蛋白质的三维结构课件

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1、目目 录录第三章第三章 蛋白质的高级结构蛋白质的高级结构w一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构w二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构w三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构w四、蛋白质的四级结构四、蛋白质的四级结构w五、稳定蛋白质三维结构的作用力五、稳定蛋白质三维结构的作用力 P207，掌握蛋白质的三维结构目目 录录引言引言w蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构。蛋白质的三维构象，也称蛋白质的三维构象，也称空间结构或高级空间结构或高级结构结构，是指蛋白质分子中原子和基团在三，是指

2、蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。高维空间上的排列、分布及肽链的走向。高级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所级结构是蛋白质表现其生物功能或活性所必须的，包括二级、三级和四级结构。必须的，包括二级、三级和四级结构。蛋白质的三维结构目目 录录蛋白质的分子结构包括：蛋白质的分子结构包括： 一级结构一级结构(primary structure)(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)(tertiary structure)四

3、级结构四级结构(quaternary structure)(quaternary structure)高级高级结构结构蛋白质的三维结构目目 录录一一. .一级结构（线性结构）一级结构（线性结构）1 1、蛋、蛋 白白 质质 的的 一一 级级 结结 构构 (primary (primary structure) structure) 指指 它它 的的 氨氨 基基 酸酸 序序 列列 。 首首首首 N 端端 末末末末 C 端端 其其 中中 的的 氨氨 基基 酸酸 称称 氨氨 基基 酸酸 残残 基基蛋白质的三维结构目目 录录一级结构一级结构 1969年，国际纯化学和应用化学协会经过讨论规定一级年，国际纯

4、化学和应用化学协会经过讨论规定一级结构只指蛋白质分子中结构只指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序氨基酸残基的排列顺序，又称共又称共价结构、主链结构价结构、主链结构。其内容包括：。其内容包括：肽键、氨基酸的种类肽键、氨基酸的种类和数目，氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺和数目，氨基酸的排列顺序、肽链数目、二硫键及酰胺基的位置等。基的位置等。一级结构要点：一级结构要点： 1.蛋白质通过肽键蛋白质通过肽键-CO-NH-这一基本方式连接而成。这一基本方式连接而成。 2.每一种蛋白质都有每一种蛋白质都有相似的肽主链结构相似的肽主链结构，各种蛋白质间的，各种蛋白质间的差异是蛋白质的氨基酸种类、数量及排

5、列顺序不同。差异是蛋白质的氨基酸种类、数量及排列顺序不同。 3.氨基酸的氨基酸的-NH2和和-COOH缩合，只有末端及侧链基团缩合，只有末端及侧链基团有化学活性。有化学活性。 4.每个蛋白质或每个蛋白质的亚基只有一个每个蛋白质或每个蛋白质的亚基只有一个-NH2 和和-COOH 5.分子量大于分子量大于6000的活性肽才能称为蛋白质。的活性肽才能称为蛋白质。 蛋白质的三维结构目目 录录我国我国19651965年在世界上第一个用化学方法人工合成的年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。蛋白质就是这种牛胰岛素。蛋白质的三维结构目目 录录 二二 硫硫 键键二二 硫硫 键键 半半 胱

6、胱 氨氨 酸酸 半半 胱胱 氨氨 酸酸 胱胱 氨氨 酸酸-SH -SH 巯基巯基 价价 键键 牢牢 固，固， 稳稳 定定 蛋蛋 白白 质质 结结 构构 提问：提问： 维持蛋白质一级结构的作用力是维持蛋白质一级结构的作用力是? ?化学化学键键。 答答 案：案： 肽肽 键、二硫键键、二硫键H2蛋白质的三维结构目目 录录 肽肽 键键 中中C-N C-N 键键 具具 有有 部部 分分 双双 键键 性性 质，质， 因因 此此 组组 成成 酰酰 胺胺 的的 原原 子子 处处 于于 同同 一一 平平 面面 共共 振振 形形 式式蛋白质的三维结构目目 录录多肽链通过可多肽链通过可 旋转的旋转的- - 碳碳 原

7、原 子连接子连接的酰胺平面链的酰胺平面链 w提提 问：问： 是是 不不 是是 蛋蛋 白白 质可以有质可以有 无无 数数 种种 构构 象？在特定状态下呢？与什么有关象？在特定状态下呢？与什么有关w答答 案：案： 是；一种，是；一种， 受力受力蛋白质的三维结构目目 录录提问：提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）内力（内因）蛋白质分子内各原子间作用力蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）外力（外因）与溶剂及其他溶质作用力与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用内因为主，外因通过改变内因起作用按按不不同同种种类类内内力力以以及及产产生生的的构构象

8、象变变化化把把构构象象划分为二、三、四级层次。划分为二、三、四级层次。蛋白质的三维结构目目 录录二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构1 1二级结构的涵义（掌握）二级结构的涵义（掌握）指蛋白质多肽主链自身的指蛋白质多肽主链自身的折叠折叠方式。二级方式。二级结构仅仅是主链构象，不涉及侧链基团的空间结构仅仅是主链构象，不涉及侧链基团的空间排布。这些主链基本构象都是以排布。这些主链基本构象都是以酰胺平面酰胺平面为基为基本结构单位。以本结构单位。以氢键氢键稳定结构。稳定结构。主要的化学键主要的化学键： 氢键氢键 P207蛋白质的三维结构目目 录录2 2酰胺平面与二面角酰胺平面与二面角肽键具有部分双键

