《鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案精品》由会员分享，可在线阅读，更多相关《鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案精品（7页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、蛋白质构造与功能的关系解答一1蛋白质一级构造与功能的关系一级构造是空间构象的根底蛋白质一级构造确定空间构象，即一级构造是高级构造形成的根底。只有具有高级构造的蛋白质才能表现生物学功能。事实上许多蛋白质的一级构造并不是确定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级构造、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还须要其他分子的帮助。这些参加新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。一级构造是功能的根底一级构造相像的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相像。相像的一级构造具有相像的功能，不同的构造具有不同的功能，即一级构造确定生物学功能。蛋白质一级构造的种属差异与分子进化对于不同种属来源的同种蛋白质进展一级构造
2、测定和比拟，发觉存在种属差异。蛋白质肯定的构造执行肯定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。假如一级构造发生变更，其蛋白质的功能可能发生变更。蛋白质的一级构造与分子病蛋白质的氨基酸序列变更可以引起疾病，人类有许多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异样。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异样所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症HbS。2蛋白质高级构造与功能的关系高级构造是表现功能的形式 蛋白质一级构造确定空间构象，只有具有高级构造的蛋白质才能表现诞生物学功能。血红蛋白的空间构象变更与结合氧血红蛋白Hb是由22组成的四聚体。每个亚基的三级构造与肌红蛋白Mb相像，中间有一个疏水“口
3、袋，亚铁血红素位于“口袋中间，血红素上的Fe2+能够与氧进展可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白HbO2后，发生构象变更如同松开了整个Hb分子构象的“扳机，导致其次、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基帮助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变更，进而引起蛋白质分子功能变更的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb那么称为别构蛋白。构象病 因蛋白质空间构象异样变更相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。蛋白质构造与功能的关系解答二(一)蛋白
4、质一级构造与功能的关系要明白三点：1.一级构造是空间构象和功能的根底，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级构造未被破坏，就能复原到原来的三级构造，功能依旧存在。2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级构造相像，其空间构象及功能也越相像。3.物种越接近，其同类蛋白质一级构造越相像，功能也相像。但一级构造中有些氨基酸的作用却是特别重要的，假设蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严峻影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病。(二)蛋白质空间构造与功能的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象亲密相关。其构象发生
5、变更，功能活性也随之变更。以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间构造与功能的关系。Mb与Hb都是含有血红素辅基的蛋白质。携带氧的是血红素中的Fe +，Fe 有6个配位键，其中四个与吡咯环N配位结合，一个与蛋白质的组氨酸残基结合，另一个即可与氧结合。而血红素与蛋白质的稳定结合主要靠以下两种作用：一是血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连，另一作用即是肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe 2+ 配位结合。Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线，而Hb是由四个亚基组成的四级构造，共可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S形曲线，从曲线的形态特
6、征可知，Hb第一个亚基与O 2结合，可促进其次、第三个亚基与O 2的结合，前三个亚基与O 2结合，又大大促进第四个亚基与O 2结合，这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合实力的效应，称协同效应，O 与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有这种效应，是因为未结合O 2时，Hb构造严密，此时Hb与O 2亲和力小，随着O 2的结合，其亚基之间键断裂，空间构造变得松弛，此种状态Hb与O 2亲和力即增加。这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变更的效应称变构效应，有关此效应会在后面酶一章中具体说明。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。由此可见， Hb与Mb在空间构
7、造上的不同，确定了它们在体内发挥不同的生理功能。蛋白质构造与功能的关系解答三一、蛋白质一级构造与功能的关系蛋白质的一级构造确定了空间构象，空间构象确定了蛋白质的生物学功能。一蛋白质的一级构造确定其高级构造如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和复原剂-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和巯基乙醇后，该有正确一级构造的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成自然三级构造构象并复原生物学功能。二一级构造与功能的关系已有大量的试验结果证明，假如多肽或蛋白质一级构造相像，其折叠后的空间构象以及功能也相像。几种氨基酸序列明显相像的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先
