生物化学习题1.doc

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1、生物化学习题第一章 蛋白质化学1、向1升1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl,问所得溶液的Ph是多少?如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时,pH值将是多少?pH:2.71;9.232、将丙氨酸溶液(400毫升)调节到pH8.0,然后向该溶液加入过量的甲醛。当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250毫升。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?4.45g3、将含有天冬酸(pI=2.98),甘氨酸(pI=5.97),苏氨酸(pI=6.53),亮氨酸(pI=5.98)和赖氨酸(pI=9.74)的pH3.0柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡

2、过的Dowex-50阳离子交换树脂中,随后用该缓冲液洗脱此柱,并分部地收集洗出液,这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来?Asp,Thr,Gly, Leu, Lys4、指出在正丁醇:醋酸:水的系统中进行纸层析时,下列混合物中氨基酸的相对迁移率(假定水相的pH为4.5):(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser; (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val; (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His。IleLys; PheSer; LeuValAla; ValPro; GluAsp; TyrAlaSerHis5、(1)当Ala、Ser、Phe、Leu

3、、Arg、Asp和His的混合物在pH3.9进行纸电泳时,哪些氨基酸移向正极(+)?哪些氨基酸移向负极(-)?(2)纸电泳时,带有相同电荷的氨基酸常有少许分开,例如Gly可与Leu分开。试说明为什么?(3)设Ala、Val、Glu、Lys和Thr的混合物pH为6.0,试指出纸电泳后氨基酸的分离情况。(1)Ala, Ser, Phe和Leu以及Arg和His移向负极;Asp移向正极。(2)电泳时,具有相同电荷的较大分子移动得慢,因为电荷/质量之比较小,因而引起每单位质量迁移的驱动力也较小。(3)Glu移向正极;Lys移向负极,Val, Ala和Thr留在原点。6、有一个A肽:经酸解分析得知由Ly

4、s、His、Asp、Glu2、Ala、以及Val、Tyr和两个NH3分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后,得DNP-Asp;当用羧肽酶处理得游离缬氨酸。如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时,得到二种肽,其中一种(Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr)在Ph6.4时,净电荷为零,另一种(His、Glu、以及Val)可给出DNP-His,在Ph6.4时,带正电荷。此外,A肽用糜蛋白酶降解时,也得到二种肽,其中一种(Asp、Ala、Tyr)在pH6.4时呈中性,另一种(Lys、His、Glu2、以及Val)在Ph6.4时,带正电荷。问A肽的氨基酸顺序如何?AsnAlaTyrGluLysHisGl

5、nVal7、某多肽的氨基酸顺序如下:。(1)如用胰蛋白酶处理,此多肽将产生几个肽?并解释原因(假设没有二硫键存在);(2)在pH7.5时,此多肽的净电荷是多少单位?说明理由(假高pKa值:-COOH4.0;-NH3+6.0;Glu和Asp侧链基4.0;Lys和Arg侧链基11.0;His侧链基7.5;Cys侧链基9.0;Tyr侧链基11.0);(3)如何判断此多肽是否含有二硫键?假如有二硫键存在,请设计实验确定5,17和23位上的Cys哪二个参与形成?(1)4个肽;(2)-2.5单位;(3)如果多肽中无二硫键存在,经胰蛋白酶水解后应得四个肽段;如果存在一个二硫键应得三个肽段并且各肽段所带电荷不

6、同,因此可用离子交换层析、电泳等方法将肽段分开,鉴定出含二硫键的肽段,测定其氨基酸顺序,便可确定二硫键的位置。8、今有一个七肽,经分析它的氨基酸组成是:Lys, Gly, Arg, Phe, Ala, Tyr和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时,与FDNB反应不产生-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后,此肽断裂成两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala, Tyr, Ser和Gly, Phe, Lys, Arg。这两个肽段分别与FDNB反应,可分别产生DNBSer和DNPLys。此肽与胰蛋白酶反应,同样能生成两个肽段,它们的氨基酸组成分别是Arg, Gly和Phe,Tyr, Lys, Ser, Ala。试问

7、此七肽的一级结构是怎样的?它是一个环肽,顺序为PheSerAlaTyrLysGlyArg9、今有一种植物的毒素蛋白。直接用SDS凝胶电泳分析时,它的区带位于肌红蛋白(分子量为16 900)和-乳球蛋白(分子量为37 100)两种标记蛋白之间。当这个毒素蛋白用巯基乙醇和碘乙酸处理后,在SDS凝胶电泳中仍得到一条区带,但其位置靠近标记蛋白细胞色素c(分子量为13 370)。进一步实验表明,该毒素蛋白与FDNB反应并酸水解后,释放出游离的DNP-Gly和DNP-Tyr。关于此蛋白质的结构,你能作出什么结论?该毒素蛋白由二条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成,每条多肽链的分子量各在13 000左右10

8、、一种酶分子量为300 000,在酸性环境中可解离为二个不同成分,其中一个成分分子量为100 000,另一个为500 000。大的占总蛋白的三分之二,具有催化活性;小的无活性。用-巯基乙醇(能还原二硫桥)处理时,大的颗粒即失去催化能力,并且它的沉降速度减小,但沉降图案上只呈现一个峰。关于该酶的结构可作出什么结论?此酶含4个亚基,两个亚基的分子量为50 000,两个催化亚基分子量为100 000,每个催化亚基是由二条无活性的多肽链(分子量为50 000)组成,彼此间由二硫键联结在一起11、三肽LysLysLys的pI值必定大于它的任何一个个别基团的pKa值。这种说法是否正确?为什么?正确。因为此

