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1、生物化学思考题1、叙述L-a氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。结构特点：a-氨基酸是羧酸分子的a-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当 氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为a-氨基酸。氨基酸中与羧基直接相连的 碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光 通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L- a-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。R为侧链，连接-COOH的碳为a-碳原 子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。根据测链结构可分为：含烃链的为非极性脂肪族
2、氨基酸，如丙氨酸；含极性不带电 荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；含负性 解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在 关系。蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结 构。主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。蛋白质的二级结构是指多肽链中主链 原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。主要化学键为氢键。蛋白质的多肽链 在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白 质的
3、三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华 力等。具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相 互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单 位称为亚基。层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级 结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结 构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形 成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。3、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。蛋白质
4、模体指的是由 2个或 3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个 特殊的空间结构。它具有特征性的氨基酸排列顺序，并且同特定的功能相联系。模体表示具 有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体。常见的模体有a- 螺旋-B-转角（或环）- a-螺旋模体等。蛋白质结构域是在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形 成两个或多个在空间上可以明显区别的局部区域。结构域也可以看作球状蛋白质的独立折叠 结构单位，有较为独立的三维空间结构。4、举例说明蛋白质结构与功能的关系。蛋白质对的一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级结构的改变往 往引起蛋白
5、质的改变，例如：镰刀型细胞贫血症。正常人血红蛋白B-肽链上的第6位的谷 氨酸，而镰状细胞贫血症病的血红蛋白被缬氨酸代替，原来水溶性的血红蛋白就聚集成丝， 相互黏着，导致红细胞变形成成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其发挥特殊的生理功能有着密切关系。例如角蛋 白含有大量a-螺旋结构，与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关；而丝心蛋白分 子中含有大量的B-折叠结构，致使蚕丝具有伸展和柔韧的特性。变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的 改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的构象病：指的
6、是一级结构不变，由于蛋白质构象异常而产生的疾病。构象病是由肽链的 错误折叠而引起的，如：疯牛病、人纹状体脊髓病变性病、亨廷顿病、阿兹海默症等。5、简述B型DNA分子双螺旋结构的要点，并思考双螺旋结构的大沟和小沟的作用是什么？ B型DNA分子双螺旋结构直径2.37nm，每一螺旋的碱基对数目为10.5，碱基对平面 之间垂直距离为0.34,碱基平面与螺旋纵轴垂直。DNA分子是由两条方向相反的平行多 核苷酸链围绕同一中心轴构成的右手双螺旋。条链中磷酸与脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基 平面位于螺旋内侧，脱氧核糖平面与碱基平面垂直，螺旋表面形成大沟与小沟。两条核苷 酸链之间通过碱基形成氢键，遵循A-T、G-C
7、碱基互补原则。旋结构横向稳定靠两条链之 间的氢键，纵向稳定则依靠碱基平面之间的疏水性碱基堆积力。大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链 之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接 相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的 N和0原子朝向分子表面。大沟对于遗传上有重要功能的蛋白质识别DNA双螺旋结构上的 特定信息非常重要。6、DNA和RNA都可以形成双链结构，分析DNA-DNA, RNA-RNA以及DNA-RNA杂交双链中，哪 种结构比较稳定？在核苷酸序列信息一致的情况下，RNA中
8、的核糖的2号碳上有一个羟基，而DNA得脱 氧核糖上的3号碳上则是氢原子。由于多与的羟基，有RNA参与的双链可以形成的氢键更 多、且更为复杂的二级结构，因此稳定次序是RNA-RNARNA-DNADNA-DNA （存在争议）。DNA-DNARNA-RNADNA-RNA,RNA中的核糖的2号碳上有一个羟基，而DNA得脱氧核糖 上的3号碳上则是氢原子。羟基的作用会妨碍双螺旋结构的形成，双螺旋结构保护了内部的 碱基，无法形成双螺旋则其内部的碱基容易暴露而发生改变。同时，环境中充满中各种 RNA 酶能降解RNA，使之不易稳定保存。7、简述rRNA的结构特点及其生物学功能。rRNA的二级结构有许多茎环结构，