9、的性质，肽键具有部分双键的性质，不能自由转动。因此，每个肽不能自由转动。因此，每个肽单位的六个原子都被酰胺键固单位的六个原子都被酰胺键固定在同一个平面上，这一平面定在同一个平面上，这一平面称为称为酰胺平面酰胺平面，也叫，也叫肽平面肽平面。它是一个刚性平面，参与肽键它是一个刚性平面，参与肽键的的6 6个原子个原子C C 1 1、C C、O O、N N、H H、C C 2 2的相对位置都是固定不变的。的相对位置都是固定不变的。位于同一平面，位于同一平面，C C 1 1和和C C 2 2在平在平面上所处的位置为反式构型。面上所处的位置为反式构型。蛋白质的三维结构目目 录录 二面角二面角 因为肽键不能

10、自由旋转，所以肽键的因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个四个原子和与之相连的两个碳原子共处碳原子共处一个平面称一个平面称肽平面肽平面。 肽平面内的肽平面内的C=OC=O与与N NH H呈反式排列，各呈反式排列，各原子间的键长和键角都是固定的。肽链可原子间的键长和键角都是固定的。肽链可看作由一系列刚性的肽平面通过看作由一系列刚性的肽平面通过碳原子碳原子连接起来的长链，主链的构象就是由肽平连接起来的长链，主链的构象就是由肽平面之间的角度决定的。主链上只有面之间的角度决定的。主链上只有碳原碳原子连接的两个键是单键，可自由旋转。绕子连接的两个键是单键，可自由旋转。绕CCN1N1旋转

11、的角称旋转的角称，而绕，而绕CCC2C2旋转旋转的角称的角称。这两个角称为。这两个角称为二面角二面角。规定当。规定当旋转键两侧的肽链成顺式时为旋转键两侧的肽链成顺式时为0 0度。取值度。取值范围是正负范围是正负180180度，当二面角都是度，当二面角都是180180度时度时肽链完全伸展。由于空间位阻，实际的取肽链完全伸展。由于空间位阻，实际的取值范围是很有限的。值范围是很有限的。 蛋白质的三维结构目目 录录 3 3二级结构的基本构象二级结构的基本构象（掌握）：（掌握）： - -螺旋螺旋 ( ( -helix ) -helix ) - -折叠折叠 ( ( -pleated sheet )-ple

12、ated sheet ) - -转角转角 ( ( -turn )-turn ) 无规卷曲无规卷曲 ( random coil )( random coil ) 蛋白质的三维结构目目 录录它们广泛存在于天然蛋白质内。但各种它们广泛存在于天然蛋白质内。但各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中。某些蛋白质，如白质中。某些蛋白质，如血红蛋白和肌血红蛋白和肌红蛋白含有大量的红蛋白含有大量的-螺旋螺旋，而另一些蛋，而另一些蛋白质如白质如铁氧还蛋白（铁氧还蛋白（Trx）则不含任何的）则不含任何的-螺旋螺旋。不同蛋白质中。不同蛋白质中-折叠的含量和折叠的含量和-转角的数

13、目也有很大的变化。转角的数目也有很大的变化。 蛋白质的三维结构目目 录录（一）（一） -螺旋螺旋 - -螺旋是蛋白质分子中最常螺旋是蛋白质分子中最常见、最典型、含量最丰富的见、最典型、含量最丰富的很稳定的二级结构元件。很稳定的二级结构元件。蛋白质的三维结构目目 录录-螺旋的结构特征：螺旋的结构特征：w螺旋方向为右手螺旋螺旋方向为右手螺旋（天然蛋白质中几天然蛋白质中几乎所有乎所有螺旋都是右手螺旋螺旋都是右手螺旋）；）；每每3.63.6个残个残基旋转一圈，螺距为基旋转一圈，螺距为0.54nm0.54nm，每，每个残基占个残基占0.15nm0.15nm；w氢键是氢键是-螺旋稳定的次级键：螺旋稳定的次

14、级键：左手和右手螺旋左手和右手螺旋 O O （氢键）（氢键）HH C C（NHCHCONHCHCO）3 3 3 3NN R R 由同一条肽链内 每每3 3个氨基酸残基的个氨基酸残基的两个肽键衍生两个肽键衍生而来而来每个残基的亚氨基（每个残基的亚氨基（NHNH）与它）与它前面第四个残基的羰基（前面第四个残基的羰基（C=OC=O）氧原子形成氢键，氢键与螺旋氧原子形成氢键，氢键与螺旋轴近乎平行，大量链内氢键维轴近乎平行，大量链内氢键维系系-螺旋的稳定螺旋的稳定。蛋白质的三维结构目目 录录影响螺旋形成的因素（影响螺旋形成的因素（P208P208，熟悉），熟悉） (1) R侧链对侧链对-螺旋的影响螺旋的

15、影响 R侧链的大小和带电性决定了能否形成侧链的大小和带电性决定了能否形成-螺旋以及形螺旋以及形成的成的-螺旋的稳定性。螺旋的稳定性。 多肽链上多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基, (如如Lys，或，或Asp，或，或Glu)，则由于静电排斥，不能形，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的成链内氢键，从而不能形成稳定的-螺旋。如多聚螺旋。如多聚Lys、多聚多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响。而当这些残基分散存在时，不影响-螺旋稳螺旋稳定。定。 Gly C的二面角（的二面角（角和角和角）角）可取较大范围，在可取较大范围，在肽中连续存在时

16、，使形成肽中连续存在时，使形成-螺旋所需的二面角的机率螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成很小，不易形成-螺旋。螺旋。丝心蛋白含丝心蛋白含50%Gly，不形，不形成成-螺旋。螺旋。 R基大基大（如（如Ile）, 造成空间障碍，不易形成造成空间障碍，不易形成-螺旋螺旋蛋白质的三维结构目目 录录 R基较小，且不带电荷的基较小，且不带电荷的氨基酸利于氨基酸利于-螺旋的形成。螺旋的形成。如多聚丙氨酸在如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成的水溶液中自发卷曲成-螺旋。螺旋。 Pro脯氨酸脯氨酸的的-碳原子参与碳原子参与R基吡咯的形成，环内基吡咯的形成，环内C-N，C-N肽键都不能旋转，脯氨酸形成的肽键

