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1、生物化学一、绪论1.3.1 生命物质主要元素组成的规律： C、H、O、N、 P、 S1.3.2 生物大分子组成的共同规律： 由相同类型的单体组成，主链骨架呈周期性变化 主链骨架有方向性：N端-C端、5-3；1.3.3 物质代谢和能量代谢规律： 化学反应类型； 三羧酸循环； 生物大分子合成规律：结构单元活化、方向性 ATP是所有生物体内能量的共同载体1.3.4 生物界遗传信息传递的统一性二、 蛋白质2.1蛋白质的分类2.1.1根据蛋白质形状分类： 球状蛋白质； 纤维状蛋白质； 膜蛋白质2.1.2根据蛋白质分组成分类： 简单蛋白质； 结合蛋白；2.1.3 根据功能分类： 催化、结构、贮藏、防御；食
2、物中蛋白质含量测定一般使用微量凯氏定氮法，测定食物中的含氮量，再乘以6.25，就可得到食物蛋白质的含量。2.2.2 氨基酸的分类：根据侧链R基的极性分类：非极性氨基酸（9）极性氨基酸 酸性氨基酸（带负电2）非解离的极性氨基酸(不带电6)碱性氨基酸(带正电3)1） 非极性氨基酸2） 极性不带电荷氨基酸3） 极性带负电荷4） 极性带正电荷根据侧链R基的结构分类：芳香族氨基酸：酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）杂环氨基酸：组氨酸（His） 、 色氨酸（Trp）杂环亚氨基酸：脯氨酸（Pro）脂肪族氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）等15种其余氨基酸根据氨基酸某些结构共性分类：含硫氨基酸：Me
3、t、Cys （含有硫）芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp（含有苯环）支链氨基酸：Val、Leu、Ile由氨基酸的营养需求分类 必需氨基酸：Lys (赖) Arg(精) His(组) Val(缬) Leu(亮) Ile(异亮) Met (蛋)（甲硫） Phe(苯丙) Thr(苏) Trp(色)非必需氨基酸：Gly(甘) Ala(丙) Ser(丝) Tyr(酪) Cys(半胱) Pro(脯) Asn(天冬酰胺) Asp(天冬) Glu(谷) Gln(谷氨酰胺)+OH-+H+OH-+H+2.2.3氨基酸的理化性质： （1）两性性质和等电点等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，称为等电点 (用
4、pI 表示)等电点的应用一：电泳分离应用-氨基酸的分离与分析 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 当pHpI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 当pHpI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移pI值计算看书本P.26（2） 芳香族氨基酸的紫外吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法（3） 氨基酸的特殊化学反应氨基酸与茚三酮反应：在酸性溶液，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm
5、处（脯氨酸和羟脯氨酸与之反应为黄色）常用于aa的定性和定量分析 Sanger反应：在弱碱溶液中，氨基酸的-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）Edman反应：此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理2.3.1 肽的结构肽键：一个氨基酸的-羧基与另一氨基酸的-氨基脱水缩合而成的共价键称为肽键，又称酰胺键。（CO-NH）肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（C1CO-NHC2）多肽链的方向性：从N末端指向C末端氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全2.3.2 生物活性肽的功能：生物活性肽：是能够调节生物机
6、体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。谷胱甘肽：GSH的功能：保护含SH的蛋白质和酶免遭氧化，维持其生物活性；具有解毒功能2.2.4 活性肽的应用：2.4 蛋白质的结构分子结构定义连接键一级结构氨基酸的排列顺序肽键二级结构局部主链骨架原子的空间排列肽键平面为基础，氢键连接三级结构一条多肽链内所有原子的空间排列次级键四级结构两条及以上的多肽链的空间排列次级键2.4.1蛋白质一级结构定义：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。连接键：主要靠肽键维系，另外还有二硫键。重要意义： 一级结构体现生物信息：20n .多样性 一级结构是空间结构及生物活性的基础 特异性 研究一级结构有助于从分子水平诊
7、断和治疗遗传病一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。2.4.2蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称蛋白质的构象。主链构象是指多肽主链骨架上各原子的排布及相互关系；侧链构象是指各氨基酸残基侧链基团中原子的排布及相互关系。（1）蛋白质的二级结构： 指多肽主链骨架原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。 形成二级结构的基础肽键平面 蛋白质二级结构的基本形式：-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲等 维持二级结构的力量为氢键（2）蛋白质的三级结构指在一条多肽
