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1、酶促反响动力学v酶反响动力学：是研讨反响速度规律以及各种要素对酶反响速度影响的科学。v研讨酶反响速度的规律和各种要素对酶反响影响的科学。v曾经知道酶反响动力学，比化学反响动力学复杂得多，其复杂性可以从酶的反响体系看出。要素种类酶系统单酶系统多酶系统酶性质恒态酶别构酶酶形状溶液酶固定化酶底物单底物双或多底物动力学性质稳态动力学稳态前动力学动力学内容稳态初过程稳态全过程其他影响要素抑制剂,活化剂,pH,温度等v2、一级反响、一级反响一级反响的特点：一级反响的特点： 1反响速度与反响物浓度反响速度与反响物浓度A呈正比。呈正比。 2A与与t为半对数函数关系。为半对数函数关系。 3 k1的单位为：的单位
2、为：s-1或或min-1VAv二、均相可逆反响系统：二、均相可逆反响系统：v三、均相双分子不可逆反响系统：三、均相双分子不可逆反响系统：如BA，B B 0，上式可简化为一级反响方程：二二级反响的特点：反响的特点： 1反响速度与反响速度与 A 和和B有关。有关。 2A与与t为半半对数函数关系。数函数关系。 3k1的的单位位为：1/(smol/L或或min mmol/L VAv四、均相双分子可逆反响系统：四、均相双分子可逆反响系统：Keq为无因次常数。v五、对于反响系统：五、对于反响系统：按合成方向：此处Keq为结合常数，其因此为浓度-1；解离常数有浓度因次。v六、均相延续反响系统：1、假设第一个
3、反响为零级反响，第二个反响为一级反响，那么有：反响开场后：假设k2极大，或者系统中有大量催化第二个反响的催化剂能使k2无限增大，那么中间产物B将趋于0，终产物C将趋于C 。C 与t为线性函数，根据以上两式，应有：为构成的终产物C与原始反响物A变化量之比，称为接近度，越接近1，构成的终产物越能反映原始反响物的变化量。2、假设第一个反响和第二个反响都是一级反响，那么应有：反响开场后：浓度单位反响时间ABCC延续反响系统中成分的浓度变化延续反响系统中成分的浓度变化假设两个反响都是一级反响。反响开场后，首先是中间产物B的构成，B迅速升高，到达最大值，而后下降；B到达最大值时间tB为：终产物C的构成在反
4、响初期有一延迟， tB时后加速；k2愈大，延迟期愈短，k2无限增大，延迟期消逝， C趋近于C ；A的减少与C 的添加呈对称图形。第一节 酶促反响动力学v一、前稳态酶促反响动力学v(一)稳态和前稳态v酶(E)促单底物反响:v 反响历程:v 在最初极短反响时间(t1)内, P极低, 逆反响(E+PS)可以忽略不计.因此:vES(酶-底物复合物)生成速度vES分解速度=vES净生成速度 =ES生成速度-ES分解速度vt=0, ES=0, P=0, S最大,ES生成速度最大,v0t1内, S , P , ES , 到t1时,到达恒定.vES生成速度, ES分解速度, ES净生成速度vt1 t2内, S
5、 , P , ES (稳态或恒态)vES生成速度= ES分解速度, ES净生成速度vT2后, ES (二) 前稳态动力学与稳态动力学的比较前稳态动力学稳态动力学时间0t1t1 t2反响速度反响步骤二、单底物酶促反响稳态动力学v一米氏方程的推导v二米氏方程的物理意义v1.提供了两个极为重要的酶反响动力学常数Km和可擦他kcat并经过他们表达了酶反响性质、反响条件和酶反响速度之间的关系。vKm的物理意义：v特定的反响，特定的反响条件下，Km是个特征常数，可部分描画酶反响性质、反响条件对酶反响速度的影响。故可用来鉴别不同的酶。v1/Km表示酶与底物的亲和力，Km越大，亲和力越小，反之越大。v当v=V