17、不具肽键都不能旋转，脯氨酸形成的肽键不具有酰胺氢，不能形成链内氢键。因此，多肽链中只要有酰胺氢，不能形成链内氢键。因此，多肽链中只要存在脯氨酸或羟脯氨酸，存在脯氨酸或羟脯氨酸，-螺旋即被中断，并产生一螺旋即被中断，并产生一个个结节结节。(2) pH对对-螺旋的影响螺旋的影响 多聚多聚L-Lys，pH=7时，不能形成时，不能形成-螺旋；螺旋；pH=12时，时，可以可以 (3) 右手右手-螺旋与左手螺旋与左手-螺旋螺旋 右手螺旋比左手螺旋稳定。蛋白质中的右手螺旋比左手螺旋稳定。蛋白质中的-螺旋几乎都螺旋几乎都是右手。是右手。 蛋白质的三维结构目目 录录(4) -螺旋结构的旋光性螺旋结构的旋光性 由

18、于由于-螺旋结构是一种不对称的分子结构，因而具有螺旋结构是一种不对称的分子结构，因而具有旋光性旋光性，原因：，原因：a:碳原子的不对称性，碳原子的不对称性，b: 构象本身构象本身的不对称性。天然的不对称性。天然-螺旋能引起偏振光右旋，利用螺旋能引起偏振光右旋，利用-螺旋的旋光性，可测定蛋白质或多肽中螺旋的旋光性，可测定蛋白质或多肽中-螺旋的相对螺旋的相对含量，也可用于研究影响含量，也可用于研究影响-螺旋与无规卷曲这两种构螺旋与无规卷曲这两种构象之间互变的因素。象之间互变的因素。-螺旋的比旋不等于构成其本身螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于的氨基酸比旋的加和

19、，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。所有氨基酸比旋的加和。(5) -螺旋（包括其它二级结构）形成中的螺旋（包括其它二级结构）形成中的协同性协同性 一旦形成一圈一旦形成一圈-螺旋后，随后逐个残基的加入就会变螺旋后，随后逐个残基的加入就会变的更加容易而迅速。的更加容易而迅速。蛋白质的三维结构目目 录录（二）（二） -折叠折叠(P210,熟悉熟悉) 又叫又叫-折叠片或折叠片或-片层结构，也是蛋白质分子中片层结构，也是蛋白质分子中常见的主链构象之一。常见的主链构象之一。所谓所谓-折叠是两条或两条以上充分伸展成锯折叠是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的肽链，侧向聚集，按肽链的齿状折叠

20、构象的肽链，侧向聚集，按肽链的长轴方向平行并列，形成的折扇状结构长轴方向平行并列，形成的折扇状结构。蛋白质的三维结构目目 录录w-折叠有折叠有平行式和反平平行式和反平行式行式两种。两种。反平行折叠片反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离）相邻的同一基团之间的距离）为为0.7nm0.7nm，而平行折叠片中，而平行折叠片中为为0.65nm0.65nm。平行平行-折叠片折叠片比反平行比反平行-折叠片更规则。折叠片更规则。平行平行-折叠片一般是大结折叠片一般是大结构，少于构，少于5 5个个股的很少见。股的很少见。反平行折叠片可以少到反平行折叠片可以少到2

21、2个个-折叠股。平行折叠股。平行-折叠片折叠片中疏水侧链分布在折叠片平中疏水侧链分布在折叠片平面的两侧，而反平行面的两侧，而反平行-折折叠片通常所有的疏水侧链都叠片通常所有的疏水侧链都排列在折叠片的一侧。排列在折叠片的一侧。w纤维状蛋白主要为反平行式；纤维状蛋白主要为反平行式；球状蛋白中两种方式同时存球状蛋白中两种方式同时存在在 平行式平行式反平行式反平行式蛋白质的三维结构目目 录录w-折叠片每条肽链称为-折叠股或股。w-折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基（NH）和羰基C=O氧原子之间形成有规律的氢键联结维系的。股股提问：这种氢键与提问：这种氢键与-螺旋中的氢键有何不同呢？螺旋中的氢键有何不同呢？答

22、案：形成氢键的答案：形成氢键的N N、O O归属于不同的肽链。归属于不同的肽链。蛋白质的三维结构目目 录录（三）（三） -转角和转角和-凸起凸起w - -转角也称转角也称 - -回折或发夹结构，回折或发夹结构，多数存在于球状蛋白分子表面。多数存在于球状蛋白分子表面。w在在 - -转角部分，由四个氨基酸转角部分，由四个氨基酸残基组成残基组成; ; 第一个残基的第一个残基的C CO O和第四个残基的和第四个残基的NHNH之间形成之间形成氢键氢键w转角第二个残基常为转角第二个残基常为脯氨酸，脯氨酸，甘氨酸甘氨酸, ,还有天冬氨酸、天冬酰还有天冬氨酸、天冬酰胺、色氨酸等。胺、色氨酸等。转角转角蛋白质的

23、三维结构目目 录录转角转角w作用力作用力同样同样是是肽键衍生来的肽键衍生来的氢键氢键w但由于只有这一但由于只有这一个氢键，只形成个氢键，只形成转角结构。转角结构。w O （ 氢氢 键键 ）Hw C（NHCHCO）2 2Nw R蛋白质的三维结构目目 录录-转角是球状蛋白质分子中出现的转角是球状蛋白质分子中出现的180180回折，有人称回折，有人称之为发夹结构。之为发夹结构。转角的特征：转角的特征： 由多肽链上由多肽链上4 4个连续的氨基酸残基个连续的氨基酸残基组成。组成。 主链骨架以主链骨架以180180返回折叠返回折叠。 第一个第一个a.aa.a残基的残基的C=OC=O与第四个与第四个a.aa

