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1、生物化学第三版 上、下册（王镜岩）考研辅导笔记石东里老师讲2011.8（李小彬）目录第一章 蛋白质化学（考研中约占30%）1第一节 氨基酸（共7个大问题）11. 氨基酸的结构11.1 蛋白质的水解（三种水解方式）11.2 氨基酸的结构通式（L-氨基酸）P12311.3氨基酸的结构特点12.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考）12.1 按氨基酸的酸碱性分12.2 按氨基酸所携带的侧链R基分12.3 按侧链R基的极性12.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为22.5 按转化的产物分22.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可）23.氨基酸的作用（功能）23.1作为寡肽、多肽和
2、蛋白质的组成单位23.2作为活性物质的前体23.3作为神经递质23.4氧化分解产生ATP23.5作为糖异生的前体24.氨基酸的酸碱化学24.1 氨基酸为两性离子（兼性离子） 一般不考，但要理解24.2 氨基酸的两性电解和等电点24.3 氨基酸的甲醛滴定34.4 氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P13135. 氨基酸的化学反应35.1 -氨基参加的反应35.2 -NH2与-COOH共同参加的反应46. 氨基酸的光学活性与光谱性质46.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有两个手性碳原子46.2 紫外吸收光谱（专指 3种芳香族氨基酸 Trp、Tyr、phe ）47.氨基酸混
3、合物的分析、分离47.1从以下4各方面进行分析47.2 电泳、层析4第二节 蛋白质的共价结构41.蛋白质通论（小题）41.1 蛋白质的元素组成特点41.2 氨基酸残基的平均分子量约为11051.3生物学意义 （了解）52. 肽52.1肽键52.2 肽的书写与命名52.3 肽的理化性质52.4 天然存在的活性肽 谷胱甘肽53. 蛋白质的一级结构63.1 一级结构的概念（了解）和主要化学键63.2 蛋白质一级结构的测定方法64. 蛋白质的三维结构64.1 蛋白质构象的研究方法64.2 稳定蛋白质三维结构的作用力64.3 蛋白质的二级结构64.4 纤维状蛋白75.蛋白质的超二级结构和结构域85.1
4、超二级结构85.2 结构域86.蛋白质三级结构86.1概念（理解86.2结构特征86.3 维持蛋白质三级结构的主要作用力次级键87. 蛋白质的四级结构87.1 概念87.2 理解亚基与肽链的关系87.3 蛋白质以寡聚体存在的意义（2个或2个以上亚基组成的蛋白质统称寡聚体）88.蛋白质的折叠与结构预测88.1 折叠是一个有序的过程88.2 折叠要点8第四节 蛋白质结构与功能的关系 （大题）91.一级结构决定空间结构92.蛋白质一级结构与功能的关系92.1同源蛋白质与物种之间的关系92.2 不变残基与可变残基（氨基酸残基）92.3 分子进化 系统进化树92.4蛋白质分子的激活（两个例子）92.5分
5、子病93.蛋白质空间结构与功能的关系（决定与被决定的关系）93.1 氧合蛋白93.2免疫球蛋白 IgG(了解)103.3 肌动、肌球蛋白 （了解）肌球蛋白具有ATP酶活性10第五节 蛋白质的性质及分离纯化101.蛋白质性质101.1紫外吸收性质102.蛋白质两性解离性质 （参考氨基酸的）103.蛋白质的胶体性质（常考）104.蛋白质的沉淀105.蛋白质的变性/复性105.1概念 （掌握）105.2肽键未断、分子量未变、断的是次级键105.3 变性因素105.4变性本质105.5变性后性质变化106.蛋白质分子量的测定107.蛋白质分离纯化的方法（原理）118.蛋白质纯度的鉴定11第二章 酶11
6、第一节 酶的概念、分类、命名111.酶的概念111.1 与酶有关的概念111.2酶与一般催化剂的共同点111.3 酶作为生物催化剂的特点111.4酶的专一性 P332-333112. 酶的分类122.1 蛋白类酶按其所催化的化学反应的性质分122.2 根据酶分子的组成分122.3根据酶的结构分123.酶的命名（了解即可）12第二节 酶的分子结构与功能121.酶的化学本质121.1酶的化学本质121.2 核酶122.酶的活性部位或活性中心122.1 活性部位或活性中心（概念）122.2 必需基团122.3活性部位与必需基团的关系122.4 “活性中心”常出现的氨基酸残基132.5活性部位或活性中