6、/2时，Ks=S。阐明Km相当于反响到达最大速度一半时的底物浓度，或者说，相当于要使反响系统有一半的酶分子参与反响所必需具有的底物浓度。v经过Km可判别酶的最适底物，由于最适底物具有最大的V/Km。v经过Km可了解酶的底物在体内能够具有的浓度程度。普通酶Km,那么vKm,那么vV，S将失去其生理意义。v经过体外测定某些物质对Km的影响，可以推断出该物质能够有的生理效应，如作为抑制剂或活化剂等。v三酶活力单位和比活力v一个规范单位：在特定的条件下25，pH、底物浓度等其他条件均为最适条件，1分钟能转化1微摩尔底物所需的酶量。v酶的比活力specific activity：每毫克蛋白所含的酶单位数
7、，用U/mg蛋白表示。v四酶的转换数v1.分子活性定义：在最适条件下，每摩尔酶每分钟所转变的底物摩尔数即每摩尔酶的酶单位数。v2.对于寡聚酶：在最适条件下，每摩尔活性亚基或催化中心每分钟所转变的底物摩尔数。v3.用min-1表示。v4.kcat=Vmax/Etv五米氏方程对酶反响速度和底物浓度间关系的描画v零级反响v混合级反响v一级反响1酶反响的反响速度和底物浓度直接相关；2底物浓度决议着酶系统的反响级别；3衡量这种关系的尺度是Km；v米氏方程概括的这些规律和绝大多数实验结果一致，但少数情况下产生异常。例如，1/v对1/S作图时，普通应该得到线性图形，但有时也会产生偏向，缘由能够为：vA能够是
8、由于高底物浓度引起的抑制；vB能够是由于高底物浓度引起的活化：vC和D，能够是由于分析操作上的误差；v在实践任务中，反响系统运用适当的底物浓度非常重要。v用动力学方法进展酶活性测定，或进展底物以外其他要素测定时，为防止同时夹杂其他要素的影响，最好运用足够高的底物浓度，使反响呈零级反响形状。v进展底物本身的测定时，应使反响速度直接比利于底物浓度，即使系统处于一级反响形状。v六米氏方程其他表达方式及作图法v1.v此表达式对应的图形为vS作图， Km=V/2。v很难准确地画出矩形双曲线；v很难画出渐近线；v误差不易觉察；v2.v该式对应的图形为1/v1/S作图，称为Lineweaver-Burk作图
9、或双倒数作图。v点分布不均匀，集中于1/v轴，不过，此缺陷可经过适中选择 S抑制。v误差放大。在低S时，v很小，本身就容易产生误差；而化成1/v与1/S后，误差显著放大。v3.v相应的作图为S/vS，称为Hanes作图。v优点：点分布均匀；v缺陷：由于取1/v，使误差放大，但比较一致，普通以为适用于常数测定。v4.v对应图形为vv/S，称为Eadie-Hofstee作图。v缺陷是分布不均，但无误差放大，可信度高，更大的优点是各种要素的影响可在影响上表现出来。故如今很受人们注重。v5.v此式可以vlogS作图，但通常少用，只需当S变化很大，v变化较小时，这种方法才有优点。v6.v可用2.3/tl
10、ogS0/S S0-S/ t作图。但这一方法仅仅用于不能测定初速度的情况。v运用作图法测定动力学常数时应留意的两个问题：v1.最好运用接近Km的S，否那么不能得到准确结果，由于：v用Lineweaver-Burk作图时，假设S Km,曲线根本程度，斜率近于0；假设S Km ,还是S Km ，曲线接近程度； S Km，曲线极陡。v2.某些文献在作图时采用mmol/L或mol/L10n表示底物或产物的浓度，这种表示方法可作两种了解：v表示坐标轴的坐标要升高10n倍；vmM或M10n表示坐标单位；v这两种了解使浓度相差了102n倍。因此为了防止混乱，在作图时建议运用mol/L、mmol/L或mol/
11、L表示浓度。七米氏方程的适用范围v1、多中间步骤v在推导米氏方程时是以下式为出发点：v但实践反响能够是多中间步骤，例如：v多中间步骤推导得到的动力学方程类似原始米氏方程，差别仅在于，中间步骤越多，Km和kcat是由更多环节的反响速度常数组成的更复杂的复合函数。而现实上，普通测得的Km和V本身也能够就是由多个中间步骤提供的复合函数。v2、某些较复杂的反响历程v1v某些蛋白酶催化的反响取这一方式，其动力学关系仍是：v2v溶菌酶催化的反响能够取这种机制，其动力学关系仍可用米氏方程描写，但：v3、稳态前v稳态前动力学方程：v稳态前动力学方程和米氏方程相比：v1多了1-expk1t(Km+S)一项；v2
