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1、.1. 细胞内外离子差别主要有两种调控机制2. 膜转运蛋白的2种种类及特点3. 载体蛋白的作用机制。1协助扩散，2主动运输4. 通道蛋白的作用机制。常见的四种类型。环核苷酸通道是一种非特异性的阳离子通道。5. 协助扩散的特点6. 通道蛋白及其功能及其特点7. 主动运输的常见三种类型ATP驱动泵（初级转运蛋白），光驱动泵，偶联转运蛋白（次级主动运输）8. 离子泵的重要类型。P离子泵(利用ATP水解能)，V离子泵和F离子泵（只装运氢离子且转运过程中不涉及水解能）ABC超家族（装运小分子）9. 钠钾泵和钙泵10. 协同转运，也属于偶联转运蛋白的主动运输，有同向和反向之分，直接能量来源于电化学势能。1
2、1. 饮胞作用与吞噬作用的区别（连续发生的组装型过程，信息触发过程，网格白而后者需要微丝和其结合蛋白的帮助。12. LDL低密度脂蛋白的胞吞机理，受体介导的胞吞作用。13. 受体接到的胞吞作用的受体处理机制。原来的质膜结构域，不同的质膜结构域（转胞吞作用），即进入溶酶体进行消化。14. 高尔基反面管网区。细胞胞吐作用的相关意义。15. 胞吐亦可分为两类。连续性组合型途径，调节性胞吐途径，可以通过信息触发来控制物质的分泌，值得一提的事这些受调节性胞吐的物质现在可调节性的分泌泡中储存。16. 受体介导的胞吞作用是选择性浓缩机制。17. 胞吞作用和胞吐作用的意义（靶膜）。都是通过囊泡运输进行运输，并
3、且转运的囊泡只与特定的靶膜结合，从而保证了物质的有序，准确的运输。维持膜的更新维持细胞的生存与生长。18. 酶活性部位的重要特点酶的专一性决定因素活性部位精确的原子排列。酶与底物结合靠非共价作用力。活性部位是酶表面的一个空穴或裂沟）19. 确定酶分子活性部位的的三种方法）基于对酶修饰的共价修饰和基于对底物的修饰的亲和标记和基于对酶酶活性部位的直接观察，射线晶体分析。20. 酶的反应机制：酸碱催化关键是形成过渡态，共价催化，分亲核催化和亲点催化，前者较多关键是形成共价共用电子对形成中间物。金属离子催化，作为亲电催化剂稳定反应时生成的负离子。21. 酶分子具有高催化能力的原因（注意定向效应的轨道导
4、向增加有效碰撞的概率诱导契合和底物形变的能量来源即内在结合自由能,最终形成酶过渡态复合体。电荷极化与多元催化催化三联体。水的疏水微环境的影响。电荷极化为反应提供催化基团，诱导契合在底物形变将催化基团定于底物的敏感键22. 电荷中继网。胰凝乳蛋白中的，和通过氢键构成的平衡，具有催化作用。23. 有关别构调节的名词。脱敏作用，同促酶，异促酶，别构酶，别构部位，调节部位，别构效应两种形式。同促效应和异促效应），脱敏作用；别构酶的亚基解离，失去对调节物的结合位点，但催化活性被保留，24. 别构酶的动力学特点（正协同性同促效应的，负协同性同促效应的，以及非别构酶的S与V关系图。以及异促酶的KV系统及两系
5、统的特点。25. 协同性配体结合的两种模型齐变和渐变即MWC和KNF。3磷酸甘油醛脱氢酶糖酵解的6步26. 酶活性的共价调节，即可逆性共价修饰（磷酸化酶）以及磷酸化酶在肌肉和肝脏中的不同特点。不可逆共价修饰。即酶原激活肠肽酶激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶激活其他胰腺分泌酶原，包括糜蛋白酶原。糜蛋白酶为什么不能像胰蛋白酶那样自我激活。(前者无法断裂ARG15羧基端肽键。后者可以断裂自身的ARG6羧基端肽键，实际上后者可以断裂碱性氨基酸肽键的羧基端肽键)肝脏中的磷酸化酶不受的激活，同时葡萄糖为其的别构抑制剂。27. 酶动力学方程式，速率方程式，速率表达式米氏方程。28. 一级二级0级反应的特征29. 酶
