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1、生物化学复习资料第一章 ：蛋白质化学名词解释：等电点(pI) 构型与构象 盐析蛋白质变性与复性 蛋白质的各级结构课本：P92 3、6其它： 1. 描述-螺旋的结构要点 2. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 3.常见氨基酸的分类方法有哪些？ 6.已知：卵清蛋白pI=4.6，乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1。问：在pH=5.2时以上蛋白质在电场中是否移动及如何移动？第二章 ：酶化学 作业：书P121第1、2、3、5、7 注意积累名词解释!维生素和辅酶： 你能说出几种主要水溶性维生素的名称和它们的辅酶形式吗？ 几种脂溶性维生素的分别对人体有何生理作用？ 第三章 ：核酸化学1、名词解释 D
2、NA变性与复性 Tm 增色效应与减色效应 2、 见书 P42 第 4、6、7 题3、 (1) GATCAA互补DNA CTAGTT互补RNA CUAGUU4、A=T,G=C, A+T+G+C=100% (1) A=32% T?G?C? (2) A=17% T?G?C? 二选一温泉-耐高温-不容易变性-氢键多-GC含量高第四章：生物氧化P2191、2、4、6第五章 ：糖类代谢名词解释糖酵解 三羧酸循环 磷酸戊糖途径 糖异生作用 乙醛酸循环 糖的有氧氧化 思考题p190：3，5，7 计算：一分子麦芽糖完全有氧氧化能产生多少分子的ATP？ 第六章：脂代谢名词解释酮体 肉毒碱穿梭 柠檬酸穿梭必需脂肪酸
3、问答题p247：4、9思考题试比较同为18个碳原子的硬脂酸与3分子G彻底有氧氧化所产生的能量第七章：蛋白质和核酸代谢名词解释：转氨作用 联合脱氨基 生糖氨基酸 限制性核酸内切酶思考题：p270 : 3图示嘌呤环及嘧啶环上各元素的来源第八章:核酸蛋白质的合成问答题1、比较DNA复制与RNA转录的异同。2、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？3、简述遗传密码的性质。4、mRNA、tRNA、rRNA在蛋白质生物合成中各具什么作用？5、肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？ 名词解释中心法则半保留复制 逆转录 反义链 冈崎片段密码子简并性 多核糖体 知识点：第一章 ：蛋白质化学l 蛋白质的生物学意
4、义：1. 生物体的组成成分 2. 酶：参与代谢反应的各种酶 3. 运输：血红蛋白、载脂蛋白、运铁蛋白 4. 运动：肌动蛋白、肌球蛋白 5. 抗体：免疫性球蛋白6. 储存和营养功能7. 遗传信息的控制8. 细胞膜的通透性：膜蛋白9. 高等动物的记忆、识别机构：受体10. 其他生物学功能：毒蛋白,激素调节l 蛋白质的水解方式：1、酸水解 优点：水解彻底，不引起消旋作用 缺点：引起部分氨基酸被破坏： 色氨酸完全破坏 丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸） 部分破坏 天冬酰氨和谷氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被水解2、碱水解 优点：可使蛋白质完全水解，色氨酸稳定 缺点：产生消旋，部分氨基酸破坏： 精氨酸被脱氨生成鸟
5、氨酸 3、酶水解 优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸 缺点：只用一种酶时水解不完全，需要几种酶 协同作用才能 彻底水解。 l 氨基酸的有关性质：蛋白质水解得到的氨基酸均为L型，但生物体内亦存在D型氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据必须氨基酸：人类和动物自身不能合成而必须由食物供给才能维持正常发育和健康的氨基酸。主要有以下八种： 甲硫(Met)、苯丙(Phe)、赖（Lys)、苏(Thr)、 色(Trp)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)半必须氨基酸：精氨酸（Arg)、组氨酸（His)非必须氨基酸：其他人体和动物自身合成的氨基酸。溶解性：各种氨基酸在水中的
6、溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200以上。味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。氨基酸的吸光性质：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴; 2、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的N-H和C=O都参与氢键的形成。多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。结构要点：1）卷曲的棒状结构。2）主链呈右
7、手螺旋盘绕上升3）每一个螺旋中含3.6个氨基酸 残基，13个原子基团4）螺旋一圈沿中轴上升的距离 （螺距）0.54nm，每个氨基酸残 基上升0.15nm，沿中轴旋转1005）螺旋内形成链内氢键，氢键的取向 几乎与中轴平行，链内氢键是维持 -螺旋的作用力。影响螺旋稳定的因素： 酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于 螺旋形成； 较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍 螺旋形成； 脯氨酸因其碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚 氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述螺旋； 甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。 a-螺旋在许多蛋白中存在，如角蛋白
8、、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由a-螺旋结构组成。三、超二级结构蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个螺旋或折叠或转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构基本组合方式：； 它们可以作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质发挥特定功能的基础。四、结构域 结构域是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多个可明显区分的局部区域。结构域具有特定的空间构象，与分子整体以共价键连接，并承担特定的生物学功能。 结构域与分子整体以共价键相连 具有相对独立的空间构象和生物学功能 同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域可以相同或不同。形成意义：动力学
9、上更为合理 蛋白质（酶）活性部位往往位于结构域之间，使其更具柔性五、蛋白质的三级结构多肽键在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使螺旋、折叠片、转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。维系蛋白质三级结构的作用力（化学键）：次级键：氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水）、范德华力、配位键共价键：二硫键、酯键疏水作用力：是疏水基团（非极性侧链）在极性溶剂中（水中）为避 开水相而彼此靠近形成一种作用力。蛋白质三级结构的共同特征：（1）具备三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，含有两种或两
10、种以上二级结构单元，都有近似球状或椭球状的外形，而且整个分子排列紧密，内部有时只能容纳几个水分子。（2）大多数疏水性氨基酸侧链都埋藏在分子内部，它们相互作用形成一个致密的疏水核，这对稳定蛋白质的构象有十分重要的作用，而且这些疏水区域常常是蛋白质分子的功能部位或活性中心。（3）大多数亲水性氨基酸侧链都分布在分子的表面，它们与水接触并强烈水化，形成亲水的分子外壳，从而使球蛋白分子可溶于水。 六、蛋白质的四级结构许多相对分子量大的蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键聚合而成，每一条肽链称为一个亚基或亚单位，各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互关系称为蛋白质的四级结构。亚基可相同或
11、不同，其聚合或解聚可有调节活性的作用。亚基：具有独立三级结构的多肽链单位，亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。单独亚基，多无生物学功能，二个以上亚基聚合成为有完整四级结构的蛋白质，才有功能。蛋白质的结构层次可总结为:一级结构（肽链结构，指多肽链中的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律性的结构）超二级结构（相邻二级结构的聚集体）结构域（在空间上可明显区分的相对独立的区域性结构）三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间的相对位置）四级结构（亚基聚合体）蛋白质结构与功能的关系： 蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级结构和其功能密切相关。 一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能。1 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性2 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一 定变化（变构效应） 实例：血红蛋白的变