12、随着t增大， 1-expk1t(Km+S)可以削去，稳态前方程可复原为米氏方程，反响转入稳态。v稳态前动力学方程也可改写成：v如将图6.6中dP/dt=C的直线部分推到X轴可测得 ， 称为“诱导时间。v普通为10-3s左右。在各项常数的计算中，通常用于稳态测定法的时间极限为10s左右；对于稳态前速度和常数的测定需求快速留管法，它的时间极限是t1/210-7s；或驰豫时间法，它的间歇极限t1/2Ks，如r Ks/Ks，那么实践的最大速度 此时的底物浓度为底物浓度很高时，上式变为在酯酶、脲酶、二胺氧化酶等酶反响中都可察看到这种动力学。v高底物浓度引起活化KSaKm2时，V和Km与V和Km1接近。双
13、底物反响中一种底物大大超越其Km时，其反响可转变为拟单底物反响，反响速度可用米氏方程描画。对于延续机制来说，随着S2的增大，各直线的截距与斜率都降低；而乒乓机制的各直线却是一组平行线，其斜率与S2无关。v7、高酶浓度v在推导米氏方程中必需假定，底物浓度大大高于酶浓度，因此，在酶与底物混合后，酶-底物络合物能迅速到达稳态平衡。这种假定在体外很容易得到满足，但体内就不同，许多酶和它们的底物在细胞中浓度往往接近于Km的程度。对于这种高酶浓度的反响系统，米氏方程曾经不完全适用。vCha-Cha方程：v八酶浓度对酶促反响速度的影响v当S Km 时，v到达V，vE呈线性关系，即酶速度与反响速度成正比关系。
14、v这种线性关系的两个保证条件：v必需是初速度v必需用高底物浓度，S100Km。v九温度对酶促反响初速度的影响v1.酶反响的最适温度：反响速度到达最大值时的温度。v动物酶：3750；植物酶：4560 ；微生物酶差别较大。v温度对酶的影响：v提高温度可以添加反响速度v提高温度会使酶蛋白逐渐变性而失活v最适温度是酶的特征常数。v2.温度对酶稳定性的影响v 酶的温度温度不是固定不变的常数，可随作用时间等条件改动而变化。v测定酶的稳定温度的方法：先让等量的酶溶液分布在不同温度下分别保温一定时间，然后迅速冷却，测酶活。v十pH对酶反响初速度的影响v1.酶反响的最适pH：酶表现最大反响速度的某一pH范围。v
15、酶的最适pH是酶的特征常数，但不是固定不变的常数。v2.pH对酶活力的影响vpH直接影响了酶活性中心的必需基团的解离形状；vpH影响了ES中间复合物的解离形状；vpH影响了底物的解离形状；v酶分子外表上其他可解离基团的解离形状随pH的改动而变化，能够影响了酶分子呈现活性所需的构象；v过高或过低的pH可以引起酶蛋白的变性失活；v3.pH对酶稳定性的影响v把等量酶分别放到一系列不同pH的缓冲液中，在一定温度下处置一段时间，然后再回到最适pH，测反响初速度，即酶活。v十一激活剂和抑制剂对酶促反响初速度的影响v激活剂Activator：凡是能提高酶活性的物质v1.无机离子v阳离子：H+和各种金属离子，
16、如：K+ 、Na+ 、Ca2+、Mg2+ 、Zn2+ v阴离子：Cl-、Br-、I-、CN-、NO-等。阴离子对酶的激活随pH的变化而变化。v无机离子对酶活性的影响规律：v与浓度有关，呈双曲线关系；v在一同的两种离子对酶活性有拮抗作用。Mg提高ATP酶活性，Ca那么降低。v有时金属离子之间可以相互替代；v一种无机离子，对一种酶是激活，对另一种酶能够是抑制；v2.小分子有机化合物v复原剂能使巯基酶分子内的二硫键复原成SH基，从而提高酶活性。如复原型谷胱甘肽等。v金属熬合剂能去除酶分子中的重金属离子，从而解除重金属离子对酶活性的抑制。如EDTA。v v3.蛋白质大分子、v某些蛋白酶能使无活性的酶原