8、链中所有原子的整体空间排布，包括主链构象和侧链构象。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内部）、带电（表面）次级键维系：疏水键、离子键、氢键、范德华力、二硫键功能区：表面或特定部位肽链中某些局部的二级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。（3） 蛋白质四级结构由2个或2个以上具有独立三级结构的多肽链借非共价键相互聚合形成的整体 。亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。亚基之间以非共价键联系，包括疏水键、氢键、离子键、范德华
9、力亚基可以相同或不同2.5 蛋白质结构与功能的关系2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系（1）不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能（2）同一蛋白质不同状态的比较：一级结构决定空间结构（3）保守序列改变，功能改变；保守序列不变，功能不变蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；但一级结构并非决定空间结构的唯一因素。分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。【经典举例】 镰形细胞贫血症：编码珠蛋白链的结构基因第六个密码子由CTTCAT，相应的多肽序列中N端的第六个氨
10、基酸由GluVal；其空间结构发生相应改变，在表面形成互补区，使蛋白质分子之间彼此聚合，促使红细胞在低氧压下变形成镰形，丧失运输氧的生物活性。2.6 蛋白质的理化性质两性解离和等电点胶体性质变性、沉淀和凝固 1.变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失的现象。 变性的因素：物理、化学、生物等 变性的本质：空间结构被破坏，不涉及一级结构的变化。理化性质的变化：溶解度下降，粘度增加，结晶能力丧失，易被蛋白酶水解。2.沉淀：蛋白质自溶液中析出的现象 蛋白质在溶液中维持稳定的因素： 表面电荷、水化层沉淀蛋白质的方法： 盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐（氯
11、化钠、硫酸铵等），破坏pr的水化层和电荷层，使之沉淀，而不使之变性3.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复其原有的构象和功能，这种现象称为复性(renaturation) 。4.凝固：变性蛋白经加热煮沸，可形成较坚固的凝块，不再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用(protein coagulation)。应用利用变性：酒精消毒高压灭菌血滤液制备防止变性：低温保存生物制品取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性紫外吸收性质 呈色反应为什么说没有蛋白质就没生命？(1)作为生物催化剂：催化各种物质代谢(2
12、)调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽(3)运输载体：血红蛋白、载脂蛋白(4)参与机体的运动：肌球蛋白、肌动蛋白(5)参与机体的防御：抗体(6)接受传递信息：味觉蛋白、视觉蛋白(7)调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达:组蛋白、阻遏蛋白氧化供能 / 文档可自由编辑打印二、 核酸3.1 核酸的组成部分主要元素组成： C、H、O、N、P(911%)与蛋白质比较，核酸一般不含S，而P的含量较为稳定，占9-11%。应用：实验室中用定磷法进行核酸的定量分析。（DNA9.9% 、RNA9.5%）3.1.1 戊糖H -D-核糖 -D-脱氧核糖3.1.4 核苷酸核苷酸的其他形式：多磷酸核苷（NDP、NTP
13、)环化核苷酸（cAMP、cGMP等）辅酶或辅基（NAD、NADP、FAD、CoA等，均含有AMP）活性代谢物（UDPG、CDP-胆碱，等）3.2核酸的一级结构一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。1、 核苷酸的连接方式： 3, 5磷酸二酯键2、 核酸的基本结构形式：多核苷酸链 信息量：4n 末端： 5端、 3端 多核苷酸链的方向： 5端3端(由左至右)3、表示方法：结构式、线条式、文字缩写3.3核酸的二级结构3.3.2 DNA双螺旋结构模型的要点（1） DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双
14、螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5端3端，而另一条链的方向为3端5端。（2） 嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90角。（3） 螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈的高度）为3.4 nm。（4）维持两条DNA链相互结合的力是链间碱基对形成的氢键。碱基结合具有严格的配对规律:A与T结合，G与C结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。（5） 螺旋表面形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)，彼此相间排列。小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识