9、这些茎环结构为核糖体蛋白结合和组装在rRNA上 提供了结构基础，将纯化的核糖体蛋白与rRNA在试管内结合，它们就可以自动组装成具有 活性的大亚基与小亚基。大亚基与小亚基进一步组装成核糖体，大小亚基的结合区域的沟槽 为 mRNA。rRNA是最多的一类RNA,也是3类RNA （tRNA,mRNA,rRNA）中相对分子质量最大的一 类RNA，它与蛋白质结合而形成核糖体，其功能是作为mRNA的支架，使mRNA分子在其上 展开，形成肽链（肽链在内质网、高尔基体作用下盘曲折叠加工修饰成蛋白质，原核生物在 细胞质内完成）的合成。rRNA占RNA总量的82%左右。rRNA单独存在时不执行其功能， 它与多种蛋白
10、质结合成核糖体，作为蛋白质生物合成的“装配机”。它与糖体蛋白共同构成 核糖体，它将蛋白质生物合成所需要的mRNA、tRNA以及多种蛋白质因子募集在一起为蛋白 质生物合成提供了必需的场所。8、试述酶催化反应的分子机制。酶能通过降低反应的活化能，使底物分子获得更少的能量便可进入过渡态，从而提高反 应速度；酶的诱导契合作用能使其与底物结合形成中间产物；酶可设计酸碱催化、共价催化 等多种催化机制。9、简述Km和Vmax的意义。Km的含义是酶促反应达最大速度一半时的底物的浓度。Km作为酶的特征性常数。其大 小并不固定，它与酶的结构、底物结构、反应环境pH、温度和离子强度有关，与酶浓度无 关。Km在一定条
11、件下可表示酶对底物的亲和力。Km越大，表示酶对底物亲和力越小；Km越 小，酶对底物的亲和力越大Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速度。10、何为酶的活性中心？酶分子中直接与底物特异性结合，并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称 为酶的活性中心。11、试述三种可逆抑制剂作用的区别和动力学特点。 酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用。 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结 合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a竞争性抑制剂往 往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相
12、同；c. 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km 值增大，Vm值不变。 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成, 使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同 部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小， Vm降低。 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化 活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结 合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度
13、无影响；c.动力学参 数：Km值不变，Vm值降低。12、酶在临床有哪些应用。酶与某些疾病的发生有关。如酪氨酸酶缺陷导致的白化病，苯丙氨酸羟化酶缺陷导致的 苯丙酮尿症。酶在疾病诊断中的应用。如葡萄糖氧化酶测定血糖、碱性磷酸酶检测佝偻病、乳酸脱氢 酶测定急性肝炎等。酶在疾病治疗中的应用。如栓溶酶类治疗心血管疾病、溶菌酶治疗细菌感染、凝血酶促 凝血等。酶可用于临床医学的科学研究。很多酶用于基因工程操作，如DNA连接酶。13、简述脂溶性维生素的分类及其作用。脂溶性维生素分为维生素A、D、E和K。维生素A参与视循环，维持正常的视觉功能维 生素D主要作用于小肠和骨，维持血钙正常水平维生素E是体内最重要的脂
14、溶性抗氧化剂维 生素K为羧化酶的辅助因子，是凝血因子合成所必需的辅酶。14、B族维生素参与构成的辅酶分别是什么？在代谢调节中具有哪些作用？维生素B1是a-酮酸氧化脱羧酶及磷酸戊糖途径中转酮基的辅酶，在糖代谢中具有重要 作用。维生素B2是氧化还原反应的辅酶，其中FNN和FAD是黄素蛋白的辅基；维生素PP 也是氧化还原反应的辅酶，其中NAD+与NADP+是多种脱氢酶的辅酶泛酸存在于辅酶A和ACP 中；维生素B6是转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。维生素B6是转氨酶 和氨基酸脱羧酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。生物素为羧化酶的辅酶，参与脂肪和碳水化 合物代谢。四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅
15、酶，参与嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等物质的合成。 维生素B12构成甲基转移酶的辅酶，参与一碳单位的代谢和脂肪酸的合成。15、简述维生素或微量元素缺乏导致贫血的类型和机制。维生素E能提高血红素合成的关键酶-氨基-入-酮戊酸(ALA)合酶和ALA脱水酶的 活性，从而促进血红素的合成。维生素E缺乏可引起轻度贫血，造成红细胞数量减少，脆 性增加等溶血性贫血。维生素B6是血红素合成的关键酶-氨基-入-酮戊酸(ALA)合酶的辅酶。维生素B6缺 乏时血红素的合成受阻，造成低血色素小细胞性贫血和血清铁增高。四氢叶酸是一碳单位的载体，参与嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸的合成。叶酸缺乏使 DNA 合 成受到抑制，骨髓幼红细胞DN
16、A合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，造成巨幼 红细胞贫血。维生素B12影响一碳单位代谢，缺乏时，核酸合成障碍阻止细胞分裂而产生巨幼红细 胞贫血。铁是血红蛋白的重要组成成分，铁的缺乏可引起小细胞低血色性贫血。 含铜羟化酶和含铁羟化酶的辅酶，是强抗氧化剂。16、何谓氧化磷酸化作用？ NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？代谢物脱下的成对氢原子在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为 氧化磷酸化。是体内ATP生成的主要方式。偶联部位：（1） NAD+-泛醌；（2）泛醌一细胞 色素c； （3）细胞色素aa302。17、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？ CO中毒可致呼吸停止，其机制是什么？鱼藤酮、粉蝶霉素A和异戊巴比妥等可阻断复合体I中从铁硫中心到泛醌的电子传递； 萎锈灵是复合体II