6、被底物饱和分数的计算方法V|Vmax。快速稳态平衡理论。ES复合物即中间体复合物。30. 与表观解离与真实解离常数。Kcat(转换数。酶被底物饱和时每一活性部位单位时间内转化底物的分子数。酶的最大催化活力的度。酶分子活力，催化中心活力。31. kcatKm意义；催化效率指数或专一性常熟。远低于饱和量的底物浓度下酶的催化效率指数。32. 多底物酶促反应中的单置换和双置换机制。33. 酶的抑制作用（竞争反竞争纯非竞争抑制的米氏方程34. 核酸的结构（三种嘧啶碱和两嘌呤碱的结构）35. 环核苷酸往往是细胞功能的调节和信号分子36. 回文结构，镜像重复，在真核生物中广泛存在。而细菌中很少有重复的结构3
7、7. 与Rdna的一级结构特点。前，稀有碱基多识别与熟疏水作用。5*一般为PG，较少微PG。3*一般为CPCPAOH。RRNA作为核糖体骨架，与MRNA或作用，催化肽键的合成，促进蛋白质的合成。38. RNA的五大功能。基因的修饰与加工，控制蛋白质的合成，基因的表达与功能的调节，遗传信息的处理与进化。生物催化，染色体组装和其他细胞持家本领。39. 证明是遗传物质的试验，而非蛋白质二型细菌转化为三型肺炎球菌。即无荚膜，菌面粗糙像有荚膜菌面光滑的转变。40. 多顺反子与单顺反子的组成帽子非编码区编码区非编码区（）尾巴。（起始基因操纵基因结构基因）。纵子的结构，核生物的转录单位41. 帽子。甲基化鸟
8、甘酸经焦磷酸与MRNA5*末端核苷酸相连。O型。（）抗5核酸外切酶的降解作用，有利于核糖体与其的识别与结合。42. （）尾巴的结构与功能。一是MRNA的从细胞核出来似的运输以及MRNA的寿命。43. WATSON和CRICK的DNA分子结构特点两条右手螺旋的多核苷酸链围绕一中心缠绕磷酸与核糖在外彼此通过3.5磷酸二酯键相连骨架碱基平面与纵轴垂直。形成大小沟。遗传信息由碱基决定的。44. 影响DNA构象的因素。离子浓度，有机溶剂温度，45. 真核生物DNA结构层次2nmDNA双链核小体链，纤维，突环玫瑰花结螺旋圈1400NM人染色体。46. t结构三色草形。氨基酸臂。二氢尿嘧啶。反密码子环。（额
9、外环）环。三级结构为倒形47. 核酸经过酸解和经过碱解后的特点。酸解时考虑核苷键是的嘌呤碱嘧啶碱一般情形下不考虑其的水解。碱水解考虑磷酸二脂键的水解。要比RNA稳定48. 酶水解中限制性核酸外切酶。牛脾二脂键水解酶和蛇毒二脂键水解酶.。49. 核酸的紫外吸收260NM.增色效应与减色效应，变性与复性。50. 核酸的变性。及应用热变性。熔解温度。理化性质一半发生变化Tm。离子强度较低时，Tm较低。有机溶剂过多时，Tm较低。51. 蛋白质变性与核酸变性的区别化学活性消失，结构疏散，对称性降低，疏水基外露，易于沉降，黏度增加，扩散系数降低，易被蛋白酶降解。增色效应，黏度降低，离心系数下降，不易沉降，
10、。52. 核酸复性，两条分开的单链重新缔合，恢复双螺旋结构就称作是复性。复杂度=5*100000*CO*t1|2.实际测的是重复序列的碱基数。只是对于原核生物的碱基，重复序列较少。53. 退火。热变性的缓慢冷却。54. 核算分子的杂交。印迹法。限制性内切酶处理琼脂糖凝胶电泳转移到硝酸纤维薄膜用放射性标记的分子杂交放射自显影55. 核酸的分离与纯化。根据沉降系数或者密度的不同。常用密度梯度离心。浮力密度离心56. 核酸的凝胶电泳。57. 细胞质膜的结构（流动镶嵌模型）。目前对生物膜的结构的认识。封闭的膜系统。蛋白质镶嵌或结合在表面。类型及不对称分布决定了其的特性和功能。二维溶液形成功能多样性的脂