9、三肽处于等电点时,其解离基团所处的状态应是:C末端COO-(pKa=3.0),N末端NH3+(pKa=8.95),三个侧链3(1/3-NH3+)(pKa=10.53)。因为pI时正电荷的总和必须等于负电荷的总和,所以三个-氨基的每一个都将是大约1/3电离。它们在1/3电离时的pH大于它们的pKa值(10.53)12、-螺旋的稳定性不仅取决于肽键间的氢键形成,而且还取决于肽链的氨基酸侧链性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸哪些种将形成-螺旋,哪些种形成其它的有序结构,哪些种不能形成有序结构,并说明理由。(1)多聚亮氨酸pH=7.0;(2)多聚异亮氨酸,pH=7.0;(3)多聚精氨酸,pH=

10、7.0;(4)多聚精氨酸,pH=13;(5)多聚谷氨酸,pH=1.5;(6)多聚苏氨酸,pH=7.0。(1),(4)和(5)能形成-螺旋;(2),(3)和(6)不能形成有序结构13、多聚甘氨酸的右手或左手-螺旋中,哪一个比较稳定?为什么?因为甘氨酸是一种在-碳原子上呈对称性的特殊氨基酸,因此可以预料多聚甘氨酸的左右手-螺旋(它们是对映体)在能量上是相当的,因而也是同等稳定的14、测得一种血红素蛋白质含0.426%铁,计算其最低分子量。一种纯酶按重量算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低分子量为多少?13 110;15 80015、简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质:

11、(1)在低pH时沉淀。(2)当离子强度从零增至高值时,先是溶解度增加,然后溶解降低,最后沉淀。(3)在给定离子强度的溶液中,等电pH值时溶解度呈现最小。(4)加热时沉淀。(5)当介质的介电常数因加入与水混溶的非极性溶剂而下降时,溶解度降低。(6)如果介电常数大幅度下降以至介质以非极性溶剂为主,则产生变性。答案:(1)在低pH时氨基被质子化,使蛋白质带有大量的净正荷。这样造成的分子内的电荷捍斥引起了很多蛋白质的变性,并由于疏水内部暴露于水环境而变得不溶。(2)增加盐浓度,开始时能稳定带电基团,但是当盐浓度进一步增加时,盐离子便与蛋白质竞争水分子,因此,降低了蛋白质的溶剂化,这样又促进蛋白质分子间

12、的极性相互作用和疏水相互作用,从而导致沉淀。(3)蛋白质在等电点时分子间的静电斥力最小。(4)由于加热使蛋白质变性,因此,暴露出疏水内部,溶解度降低。(5)非极性溶剂能降低表面极性基的溶剂化作用,因此,促进蛋白质之间的氢键形成以代替蛋白质与水之间形成的氢键。(6)低介电常数能稳定暴露于溶剂中的非极性基团,因此,促进蛋白质的伸展。16、已知某分子量为240000的蛋白质多肽链的一些节段是-螺旋,而另一些节段是-折叠,其分子长度为5.0610-5cm,求分子-螺旋和-折叠的百分率。解析:本题考点:多肽链中-螺旋和-折叠的计算。一般来讲氨基酸残基的平均相对分子质量为120,此蛋白质的相对分子量为24

13、0000,所以氨基酸残基数为240000/120=2000个。已知-螺旋中,每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm,-折叠构象中,每个氨基酸残基上升的高度为0.36nm,设此链中-螺旋的氨基酸残基数为x,而-折叠的氨基酸残基数为2000-x,则有:0.15x+0.36(2000-x)=5.0610-51070.15x+7200-0.36x=560求得x=1019所以-螺旋占的百分数为,则-折叠的百分率为49.05%。17、蛋白质二级结构的类型、特点及其在分子整体空间结构的作用。答案:蛋白质的二级结构,主要是指蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式。天然蛋白质的二级结构主要有三种基本类型:-螺旋、-折

14、叠和-转角。(1)-螺旋 -螺旋结构是Pauling和Corey在1951年提出来的,纤维状蛋白和球状蛋白中均存在-螺旋结构,它是蛋白质主链的典型结构形式。-螺旋结构的特点是:1)蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲,每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈,每上升一圈相当于向上平移0.54nm,即每个氨基酸残基向上升高0.15nm,每个氨基酸残基沿中心轴旋转达100。2)-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的,相邻的螺圈之间形成键内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行,氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面隔3个氨基酸的C=O形成,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成,因此-螺旋相当稳定。3)-螺旋中氨基酸残基的

15、侧键伸向外侧。-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种,但天然蛋白质-螺旋,绝大多数都是右手螺旋。(2)-折叠结构,这种结构也是Pauling等人提出来的,它是蛋白质中第二种最常见的二级结构,-折叠是两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,靠链间氢键连结为片层结构。-折叠结构的特点是:1)-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm(反平行式)及0.325nm(平行式)。2)肽链按层排列,靠链间维持其结构的稳定性,-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链上的N-H和C=O之间形成的。3)相邻肽链走向可以平行,也可以反平行,肽链的N端在同侧为平行式,不在同侧为反平行式,(即相邻肽链的N端一顺一倒地排列),从能量角度考虑,反平行式更为稳定。4)肽链中氨基酸列基的R侧链交替分布在片层的上下。(3)-转角,在球状蛋白质中存在的一种二级结构。当蛋白多肽链以180回折时,这种回折部分就是-转角,它是由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键,产生一种不很稳定的环形结构。由于-转角结构,可使多肽链走向发生改变,目前发现的-转角多数都处在球状蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链的方向阻力比较小。18、测定氨基酸的氨基态氮,使有NaOH标准溶液测定氨基酸的羧基,再直接求出氨基态氮的量。试问在NaOH滴定前为什么要加甲醛?解析:本题考点:氨基酸

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