机械强度）界面蛋白质膜的机械强度取决于内聚的分子间相互作用于力：取决于内聚的分子间相互作用于力： 吸引的静电相互作用、吸引的静电相互作用、H H键、疏水相互作用键、疏水相互作用 a a 、若疏水相互作用太强，会导致蛋白质在界面、若疏水相互作用太强，会导致蛋白质在界面聚集、凝结最终沉淀，损害膜完整性。聚集、凝结最终沉淀，损害膜完整性。 b b 、若静电推斥力远大于相互吸引力，也会妨碍、若静电推斥力远大于相互吸引力，也会妨碍粘结厚膜的形成。粘结厚膜的形成。 所以吸引、推斥和水合作用力之间的平衡是形成稳所以吸引、推斥和水合作用力之间的
17、平衡是形成稳定粘弹性膜的必要条件。定粘弹性膜的必要条件。37学习资料4 4、多肽链在界面形成的、多肽链在界面形成的三种构象三种构象卧式（卧式（traintrain） 直接铺展在表面上的链节的平面排列直接铺展在表面上的链节的平面排列尾式（尾式（tailtail） 与表面无接触的链节伸入溶剂的排列与表面无接触的链节伸入溶剂的排列环式（环式（looploop） 连接两个卧式的不接触表面的链节的空间排列连接两个卧式的不接触表面的链节的空间排列38学习资料二、乳化性质二、乳化性质 1 1、测定蛋白质乳化性质的方法、测定蛋白质乳化性质的方法评定食品乳化性质的方法有：评定食品乳化性质的方法有： 油滴大小分布
18、油滴大小分布 乳化活力乳化活力 乳化能力乳化能力 乳化稳定性乳化稳定性39学习资料、由蛋白质稳定乳状液物理和感官性质取决于形成液滴的、由蛋白质稳定乳状液物理和感官性质取决于形成液滴的大小大小 和总界面面积。和总界面面积。测定平均液滴大小的方法测定平均液滴大小的方法 有：有： 光学显微镜法、电子显微镜法、光散射法、光学显微镜法、电子显微镜法、光散射法、 CoulterCoulter计数器计数器测知平均液滴大小后计算总界面面积测知平均液滴大小后计算总界面面积 A=3/R A=3/R 分散相的体积分数；分散相的体积分数；R R乳状液粒子平均半径乳状液粒子平均半径 乳化活力指标（乳化活力指标（EAIE
19、AI）：单位质量）：单位质量 的蛋白质的蛋白质 所产生的界所产生的界面面积。面面积。 EAI=3 EAI=3/R/Rm m40学习资料 浊度法测浊度法测EAIEAI 浊度浊度 T=2.303A/l A:T=2.303A/l A:吸光度吸光度; l:; l:光路长度光路长度据光散射据光散射MieMie理论：乳状液界面积是它浊度理论：乳状液界面积是它浊度2 2倍。则：倍。则： EAI=2T/(1- EAI=2T/(1-) ) ：油的体积分数；：油的体积分数；：每单位体积：每单位体积 水相中的蛋白水相中的蛋白质质缺陷：是根据单个波长缺陷：是根据单个波长500nm 500nm 测定的浊度而计算的。测定
20、的浊度而计算的。可采用此法定性比较可采用此法定性比较 不同蛋白质乳化活力或蛋白质不同蛋白质乳化活力或蛋白质经不同方式处理后乳化活力的变化。经不同方式处理后乳化活力的变化。 41学习资料 2 2、蛋白质的载量、蛋白质的载量 吸附在乳状液油吸附在乳状液油- -水界面上的蛋白质量与乳状液水界面上的蛋白质量与乳状液稳定性有关。稳定性有关。测定方法：将乳状液离心测定方法：将乳状液离心分离出水相分离出水相重复地洗重复地洗涤油相离心以除去任何松散地被吸附的蛋白质。则涤油相离心以除去任何松散地被吸附的蛋白质。则: : 最初乳状液中总蛋白质量最初乳状液中总蛋白质量- - 乳状液洗出液洗出的液体中蛋白质量乳状液洗
21、出液洗出的液体中蛋白质量 = = 吸附在乳化粒子上的蛋白质量吸附在乳化粒子上的蛋白质量已知乳化粒子的总界面积，可得每平方米界面积吸已知乳化粒子的总界面积，可得每平方米界面积吸附蛋白质的量。附蛋白质的量。蛋白质载量在蛋白质载量在1-3mg/m1-3mg/m2 2界面面积范围内。界面面积范围内。42学习资料 3 3、乳化能力（、乳化能力（ECEC）ECEC定义：定义： 指在乳状液相转变前，每克蛋白质所能乳化的油的体积。指在乳状液相转变前，每克蛋白质所能乳化的油的体积。ECEC随相转变到达时，蛋白质浓度的增加而减少。（未随相转变到达时，蛋白质浓度的增加而减少。（未吸附的蛋白质积累在水相）吸附的蛋白质
