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1、第三章 酶 学一、名词解释 1m与s：2双成分酶：3活性中心： 4变构酶：5酶原激活：6寡聚酶：7同工酶：8酶活力、比活力：二、是非题1形成酶活性部位的氨基酸残基，在一级结构上并不相连，而在空间结构上却处在相近位置。2在底物浓度为限制因素时，酶促反应速度随时间而减小。3只要底物浓度足够大，即便是有竞争性抑制剂的存在，酶的最大反应速度仍然可以达到。 4丁二酸脱氢酶受丙二酸的抑制，但此抑制作用可以通过增加丁二酸浓度的方式来解除或减轻。 5辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分，它们与酶促反应的性质有关6当S Km时，酶促反应速度与酶浓度成正比。7抑制剂二异丙基氟磷酸(DFP或DIFP)能与活性部位中含有
2、Ser-OH的酶结合使其失活。8在结合酶类中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白的结构决定，催化性质则主要由辅因子的化学结构所决定。9根据定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。一般来说，测定酶活力时，测定产物生成量，比测定底物减少量更准确。10如果体系中所有的酶都以酶底复合物的形式存在，则v=max。 11酶活力的测定，本质上就是测定酶催化的反应速度。12最适温度不是酶的特征性常数，因此可以说温度与酶促反应的速度无关。13酶催化反应速度的能力不能直接用酶的体积和质量来表示，这主要是由酶本身的化学性质所决定的。14同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。15在竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶
3、促反应速度达到正常的Vmax。16反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的Km值，又能改变Vmax的一类抑制剂。17有些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。18将具有绝对专一性的酶与底物的关系，比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。19所有酶的米氏常数(Km)都可被看成是酶与底物的结合常数(Ks)，即KmKs。20脲酶的专一性很强，除尿素外不作用于其它物质。三、填空题 1酶分为六大类，l ，2 ，3 ， 4 ，5 ， 6 。 2结合酶类是由 和 组成。3为准确测定酶活力，必须满足下面三个条件，即 、 。 4当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度 。5影响酶促反应速度的因素主有 、
4、 、 、 、 和 六种。6溶菌酶的活性部位有 和 两种氨基酸残基，其催化机制是典型的 。7胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制，活性部位都是由 、 和 组成的 ，它们的区别是 。8用双倒数作图法求Km时，横坐标为 ，纵坐标为 。10酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小，一般采用 和 两种方式来表示。11竞争性抑制剂使酶促反应的Km ，而Vmax 。12天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)催化 和 生成氨甲酰天冬氨酸。它的正调节物是 ，负调节物是CTP。13能催化多种底物进行化学反应的酶有 个Km值，其中Km 的底物是该酶的最适底物。14与无机催化剂相比，酶催化作用主要具有 、 、 和 四
5、方面主要特性。15乳酸脱氢酶以 为辅酶，它的酶蛋白由 个亚基构成，其亚基分为 和 两种。16迄今已知的变构酶大多都是 酶，它含有 个以上亚基构成，除具有活性中心外，还具有 中心。四、选择题 米氏常数： 随酶浓度的增大而增大； 随酶浓度增大而减小； 随底物浓的增大而减小； 是酶的特征性常数。 生物素作用是： 转氨酶的辅酶； 脱羧酶的辅酶； 一碳单位的载体； 羧化酶的辅酶。用双倒数作图法求max和m值时，若以表示底物，表示反应速度，哪么图中轴的实验数据表示： 1/V； 1/S V S 竞争性抑制作用可以通过下列哪种方式来减轻或消除？ 增加底物浓度； 增加酶浓度； 减少底物浓度； 以上方式都不行。