17、变成有活性的酶。如，胰蛋白酶可水解无活性的胰凝乳蛋白酶原成有活性的胰凝乳蛋白酶。v激活剂对酶的激活作用的类型：v必需型：使无活性的酶变成有活性的酶；v非必需型：使低活性的酶变成高活性的酶；三、双底物酶促反响稳态动力学v一按底物数分类的酶促反响底物数酶分类催化反响酶种类占总酶%阐明1.单底物异构酶AB5%真正单底物2.单向单底物 裂合酶AB+C12%逆向反响是双底物反响3.假单底物水解酶A-B+H2OA-OH+BH26% H2O可视为常数4.双底物氧化复原酶基团转移酶AH2+BA+BH2A2+B3+A3+B2+A+BXAX+B27%24%5.三底物衔接酶A+B+ATPAB+ADP+PiA+B+A
18、TPAB+AMP+PPi5%v二双底物酶促反响机制的类型v1.有序机制：指底物A和B与酶的结合有严厉的顺序，必需是先A后B。产物从酶分子上释放，也有严厉的顺序，必需先P后Q。v反响步骤：v反响机理：A和B两个底物结合在酶分子的不同位点上。当酶和底物A结合后，改动了酶分子构象，使原来隐藏在酶分子内部的底物B的结合部位暴显露来，底物B才与酶结合。v2.随机序列机制：指底物A、B与酶结合的顺序是随机的，无严厉的先后之分。产物的释放也是随机的。v反响机理：酶分子与两个底物A和B的两个结合位点都处于暴露形状，两者与底物的结合，既互不依赖，也互不干扰。 A B P Q E EA EQ EB (EAB-EP
19、Q) EP E B A Q P3.乒乓机制：特点：1不构成三元络合物，底物不同时与酶结合。2在全部底物与酶结合前，曾经有一种放出来。由于底物、产物一进一出，所以像打乒乓一样，叫乒乓机制。 AP B Q E (EAEP) F (EB-EQ)E第二节 酶的抑制剂及其作用v一、概述v1.研讨酶的抑制剂及其抑制造用的意义v实际上：v有助于阐明酶活性中心构造、催化机理、代谢途径以及代谢调理；v有助于阐明药物和毒物的作用机理；v实际上：v有助于药物设计和新药开发；v2.抑制程度的表示方式v抑制程度：酶遭到抑制后活性降低的程度。v相对活力分数剩余活力分数：a：va=v1/v0vv1：参与抑制剂后的反响速度；
20、v0：无抑制剂时的反响速度v相对活力百分数剩余活力百分数：a%：va%=v1/v0100(%)v抑制分数抑制率，i：vi=1-a=1-v1/v0v抑制百分数i%：vi%=(1-a)100(%) =(1-v1/v0) 100(%) v3.抑制造用的分类v不可逆抑制造用：抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失，用透析等物理方法不能除去抑制剂，因此不能使酶复活。v不可逆抑制的动力学特征：抑制程度比例于共价键构成的速度，并随抑制剂与酶的接触时间而逐渐增大。v最终抑制程度仅由抑制剂与酶的相对量决议，与抑制剂浓度无关。v可逆抑制造用：抑制剂与酶分子必需基团以非共价键结合，引起酶活力降低或丧
21、失，用透析等物理方法能除去抑制剂而使酶活力恢复。v根据抑制剂与酶的结合方式，可逆抑制分为：v同位抑制造用：抑制剂与酶活性中心相结合，阻断酶分子的结合基团或催化基团，或者与ES复合物结合，阻止底物构成产物。此类抑制剂在酶分子的结合部位根本上与底物一样或相近，故称为同位抑制剂。v别位抑制造用：抑制剂和酶活性中心以外的部位结合，经过酶分子构象的改动，影响底物与酶的结合，进而影响催化效率。由于抑制剂和底物结合在酶的不同部位上，故称为别位抑制剂。v根据抑制剂与底物的竞争关系，可逆抑制分为：v竞争性抑制造用v反竞争性抑制造用v非竞争性抑制造用v混合型抑制造用二、可逆抑制造用v一竞争性抑制造用v1.含义：抑
