《生物化学》重点与习题绪论教学目的与要求：1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法重点：生物化学的概念及内容第一章 蛋白质化学教学目的与要求：1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义重点：1、氨基酸与蛋白质的理化性质2、蛋白质的一、二级结构3、蛋白质结构与功能的关系难点：1、蛋白质的一级结构与空间结构2、蛋白质结构与功能的关系总结：蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质氨基酸之间的连接键——肽键了解有关肽的概念：肽，肽键，氨基酸残基等掌握肽的方向性问题：从左到右，为Ｎ端→Ｃ端蛋白质结构的层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。
区分构型与构象，理解主链构象和侧链构象，肽平面等概念，明确维持各个层次结构的作用力，重点掌握α－螺旋结构及β－折叠结构的结构特征理解蛋白质是如何形成其稳定的三维构象的蛋白质结构与功能的关系，要求能够以血红蛋白为例来阐述蛋白质的一级结构与功能的关系及蛋白质的空间结构与功能的关系，明确别构现象与别构蛋白质蛋白质的各种理化性质，掌握其中的两性解离性质，等电点，变性作用等习题：1、20种氨基酸的平均分子量为128，含有100个氨基酸残基的蛋白质的分子量大约为多少?（11000）2、某蛋白质样品含氮15.2％，它的蛋白质含量约为多少?（95％）3、丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和丝氨酸的中性（pH7）溶液属于以下哪一类?非极性、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷4、写出丙氨酸和谷氨酰胺作用产生二肽的反应式及可能的二肽产物的结构式5、苯丙氨酸有2个可解离的质子，写出相当于两次解离的平衡方程式6、什么是等电点？如在pH6.0时对Gly、Glu、Lys、Arg、His和Ala的混合溶液进行电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些氨基酸移向负极？哪些氨基酸不移动或接近原点？7、如用电泳法分离脲酶和肌红蛋白ｃ，使pH值维持在3、6还是9才能得到最好的分离效果？为什么？在其它两种pH值时，这两种蛋白质移动的方向是什么？（等电点：脲酶5.0 肌红蛋白ｃ7.0）8、解释下列名词：酰胺平面、变性、兼性离子、等电点、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。
9、蛋白质的α－螺旋及β－折叠结构的结构要点10、确定下列概念的正误：⑴、因为细胞色素ｃ和血红蛋白都是血红素蛋白，它们必具有相同的三级结构⑵、肌红蛋白的三级结构与血红蛋白的α－和β－亚基的三级结构很不相同⑶、镰刀型细胞贫血症患者血红蛋白的分子结构有所改变⑷、血红蛋白的α－亚基有运输氧的功能⑸、肽链中截然分开的氨基酸残基相互作用的结果形成二级结构⑹、在序列中空间接近的氨基酸残基相互作用则产生三级结构⑺、非必需氨基酸不是体内合成蛋白质所必需的⑻、生物体内的一切多肽，毫无例外地均由L－α－Aa组成11、以血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系12、简述蛋白质电泳的原理13、何谓蛋白质的变性作用，举例说明与实践的关系蛋白质变性后性质与结构发生了哪些主要变化？什么叫复性?14、用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？用此波长的依据是什么?15、试述蛋白质沉淀的类型、方法及与实践的关系试述蛋白质的颜色反应及用途第二章 核酸的化学教学目的与要求：1、掌握核酸的主要理化性质及核酸的一、二级结构2、理解核酸的组成、分类和分布3、了解生物体内重要的核苷酸及其衍生物4、了解核酸的重要性重点：1、核酸的二级结构即DNA双螺旋结构与tRNA的三叶草型结构2、核酸重要的理化性质难点：1、3'、5' 磷酸二酯键的表达2、核酸的空间结构3、核酸变性与复性性质的应用总结：在本章中，首先介绍了核酸发现的历史及命名，然后讲述了核酸的分类与分布，接下来，又重点介绍了核酸的生物功能，由此向大家介绍了一个著名的实验——肺炎双球菌的转化实验。
要求同学们了解这个的实验过程，了解这个实验的巨大意义核酸的化学组成章节里，要了解核酸的特征性元素是磷掌握二种戊糖、五种碱基的基本骨架，取代基团及取代部位要掌握核苷酸的结构，其分子中戊糖与碱基之间的连接键及在生理条件下，磷酸在戊糖上的连接部位，并要了解核酸水解产物的性质在核酸的结构这一节里，要掌握核酸的基本结构单位——核苷酸与核苷酸之间的连接方式，即3＇、5＇-磷酸二酯键，掌握多核苷酸链的方向性问题理解核酸一级结构的两种书写方式对于核酸的空间结构，DNA应掌握Watson-Crick提出的双螺旋结构，即双螺旋结构的特征、稳定其结构的作用力及该结构提出的伟大意义；RNA则要掌握tRNA的二级结构——四臂四环的三叶草型结构，并要知道各臂各环的功能对于A型DNA、Z－DNA的结构、DNA及tRNA的三级结构作一般了解在掌握核酸结构的基础上，应将核酸的结构与性质联系起来了解核酸的一般理化性质，掌握核酸的紫外吸收性质，最大紫外吸收波长，核酸的变性与复性性质等对于基本概念，要掌握的有：核酸的热变性、Tm、退火、核酸杂交、增色效应及减色效应等要了解体内常见的核苷酸的衍生物及功能了解核酸序列测定的一般步骤。
