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1、人体重要的含氮营养物质氨基酸1.氮平衡(nitrogen balance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮 Met、Lys、Phe、Trpo“假设来借一两本书”为8种必需氨基酸首字的谐音。(2 )蛋白质的营养价值(nutritionvalue)蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。(3)蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。9.2食物蛋白质的消化、吸收与腐败1、蛋白质的消化蛋白质消化的生理意义*由大分子转变为小分子，
2、便于吸收。*消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。QH 消化(1)胃内的消化作用蛋白酶原胃酸、胃蛋白酶蛋白酶+多肽碎片(pepsin)(pepsinogen)胃蛋白酶的最适pH为1.5 2.5,对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。(2)小肠中的消化 的主要部位。胰酶及其作用小肠是蛋白质消化胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopept idase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，如薮基肽酶（A、B）、氨基肽酶。肠液中
3、酶原的激活肠激酶(entero kinase)胰蛋白酶原一 I一胰蛋白酶(trypsin)糜蛋白酶原糜蛋白酶(chymotrypsin)弹性蛋白酶原弹性蛋白酶(elastase)羟基肽酶原(A或B)羟基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)清华版教材医学生物化学与分r生物学课件760酶原激活的意义可保护自身组织。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用oOOOIIIIHH2N-CHC-NHCHHN-CHC-NHCH HN - C HC -NHC H COOH清华版教材医学生物化学与分r生物学课件#Rir2r3R/7-1R二肽酶OT氨基酸+IIHN- CHC-NHCH COOH取氨基
4、酸蛋白水解酶作用示意图2、氨基酸和肽的吸收吸收部位：主要在小肠。吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽。吸收机制：耗能的主动吸收过程。载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。r中性氨基酸载体碱性氨基酸载体载体类型1酸性氨基酸载体I亚氨基酸与甘氨酸载体(2 ) 产-谷氨酰基循环(r-glutamyl cycle)对氨基酸的转运作用COOHH氨基酸细胞膜细胞内CTNH - CHII ： ICHJCHNH2CH2O ;半胱氨酰甘氨酸: (Cys-Gly)氨酰 基转 移酶y谷氨酰基循环过程”谷氨酰 氨基酸氨基酸COOHCOOH谷氨 酸环化 转移酶：h2
5、nchADP+Pi ATP 清华版教材医学生物化学与分r生物学课件甘氨酸谷胱甘肽 合成酶谷胱甘肽GSHR肽酶rONCOOH 5氧脯氨酸H半胱氨酸r谷氨瞩#胱氨酸谷氨酸谷氨酰 半胱氨酸 合成酶5 氧脯 氨酸酶ATPADP+RATPADP+Pi(3)肽的吸收利用肠黏膜细胞上的二肽或三肽的 转运体系。此种转运也是耗能的主动吸收过程。吸收作用在小肠近端较强。( 3、蛋白质的腐败作用蛋白质的腐败作用(putrefaction)肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、 苯酚、叫味等；也可产生少量的脂肪酸 及维生素等可被机体利用的物质。(1)胺类(amine
6、s)的生成蛋白质逶包蟹氨基酸度逡基隹用胺类组氨酸A组胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺赖氨酸尸胺2）氨的生成未被吸收的氨基酸肠道细菌(ammonia)渗入肠道的尿素尿素酶 降低肠道pH, N/转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。(3)其他有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸k叫味清华版教材医学生物化学与分r生物学课件#9.3氨基酸的一般代谢1、体内蛋白质的降解(1)蛋白质的降解速率蛋白质的半衰期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的 时间，用，I”表示。(2)蛋白质的降解途径真核生物中蛋白质的降解有两条途径。溶酶体内降解过程。不依赖ATP。利用组织蛋白酶
7、(cathepsin)降解 外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的 细胞内蛋白。 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程。依赖ATP。降解异常蛋白和短寿命蛋白。泛素 76个氨基酸的小分子蛋白(8. 5kD)。 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守。泛素介导的蛋白质降解过程。 泛素化(ubiquitination)。泛素与选择性被降解蛋白质形成共 价连接，并使其激活。 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白 质的降解。vATP AMP+PPjv泛素CO- + HS-Ex 泛素-c S-Ex9 hs-e2 hs-e1 o泛素 C S-Ej , 泛素 C SE2被降解o 蛋白质 hs-e2 o&
8、Pc-S-E2 其“苣一NH-被降解蛋白质E3%：泛素活化酶E2：泛素携带蛋白、芋.、口e3：泛素蛋白连接酶泛素化过逑一清华版教材医学生物化学与分子生物学课件777|&20s核心颗粒19s的调节颗粒26s蛋白酶体清华版教材医学生物化学与分r生物学课件#蛋白酶体降解被泛素化的蛋白质3）氨基酸代谢,氨基酸代谢库(metabolic pool)食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生 的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起, 分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸 代谢库。氨基酸代谢概况组织/尿素食物蛋白质蛋白质其他含氮化合物体内合成氨基酸（非必需氨基酸）（喋吟、嚏咤等）2、氨基酸的脱
9、氨基作用(1)转氨基作用(transamination)定义:在转氨酶(transaminase)的作用下, 某一氨基酸去掉a-氨基生成相应的a-酮 酸，而另一种a-酮酸得到此氨基生成相应 的氨基酸的转氨酶H CNH2COOHc=oCOOHCOOHCOOH大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。正常人各组织GOT及GPT活性（单位/克湿组织）组织 GOT GPT骨骼肌1560001420009900091000组织GOTGPT胰腺280002000脾140001200肺10000700血清2016710044000480019000血清转氨酶活性，临床上可作为疾病 诊断和
10、预后的指标之一 O转氨基作用的机制转氨酶的辅酶是磷酸叱哆醛氨基酸转氨酶磷酸口比哆醛清华版教材医学生物化学与分r生物学课件磷酸毗哆胺784谷氨酸酮戊二酸亘CE国CHQPOMKXX JJlI?磷酸毗哆醛CH.OPO.H, &O itHOOCC=OHOOC CN=C Schiff M/OHCH20Po3H2HOOC C=N CHj-R1CH20 Po3H2磷酸毗哆胺OHSchiff碱异构体 怔 ?h十口人myj 01d 勿 ru“r/j j，4 jw i i#转氨基作用的生理意义转氨基作用不仅是体内多数氨基酸 脱氨基的重要方式，也是机体合成非 必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。an
11、h2NAD(P)H+H+ nhI/ IICH - COOH _ CCOOHI / I(CH2)2- COOH NAD(P)+ (CH2)2- COOHH2Ooa C-COOH +nh3(CH2)COOH小谷氨酸a-酮戊二酸存在于肝、脑、肾中 催化酶：力-谷氨酸脱氢酶.辅酶为NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂GDP、ADP为其激活剂(3 )联合脱氨基作用定义两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下a-氨基生成a-酮酸和N/的过程。转氨基偶联氧化脱氨基作用类型转氨基偶联嚅吟核昔酸循环转氨基偶联氧化脱氨基作用nh3+nadh+h+小谷氨酸脱氢酶h2o+nad+此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式也是体内合成非必需氨基酸的主要方式 主要在肝、肾组织进行。清华版教材医学生物化学与分r生物学课件#清华版教材医学生物化学与分r生物学课件HN:“酮酸 HOOCCHCCOOHHN腺昔酸代琥 珀酸合成天冬氨酸腺甘酸代琥珀酸RS-PR-5T P次黄噂吟核昔酸(IMP)苹果酸延胡索酸-核(A吟酸P) 噂昔M?nh3：:腺昔酸脱氢酶NN