24、.a残基的残基的N-HN-H生成氢键生成氢键 C1 C1与与C4C4之间距离小于之间距离小于0.7nm0.7nm 多数由多数由亲水氨基酸残基亲水氨基酸残基组成。组成。在在转角中第一个残基地转角中第一个残基地C=OC=O与第四个残基地与第四个残基地N-HN-H氢键键氢键键合，形成一个紧密地环，使合，形成一个紧密地环，使转角成为比较稳定地结构。转角成为比较稳定地结构。由于由于甘氨酸甘氨酸缺少侧链（只有一个缺少侧链（只有一个H H），在），在转角中能很好转角中能很好地调整其他残基地空间阻碍，因此是立体化学上最合适地调整其他残基地空间阻碍，因此是立体化学上最合适地氨基酸，而地氨基酸，而脯氨酸脯氨酸具有

25、环状结构和固定的具有环状结构和固定的角，因此角，因此在一定程度上迫使在一定程度上迫使转角形成，促进多肽链自身回折。转角形成，促进多肽链自身回折。 蛋白质的三维结构目目 录录-凸起凸起(了解了解)-凸起是一种小片的非重复性结凸起是一种小片的非重复性结构，能单独存在，大多数经常作为构，能单独存在，大多数经常作为反平行反平行-折叠片中的一种不规则折叠片中的一种不规则情况而存在。情况而存在。-凸起可认为是凸起可认为是-折叠股中额外折叠股中额外插入的一个残基，它使得在两个正插入的一个残基，它使得在两个正常氢键之间、在凸起折叠股上是两常氢键之间、在凸起折叠股上是两个残基，而另一侧的正常股上的一个残基，而另

26、一侧的正常股上的一个残基。个残基。-凸起可引起多肽链方向的改变，凸起可引起多肽链方向的改变，但改变的程度不如但改变的程度不如-转角。转角。蛋白质的三维结构目目 录录（四）（四）无规卷曲无规卷曲指没有一定规律的松散肽链结构指没有一定规律的松散肽链结构，是用来阐述没有是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。确定规律性的那部分肽链结构。 此结构看来杂乱无章，但对一种特定蛋白又是确定此结构看来杂乱无章，但对一种特定蛋白又是确定的，而不是随意的。在球状蛋白中含有大量无规卷的，而不是随意的。在球状蛋白中含有大量无规卷曲，倾向于产生球状构象。这种结构有高度的特异曲，倾向于产生球状构象。这种结构有高度的特异

27、性，与生物活性密切相关，对外界的理化因子极为性，与生物活性密切相关，对外界的理化因子极为敏感。敏感。酶的活性中心往往位于无规卷曲中酶的活性中心往往位于无规卷曲中。通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象不同通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象不同的蛋白质，自由回转的数量和形式各不相同的蛋白质，自由回转的数量和形式各不相同 除以上常见二级结构单元外，还有其他新发现的除以上常见二级结构单元外，还有其他新发现的结构，如结构，如环，由环，由1010个残基组成，象希腊字母个残基组成，象希腊字母。 蛋白质的三维结构目目 录录螺旋螺旋折叠片折叠片转角转角无规则卷曲无规则卷曲蛋白质的三维结构目目 录录思考：维

28、持蛋白质二级结构的作用力是思考：维持蛋白质二级结构的作用力是？肽键衍生而来的氢键肽键衍生而来的氢键纤维状蛋白只有二级结构纤维状蛋白只有二级结构，例如毛发与，例如毛发与肌肉蛋白肌肉蛋白（五）、（五）、超二级结构和结构域超二级结构和结构域(P220(P220，掌握，掌握) ) 随着对蛋白质空间结构研究的深入，在二随着对蛋白质空间结构研究的深入，在二级结构和三级结构之间还可以进一步细分为级结构和三级结构之间还可以进一步细分为超二级结构和结构域。超二级结构和结构域。 蛋白质的三维结构目目 录录（）（）超二级结构超二级结构（掌握）（掌握）在蛋白质分子中，由若在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合干

29、相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。认的二级结构组合体。几种几种类型的超二级结构：类型的超二级结构：；超二级结构在结构层超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域聚集成具有功能的结构域 蛋白质的三维结构目目 录录（）（）结构域结构域（P222,P222,掌握）掌握） 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为

30、称为结构域结构域。 * *对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说，结构域和对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说，结构域和三级结构是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是三级结构是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的，如红氧还蛋白、肌红蛋白等；单结构域的，如红氧还蛋白、肌红蛋白等； * *对于较大的球状蛋白质或亚基，其三级结构往往由对于较大的球状蛋白质或亚基，其三级结构往往由两个或多个结构域缔合而成也即它们是多结构域的，两个或多个结构域缔合而成也即它们是多结构域的，如免疫球蛋白的每条轻链含有两个结构域。如免疫球蛋白的每条轻链含有两个结构域。 结构域一般由结构域一般由100-200100-200

31、个氨基酸残基组成，但大小范个氨基酸残基组成，但大小范围可达围可达 40-40040-400个残基。氨基酸可以是连续的，也可个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的以是不连续的蛋白质的三维结构目目 录录结构域之间常形成结构域之间常形成裂隙裂隙，比较松散，比较松散，常是活性部常是活性部位，也是位，也是反应物的出入口反应物的出入口。一般情况下，酶的活。一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域的裂缝中。性部位位于两个结构域的裂缝中。往往也是蛋白往往也是蛋白质优先被水解的部位。质优先被水解的部位。结构域之间由结构域之间由“铰链区铰链区”相连，使分子构象有一相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的