22、制剂I和底物S对酶分子E的结合有竞争作用，相互排斥。v2.竞争性抑制动力学特征v在I存在时，Km增大Km Km,但Vm不变，直线斜率增大，各条直线相交于纵轴上。v表观米氏常数(Km )随I增大而增大，随抑制常数(Ki)增大而减小。v抑制程度随I 增大而增大，随S增大而减小。高S可以减轻，甚至消除I对E的抑制。v3.竞争性抑制的机理v竞争性抑制剂，由于在构造上与底物非常类似，能结合到酶分子的活性中心上，从而阻止底物与酶活性中心的结合，故两者有相互排斥作用。v4.竞争性抑制造用的运用-药物设计v5.过渡态类似物对酶的竞争性抑制造用v过渡态类似物与S*过渡体构造类似，但很稳定，对酶的亲和力大大超越底
23、物对酶的亲和力，因此是酶的很强的竞争性抑制剂。v二反竞争性抑制造用v1.含义：抑制剂只能与ES复合物结合成ESI三元复合物，E和S结合会促进I与E的结合，但ESI不能释放出产物。v2.反竞争抑制动力学特征v有I时，Km和Vm随I的添加而减少，但直线斜率(Km/Vm)坚持不变，各条直线平行。v抑制程度随S和I增大而增大。v添加S，不能减轻或消除抑制，反而添加抑制程度。这与竞争性抑制恰好相反。v三非竞争性抑制v1.含义：I和S都可结合到E和ES上，但产生的ESI复合物是无催化活性的。vKi=Ki，即I实践上不改动E对S的亲和力。vKs=Ks，即S也不改动E对I的亲和力。v2.非竞争性抑制动力学特征
24、v有I时，Vm随I增大而减少，但Km不变。v直线的斜率和纵轴截距随I增大而增大。v抑制程度随I增大而增大，与S无关。v添加S不能消除I对E的抑制。v3.非竞争性抑制的机制v非竞争抑制剂I不是结合在酶活性中心的底物结合位点上，而是结合到其他的必需基团如催化基团上。因此抑制剂并不降低E对S的亲和力，但却能阻止酶的催化作用，降低Vm。v四混合型抑制造用vKsKs，此不同于非竞争性抑制。vKiKi时，属于非竞争性抑制与反竞争性抑制之间的类型。vKiKi时，那么(1+I/Ki) (1+I/Ki)，KmKm，故直线交于横轴以下。vKi (1+I/Ki)，KmKm，故直线交于横轴以上。v2.动力学特点v当I
25、存在时，Vm随I增大而减少；当KiKi时，Km随I增大而减少；当KiKi时，抑制程度随S增大而增大；当KiKi为非竞争与反竞争性混合抑制； KiKi为非竞争与竞争性混合抑制。v五其他类型的可逆抑制造用v1.部分抑制v2.底物抑制v3.产物抑制三、不可逆抑制造用v概念：这类抑制剂与酶分子上的某些必需基团以结实的共价键结合，使酶失活，不能用透析等物理方法除去抑制剂，而使酶复活。v特点：抑制程度比例于共价键构成的速度。v一专注性不可逆抑制造用v1.Ks型不可逆抑制剂：具有和底物类似的构造，还带有一个活泼的化学基团，能修饰酶分子中的必需基团。v2.Kcat型不可逆抑制剂：本身也是底物，还具有一种埋伏性
26、的反响基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶的活性中心或辅基。v二非专注性不可逆抑制造用v与酶分子中一类或几类基团反响。第三节 酶的作用机理v一、活性部位v1.活性部位：酶分子中能直接结合底物，并催化底物发生反响的部位。v2.结合位点：与底物直接结合，并担任酶的专注性。v3.催化位点：酶分子上直接催化底物发生反响的部位。v二、酶作用专注性机理v1.酶作用专注性：酶对底物和所催化的反响的选择性。v2.酶作用专注性机理v结合专注性底物专注性：取决于酶的活性中心主要取决于结合位点的空间构造。v催化专注性反响专注性：取决于酶催化位点的构造。v三、酶的高效催化机理v1.过渡态中间物和活化自在能
27、v2.降低活化自在能的几个要素v临近效应和定向效应v临近效应：底物分子从稀溶液中密集到酶分子活性中心后，酶分子活性中心能使底物分子彼此接近，大大提高了底物在活性中心部位的有效浓度，因此提高了反响速度。v定向效应：酶分子活性中心的催化基团与底物分子的反响基团之间能正确的定向排布，从而大大降低活化自在能，提高反响速度。v两种效应可以变分子间反响成分子内反响。 v应变效应v酶与底物相结合时，底物使酶分子发生有利于催化的变化，同时酶也使底物分子发生了扭曲变形，使其几何和静电构造更接近过渡态。v酸碱催化v狭义酸碱催化： H+和OH-对反响物的催化作用。狭义酸碱催化剂是酸(H+)和碱(OH-)。v广义酸碱
