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1、临床八年制生物化学（一）教案课程代码 MED130066前言根据教学大纲要求，按临床八年制本科生的教学进度安排(总学时48学时)，由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 氨基酸、多肽与蛋白质教学要求： 1. 掌握组成人体蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字符号。2. 掌握蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元、酰胺平面等概念及其结构特点。3. 熟练掌握蛋白质的二、三级、四级结构的概念及其区别，熟悉结构域、模体、分子伴侣等概念。 4. 熟练掌握蛋白质各级结构与功能的关系，掌握别位效应、协同效应等概念。 5. 熟悉氨基酸及蛋白质的理化性质，如两性解离与等电点、变性
2、、紫外吸收等。6.了解蛋白质分离纯化方法及其机制。课时安排： 总学时 6.0第一节 氨基酸 1.0第二节 多肽和蛋白质 1.5第三节 蛋白质的结构与功能的关系 2.5第四节 蛋白质的理化性质 0.7第五节 蛋白质的分离、纯化与序列分析 0.3重点：1 氨基酸的分类及其结构特征。2 氨基酸和蛋白质的理化性质。3 蛋白质各级结构层次的定义。4 蛋白质结构与功能之间的关系。难点：蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。教学内容： 一、氨基酸1组成人体的20种氨基酸均属于L-氨基酸。 / 220种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同，氨基酸按照其侧链结构不同可分为：（1）非极性脂肪族氨基酸（2）极性中性氨基酸（
3、3）芳香族氨基酸（4）酸性氨基酸（5）碱性氨基酸320种氨基酸具有共同或特异的理化性质：（1）氨基酸具有两性解离特性（2）氨基酸具有特征性的滴定曲线（3）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（4）-氨基参与多种化学反应（5）氨基酸的-氨基和-羧基共同参与茚三酮反应（6）一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽二、 多肽和蛋白质1多肽和蛋白质是氨基酸的多聚体:（1）氨基酸是多肽和蛋白质的基本组成单位（2）体内存在多种重要的多肽，如：谷胱甘肽、多肽类激素和神经肽。2蛋白质的分子组成和结构及其复杂（1）蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类（2）蛋白质分子结构可区分为4个层次，即一级、
4、二级、三级、四级结构。3氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质一级结构4多肽链中的局部特殊构象是二级结构（1）肽键是一个刚性的平面（2）-螺旋是常见的蛋白质二级结构（3）-折叠使多肽链形成片层结构（4）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（5）模体是蛋白质的超二级结构（6）氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成5多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成蛋白质三级结构（1）三级结构是指整条多肽链的空间分布（2）维持三级结构稳定主要依靠非共价键（3）三级结构可含有功能各异的结构域（4）根据结构域可对蛋白质进行分类（5）分子伴侣参与蛋白质的折叠6某些蛋白质具有四级结构形式（1）具有四级结构的蛋白质由多亚基组成（
5、2）亚基通过亚基间的相互作用联系在一起（3）生物体内有很多由多亚基组成的蛋白质三、蛋白质的结构和功能的关系1蛋白质的一级结构是高级结构和功能的基础（1）一级结构是空间构象的基础（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能（3）氨基酸序列提供重要的生物化学信息（4）重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病，如：分子病。2蛋白质空间结构表现功能 （1）血红蛋白构象改变引起功能改变（2）蛋白质构象改变可导致构象病，如：疯牛病等。四、蛋白质的理化性质1蛋白质具有两性电离性质2蛋白质具有胶体性质3很多因素可引起蛋白质变性4蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰5蛋白质呈色反应可用于溶液蛋白质测定五、蛋白质的
6、分离、纯化与序列分析1.透析及超滤法可清除蛋白质溶液中的小分子化合物2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法3.利用荷电性质可将蛋白质采用电泳法4.利用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离6.用化学或反向遗传学方法可分析或演绎多肽链的氨基酸序列7.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构的测定或预测 中、英文专业词汇： amino acid氨基酸glycine甘氨酸alanine丙氨酸valine缬氨酸leucine亮氨酸isoleucine异亮氨酸phenylalanine苯丙氨酸proline脯氨酸tryptophan色氨酸
7、serine丝氨酸tyrosine酪氨酸cysteine半胱氨酸methionine蛋氨酸asparagine天冬酰胺glutamine谷氨酰胺threonine苏氨酸aspartic acid天冬氨酸glutamic acid谷氨酸lysine赖氨酸arginine精氨酸histidine组氨酸-aminobutyric-氨基丁酸L-citrulline瓜氨酸L-ornithine鸟氨酸polymer多聚体oligopeptide寡肽amino terminal氨基末端carboxyl terminal羧基末端peptide bond肽键reduced glutathione还原型谷胱甘肽n
8、europeptide神经肽simple protein单纯蛋白质conjugated protein结合蛋白质prothetic group辅基domain结构域motif模体super family超家族subfamily亚家族conformation构象primary structure一级结构amino acid sequence氨基酸序列secondary structure二级结构peptide unit肽单元-helix-螺旋b-pleated sheetb-折叠b-turnb-转角random coil无规卷曲zinc finger锌指tertiary structure三级结
9、构Van der Waals范德华力subunit亚基quaternary structure四级结构homodimer同二聚体heterodimer异二聚体heme血红素monomer单体dimer二聚体myoglobin肌红蛋白hemoglobin血红蛋白tense state紧张态relaxed state松弛态allosteric effect别位效应prion protein朊病毒蛋白质isoelectric point等电点denaturation变性renaturation复性protein coagulation蛋白质凝固ninhydrin reaction茚三酮反应biure
10、t reaction双缩脲反应dialysis透析salt precipitation盐析immunoprecipitation免疫沉淀electrophoresis电泳polyacrylamide gel electrophoresis聚丙烯酰胺凝胶电泳two-dimensional gel electrophoresis双向凝胶电泳chromatography层析gel filtration凝胶过滤ultracentrifugation超速离心Sedimentation coefficient沉降系数思考题：1 试讨论20种L-氨基酸的结构与分类。2 试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
11、3 测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？试讨论其测定原理。参考书：1Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 20072Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007.3David L.Nelson, Michael M.Cox.Lening
12、er Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 4Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons Inc.,2004.酶与其他生物催化剂教学要求：1掌握酶与辅酶、活性中心、结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争性抑制、酶原、同工酶、Km和Vmax的概念及意义。掌握酶活性的调节（变构、共价修饰）。2熟悉酶的基本特征及特异性，pH和温度对反应速度的影响，竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。3了解酶促反应的
13、机制，Km、Vmax的测定，酶的命名与分类，酶与疾病的关系及其在医学上的应用。课时安排：总学时 6.0第一节 酶和酶反应简介 1.0第二节 酶的工作原理 1.0第三节 酶促反应动力学 2.0第四节 多底物反应动力学 0.2第五节 酶活性的调节 1.0第六节 催化性核酸 0.4第七节 酶的研究应用 0.4重点：1 酶的工作原理 2 酶促反应动力学3 酶的调节难点：1 酶促反应动力学2 酶的调节教学内容：一、酶和酶反应简介1化学反应具有热力学和动力学特性（1）热力学性质涉及能量平衡和反应平衡（2）动力学性质是对反应速率的描述2酶的化学本质是蛋白质（1）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶（2）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组分的酶称为结合酶（3）有些酶仅含一条多肽链而另一些酶由多个亚基组成3酶可按其所催化的反应类型进行分类，可分为：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶类、连接酶或合成酶共六大类