32、相对运动，使蛋白定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。质分子实现一定的生物功能。在蛋白质分子内结构域可作为结构单位进行相对在蛋白质分子内结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性甚至保留某些生物活性蛋白质的三维结构目目 录录 结构域结构域与与功能域功能域的关系：的关系： 结构域有时也指功能域，功能域结构域有时也指功能域，功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能是蛋白质分子中能独立存在的功能单位。功能域可以是一个结构域，单位。功能域可以是一个结构域，也可以是由也可以是由2 2个结构

33、域或个结构域或2 2个以上结个以上结构域组成，例如几糖激酶的功能域构域组成，例如几糖激酶的功能域是由两个结构域构成，并处于它们是由两个结构域构成，并处于它们之间的交界处。之间的交界处。有时一个结构域就是蛋白质的有时一个结构域就是蛋白质的功能域，但不总是功能域，但不总是包含一个但通常是多个结构域包含一个但通常是多个结构域免疫球蛋白结构域免疫球蛋白结构域蛋白质的三维结构目目 录录三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质的三级结构是指多肽链在二级多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。成特定的空间结构。包括主链和

34、侧链的所包括主链和侧链的所有原子的空间排布有原子的空间排布一般非极性侧链埋在一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面。表面。球状蛋白质分子特有的结构球状蛋白质分子特有的结构。（一）（一） 定义定义 (P224，掌握，掌握) 蛋白质的三维结构目目 录录（二）（二） 三级结构的特征（球状蛋白三级结构的特征（球状蛋白,P228,P228，熟悉），熟悉） （1 1）含多种二级结构元件。）含多种二级结构元件。不同球状蛋白质中各种不同球状蛋白质中各种元件的含量不同。元件的含量不同。（2 2）具有明显的折叠层次。）具有明显的折叠层次。 在一级序列上相邻的

35、二级结构往往在三维折叠中彼此靠在一级序列上相邻的二级结构往往在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成超二级结构。由超二级结构进一步装配近并相互作用形成超二级结构。由超二级结构进一步装配成相对独立的球状实体成相对独立的球状实体结构域或三级结构，或再由两结构域或三级结构，或再由两个或多个结构域装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。个或多个结构域装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。如果是亚基的三级结构，将由三级结构的亚基缔合成四级如果是亚基的三级结构，将由三级结构的亚基缔合成四级结构的多聚体。结构的多聚体。蛋白质的三维结构目目 录录（3 3）紧密的球状或椭球状实体紧密的球状或椭球状实体。 多肽链折叠过程中各

36、种二级结构彼此紧密装配，多肽链折叠过程中各种二级结构彼此紧密装配，它们之间也插入松散的肽段。整个蛋白质的大约它们之间也插入松散的肽段。整个蛋白质的大约7575被氨基酸占据，大约有被氨基酸占据，大约有2525以空腔形式存在，邻近活以空腔形式存在，邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着这性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着这较松散的区域有较大的空间可塑性，使构象容易发生较松散的区域有较大的空间可塑性，使构象容易发生变化，可允许活性部位的结合基团和催化基团有较大变化，可允许活性部位的结合基团和催化基团有较大的活动范围。的活动范围。（4 4）球状蛋白质）球状蛋白质疏水侧链疏水侧链埋

37、藏在分子内部，埋藏在分子内部，亲水侧链亲水侧链暴漏在分子表面。暴漏在分子表面。蛋白质折叠的作用力蛋白质折叠的作用力有有2 2种，一是肽链必须满足自身结构故有的限制，包括种，一是肽链必须满足自身结构故有的限制，包括折叠中折叠中-碳的二面角的限制以及手性效应；二是肽链碳的二面角的限制以及手性效应；二是肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度。到最小程度。（5 5）球状蛋白质分子的表面有一个空穴）球状蛋白质分子的表面有一个空穴蛋白质的三维结构目目 录录肌红蛋白分子的三级结构肌红蛋白分子的三级结构A.A.多肽链主链走向多肽链主链走向 B

38、. 0.2nm B. 0.2nm分辨率的分子构象分辨率的分子构象 蛋白质的三维结构目目 录录四、蛋白质的四、蛋白质的四级结构四级结构(P242(P242，熟悉，熟悉) )对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及由一条多对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及由一条多肽卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条肽卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链才能全面地执行功能。或多条多肽链才能全面地执行功能。每一条多肽都有其完每一条多肽都有其完整的三级结构，称为整的三级结构，称为蛋白质的亚基蛋白质的亚基。 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及结合方式称为蛋蛋白质分子中各个亚基的空间排

39、布及结合方式称为蛋白质的四级结构白质的四级结构。蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体价键结合成的多聚体，称为，称为寡聚蛋白寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为独立三级结构单元称为亚基亚基。亚基一般只是一条多肽链，但有的亚基由二条或多条亚基一般只是一条多肽链，但有的亚基由二条或多条多肽链组成，这些多肽链相互间以二硫键相连，注意，由多肽链组成，这些多肽链相互间以二硫键相连，注意，由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构是指亚基的种

40、类、数量以及各个亚是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。蛋白质的三维结构目目 录录w*如血红蛋白的四级结构得如血红蛋白的四级结构得测定测定w佩鲁茨佩鲁茨1958年完成年完成,其结构其结构要点为：要点为：n球状蛋白，寡聚蛋白，含四个球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基亚基n亚基单独没有生物功能亚基单独没有生物功能n两条两条链，两条链，两条链，链，22n链：链：141个残基；个残基； 链链146个残基个残基n分子量分子量65000 含四个血红素含四个血红素辅基辅基n亲水性侧链基团在分子表面，亲水性侧链基团在分子表面，疏水