22、积累在水相）测定方法：测定方法：T T一定，将油加至连续搅拌的蛋白质一定，将油加至连续搅拌的蛋白质- -水溶液。水溶液。根据粘度，颜色的突变或电阻的增加检测相转变。根据粘度，颜色的突变或电阻的增加检测相转变。 测电导：水电导测电导：水电导 油电导，则油电导，则O/WW/OO/WW/O电导电导 测测：水水200T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化。，碱性条件下，色氨酸发生异构化。 6 6、剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物、剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物83学习资料二、在提取和分级时组成的变化二、在提取和分级时组成的变化从生物材料制备分离蛋白质的一些操作单元，提取、等电点从生物材料制备分离
23、蛋白质的一些操作单元，提取、等电点沉淀、盐沉淀、热凝结、超滤。粗提取液中的一些蛋白质可沉淀、盐沉淀、热凝结、超滤。粗提取液中的一些蛋白质可能损失。能损失。例例pIpI沉淀，而一些富含沉淀，而一些富含S S的清蛋白质在的清蛋白质在pIpI是可溶的。是可溶的。三、三、AAAA的化学变化的化学变化在高温加工时，蛋白质经受一些化学变化，包括：外消旋、在高温加工时，蛋白质经受一些化学变化，包括：外消旋、水解去硫、去酰胺。这些变化大部分是不可逆的，甚至形成水解去硫、去酰胺。这些变化大部分是不可逆的，甚至形成有毒有毒AAAA。 例：碱性条件热加工，例：碱性条件热加工，L-AAL-AA外消旋外消旋D-AAD-
24、AA，而，而D-AAD-AA残基肽键残基肽键难被胃和胰蛋白酶水解，使蛋白质消化率下降，难被胃和胰蛋白酶水解，使蛋白质消化率下降，D-AAD-AA有易被有易被小肠吸引，即使吸引，也不能在体内被用来合成蛋白质。小肠吸引，即使吸引，也不能在体内被用来合成蛋白质。84学习资料四、蛋白质交联四、蛋白质交联 一些食品中同时含有分子一些食品中同时含有分子 内和分子间的交联。内和分子间的交联。1 1、天然蛋白质的一些交联使代谢性蛋白质水解降到最低；、天然蛋白质的一些交联使代谢性蛋白质水解降到最低；2 2、加工蛋白质尤其在碱性条件下，也能诱导交联的形成，、加工蛋白质尤其在碱性条件下，也能诱导交联的形成，这种非天
25、然性的共价交联降低了包含在或接近交联的必这种非天然性的共价交联降低了包含在或接近交联的必需需AAAA的消化率和生物有效性。的消化率和生物有效性。3 3、离子辐照导致蛋白质聚合。、离子辐照导致蛋白质聚合。 85学习资料DHA与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联_NHCHCO2(CH )4NH232NH)(CH2OCCHNH_32NH_NHCHCO2CHSHCH2HN C CO脱氢丙氨酸脱氢丙氨酸2_NHCHCO2(CH )4NH2CHCHCOHN赖赖氨氨酰酰丙丙氨氨酸酸残残基基_NH CHCO2(CH )NH2CHCHCOHN3鸟氨丙氨酸残基 _NHCHCO22C
26、HCHCOHNCHS羊毛硫氨酸残基+86学习资料五、氧化剂的影响五、氧化剂的影响 过氧化氢、过氧化苯甲酰、次氯酸钠；过氧化氢、过氧化苯甲酰、次氯酸钠； 食品加工中也会产生内源氧化性化合物，这些高食品加工中也会产生内源氧化性化合物，这些高活性氧化剂能导致一些活性氧化剂能导致一些AAAA残基的氧化和蛋白质的聚残基的氧化和蛋白质的聚合。合。 最敏感的最敏感的AAAA残基是残基是MetMet、CysCys、TrpTrp87学习资料半胱氨酸的氧化半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化88学习资料色氨酸的氧化色氨酸的氧化89学习资料 六、羰胺反应六、羰胺反应蛋白质的羰蛋白质的羰- -胺反应后，感官、营养受