6、磺胺药物冶病的原理是： 直接杀死细菌； 叶酸合成的非竞争性抑剂； 叶酸合成的竞争性抑制剂 以上三者都不行。 有机磷农药作为酶的抑制剂，是作用于酶活性部位的： 硫基； 羟基； 羧基； 咪唑基。 抑制剂与酶结合，使酶催化作用降低，是因为： 酶蛋白质变性失活； 占据酶的活性部位； 抑制剂与酶必须基团结合； 和。 将一种非竞争性抑制剂加到一种酶反应系统中： m值增加、max升高；m值增加、max不变； m值不变、max升高；m值不变、max变小。 酶加速其化学反应速度的原因是： 使产物比非酶反应更稳定； 使底物获得更多的自由能； 缩短反应达到平衡所需时间； 保证底物全部形成产物。10ATCase的负调
7、节物是： CTP； UTP； ATP； Asp 11在下列酶的辅因子中，不含AMP的是： NAD+ NADP+ CoASH； FMN。 12维生素6辅酶形式是： 吡哆醇； 吡哆醛； 吡哆胺； 磷酸吡哆醛。 13催化反应.的酶是： 合成酶类； 裂合酶类； 转移酶类 氧化还原酶类。 14大多数酶都具有如下特征： 都能加速化学反应速度； 对底物有严格的选择性； 分子量大多都在5000以上； 近中性pH值时活性最大。15下列具别构行为的物质是： 葡萄糖异构酶； ATCase； 乳酸脱氢酶； 血红蛋白。16具有协同效应的酶，其结构基础是 A 酶蛋白分子的解离和聚合B 酶蛋白可产生别构效应 C 酶蛋白的降
8、解作用 D 酶蛋白与非蛋白物质结合 17别构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线是： A 双倒数曲线 B S形曲线 C U形曲线 D 直线18酶的不可逆性抑制的机制是： A 使酶蛋白变性 B 与酶的催化部位以共价键结合 C 使酶降解 D 与酶作用的底物以共价键结合19丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是由于： A 丙二酸在性质上与酶作用的底物相似 B 丙二酸在结构上与酶作用的底物相似 C 丙二酸在性质上与酶相似 D 丙二酸在结构上与酶相似 、20国际上常常采用Hill系数判断别构酶的类型，典型的米氏类型酶的： A Hill系数1 B Hill系数1 C Hil1系数1 D Hill系数o21下列关于同工酶
9、的叙述正确的是： A 同工酶是由多个亚基以共价键结合形成的复合物 B 同工酶对同一种底物有不同的专一性。 C 同工酶是催化同一种反应，但结构不完全相同的同一种酶的多种形式 D 各种同工酶在电场电泳时，迁移率相同。 五、问答与计算1酶的化学本质是什么？如何证明？酶作为催化剂具有哪些主要特点？2什么是酶的活性中心?底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系?为什么酶对其催化反应的正向及逆向底物都具有专一性?3酶活力为什么不能直接用酶制剂的质量或体积来表示？4. 酶的催化本质是什么？为什么能比无机催化剂更有效地催化化学反应？5什么是酶的抑制作用？有哪几种类型？研究酶的抑制作用有什么实际意义？6许
10、多酶由相同的亚单位组成，这一现象的生物学意义是什么?7请简要说明Fisher提出的锁与钥匙学说和Koshland提出的诱导契合学说的主要内容。8举例说明同工酶存在的生物学意义。9测定酶活力时：(1)酶和底物为什么必须用缓冲液配制?(2)酶和底物是先分别保温，然后混合，还是先混合后保温，为什么?10己糖激酶催化葡萄糖磷酸化时，Km值为0.15mmol/L，催化果糖磷酸化时，Km为1.5mmo1L。假如两种反应的Vmax相同。(1)写出己糖激酶催化葡萄糖和果糖磷酸化的反应式。(2)分别计算葡萄糖和果糖为底物(S)时，S0.15，1.5，15mmol/L时，酶催化反应的速度V是多少?11绝大多数酶溶解在纯水中会失活，为什么?12多数酶的稀释液在激烈震荡时会产生泡沫，此时即使酶的分子量并没有变化，也会 导致酶活性降低或丧失，请说明这是为什么? 13某