41、性基团在分子内部疏水性基团在分子内部蛋白质的三维结构目目 录录血血红红蛋蛋白白的的四四级级结结构构 维持亚基之间的化学键主要是疏水维持亚基之间的化学键主要是疏水作用作用作用作用. .蛋白质的三维结构目目 录录烟草花叶病毒示意图烟草花叶病毒的外壳蛋白四级结构：亚基呈螺旋状排布。 蛋白质的三维结构目目 录录(P246)(P246)蛋白质分子的蛋白质分子的亚基数目一般为偶亚基数目一般为偶数数，其中含，其中含2 2个或个或4 4个亚基的蛋白质占多个亚基的蛋白质占多数，奇数亚基构成的蛋白质就目前所知，数，奇数亚基构成的蛋白质就目前所知，只不过只不过1010多种。多种。对称性对称性是四级结构蛋白是四级结构

42、蛋白质最重要的性质之一。质最重要的性质之一。 在四级结构中，亚基可以是相同的或不在四级结构中，亚基可以是相同的或不同的，由相同亚基构成的四级结构叫均同的，由相同亚基构成的四级结构叫均一四级结构，由不同亚基构成的四级结一四级结构，由不同亚基构成的四级结构叫非均一四级结构。构叫非均一四级结构。无四级结构的蛋无四级结构的蛋白质称为单体蛋白质白质称为单体蛋白质如核糖核酸酶如核糖核酸酶 。蛋白质的三维结构目目 录录从一级结构到四级结构从一级结构到四级结构血红蛋白血红蛋白血红蛋白血红蛋白蛋白质的三维结构目目 录录蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列蛋白质的一级结构是它的氨基酸序

43、列蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠曲与折叠曲与折叠曲与折叠PrimaryPrimarystructurestructureSecondarySecondarystructurestructure蛋白质的三维结构目目 录录蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构结构结构结构蛋白质的四级结构是亚基的空间排列蛋白质的四级结构是亚基的空间

44、排列蛋白质的四级结构是亚基的空间排列蛋白质的四级结构是亚基的空间排列PolypeptidePolypeptide(single subunit(single subunitof transthyretin)of transthyretin)Transthyretin, with fourTransthyretin, with fouridentical polypeptide subunitsidentical polypeptide subunitsTertiaryTertiarystructurestructureQuaternaryQuaternarystructurestructure

45、蛋白质的三维结构目目 录录五、稳定蛋白质三维结构的作用力五、稳定蛋白质三维结构的作用力一级结构一级结构二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构三级结构亚基亚基四级结构四级结构P201，熟悉，熟悉蛋白质的三维结构目目 录录w氢键氢键- -侧链间形成侧链间形成w范德华力（分子间作范德华力（分子间作用力，受彼此距离影用力，受彼此距离影响）响）w疏水键w-“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。离子键离子键（或盐键）（或盐键）维系这种特定结构的力主维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是和范德华力等。尤其是疏水疏水键键，在蛋白质三

46、级结构中起，在蛋白质三级结构中起着重要作用。着重要作用。蛋白质的三维结构目目 录录w 键键 能能w肽键肽键 w二硫键二硫键w离子键离子键 w氢键氢键w疏水键疏水键 w范德华力范德华力 3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远小于共价键，称这四种键能远小于共价键，称次级键次级键提问：次级键微弱但却是提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主维持蛋白质三级结构中主要的作用力要的作用力, ,原因何在原因何在? ?数量巨大数量巨大数量巨大数量巨大蛋白质的三维结构目目 录录(1) (1) 氢键氢键 (hydrogen bond) (hydrogen bo

47、nd) 定义：由电负性较强的原子与氢形成的定义：由电负性较强的原子与氢形成的基团如基团如N NH H和和O OH H具有很大偶极距，成具有很大偶极距，成键电子云分布偏向电负性大的原子核，键电子云分布偏向电负性大的原子核，因此氢原子核周围的电子分布就少，正因此氢原子核周围的电子分布就少，正电荷的氢核（质子）就在外侧裸露。这电荷的氢核（质子）就在外侧裸露。这一一正电荷氢核遇到另一个电负性强的原正电荷氢核遇到另一个电负性强的原子时，就产生静电吸引，即所谓的氢键子时，就产生静电吸引，即所谓的氢键（hydrogen bondhydrogen bond）。）。 x H y x H y 这里这里x x、y

48、y是电负性强的原子（是电负性强的原子（N N、O O、S S等）等），xHxH是共价键。是共价键。HyHy是氢键是氢键蛋白质的三维结构目目 录录存在形式：多肽链主链上的存在形式：多肽链主链上的羰基氧和酰羰基氧和酰胺氢之间胺氢之间形成的氢键（维持二级结构的形成的氢键（维持二级结构的主要作用力），氢键还可以在侧链与侧主要作用力），氢键还可以在侧链与侧链（酪氨酸的羟基与谷氨酸、天冬氨酸链（酪氨酸的羟基与谷氨酸、天冬氨酸的羰基之间）、侧链与介质水、主链肽的羰基之间）、侧链与介质水、主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。基与侧链或主链肽基与水之间形成。 特点特点： 方向性方向性: :相互吸收的方向沿氢受

49、体相互吸收的方向沿氢受体y y的孤的孤电子对轨道轴，受体电子对轨道轴，受体y y与供体与供体x x之间的角之间的角度接近度接近180180 饱和性饱和性: :一般情况下一般情况下x-Hx-H只能和一个只能和一个y y原子原子相结合。相结合。 蛋白质的三维结构目目 录录弱键，易受外力影响而破裂；数量很多弱键，易受外力影响而破裂；数量很多在维持蛋白质的构象中起着极其重要的在维持蛋白质的构象中起着极其重要的作用，作用，最重要的次级键最重要的次级键大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键链肽基之间形成最大数目的分子内氢键（如（如-螺旋，螺旋