7、心的特征13第三节 酶的催化机制131.“化能”132.“过渡态稳定学说”133.诱导契合学说13当底物与酶接近到一定程度时结合底物诱导酶构象改变134.与酶高效催化性有关的因素（常考） P388135.几种常见酶的结构与功能13第四节 酶促反应动力学131.酶促反应速率的测定132.底物浓度对酶促反应速率的影响132.1底物对酶促反应的饱和现象132.2 米氏方程13v=143.酶浓度对酶反应速率的影响14v=Ks144.温度对酶反应的影响144.1最适温度144.2 温度对酶影响的2方面145.pH对酶反应的影响145.1 最适pH145.2 pH影响酶结构的稳定146. 抑制剂对酶反应的
8、影响146.1 抑制作用147. 激活剂对酶反应的影响14第五节 酶活性的调控141.酶结构的调节142.酶数量的调节15第六节 酶的应用及研究方法151.酶活力的测定151.1酶活力151.2.Km/Kcat151.3.比活力（计算题）151.4.酶活力测定的方法有哪些？152. 酶的分离纯化152.1.注意事项152.2 酶的分离纯化 方法与分离纯化蛋白质一样（依据）153.酶工程16第三章 维生素与辅酶（无大题）16第一节 概述161.维生素 （概念）162. 维生素作用163.分类164.结构16第二节 水溶性维生素与辅酶17第三节 脂溶性维生素17第四章 核酸化学18第一节 核苷酸1
9、81.碱基181.1 5种碱基结构181.2 稀有碱基181.3 碱基性质182.戊糖183.核苷184.核苷酸184.1 类型184.2 环化核苷酸18激素 （中科院系统常考）184.3 核苷酸形成18第二节 核酸一级结构（比蛋白质一级结构重要）181.概念192.连接方式193.表示方法193.1 线条式193.2 字符式19第三节 核酸高级结构191.DNA的高级结构191.1 双螺旋结构证据191.2 生物体中碱基组成规律191.3 DNA双螺旋结构191.4 三级结构192.RNA高级结构192.1 RNA二级结构192.2 RNA三级结构20第四节 核酸性质和研究方法201.核酸性
10、质202.研究技术和方法202.1 核酸的分离、纯化和定量（电泳、层析）202.2 核酸一级结构的测定20第五章 生物氧化21第一节 生物能学211.热力学定律211.1自由能212.高能化合物212.1 概念212.2高能磷酸化合物21第二节 生物氧化211.概念和特点212. CO2产生212.2 脱羧类型213.电子传递与呼吸链213.1 呼吸链（电子传递链）213.2类型与定位213.3呼吸链的组分213.4呼吸链组分的排列顺序223.5 复合体、的结构与功能223.622第三节 氧化磷酸化221.定义222.简述生物体内生成ATP的方式223.氧化磷酸化的偶联机制23化学偶联假说23
11、构象偶联假说23化学渗透假说（简述）233.4 ATP合酶234.结合变化机制 （常考）235.氧化磷酸化抑制23呼吸链抑制剂23ATP合酶抑制剂23解偶联抑制剂236.P/O比与氧化磷酸化 （了解）237.氧化磷酸化的调节238.能荷239.线粒体外NADH的穿梭（细胞溶胶中NADH的再氧化）23-磷酸甘油穿梭24苹果酸-天冬氨酸穿梭24机制24第六章 糖代谢24第一节 新陈代谢241.概念242.特征243.新陈代谢研究的主要方法24第二节 糖类水解、吸收241. 糖的生理功能242.糖的降解243.糖的吸收24第三节 糖分解代谢241.糖酵解（EMP途径）241.1 定义251.2 场所
12、251.3过程（）251.4 EMP途径的调节261.5EMP途径的生理意义261.6 生醇和乳酸发酵问题262.糖的有氧氧化262.1定义262.2 场所262.3 过程26第三节 TCA（柠檬酸or三羧酸）循环271.场所272.过程272.1循环图272.2过程介绍272.3 TCA循环共产生ATP283. 主要中间代谢产物284. 糖异生途径中的“Fe三角”（阐明草酰乙酸、PEP、丙酮酸之间的关系）285.TCA生理意义286. 1分子葡萄糖完全氧化共产生ATP？297. 1分子糖原完全氧化？298.乙醛酸循环298.1 关键的两个酶298.2 乙醛酸分子可以看成2分子的乙酰-CoA1
13、分子草酰乙酸298.3 乙醛酸循环在植物种子中有特别重要的意义299.戊糖磷酸途径（PPP途径）299.1定义299.2场所299.3 过程299.4生理意义 （常考）29第四节 糖的合成代谢301.糖异生301.1定义（重要）301.2 场所301.3原料301.4动物不能用以下物质生成糖301.5过程301.6 草酰乙酸、乙酰-CoA都不能自由出入线粒体301.7 2分子丙酮酸生成1分子葡萄糖 共消耗6分子ATP302.Cori循环（乳酸循环）302.1 过程302.2 主要意义303.糖原的合成303.1 葡萄糖的活化形式303.2 向非还原端增加葡萄糖残基313.3关键酶31第五章 脂肪酸的分解代谢31脂类31必需脂肪酸31不饱和脂肪酸31第一节 脂类的酶促降解311.脂肪的酶促降解311.1 脂肪的动员 （掌握）311.2激素敏感脂肪酶311.3 在（激素敏感脂肪酶）的催化作用下：脂肪甘油三酯312
