生化名词解释与简答题

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1、第一章 蛋白质的结构与功能（一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固（三）问答题 1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。答案（一 ）1 肽键：一个氨基酸的a -羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。2构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定 区域称为结构域。3. 蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。4蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白

2、质的沉淀。5.蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点， 则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚 固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而 引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间 结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因 素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。

3、2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性 后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸 展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。当用透析法去除尿素和巯 基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。第二章 核酸结构、功能名词解释 1.核苷 2.核苷酸 3.磷酸二酯键 4.核酸一级结构 5.DNA 二级结构 6.碱基互补规律 7.增色

4、效应8.Tm值9.核小体10.反密码子环11.核酶12.分子杂交问答题:1. DNA与RNA 级结构和二级结构有何异同？ 2.细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么?3.已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子 是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？4.叙述DNA双螺旋结构模式的要点。5.简述真核生物mRNA 的结构特点。6. 简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。答案名词解释1. 各种碱基（嘌吟碱和嘧啶碱）与戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。2. 核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为核苷酸。3. 核酸分子中核苷酸残基之间的磷

5、酸酯键称为磷酸二酯键。4. 在核酸分子中核苷酸的排列顺序就称为核酸的一级结构。由于脱氧核苷酸之间的差别仅是其碱基的不 同，所以脱氧核糖核酸分子碱基的排列顺序就代表了核苷酸的排列顺序。5. 两条反向平行DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级结构。6. 在形成DNA双螺旋结构的过程中，碱基位于双螺旋结构内侧，A-T之间形成两个氢键，G-C之间形成 三个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）7. 当核酸分子加热变性时，对260nm处的紫外吸收增加的现象称为增色效应。8. 当核酸分子加热变性时，其在 260nm 处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大

6、变化的半数值时， 此时所对应的温度称为熔解温度，用Tm值表示9核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为Hl, H2A, H2B, H3和H4。各两 分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小 体。10. 反密码子环是tRNA的茎环结构之一，因环中含有与mRNA三联体密码互补的碱基而得名。11. 具有催化功能的RNA分子称为核酶，RNA分子发挥催化作用时不需要任何蛋白质的参与。12. 不同来源的DNA或RNA链，当DNA链之间、RNA链之间或DNA与RNA之间存在互补顺序时，在 一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，

7、这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂 交。（三）问答题1DNARNA一级结构相同点：1以单核苷酸作为基本结构单位2单核苷酸间以3,5磷酸二酯键相连接3都有腺嘌吟，鸟嘌吟，胞嘧啶一级结构不同点：脱氧核苷酸核苷酸1基本结构单位几千至几千万几十至几千2核苷酸残基数目胸腺嘧啶尿嘧啶3碱基4.碱基互补A=T,G=CA=U,G=C二级结构不同点：双链 右手螺旋单链茎环结构2.动物细胞内主要含有的RNA种类及功能细胞核与胞液功能核糖体RNArRNA核糖体的组成成分信使RNAmRNA蛋白质合成的模板转运RNAtRNA转运氨基酸不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体小核RNAsnRNA参与hn

8、RNA的剪接、转运3. 0.34 nmX3.0X109X22米（1bp的高度为0.34nm，二倍体）。在真核生物内DNA以非常致密的形式存在 于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。染色体是 由DNA和蛋白质构成的。染色体的基本单位是核小体。核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子构 成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再 由DNA （约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。在此基础上，核小体又进一步 旋转折叠，经过形成 30nm 纤维状结构、 300nm 襻环结构、最后

9、形成棒状的染色体。将存在人的体细胞中 的23对染色体，共计2m长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。4. DNA双螺旋结构模型的要点是：（1） DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链 的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢 键（A=T），鸟嘌吟始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（C三C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。 一条链的走向是5-3，另一条链的走向就一定是3-5。（2） DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转 一周包含了 10对碱基，每个碱基的旋转角度为36，螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0

10、.34nm。 DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。 （3）DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢 键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。5. 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数的真核mRNA在5,-端以7-甲基鸟嘌吟及三磷酸鸟 苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促 进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在真核mRNA 的 3 末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百几十个 腺苷酸连接而成。因为在基因内没

11、有找到它相应的结构，因此认为它是在 RNA 生成后才加进去的。随着 mRNA 存在的时间延续，这段聚 A 尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种 3-末端结构可能与 mRNA 从核 内向胞质的转位及 mRNA 的稳定性有关。6具有催化作用的RNA被称为核酶。核酶的发现一方面推动了对生命活动多样性的理解，另一方面在医 学上有其特殊的用途。锤头核酶结构的发现促使人们设计并合成出许多种核酶，用以剪切破坏一些有害基 因转录出的mRNA或其前体、病毒RNA，现已被试用于治疗肿瘤、病毒性疾病和基因治疗研究。第三章 酶名词解释1酶2辅酶3辅基4 酶的特异性5.必需基团6酶的活性中心7酶原8 酶原激活9同工酶10.

12、全酶11.变构调节12.酶的化学修饰13.可逆抑制14. Km 值15.最适温度16.最适pH17.激活剂18.抑制剂19.酶的竞争抑制20 非竞争性抑问答题1以酶原的激活为例说明蛋白质结构与功能的关系。2说明维生素和辅酶的关系。3举例说明竞争性抑制的特点是什么?4简述诱导契合学说。5试述影响酶活性的因素及它们是如何影 响酶的催化活性?6酶与非酶催化剂的主要异同点是什么?7酶促反应高效率的机制是什么？8.举例说明 可逆性抑制作用，并说明其特点。9举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10.什么是同工酶、同工 酶的生物学意义是什么?答案名词解释1由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊

13、蛋白质。2与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子。3与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤方法将其除去的辅助因子。4一种酶只能作用于一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，常将酶 的这种特性称为酶的特异性。5与酶活性密切相关的基团称为必需基团。6. 酶分子中的必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特 定空间区域。这一区域称为酶的活性中心。7无活性的酶的前身物质称为酶原。8酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程。9是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。10由

14、酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶11体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆地结合，使酶发生构象变化并改变其催化活性， 对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。12酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途 径，这一过程称为酶的化学修饰。13 抑制剂以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失，此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制 剂除去，恢复酶的活性。这种抑制称为可逆性抑制。14 是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。15使酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。16使酶催化活性最大时的环境

15、pH称为酶促反应的最适pH。17使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。18凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。19抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结 合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。20抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆地结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低。此种结合 不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间无竞争 关系。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。（三）问答题1在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的 酶，这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，功能基于结构，结构改变，功能也随之发生变化，结构 破坏，功能丧失。2. B族维生素与辅助因子的关系维生素化学本质 辅助因子形式主要功能维生素B1硫胺素焦磷酸硫胺素（TPP）脱羧维生素B2核黄素黄素腺嘌吟单核苷