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1、生物化学名词解释目录第一章核酸化学1第二章蛋白质化学3第三章 酶5第四章 糖代谢8第五章 生物氧化9第六章 氨基酸代谢9第七章 含氮小分子的代谢11第八章 DNA的生物合成复制12第九章 RNA的生物合成转录14第十章 基因表达的调节16第十一章 核酸技术17第十二章 脂类代谢17第一章核酸化学核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。移码：在阅读过程中，如在mRNA单链上加上或删去一个核苷酸，就会引起读码发生错误，这种加上一个核苷酸或删去一个核苷酸的过程叫移码，移码可引起突变。DNA变性在某些理化因素作用下
2、，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA变性DNA超螺旋（DNAsupercoil）DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。DNA复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。核糖体RNA（ribosomalRNA,rRNA）是一种具有催化能力的核糖酶，但其单独存在时不能发挥作用，仅在与多种核糖体蛋白质共同构
3、成核糖体（一种无膜细胞器）后才能执行其功能。minor bases稀有碱基:核酸中含量比较稀少的碱基,可看作是基本碱基的化学修饰产物.环化核苷酸，即单核苷酸中磷酸部分与核糖中第三位和第五位碳原子同时脱水缩合形成一个环状二酯、即3，5-环化核苷酸，A-DNA又称A型DNA，为DNA双螺旋的一种形式，拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构，但其螺旋较短较紧密。Z-DNA又称Z型DNA，是DNA双螺旋结构的一种形式，具有左旋型态的双股螺旋（与常见的B-DNA相反），并呈现锯齿形状。信使核糖核酸（mRNA,：一类用作蛋白质合成模板的RNA。 转移核糖核酸：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将
4、氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。DNA的一级结构是指脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。RNA的一级结构指构成核酸的四种基本组成单位核糖核苷酸（核苷酸），通过3,5磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及起基本单位核糖核苷酸的排列顺序。核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3-5磷酸二酯键连接而成的大分子。具有非常重要的生物功能,主要储存遗传物质和传递
5、遗传信息。核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。7、碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变,使得碱基配对必须遵循一定的规律,这就是A(腺嘌呤)一定与T(胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对,反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3-OH及5-OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50
6、%是的温度。增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。减色效应:是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。分子杂交:是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA片断结合成双链的技术。Chargaff规则：DNA分子组成的规则：A=T，G=C。不同生物种属的DNA碱基组成不同。同一个体不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。核苷酸从头合成途径：机体利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等小分子化合物合成核苷酸的过程。核苷酸补救合成途径：机体利用碱基、核苷为原料合成单核苷酸的过程。核
7、苷酸抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸及氨基酸类似物具有通过竞争性抑制等方式干扰或阻断核苷酸的正常代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质的合成以及细胞增殖的作用，这些药物即为核苷酸抗代谢物。细胞水平调节：通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节的方式。整体水平调节：在中枢神经系统控制下，机体通过神经递质、激素等对代谢进行综合调节的方式。第二章蛋白质化学肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。活性肽(active peptide ):存在于生物体内，具各种特殊生物学功能的分子量比较小的肽。肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、
8、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。Edman降解（Edmandegradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。两面角：是肽单位上-碳原子的C-和C-C的旋转角度。GSH：即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。功能蛋白质组（functionalproteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。肽键（peptidebond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的-羧基与
9、另一分子氨基酸的-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。维空间的排布位置。别构效应（allostericeffect）当蛋白质（酶）与它的配体（某种小分子物质）结合后，引起蛋白质（酶）的空间结构（构象）发生改变，使其适合功能的需要，这种变化称别构效应或变构效应。协同效应：具有四级
10、结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。盐析（Saltingout）向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，可复原。两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。沉降系数：一种蛋白质分子在单位
11、离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。构象:是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。构型:是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的碳原子共处一个平面。螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。转角:是指在多肽链的主链骨架中,经常出现180度的转弯,这种结构常常连接两条反平行的折叠。折叠:是指两条或多条几乎完全展开的条肽链,借助于链间形成的氢键,侧向聚集在一起的折叠的层状结构。无规则卷曲:是指除了螺旋、
12、转角、折叠这三种有规则的二级结构外,在球蛋白分子的多肽链主链骨架中还存在一些无确定规律性盘曲。蛋白质的一级结构:是指蛋白质多肽链中氨基酸的残基从N末端到C末端的排列顺序即氨基酸序列。蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链主链上的某些肽段可以借助氢键形成一些有规则的构象。蛋白质的三级结构:是指在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上,由肽链的不同区段的侧链基团相互作用,在空间进一步盘旋、折叠,形成包括主链和侧链构型在内的、近似球状的特征性三维结构。蛋白质的四级结构:是指两个和两个以上具有三级结构的亚基,通过非共价键彼此缔合在一起而形成的三位构象。简单蛋白质:又称单纯蛋白质,它被水解之后,只产生各种氨
13、基酸。结合蛋白质:由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。蛋白质的变性作用:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。蛋白质的互补作用：把几种营养价值较低的蛋白质混合食用以提高营养价值的作用，称为蛋白质的互补作用。不同蛋白质的互补作用实质上是其氨基酸成分互相补充的结果蛋白质的复性:是指蛋白质的变形作用如果不过于强烈,当除去变形因素后,可重新恢复原来的天然构象,并恢复全部的生物活性。亚基:寡聚蛋白和多聚蛋白这两种蛋白质中的肽链可称为亚基或亚单位。超二级结构:在蛋白质中某些相邻的二级结构单元常常相互靠近、彼此作
14、用,在局部区域形成有规则的二级结构聚合体充当更高层次结构的构件。结构域:是指对于较大的球状蛋白分子,它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠,形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密球体。细胞色素：是以铁卟啉为辅基的结合蛋白质广泛存在于各种生物的组织细胞中因其为细胞内的色素物质，故名细胞色素。细胞色素氧化酶：细胞色素a组中，a与a3不易分开。并且在呼吸链中细胞色素aa3结合在一起，直接将电子传递给氧，使氧还原成O2-与2H+结合生成H2O，故细胞色素aa3又称细胞色素氧化酶。细胞色素P450：P450是一种属于细胞色素b组的色素，因其还原型与CO结合时，在450nm
15、波长处有最大吸收峰，故名为细胞色素P450。第三章 酶必需基团：指与酶活性有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。Km值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。共价修饰（covalentmodification）酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下，发生可逆的共价结合而被修饰，并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。米氏方程（Michaelis-Mentenequation）表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程，VVmaxS/（Km+S）。酶：是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。酶原与酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。变构剂：酶分子中除了具有活性中心外，还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。活化能：一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。共价修饰酶：调节剂以共价键与酶结合，有活性和非活性两种形式。诱导酶：当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。
