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1、第一章 蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中，除甘氨酸外，其余都是L- a -氨基酸.2 .支链氨基酸（人体不能合成：从食物中摄取）：缴氨酸亮氨酸异亮氨酸3 .两个特殊的氨基酸： 脯氨酸：唯个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，a-C原子不是手性C原子，无旋光性.4 .色氨酸：分子量最大5 .酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6 .侧链基团含有 苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7 .含有一OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8 .含有一S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9 .在近紫外区（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10 .肽键是由一个氨基酸的
2、 a 竣基与另一个氨基酸的 a 一氨基脱水缩合形成的酰胺键11 .肽键平面：肽键的特点是 N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轲作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将 C、H、O、N原子与两个相邻的a -C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12 .合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与竣基相邻的a一原子上13 .是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14 .蛋白质二级结构的主要形式：a 一螺旋3 折叠片层3 转角无规卷曲。“一螺旋特点：以肽键平面为单位，a -C为转轴，形成 右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升
3、一圈，螺径为 0.54nm,维持a -螺旋的主要作用力是氢键15 .举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定它的高级结构以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血 患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异 （一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为H
4、b的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的 空间构象 被破坏 本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶一底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能,若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16 .蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：
5、肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键17 .在某一 pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电 中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。18 .蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷水化膜19、蛋白质的分离和纯化1、沉淀，见六、22、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，
6、在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性 质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首 先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔 内而径直流出。5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。第二章核酸的结构与功能核酸的分子组成： 基本组成单位是核昔酸，而核昔酸则由
7、碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA,存在于细胞核和线粒体内 核糖核酸（RNA,存在于细胞质和细胞核内。1、碱基：NH2NH2鸟喋吟腺喋NH2 O CH3 OOOO胞喀噬胸腺喀呢尿喀呢吟嗯吟和嗑咤环中均含有共轲双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核昔酸、核普及碱基进行定性定量分析。2、戊糖：DNA分子的核昔酸的 糖是0 -D-2-脱氧核糖，RNA中为0 -D-核糖。3、磷酸：生物体内多数核甘酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。核酸的一级结构核甘酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核甘酸之间通过3 , 5磷酸二酯键连
8、接。1 . DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者；RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核甘酸，核甘酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：A G C T,RNA碱基：A G C U 腺甘酸（AMP ）鸟甘酸（GMP）胞甘酸（CMP）尿甘酸（UMP ）脱氧腺甘酸（dAMP）脱氧鸟甘酸（dGMP）脱氧胞甘酸（dCMP）脱氧胸甘酸（dTMP）NMP: 一磷酸 NDP:二磷酸 NTP:三磷酸2 .核昔（脱氧核昔）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核甘酸，核甘酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸3 .核酸的一级结构：核甘酸的排列顺序DNA的二级结构：？ DNA的双螺
9、旋结构DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构磷酸核糖链在螺旋外部， 碱基在螺旋内部螺旋形成大小沟，相间排列碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G-C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为 3.4 nm?氢键维持双螺旋横向稳定性,碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。DNA的三级结构？ DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成 ？ DNA在真核细胞内的组装：核小体：是染色质丝的最基本单位核小体的组成：组蛋白、DNA核小体由核心颗粒、连接区 DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白 H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈
10、的DNA链4 .RNAmRNA （半衰期最短）ImRNA结构特点：从5末端3末端的结构依次是 5帽子结构、5末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3末端非编码区和多聚腺甘酸尾巴。帽子和多聚尾 A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控II mRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板 把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRN粉子上每3个核甘酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。（二）tRNA（在蛋白质的模板 mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用 ）（分子量最小）包括双氢尿喀咤， 假尿
11、喀咤和甲基化的喋吟等。ItRNA 一级结构特点：含 10% 20%稀有碱基，3末端为一CCA-OH ,5末端大多为G,具有TWC环，小分子核酸 每分子含有60-120个核甘酸ntRNA二级结构特点：三叶草结构，氨基酸臂，DHU环，反密码子环， TWC环 额外环m tRNA三级结构特点： 倒L形tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸tRNA功能：转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译rRNA:参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所?问其一，答三者：1.DNA变性：某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程 2.增色效应：
12、变性后 DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm（溶解温度）：DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。5 .核酶的化学本质： 核酸6、DNA是遗传信息的载体， 而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如:名 称功 能核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板转运RNA(tRNA)转运氨基酸不均一核RNA (H
13、nRNA)成熟mRNAJ前体小核RNA(SnRNA)参与HnRNA勺剪接、转运小核仁RNA (SnoRNA) rRNA 的加工和修饰第三章酶酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。参与组成辅酶的维生素转移的基团 辅酶或辅基所含维生素氢原子NAD+、NADP+尼克酰胺(维生素 PP)FMN FAD维生素B2醛基TPP维生素B1酰基
14、辅酶A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸烷基钻胺类辅酶类维生素B12二氧化碳生物素生物素氨基 磷酸口比哆醛口比哆醛(维生素 B6) 甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸L酶的活性中心 酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团 酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类： 结合基团：参与酶对底物的结合 ；催化基团：催化底物变成产物2.酶与一般催化剂的区别高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化专一性(对底物具有选择性)：I绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的
15、底物；n相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；出立体异构体专一性：D-、L-,顺反，a/ 3 .酶活性对环境因素的敏感性 酶活性可调节控制：I别构调节；n反馈调节；出供价修饰调节；W酶原激活及激素控制某些酶催化活力与辅酶因子有关酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的调控3 .诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状底物诱导酶分子，构象改变底物和酶分子都发生构象改变4 .酶催化反应的快慢决定于活化能测定化学反应速度：测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度）底物浓度对酶促反应速度的影响： 反应速度最大：底物浓度酶浓度K1K3 中间产物学说E （酶）+S （底物）？ ES （中间复合物）一 E+P （游离酶产物）K2中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物