28、催化：广义酸碱催化剂是质子供体和质子受体。质子供体向反响物提供质子，质子受体从反响物接受质子，从而加速催化反响的作用。v共价催化v酶与底物以共价键结合成共价中间物，并迅速转变成活化能大大降低的过渡态，从而大大提高反响速度。va.亲核催化v由亲核催化剂提供电子对，与反响物经过共价键结合成中间物的作用。v亲核催化剂：化合物中的未成键电子对或基团。vb.亲电子催化v由亲电子催化剂从底物分子中接受一对电子，并与该底物以共价键结合成不稳定的共价中间物的作用。第四节 酶的调理机制v生理条件下酶的调理：v酶活性的调理v酶浓度的调理v一、酶的别构效应和别构酶v一根本概念v别构效应(Allosteric Eff
29、ect)：调理物与酶分子的调理中心结合后，引起酶分子构象发生变化，从而改动催化中心对底物的亲和力的作用。v别构酶(Allosteric Enzyme) ：具有别构效应的酶。v调理物效应物：能使别构酶产生别构效应的物质。v同促效应同源效应：调理物就是底物产生的别构效应。v异促效应异源效应：调理物不是底物产生的别构效应。 v二别构酶的根本特征v1.异促别构酶的构造特征v酶分子上有催化中心活性中心和调理中心变构中心、别构部位。催化中心结合并催化底物，调理中心结合调理物，调理催化中心的酶活性。v催化中心和调理中心可以位于同一或不同的亚基上。含有催化中心的亚基称为催化亚基，含有调理中心的亚基成为调理亚基
30、。v2.同促别构酶的构造特征v酶分子中每个亚基含有一个活性中心，没有专门的调理中心，活性中心也是调理中心，活性中心之间存在变构效应。v底物就是调理物。v协同效应：先与酶活性中心结合的底物分子，对后继底物分子和其他活性中心的结合产生的影响。v能提高酶对后继底物分子亲和力的效应，称为正协同效应。相应的效应物称为正效应物。反之，那么为负协同效应，负效应物。v三别构酶的动力学特征vS形曲线：第一个底物分子与酶分子中的一个亚基的活性中心结合后，引起酶分子构象改动，从而提高了相邻亚基的活性中心对后继底物分子的亲和力。v表观双曲线：第一个底物分子与酶分子中一个亚基的活性中心结合后，使酶分子构象改动，从而降低
31、了相邻亚基的活性中心对后继底物分子的亲和力。v四别构酶活性调理机理v1.MWC方式v别构酶是寡聚酶，由多个对称排布的亚基组成。v每个亚基对特定的配体都有一个一样的结合位点。v亚基有两种不同的构象形状，R态(Relaxed state)和T态(Tensed state)。R态结合底物和别构激活剂，T态结合别构抑制剂。v酶分子中一切的亚基都处于一样的构象形状，T或R。v当酶分子由一种构象转变成另一种构象时，其分子对称性不变。vT态和R态处于动态平衡中。v2.KNF模型v别构酶是寡聚酶，由多个对称排布的亚基组成。 v亚基有两种不同的构象形状，R态(Relaxed state)和T态(Tensed s
32、tate)。vT态和R态可以共存于一个寡聚体中。v当底物与效应剂与酶分子中一个亚基结合时，可引起此亚基的构象变化。这种变化可以作用于相邻的亚基，使其发生同样的构象变化。如此顺序递变，直至酶分子中一切的亚基都发生同样的构象变化。v一个亚基与底物或效应物结合后，可以使相邻亚基对后继底物分子的亲和力提高或降低。vKNF模型和MWC模型的区别：v1.无底物或效应物时，酶分子中亚基只存在一种构象形状T态。v2.酶分子中的全部亚基是逐个从T态转变成R态的。故可存在T、R两态共存的中间体。v3.底物之间可以是正协同效应，也可以使负协同效应，取决于已结合底物的亚基对相邻亚基的影响。小结v酶促反响动力学v酶的抑制剂及其作用v酶的作用机理v酶的调理机理
