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1、含硫氨基酸共有蛋氨酸（又名甲硫氨酸）、半胱氨酸和胱氨酸三 种/蛋氨酸可转变为半胱氨酸和胱氨酸/半胱氨酸和胱氨酸在一定条 件下也可以相互转化，旦它们在灵长类以及豚鼠等动物的体内都不能 转化为蛋氨酸，其他大多数动物都可以自己合成甲硫氨酸。所以蛋氨 酸是必需氨基酸，半胱氨酸和胱氨酸则是非必需氨基酸。 胱氨 酸是半胱氨酸的加氢衍生物。 此外还有高半胱氨酸，但这种氨 基酸不是合成蛋白质的氨基酸，是甲硫氨酸合成的中间产物。含硫氨基酸简含硫氨基酸的代谢含硫氨基酸共有蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸三种，蛋氨 酸可转变为半胱氨酸和胱氨酸，后两者也可以互变，但后者 不能变成蛋氨酸，所以蛋氨酸是必需氨基酸。含硫氨基酸（一
2、）蛋氨酸代谢1. 转甲基作用与蛋氨酸循环 蛋氨酸中含有S甲基可参 与多种转甲基的反应生成多种含甲基的生理活性物质。在腺 苷转移酶催化下与ATP反应生成S-腺苷蛋氨酸 (S-adenosglmethiomine,SAM)。SAM 中的甲基是高度活 化的，称活性甲基，SAM称为活性蛋氨酸190%含硫氨基酸SAM可在不同甲基转移酶 (methyltransferase )的催化下，将甲基转移给各种甲接受体 而形成许多甲基化合物，如肾上腺素、胆碱、甜菜碱、肉毒 碱、肌酸等都是从SAM中获得甲基的。SAM是体内最主要 的甲基供体。SAM转出甲基后形成S 腺苷同型半胱氨酸S adenosylhomocys
3、tine，SAH)，SAH 水解释出腺苷变为同 型半胱氨酸(homocystine,hCys)。同型半胱氨酸可以接受N5桟H3桯F4提供的甲基再生成蛋氨酸，形成一个循环过 程，称为蛋氨酸循环(methioninecycle)。此循环的生理意 义在于蛋氨酸分子中甲基可间接通过N5桟H3桭H4由其它非必需氨基酸提供，以防蛋氨酸的大量消耗。N5 - CH3FH4同型半胱氨酸甲基转移酶的辅酶是甲基B12。维生素B12缺乏会引起蛋氨酸循环受阻。临床上可以 见到维生素B12缺乏引起的巨幼细胞性贫血。1962年 Noronha与Silverman首先提出了甲基陷阱学说(methyl -traphypothe
4、sis)，后来 Herbert 与 Zaulsky 又作了修改。这个学说认为：由于维生素B12缺乏，引起甲基B12缺乏， 使甲基转移酶活性低下，甲基转移反应受阻导致叶酸以N5-CH3FH4形式在体内堆积。这样，其它形式的叶酸大量消 耗，以这些叶酸作辅酶的酶活力降低，影响了嘌呤碱和胸腺 嘧啶的合成，因而影响核酸的合成，引起巨幼细胞性贫血。 也就是说，维生素B12对核酸合成的影响是间接地通过影响叶酸代谢而实现的。二2二.含硫氨基酸虽蛋氨酸循环可生成蛋氨酸，但体内不能合成同型半胱 氨酸，只能由蛋氨酸转变而来，所以体内实际上不能合成蛋 氨酸，必须由食物供给。同型半胱氨酸还可在胱硫醚合成酶 (cysta
5、thiorinesynthase)催化下与丝氨酸缩合生成胱硫醚 (cystathionine),再经胱硫醚酶催化水解生成半胱氨酸，e 酮丁酸和氨。a-酮丁酸转变为琥珀酸单酰CoA，通过三羧酸 循环，可以生成葡萄糖、所以蛋氨酸为生糖氨基酸。2.肌酸的合成 肌酸(creatine)和磷酸肌酸 (creatinephosphate)在能量储存及利用中起重要作用。二 者互变使体内ATP供应具有后备潜力。肌酸在肝和肾中合 成，广泛分布于骨骼肌、心肌、大脑等组织中。肌酸以甘氨 酸为骨架，精氨酸提供脒基、SAM供给甲基、在脒基转移 酶和甲基转移酶的催化下合成。在肌酸激酶 (creatinephosphohi
