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1、20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种
2、 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%37%。共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防
3、止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此
4、，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。编辑本段氨基酸的缩写符号名称三字符号单字符号丙氨酸AlaA精氨酸ArgR天冬氨酸AspD半胱氨酸CysC谷氨酰胺GlnQ谷氨酸Glu/GlnE组氨酸HisH异亮氨酸IleI甘氨酸GlyG名称三字符号单字符号天冬酰胺AsnN亮氨酸LeuL赖氨酸L
5、ysK甲硫氨酸MetM苯丙氨酸PheF脯氨酸ProP丝氨酸SerS苏氨酸ThrT色氨酸TrpW名称三字符号单字符号酪氨酸TyrY缬氨酸ValV编辑本段性质一般性质 缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。紫外吸收性质氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种PrAA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm300nm）只有三种AA
6、有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。氨基酸酸碱性质1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正 缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基
7、酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA2、解离常数解离式中K1和K2分别代表碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。氨基酸解离常数列表：缩写 中文译名 支链 分子量等电点羧基解离常数 氨基解离常数 Pkr(R) R基Gly G 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -HAla A 丙
8、氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3Val V 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2Leu L 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2Ile I 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3Phe F 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5Trp W 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Tyr Y 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9
9、.21 10.46 -CH2-C6H4-OHAsp D 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOHAsn N 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2Glu E 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOHLys K 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Gln Q 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2Met M 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74
10、 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3Ser S 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHThr T 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHCys C 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHPro P 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6His H 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04Arg R 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.483、多氨基（碱性氨基酸）和多羧
11、基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离-COOH，随后其他-COOH；然后解离-NH3+，随后其他-NH3。总之羧基解离度大于氨基，-C上基团大于非-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸。4、氨基酸的酸碱滴定曲线以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK1和P
12、K2。 规律：pHRR; pHpK2时，RRR+; pH=pI时，净电荷为零，R=R-; pHpI时，净电荷为“-”。编辑本段基本反应及检测1、茚三酮反应（ninhydrin reaction）试剂 颜色 备注茚三酮（弱酸环境加热） 紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色） （检验氨基）2、坂口反应（Sakaguchi reaction）丙氨酸-萘酚+碱性次溴酸钠 红色（检验胍基 精氨酸有此反应）3、米隆反应（又称米伦氏反应）HgNO3+HNO3+热 红色 （检验酚基 酪氨酸有此反应，未加热则为白色）4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）磷钨酸-磷钳酸 蓝色 （检验酚基 酪氨酸有此反应）
13、5、黄蛋白反应浓硝酸煮沸 黄色 （检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 （检验吲哚基色氨酸有此反应）7、Ehrlich反应P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 （检验吲哚基 色氨酸有此反应）8、硝普盐试验Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）9、Sulliwan反应1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）氨基酸10、Folin反应1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 （检验氨基酸）肽键（peptide bon
14、d）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和缬氨酸4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的氨基和羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的