了解DNA的化学合成法习题：1、比较DNA、RNA在化学组成上，大分子结构上及生物学功能方面的不同特点2、RNA有哪些主要类型，其生物学功能是什么?3、酵母DNA的碱基组成中，T的摩尔分数为32.9％，试计算此DNA分子中其它碱基的含量4、试述DNA双螺旋结构模型的要点及其与DNA生物学功能的关系5、如果人体有1014个细胞，每个细胞DNA含量为6.4×109 bp，试计算人体DNA（以双螺旋形式存在）的总长度有多少米？每个细胞DNA的分子量约是多少?（设碱基对的平均分子量为660）6、写出下列核苷酸序列的反平行互补链pATCGCAGTTCGCTAC7、噬菌体M13 DNA的碱基组成是：A＝23％，T＝36％，G＝21％，C＝20％这些信息告诉我们关于此噬菌体DNA的哪些性质?8、下列哪种关于DNA碱基组成的关系是错误的?（a）A＋T＝G＋C （b）A＝T （c）A＋G＝C＋T （d） G＝C9、在下列描述后面填上合适的化学键a）连接核糖和磷酸 （b）在两条DNA链间搭桥（c）连接碱基和戊糖 （d）在RNA中连接核苷酸10、tRNA在分子结构上有哪些特点？其主要环与臂的功能是什么？11、核酸的紫外吸收性质有何特点？有何应用?12、核酸变性后，其性质上发生哪些变化？13、DNA溶液强烈吸收260nm的紫外光。
天然DNA与其变性DNA溶液相比，哪一个的260nm光吸收值高？怎么解释？14、什么是核酸的热变性、解链温度、核酸的分子杂交？核酸杂交技术有何应用？影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么？为什么？15、有一DNA，其结构为GCGCGCGCGCGCGCGCCGCGCGCGCGCGCGCG将此DNA的溶液加热到80℃时其粘度大幅度下降原因何在？如将溶液保持在100℃，DNA的哪种结构占优势? 如使溶液缓慢冷却到25℃，DNA结构又会发生什么变化？16、同源DNA的变性是可逆的有三个因素可促使DNA的复性，即：（a）阳离子的存在（b）比熔点低的温度（c）DNA链的高浓度解释这些因素的作用17、在一定条件下，双螺旋DNA部分变性（即螺旋只在一定区域解链）能否推测解链区的G≡C对多还是A＝T对多? 为什么？18、解释下列名词：复制、转录、反转录、翻译、三联体密码、中心法则（信息流）、内含子、外显子、居间序列19、真核生物DNA的基因组织有何特点？第五章 酶教学目的与要求：1、掌握酶催化的特异性，酶的作用原理，酶的结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素2、理解酶的化学本质，组成，概念，分类及同工酶的概念。
3、了解酶的命名，酶活力的测定，酶的制备和应用重点：1、酶催化的特性，酶的作用机制2、酶结构与功能的关系，影响酶促反应速度的因素难点：1、酶的作用机制，中间产物学说，诱导契合学说2、底物浓度及抑制剂对酶促反应速度的影响总结：在本章中，首先介绍了酶的一般概念，理解酶的概念，理解酶与一般催化剂的异同点，特别应理解酶作为特殊的催化剂——生物催化剂，所具有的几个特点对于酶的命名，一般了解即可，了解酶有习惯命名与系统命名酶的分类，则应明确分类的依据，据此，可将酶分为六大类，应明确每一大类中，酶催化反应的类型及实例在酶的化学本质这一节里，应理解酶的化学本质就是蛋白质掌握结合酶的组成，及各个组成在催化反应中所起的作用还应掌握许多基本概念：辅酶、辅基、全酶、酶蛋白等理解单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念在介绍酶的结构与功能的关系这一节时，介绍了一些概念应理解同工酶、酶原及酶原的激活等的概念，掌握什么叫酶的活性部位、什么叫酶的必需基团掌握酶的结构与功能的关系在酶作用的专一性这一节中，应掌握酶作用专一性的概念， 酶作用专一性的几种类型酶的作用机制，也是本章的重点内容应掌握酶的催化作用与分子活化能的关系，如何用中间产物学说解释之。
掌握解释酶作用机制的几种学说：锁钥学说及诱导契合学说的要点，了解其不足之处了解使酶具有高催化效率的几点因素酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素这一节中，应理解酶促反应速度的测量，理解为何要测酶促反应的初速度理解酶浓度、pH 、温度、激活剂等对酶促反应速度的影响掌握底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响掌握米氏方程式，米氏常数的意义及测定方法，掌握抑制作用类型及特点等对酶活力的概念、酶活力的测定及测定时应注意的问题、酶的活力单位等要有所了解应了解什么是核酶、什么是抗体酶，理解什么是化学酶工程和生物酶工程酶的制备、酶的应用作一般了解即可习题：1、酶与一般催化剂的异同点2、为什么说大多数酶的本质是蛋白质?3、区别： 酶蛋白和全酶 酶蛋白和酶的辅因子 （各起何作用） 4、活性部位5、何谓酶分子的必需基团? 有哪些类型？其作用如何？6、何谓酶原？其是怎样被激活的？有何生理意义？7、什么是同工酶？同工酶的生物学意义8、何谓酶的专一性？有哪几类？各举一例说明9、中间产物学说要点 诱导契合学说要点 它们各是解释什么问题的？10、酶促反应的初速度是如何规定的？为什么要测定初速度？11、假如反应体系中存在着下列各种情况，求其速度v相当于理论最大速度Vmax的百分数。
⑴S＝Km ⑵S＝（1／2）Km⑶S＝2Km ⑷S＝（1／10）Km⑸S＝10Km12、酶促反应的初速度：(a)、与底物浓度成正比 (b)、与。