50、，-折叠），与此同时保折叠），与此同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面而与水相互作用。子的表面而与水相互作用。 蛋白质的三维结构目目 录录(2) (2) 范德华力范德华力 (Van derwaals) (Van derwaals) 在物质的聚集状态中，分子与分子之间在物质的聚集状态中，分子与分子之间存在着一种较弱的作用力。早在存在着一种较弱的作用力。早在18731873年年范德华就已注意到这种力的存在，并考范德华就已注意到这种力的存在，并考虑这种力的影响和分子本身占有体积的虑这种力的影响和分子本身占有体积的事实，提出了著名的范德华状态方程。事实，提

51、出了著名的范德华状态方程。广义的范德华力包括广义的范德华力包括3 3种较弱的作用力，种较弱的作用力，即即定向效应、诱导效应和分散效应定向效应、诱导效应和分散效应。蛋白质的三维结构目目 录录分散效应：是在多数情况下起主要作用分散效应：是在多数情况下起主要作用的范德华力；它是的范德华力；它是非极性分子或基团间非极性分子或基团间仅有的一种范德华力仅有的一种范德华力即狭义的范德华力，即狭义的范德华力，也称为也称为LondonLondon分散力，通常范德华力就分散力，通常范德华力就指这种作用力。指这种作用力。定向效应：极性基团的瞬时偶极与瞬时定向效应：极性基团的瞬时偶极与瞬时偶极间的相互作用，偶极方向是

52、瞬时变偶极间的相互作用，偶极方向是瞬时变化的。瞬时偶极是由于所在分子或基团化的。瞬时偶极是由于所在分子或基团中电子电荷密度的波动即电子运动的不中电子电荷密度的波动即电子运动的不对称性造成的。对称性造成的。蛋白质的三维结构目目 录录诱导效应：极性基团与非极性基团的偶极与诱诱导效应：极性基团与非极性基团的偶极与诱导偶极间的相互作用。瞬时偶极可以诱导周围导偶极间的相互作用。瞬时偶极可以诱导周围的分子或基团产生诱导偶极，诱导偶极反过来的分子或基团产生诱导偶极，诱导偶极反过来又稳定了原来的偶极，因此在它们之间产生了又稳定了原来的偶极，因此在它们之间产生了相互作用。相互作用。当非共价键合原子或分子相互挨得

53、太近时，由当非共价键合原子或分子相互挨得太近时，由于电子云重叠，将产生范德华斥力。实际上范于电子云重叠，将产生范德华斥力。实际上范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用。德华力包括吸引力和斥力两种相互作用。迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子内的基团是紧密堆积的。这表明，在蛋白质分内的基团是紧密堆积的。这表明，在蛋白质分子内无疑存在着范德华力，子内无疑存在着范德华力，它对维持和稳定蛋它对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有一定的作用。白质的三、四级结构具有一定的作用。 蛋白质的三维结构目目 录录(3) (3) 疏水作用力疏水作用力 (hydrophobic

54、 interaction) (hydrophobic interaction) 疏水作用力是指非极性基团即疏水基团疏水作用力是指非极性基团即疏水基团为了避开水相而群集在一起的趋向力为了避开水相而群集在一起的趋向力。水。水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象被称水残基埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水效应，也曾不正确地称为为疏水效应，也曾不正确地称为疏水键疏水键。它在它在维持蛋白质的三级结构方面占有突出维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位的地位。疏水作用其实并不是疏水基团之。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，

55、而是疏水基团或间有什么吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。蛋白质的三维结构目目 录录当然，当疏水基团接近到等于范德华间距时，当然，当疏水基团接近到等于范德华间距时，相互间将有弱的范德华引力。非极性相互间将有弱的范德华引力。非极性AAAA一般位一般位于蛋白质的疏水核心，少数暴露于溶液中；带于蛋白质的疏水核心，少数暴露于溶液中；带电荷的电荷的AAAA和极性和极性AAAA位于表面。位于表面。疏水性较强的氨基酸：疏水性较强的氨基酸：Phe, Trp, Tyr, Ile, Phe, Trp, Tyr, Ile, Leu, ValLeu, V

56、al疏水作用在疏水作用在室温范围内随温度的升高而增加室温范围内随温度的升高而增加。超过最高温度超过最高温度(50-60(50-60，因侧链不同而异，因侧链不同而异) )后后复又减弱。复又减弱。非极性溶剂、去污剂破坏疏水作用，非极性溶剂、去污剂破坏疏水作用，是变性剂；尿素与盐酸胍是变性剂；尿素与盐酸胍既破坏疏水作用，又既破坏疏水作用，又破坏氢键，强变性剂。破坏氢键，强变性剂。对维持和稳定蛋白质的结构具有一定的作用对维持和稳定蛋白质的结构具有一定的作用。 蛋白质的三维结构目目 录录(4) (4) 盐键盐键 离子键又称离子键、盐桥或静电作用力。离子键又称离子键、盐桥或静电作用力。它是它是由带相反电荷

57、的两个基团间的静电由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的。吸引所形成的。 生理生理pHpH下，下，AspAsp、GluGlu侧链解离成负离子，侧链解离成负离子，LysLys、ArgArg、HisHis离解成正离子。多数情况离解成正离子。多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的下，这些基团分布在球状蛋白质分子的表面，与水分子形成排列有序的水化层。表面，与水分子形成排列有序的水化层。带电的侧链也在蛋白质内部出现，一般带电的侧链也在蛋白质内部出现，一般与其它的基团形成氢键。偶尔有少数带与其它的基团形成氢键。偶尔有少数带相反电荷的测链在分子的疏水内部形成相反电荷的测链在分子的疏水内部形成盐键。盐