11、筏结构。58. 膜脂的组成。糖脂磷脂和胆固醇。59. 膜脂上胆固醇的作用。降低水溶性物质的通透性60. 膜脂的四种运动方式。侧向尾动。垂转平转（翻转）61. 四种脂质体。存在于水中的简单脂质分子团，平面脂质体膜，球星、球形脂质体膜，用于药物靶向的脂质体。62. 3种膜蛋白外在外周膜蛋白，内在整合膜蛋白，脂锚定膜蛋白，1.水溶，以次级键与脂质双分子层相连，改变离子浓度就可以使其脱离。内在膜蛋白与膜脂的三种结合方式63. 内在蛋白的3种结合方式与具体结构。疏水A结构，内衬亲水的极性氨基酸外侧为疏水的氨基酸，形成特异的极性分子通道。P折叠蛋白主要为孔蛋白，非特异性的通道64. 2种去垢剂离子型去垢剂
12、十二烷基磺酸钠。非离子性去垢剂处理后的蛋白是否会变形，实际上他们均可使膜崩解意味着所用的蛋白都可被释放65. 膜的不对称体现2个方面。膜上蛋白的不对称，膜上膜脂的不对性。66. 膜的基本功能。1细胞提供稳定的内环境2选择性的物质运输。伴随能量的传递3.提供细胞识别为带你，进行信息的内外传导4为多种酶提供结合为位点，是酶促反应高效有序的进行。5介导细胞与细胞，细胞与胞外基质的来连接6参与形成不同的表面特化结构7膜蛋白的异常与某些遗传病，恶性肿瘤等疾病有关，可以膜蛋白可以作为疾病的靶向治疗的药物靶标。67. 脂肪链的长度及饱和性对细胞膜流动性的影响68. 相差显微镜。的特有结构。相差物镜，环状光阑
13、，合轴调中望远镜，绿色滤光片。将由密度引起的光程差经放大后转为振幅差。便为人眼所见69. 微分干涉显微镜。平面偏振光，经棱镜后分为束，透过玻片形成明暗，在经过棱镜，显示的是厚度上的微小差异，70. 荧光显微技术。多了激发光滤片和阻断滤片。分为免疫荧光和荧光素直接标记71. 激光扫描共焦镜物镜与聚光镜焦点汇于一点。分辨力高，三维立体面观察点行描72. 与FRAP73. 电子显微技术。电子显微镜基本常识。电子束照明系统，真空系统，成像系统，记录系统。74. 超波切片制作。固定（饿酸戊二醛），包埋，切片，染色75. 负染色技术，重金属染色，变性。冷冻蚀刻技术，细胞膜的处理。76. 电镜三维重构，扫描
14、电子（表面结构）不能直接观察非导电物质。隧道STM（77. 细胞组分的分离方法，差速离心密度梯度离心。速度沉降和等密度沉降78. 荧光技术和免疫电镜技术（免疫胶体金技术为核心）79. 细胞内特异DNA或原位杂交技术。放射性同位素，胶体金，80. 动物组织培养，原代。到传代培养。形成细胞系。植物细胞培养，单倍体培养，原生质体培养，。81. 细胞折合，细胞融合杂交，单克隆抗体，显微操作。82. 活化能。一般分子转为活化分子所需的的平均最小平动能。过渡态理论。绝对速率理论，中间复合体学说83. 酶是偶联反应的介体。84. 辅因子辅基。辅酶有机分子或金属有机分子。85. 氧化转移水，裂合异构连。86.
15、 底物专一性。基团专一性，键专一性，绝对专一性。立体专一性左旋右旋，手性。87. 酶过渡态复合体的形成88. 酶活力的测定。国际单位。酶的比活。单位蛋白质所含酶活力值89. 固定化酶，化学修饰酶，抗体酶。90. 受体与配体的专一性结合在酶中的体现。诱导契合，别构效应。91. 蛋白质的主要功能催化.转运.调节.贮存，运动，结构。支架。防御和进攻，92. 血红蛋白的结构。辅基血红素。原卟啉IX与还原性铁络合。亚铁原卟啉。第五配体为F8六位氧气。远组氨酸的下方93. 与氧气及的结合机制中HIS的作用HISE7远组氨酸与氧紧密接触，使氧轴不垂直环平面，氧结合部位为一个空间位阻区域。空间位阻效应阻止血红素之间(#)靠的太近，有效地防止因为血红