27、到较大影响，除还原糖外，胺反应后，感官、营养受到较大影响，除还原糖外，食品中的醛、酮也能参与羰食品中的醛、酮也能参与羰- -胺反应。胺反应。例：鱼肌肉冷冻期间变硬，是甲醛与鱼蛋白质反应。例：鱼肌肉冷冻期间变硬，是甲醛与鱼蛋白质反应。 七、食品中蛋白质的其它反应七、食品中蛋白质的其它反应 1 1、与脂肪反应：、与脂肪反应： 不饱和脂肪氧化产生烷氧自由基和过氧化氢自由基，这些自由基不饱和脂肪氧化产生烷氧自由基和过氧化氢自由基，这些自由基与蛋白质反应生成脂与蛋白质反应生成脂- -蛋白质自由基，它能使蛋白质聚合交联。蛋白质自由基，它能使蛋白质聚合交联。fatfat的氢过氧化物分解的醛、酮与的氢过氧化物
28、分解的醛、酮与pro.pro.发生发生mailard mailard 反应反应 2 2、与多酚反应：、与多酚反应： 酚酚醌，醌与蛋白质巯基和氨基发生不可逆反应；醌，醌与蛋白质巯基和氨基发生不可逆反应； 单宁与蛋白质单宁与蛋白质-SH-SH、-NH-NH2 2结合。降低结合。降低AAAA消化率和生物有效性。消化率和生物有效性。 90学习资料3 3、与硝酸盐的反应：、与硝酸盐的反应： 肉制品中加亚硝酸盐，改进色泽，防止细菌生长。肉制品中加亚硝酸盐，改进色泽，防止细菌生长。亚硝盐与第二胺（在某种程度上与第一、三胺）反亚硝盐与第二胺（在某种程度上与第一、三胺）反应，生成应，生成N-N-亚硝胺，是最具毒
29、性的致癌物。亚硝胺，是最具毒性的致癌物。4 4、与亚硫酸盐的反应：、与亚硫酸盐的反应： 亚硫酸盐还原蛋白质中二硫键产生亚硫酸盐还原蛋白质中二硫键产生S-S-磺酸盐衍生物磺酸盐衍生物 P-S-S + SOP-S-S + SO3 32 2P-S-SOP-S-SO3 3 + P-S+ P-S 91学习资料5.6.2 5.6.2 加工因素与蛋白质功能性质加工因素与蛋白质功能性质例常用提取蛋白方法例常用提取蛋白方法等电点沉淀：分离后蛋白质成分不同与原料中蛋白质成等电点沉淀：分离后蛋白质成分不同与原料中蛋白质成分，这是因为原料中一些次要蛋白质在主要蛋白质等电分，这是因为原料中一些次要蛋白质在主要蛋白质等电
30、点点PHPH仍然是溶解的而没有沉淀下来。其蛋白质组成成分仍然是溶解的而没有沉淀下来。其蛋白质组成成分 的变化显然会影响蛋白质的功能性质。的变化显然会影响蛋白质的功能性质。超滤（超滤（UFUF）：制备乳清浓缩蛋白时，由于除去了乳清中）：制备乳清浓缩蛋白时，由于除去了乳清中部分乳糖和灰份而显著的影响部分乳糖和灰份而显著的影响WPSWPS的功能性。若的功能性。若UFUF采用采用一定温度（一定温度（50-5550-55）处理，进而改变）处理，进而改变WPSWPS的水合能力、凝的水合能力、凝胶能力、起泡能力和乳化作用胶能力、起泡能力和乳化作用92学习资料一、蛋白质的化学和酶法改性一、蛋白质的化学和酶法改
31、性1 1、化学改性、化学改性 不利因素：不利因素：化学改性往往是必需氨基酸；化学改性往往是必需氨基酸；化学改性蛋白和它的消化产物可能有毒；化学改性蛋白和它的消化产物可能有毒；所使用的化学改性剂的毒性以及在蛋白质中任何残所使用的化学改性剂的毒性以及在蛋白质中任何残留物的毒性留物的毒性 常见蛋白质的化学改性：常见蛋白质的化学改性：乙酸酐和琥珀酸酐作为酰化试剂对蛋白质的酰化乙酸酐和琥珀酸酐作为酰化试剂对蛋白质的酰化作用：改进蛋白质的乳化性质和热稳定性作用：改进蛋白质的乳化性质和热稳定性蛋白质的化学磷酸化改性：磷酸处理后的大豆蛋蛋白质的化学磷酸化改性：磷酸处理后的大豆蛋白、白、-乳球蛋白、酪蛋白在水中