58、键。 蛋白质的三维结构目目 录录加入加入非极性溶剂加强盐键；非极性溶剂加强盐键；高浓度的盐、高浓度的盐、过高或过低的过高或过低的 pH pH值可以破坏蛋白质构象值可以破坏蛋白质构象中的离子键。如果溶液中的中的离子键。如果溶液中的pHpH值比羧基的值比羧基的 p pK K值低值低 l-2 l-2个个pHpH单位，或者比氨基的单位，或者比氨基的p pK K值值高高l-2l-2个个pHpH单位，由于上述基团的解离状单位，由于上述基团的解离状态或带电状态发生改变，因而它们之间就态或带电状态发生改变，因而它们之间就不能形成离子键。这也是不能形成离子键。这也是强酸强碱之所以强酸强碱之所以能使蛋白质变性的主

59、要原因能使蛋白质变性的主要原因。对维持和稳定蛋白质的结构具有一定的作对维持和稳定蛋白质的结构具有一定的作用。用。 蛋白质的三维结构目目 录录(5) (5) 二硫键二硫键 (disulfide bond) (disulfide bond)二硫键又称为二硫桥或硫硫桥，是两个硫原子二硫键又称为二硫桥或硫硫桥，是两个硫原子之间所形成的共价键。它可以把不同的肽链或之间所形成的共价键。它可以把不同的肽链或同一条肽链的不同部分连接起来。同一条肽链的不同部分连接起来。两个半胱氨酸之间通过脱氢氧化而形成两个半胱氨酸之间通过脱氢氧化而形成的。在的。在二硫键形成之前，蛋白质分子已形成三级结构，二硫键形成之前，蛋白质

60、分子已形成三级结构，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。假如蛋白质中所有二硫二硫键可稳定此构象。假如蛋白质中所有二硫键相继被还原，将引起蛋白质的天然构象改变键相继被还原，将引起蛋白质的天然构象改变和生物活性丧失。在许多情况下，二硫键可以和生物活性丧失。在许多情况下，二硫键可以选择性地被还原，这些实验证明，选择性地被还原，这些实验证明，某些二硫键某些二硫键是生物活性所必需的是生物活性所必需的，另一些二硫键则不是生，另一些二硫键则不是生物活性所必需的，但物活性所必需的，但与维持蛋白质的稳定有关与维持蛋白质的稳定有关。在绝大多数情况

61、下，二硫键是在多肽链的在绝大多数情况下，二硫键是在多肽链的-转角附近形成的。转角附近形成的。蛋白质的三维结构目目 录录结合比较牢固结合比较牢固，对维持和稳定蛋白质的，对维持和稳定蛋白质的构象具有重要作用。越多越稳定，对抗构象具有重要作用。越多越稳定，对抗外界能力越强。外界能力越强。破坏：破坏：过甲酸氧化：过甲酸氧化： SS+HCOOOH SO3H巯基乙醇还原：巯基乙醇还原：SS SH蛋白质的三维结构目目 录录维系蛋白质分子的维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的维系蛋白质分子的二级结构：氢键二级结构：氢键维系蛋白质分子的维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作

62、用力、三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：维系蛋白质分子的四级结构：疏水相互作用力、疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键氢键、范德华力、盐键 a盐键（离子键盐键（离子键 ） b氢键氢键 c疏水相互作用力疏水相互作用力 d范德华力范德华力 e二硫键二硫键 f 酯键酯键蛋白质的三维结构目目 录录氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键次级键氢键、范德华力虽然键能小，但数量大氢键、范德华力虽然键能小，但数量大疏水相互作用力对维持三级结构特别重要疏水相互作用力对维持三级结构特别重要盐键数量小盐键数

63、量小二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定蛋白质分子构象越稳定离子键离子键氢键氢键范德华力范德华力疏水相互作用力疏水相互作用力蛋白质的三维结构目目 录录 六、纤维状蛋白质和球状蛋白质的构象纤维状蛋白质和球状蛋白质的构象 纤维状蛋白质：外形呈纤维状或细棒状；广泛存纤维状蛋白质：外形呈纤维状或细棒状；广泛存在于脊椎动物和无脊椎动物体内；在于脊椎动物和无脊椎动物体内；结构蛋白结构蛋白；特性：在一定限度内伸长后还能恢复、特性：在一定限度内伸长后还能恢复、不被一般的蛋不被一般的蛋白酶水解、氨基酸组成不同于球蛋白白酶水解、氨基酸组成不同于球

64、蛋白。-角蛋白组（角蛋白组（-螺旋型）：螺旋型）：-角蛋白、肌球蛋白、角蛋白、肌球蛋白、纤维蛋白原等纤维蛋白原等都具有都具有-螺旋；存在于动物毛、发、鳞、甲等螺旋；存在于动物毛、发、鳞、甲等三股三股-螺旋通过二硫键形成左手超螺旋螺旋通过二硫键形成左手超螺旋丝心蛋白组（丝心蛋白组（-折叠型）：蚕丝和蜘蛛丝；反平行折叠型）：蚕丝和蜘蛛丝；反平行式式-折叠片层结构折叠片层结构胶原蛋白组：甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸含量高。三胶原蛋白组：甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸含量高。三条多肽链相互绞合形成右手超螺旋。条多肽链相互绞合形成右手超螺旋。P212P212，了解，了解蛋白质的三维结构目目 录录 球状蛋白质：球状蛋白最鲜明的特点是球状蛋白质：球状蛋白最鲜明的特点是多数非极性基团藏于分子内部，极性基团暴多数非极性基团藏于分子内部，极性基团暴露于分子表面，一般易溶于水。露于分子表面，一般易溶于水。极性基团的种类、数量以及在分子表面极性基团的种类、数量以及在分子表面不同区域的分布对于生物活性和功能发挥十不同区域的分布对于生物活性和功能发挥十分重要。分重要。生物膜蛋白非极性基团在分子表面，在生物膜蛋白非极性基团在分子表面，在胞浆、胞外或细胞器基质部分接触的区域分胞浆、胞外或细胞器基质部分接触的区域分子表面多分布着极性基团子表面多分布着极性基团 蛋白质的三维结构