《生化知识啊点(福记忆口诀)》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生化知识啊点(福记忆口诀)（20页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、生物化学复习重点（附记忆口诀）1人体八种必须氨基酸 （第一种较为顺口） （1）.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。 （2） “写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。 (3).鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 借来一两本淡色书。.2。生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 .3。酸性氨基酸： 天谷酸天上的谷子很酸，（天冬氨酸
2、、谷氨酸） 碱性氨基酸： 赖精组 芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 色老笨-只可意会不可言传. 4。一碳单位的来源 肝胆阻塞死 （甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。 5。酶的竞争性抑制作用 .按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆： 1.“竞争”需要双方底物与抑制剂之间； 2.为什么能发生“竞争”二者结构相似； 3.“竞争的焦点”酶的活性中心； 4.“抑制剂占据酶活性中心”酶活性受抑。 6。.糖醛酸，合成维生素C的酶 古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶） 7。双螺旋结构的特点： .右双螺旋，反向平行 碱基互补，氢键维系 主链在外，碱基在内 8。维生素A总结 .V.
3、A视黄醇或醛，多种异构分顺反。 萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。 主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见， 还使上皮不健全，得上干眼易感染。 促进发育抗氧化，氧压低时更明显。 9。DNA双螺旋结构： .DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，*氢键，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4） RNA和DNA的对比如下： 10。两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。 RNA中为核糖， DNA中含有胸。 .维生素B6 11。B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。 他们的磷酸物，脱羧又转氨。 .12。三羧酸循环 乙酰草
4、酰成柠檬，柠檬又成-酮 琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。 13。-氧化 .-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢， 硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。 14。酮体 .酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸， 再加-羟丁酸，生成部位是在肝， 肝脏 生酮肝不用，体小易溶往外送各章节重点知识点：第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主
5、要靠次级键疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。-螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元平面之间折叠成锯齿状结构，AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。分子病(molecular disease)：分子病是指由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常所引起的疾病。蛋白质一级结构与功能的关系一
6、级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似，且亲缘关系越相近者，差异越小。如胰岛素、细胞色素C等。来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。如镰刀状细胞贫血，经一级结构测定后发现，其血红蛋白S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在链的第六位，正常的Glu被Val取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关
7、系核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。以Hb为例说明Pr空间结构和功能的关系Hb由两条肽链和两条肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的
8、球状Pr。未结合O2时，1/1和2/2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态。肽：由多个AA通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物。亚基：具有四级结构的Pr中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称*变构效应：变构剂与变构Pr结合后引起变构Pr的构象变化，进而引起该Pr活性改变。协同效应(cooerativity)：一个亚基与其配体结合
9、后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合。分子伴侣(chaperon)：一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。模体(motif)：指在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。蛋白质的理化性质1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 3蛋白质的紫外吸
10、收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。 4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。实质：二硫键和非共价键被破坏，一级结构不改变。变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。蛋白质的分离与纯化 1盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐
11、析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。 2电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。 3透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。 4层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。根据凝胶层析原理，对同一
12、类型化合物的洗脱特征与组分的分子量有关。流过凝胶柱时，按分子大小顺序流出，分子量大的走在前面。5超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是：A.MB(Mr：68500) B.血清白蛋白(Mr：68500) C.马肝过氧化氢酶(Mr：247500) D.牛胰岛素(Mr：5700)氨基酸中含有两个羧基的是：酸性氨基酸，他们是天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu。第二章核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA
13、的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。 hnRNA:核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。DNA变性：某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散成为单链的现象。DNA复性：变性核酸在适当条件下两条互补链重新配对形成天然双螺旋构象的现象。*Tm:DNA变性到完全解链是在一个相当窄的温度范围内完成，此范围内OD260达到最大值50%的温度为DNA解链温度，又称熔解温度meltin
14、g temperature。GC越多Tm越高，因为三键断裂需要更多能量。退火：热变性DNA经缓慢冷却后即可复性的过程。*分子杂交：按碱基互补配对原则使完全或不完全的两条单链相互结合形成双链或局部双链的过程。*DNA双螺旋结构的特点1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中AT,GC称碱基互补。2、是右手螺旋结构，直径2nm，每周10个碱基，每个碱基旋转36，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要。*真核生物mRNA的结构特点与功
15、能mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为hnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP，m7GpppG）帽子结构3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。不含内含子。个别核苷酸有甲基化修饰。 5-端的帽子结构与蛋白质合成正确起始有关。促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度，增强mRNA的稳定性。3-端的polyA尾巴结构与mRNA从核内向胞质的转移及mRNA的稳定性有关。mRNA的功能为作为Pr合成的模板，转录核内DNA遗传信息的碱基序列并携带至胞质指导Pr合成中AA的排序。*真核生物tRNA的结构特点与功能1、含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶(DHU)，假尿嘧啶()，甲基化嘌呤等，占所有碱基的10-20%。2、局部碱基互补配对形成茎环结构。3、二级结构是三叶草形，三级结构是倒L形。4、3端氨基酸臂转运氨基酸。5、反密码环中的反密码子识别mRNA上的密码子。tRNA的功能为在Pr合成过程中作为AA载体，将其转呈给mRNA。第三章酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。酶激活