32、的溶解度均有所乳球蛋白、酪蛋白在水中的溶解度均有所提高，同时提高了对提高，同时提高了对Ca2+Ca2+的亲和力。的亲和力。盐酸改性：处理面筋蛋白，以提高蛋白质溶解度、盐酸改性：处理面筋蛋白，以提高蛋白质溶解度、乳化性和起泡性。乳化性和起泡性。93学习资料2 2、酶法改性、酶法改性 酶催化蛋白质主链的水解；酶催化分子内和分子酶催化蛋白质主链的水解；酶催化分子内和分子间交联；酶催化引入特定化学基团间交联；酶催化引入特定化学基团酶催化水解酶催化水解食品蛋白质水解常用的酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、食品蛋白质水解常用的酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶、微生物蛋白酶。胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶、
33、微生物蛋白酶。 蛋白质水解后的变化：蛋白质水解后的变化：选用酶控制蛋白质部分水解可以改善蛋白质的溶解选用酶控制蛋白质部分水解可以改善蛋白质的溶解性、泡沫性和乳化性。性、泡沫性和乳化性。蛋白质水解会释放出苦味肽，肽的苦味与蛋白质的蛋白质水解会释放出苦味肽，肽的苦味与蛋白质的平均疏水性有关。平均疏水性有关。部分寡肽具有生理活性。部分寡肽具有生理活性。94学习资料苦味肽是蛋白质水解产生苦味原因苦味肽是蛋白质水解产生苦味原因 疏疏水水性性氨氨基基酸酸对对苦苦味味肽肽苦苦味味是是必必要要的的。苦苦味味肽肽分分子子中中均均含含有有一一个个或或者者多多个个疏疏水水性性氨氨基基酸酸，如如亮亮氨氨酸酸、脯脯氨氨
34、酸酸、苯苯丙丙氨氨酸酸和和颉颉氨氨酸酸等等。且且这这些些疏疏水水性性氨基酸一般位于肽链末端。氨基酸一般位于肽链末端。 另另外外，氨氨基基酸酸排排列列顺顺序序有有时时对对苦苦味味产产生生也也起起到到重重要要作作用用，如如在在肽肽链链中中残残留留一一定定量量脯脯氨氨酸酸或或其其羧羧基基末端含有芳香族及支链氨基酸时，其苦味明显增强末端含有芳香族及支链氨基酸时，其苦味明显增强95学习资料氨基酸阀值(mg/100ml)颉氨酸150亮氨酸380异亮氨酸90蛋氨酸30苯丙氨酸150色氨酸90精氨酸10组氨酸20几种苦味氨基酸阀值96学习资料胃合蛋白反应胃合蛋白反应 蛋白质部分水解后再经过木瓜蛋白酶或蛋白质部
35、分水解后再经过木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用生成高相对分子量的多胰凝乳蛋白酶作用生成高相对分子量的多肽。包括：蛋白质的水解，酶催化肽键的肽。包括：蛋白质的水解，酶催化肽键的重新组合。重新组合。蛋白质的交联蛋白质的交联97学习资料将分子间或分子内的共价交联并将分子间或分子内的共价交联并入食品蛋白质可改进食品的质构入食品蛋白质可改进食品的质构性质。性质。转谷氨酰胺酶催化蛋白质间的共价交联。转谷氨酰胺酶催化蛋白质间的共价交联。98学习资料5.7 食品蛋白质肌肉蛋白质酪蛋白乳清蛋白小麦蛋白质大豆蛋白质99学习资料食品中蛋白质的含量食品中蛋白质的含量食物名称蛋白质含量食物名称蛋白质含量猪 肉（肥瘦）9.5
36、稻米8.3牛 肉（肥瘦）20.1小麦粉（标准)9.9羊 肉（肥瘦）11.1小米9.7马肉19.6玉米8.5驴肉18.6大豆36.3兔肉21.2大白菜1.1牛乳3.3油菜（秋）1.2乳粉（全）26.2油菜（春）2.6鸡21.5菠菜2.4鸭16.5黄瓜0.8鸡蛋14.7苹果0.4大黄鱼17.6桃0.8小黄鱼16.7柑桔0.9带鱼18.1鸭梨0.1鲐鱼21.4鲤鱼17.3100学习资料蛋白质氮(克)蛋白质氮（克）肌动蛋白（兔肌肉）16.7谷蛋白（小麦）17.6清蛋白（牛血）16.07血红蛋白（马）16.8清蛋白（鸡蛋白）15.9胰岛素A（牛肉）15.88-淀粉酶16.23 乳球蛋白(牛乳)15.64抗生物素蛋白(鸡蛋白)14.80溶菌酶（鸡蛋白）18.80全酪蛋白（牛乳）15.63肌球蛋白（兔肌肉）16.70胶原（蛋白）（牛皮）18.70木瓜蛋白酶（木瓜）17.15伴清蛋白（鸡蛋白）16.6核糖核酸酶A（牛胰）17.51白明胶（小牛皮）18.1鲑精蛋白（鲑精液）31.5麦醇溶蛋白（小麦）17.66胰蛋白酶（牛胰）16.95球蛋白（南瓜籽）18.55色氨酸合成酶17.5胰岛血糖素（猪）17.29玉米醇溶蛋白(玉米)16.2一些蛋白质的含氮量一些蛋白质的含氮量101学习资料102学习资料