8、，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质构造渐渐发生变异，同源蛋白质序列的相像性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比拟广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级构造，通过分析不同物种的细胞色素C一级构造间相像程度，可反映出该物种在进化中的位置。二、蛋白质的空间构造与功能的关系蛋白质的空间构造确定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间构造和功能关系。一肌红蛋白Mb和血红蛋白(Hb)的构造的相像性确定了功能的相像性肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合，因为它们以血红素为辅基，并且在血红素四周以疏水性氨
9、基酸残基为主，形成空穴，为铁原子与氧结合创建了构造环境。二肌红蛋白Mb和血红蛋白(Hb)的构造的差异性确定了功能的不同 肌红蛋白为单肽链蛋白质，而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，这样的空间构造差异确定了它们之间的功能的各自特性。肌红蛋白的主要功能是储存氧。其三级构造折叠方式使辅基血红素对环境中O2的浓度变更特别敏感，当环境中的O2分压高时，Mb与O2结合实力极高，起到对O2的储存功能；当环境中的O2分压低时，Mb与O2结合实力大大降低，对外释放O2，为环境供应O2供机体所需。血红蛋白的主要功用是在循环中转运氧。Hb由4个亚基组成四级构造，每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧，共结合4分子
10、氧。Hb各亚基的三级构造与Mb极为相像，也有可逆结合氧分子的实力，但Hb各亚基与氧的结合存在着正协同效应。(三)血红蛋白的构象变更与运氧功能变构效应allosteric effect：当血红蛋白的一个亚基与氧分子结合以后，可引起其他亚基的构象发生变更，对氧的亲和力增加，从而导致整个分子的氧结合力快速增高，使血红蛋白的氧饱和曲线呈“S形(图2-11 )。这种由于蛋白质分子构象变更而导致蛋白质分子功能发生变更的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。变构效应在细胞蛋白与酶功能调整中有普遍意义。协同效应(cooperativity)：一个亚基与其配体Hb中的配体为O2结合后，能影响此寡聚
11、体中另一亚基与配体的结合实力，称为协同效应。假如是促进作用那么称为正协同效应positive cooperativity；反之那么为负协同效应negative cooperativity。当 Hb中第一个亚基与O2结合后，引起其它盐键断裂促进其次、三、四亚基更易与O2结合，完成Hb的带O2过程，发生了亚基之间相互作用的正协同效应。带O2的Hb亚基构造松弛，呈松弛态(relaxed state，R态)。这时小分子(O2)与大分子(Hb)亚基结合，导致分子构象变更及生物功能变更的过程，发生了变构效应。血红蛋白特定空间构象及亚基间的正协同效应，那么有利于Hb在氧分压高的肺部快速充分的地与O2结合；而
12、在氧分压低的组织发生相反过程，又快速的最大限度的释出转运的O2，完成Hb的生理功能。别构调整剂allosteric modulator结合在别构酶的调整部位调整该酶催化活性的生物分子，别构调整剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。别构调整allosteric regulation又称别位调整或变构调整。受别构调整的酶称为别位酶aIlosteric enzyme。别构调整不引起酶的构型configuration变更，不涉及共价键变更。别构酶多是关键酶如限速酶。此类酶所催化的反响常是不行逆反响。这一代谢过程如有逆向过程，那么由另一种酶催化。 举例说明例如，磷酸化酶可催化糖原分解，此反响不行逆，其逆向代谢
13、过程由糖原合成酶催化，使糖原得以合成。糖原磷酸化酶与糖原合成酶都是别位酶。 别构酶的效应物又称为变构剂，多为代谢物。【举例说明1】代谢物可以作为效应物，以别构调整方式进展反响调整，使代谢物不致过多，亦不致过少。【举例说明2】这一调整机制使能量得以有效利用，不致奢侈。【举例说明3】这类代谢调整中，负反响作用更为多见。这是因为过量生成多余产物，不仅是奢侈，且会有害。别构调整还使不同代谢途径相互协调。【举例说明4】关于效应物如何引起酶活性的变更，所知不多，但可以认为效应物与别构酶的特定部位别位以非共价键结合后，使酶蛋白的立体构造发生变更，出现次级键的变更，或同时引起亚基之间缔合状态的变更，这一构象变
14、更如有利于酶的催化部位发挥作用，那么引起酶的活化；如阻碍其发挥作用，那么引起酶活性的抑制。【举例说明5】变构方式不同的别构酶，具体变构方式可有所不同。有的别构酶，其催化亚基不必与调整亚基别离，即可呈现活性；而另一些别构酶，其催化亚基须与调整亚基别离，方显活性。别构酶由一个以上亚基构成，所以是寡聚酶。这种寡聚酶如上述A激酶，由催化亚基与调整亚基组成。催化亚基具有与作用物的结合位点，而调整亚基具有与变构剂非共价结合的特定位点。但个别别构酶，如依靠cGMP的蛋白激酶，其催化部位与调整部位处于同一亚基。不少别构酶的作用物即是其活化的变构剂。例如，乙酰CoA是乙酰CoA羧化酶的活化变构剂。 反之，反响产
15、物或代谢终末阶段产物，常是别构酶的变构抑制剂。例如，6磷酸葡萄糖可变构抑制己糖激酶，葡萄糖可反响抑制糖原磷酸化酶等。别构酶所催化的反响，其反响动力学不符合米-曼二氏方程式，低浓度的作用物即对反响速度有很大影响。体内的代谢物作用物浓度一般较低，即使如此，其浓度稍有变更，即可能对反响速度产生很大影响。到达最大反响速度一半时的作用物浓度，在别构酶不称为Km，而改称K0.5s 。别构效应：包括别构激活和别构抑制，引起别构激活的调整物往往是底物，引起别构抑制的调整物往往是代谢终产物。3别构酶听从别构调整的酶，称为别构酶。例如天冬氨酸转氨甲酰酶ATCase，别构酶具有下述特点：多为寡聚蛋白，有一个或多个别构部位它们常常位于一个代谢途径的开场或分支点具有与简洁的非调整酶不同的理化性质和动力学行为。5别构调整的意义别构酶能在低或中等的底物浓度时最大程度地影响代谢速度。而在高底物浓度时表现最小影响。S形动力学还出现于某些调整物与酶的结合上，说明别构部位之间也存在相互作用。明显这种S型结合动力学对酶的调整具有放大效应。 别构抑制是细胞内主要的抑制方式。限制细胞代谢流量的主要方式末端产物抑制，其限制位点上的酶是别构酶3计算1摩尔琥