6、nase,CPK)催化下将 ATP 中桺转移至U 肌酸分子中形成磷酸肌酸(CP)储备起来(图7 - 16)。CPK由两种亚基组成；即M亚基(肌型)与B亚基(脑型)。 有三种同工酶；即MM型(在骨骼肌中)BB型在脑中)和MB 型(在心肌中)。心肌梗塞时，血中MB型CPK活性增高，可 作辅助诊断的指标之一。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物是肌酸酐(creati nine)简称查血或尿中肌酐含量以帮助诊断。肌酐。正常成人，每日尿中肌酐量恒定。肾功能障碍时，检基酸(二)半胱氨酸和胱氨酸的代谢1. 半胱氨酸和胱氨酸的互变 半胱氨酸含巯基(-SH)，胱 氨酸含有二硫键(S-S-)，二者可通过氧化还原而互变。胱
7、氨酸不参与蛋白质的合成，蛋白质中的胱氨酸由半胱氨酸残 基氧化脱氢而来。在蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间所形 成的二硫键对维持蛋白质分子构象起重要作用。而蛋白分子 中半胱氨酸的巯基是许多蛋白质或酶的活性基团。2. 半胱氨酸分解代谢人体中半胱氨酸主要通过两条途 径降解为丙酮酸。一是加双氧酶催化的直接氧化途径，或称 半胱亚磺酸途径，另一是通过转氨的3-巯基丙酮酸途径。3. 活性硫酸根代谢 含硫氨基酸经分解代谢可生成H2S， H2S氧化成为硫酸。半胱氨酸巯基亦可先氧化生成亚磺基，然后再生成硫酸。其中一部分以无机盐形式从尿中排出，一部分经活化生成3磷酸腺苷-5-磷酸硫酸(3-phosphoadenosi
8、ne 5-phosphosulfate,PAPS)，即活性硫酸根。PAPS的性质活泼，在肝脏的生物转化中有重要作用。例 如类固醇激素可与PAPS结合成硫酸酯而被灭活，一些外源 性酚类亦可形成硫酸酯而增加其溶解性以利于从尿于排出。 此外，PAPS也可参与硫酸角质素及硫酸软骨素等分子中硫 酸化氨基多糖的合成。4.谷胱甘肽的合成 谷胱甘肽(glutathiose,r glutamylcysteinglglycine,GSH)是一种 含Y-酰胺键的 三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。GSH的合成通过 Y-谷氨酰基循环(Y- glutamylcycle)，由 Meister 提出， 又称为Meist
9、er循环(图7-17),-谷氨酰基循环有双重作用， 一是GSH的再合成二是通过GSH的合成与分解将外源氨 基酸主动转运到细胞内。GSH的合成由Y-谷氨酰半胱氨酸合成酶(Y-glutamylcysteinsynthetase)和 GSH 合成酶(GSHsynthetase)所催化。由ATP水解供能。GSH的分解 中Y-谷氨酰转肽酶(Y-glutamyltranspeptidase)、Y-谷氨酰 环转移酶(Y-gltamylcyclotransforase)和5氧脯氨酸酶 (5oxoprolinase)及一个细胞内肽酶(protease )所催化。GSH在人体解毒、氨基酸转运及代谢中均有重要作用。 GSH的活性基团是其半胱氨酸残基上的巯基，GSH有氧化 型和还原型两种形式，可以互变。谷胱甘胱还原酶催化上面反应，辅酶为NADPH,细胞 中GSH与GSSG的比例为100 : 1。GSH可保护某些蛋白 质及酶分子的巯基不被氧化，从而维持其生物活性。如红细 胞中含有较多GSH，对保护红细胞膜完整性及促使高铁血红 蛋白还原为血红蛋白均有重要作用。此外，体内产生的过氧 化物及自由基，亦可通过含硒的GSH过氧化酶而被清除词条标签：
