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1、2022年高中生物降低反应活化能的酶复习资料 新人教版必修11.什么是活化能？2.酶催化作用的特点生物体内的各种化学反应，几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫酶促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物。经反应生成的物质叫做产物。酶作为生物催化剂，与一般催化剂有相同之处，也有其自身的特点。相同点：（1）改变化学反应速率，本身不被消耗； （2） 只能催化热力学允许进行的反应； （3） 加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；（4）降低活化能，使速率加快。不同点：（1）高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快；（2）专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性
2、；（3）多样性，指生物体内具有种类繁多的酶；（4）易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；（5）反应条件的温和性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；（6）酶的催化活性受到调节、控制；（7）有些酶的催化活性与辅因子有关。3.酶的化学本质及其组成（1）酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。（2）酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。（3）酶是两性电解质，在不同pH值下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，各自具有特定的等电点。（4）酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。（5）酶也有蛋白质所具有的化学呈色反
3、应。（6）与蛋白质的分子量相似，结构相似。（7）在物理、化学因素作用下，也可变性沉淀。（8）做元素分析，与蛋白质的元素含量相似，可以用氨基酸人工合成。按照酶的化学组成可以将酶分为以下两类。（2）结合蛋白质酶 有些酶除了蛋白质外，还含有一些对热稳定的非蛋白质类小分子物质或金属离子，即由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。结合蛋白质酶的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”，即全酶=脱辅酶+辅因子。在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。脱辅酶部分决定酶催化的专一性，辅酶（辅基）在酶催化中通常是起着电子、
4、原子或某些化学基团的传递作用，大部分辅酶是维生素或维生素的衍生物。4.酶的简单分类国际酶学委员会（I. E. C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类。（1）氧化还原酶类 指催化氧化还原反应的酶类，又可分为氧化酶和脱氢酶两类，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。（2）转移酶类 指催化化合物某些基团的转移，即将一种分子上的某一基团转移到另一种分子上的酶类，如转甲基酶、转氨酶、己糖激酶、磷酸化酶等。（3）水解酶类 指催化底物发生水解反应的酶类，如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。（4）裂合酶类 指催化从底物移去一个基团而形成双键的反应及其逆反应的酶类，如柠檬酸合成酶、醛缩
5、酶等。（5）异构酶类 指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类，如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。5.酶的作用机理酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有，可概括如下。（1）酶反应可分为两类，一类反应仅仅涉及到电子的转移，另一类反应涉及到电子和质子两者或者其他基团的转移，大部分反应属于第二类。（2）酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介的。（3）酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。（4）与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。这是因为在大多数情况下，只有活性部位围着底物。此外，一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。（5）酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团
6、外，还有别的特性，使酶促反应的进行更有利，并使更复杂的多底物反应按一定途径进行，这些已超过了较简单的催化剂的范畴。酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。6.影响酶作用的因素酶的催化活性的强弱以单位时间（每分）内底物减少量或产物生成量来表示。研究某一因素对酶促反应速率的影响时，应在保持其他因素不变的情况下，单独改变研究的因素。影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、pH值、温度、抑制剂、激活剂等。其变化规律有以下特点。（1）酶浓度对酶促反应的影响在底物足够，其他条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速率与酶浓度成正比。（2）底物浓度对酶促
7、反应的影响在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度增加而加快，反应速率与底物浓度近乎成正比；在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速率也随之加快，但不显著；当底物浓度很大，且达到一定限度时，反应速率就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率几乎不再改变。（3）pH对酶促反应的影响每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。在一定条件下，每一种酶在某一个pH时活力最大，这个pH称为这种酶的最适pH。（5）激活剂对酶促反应的影响激活剂可以提高酶活性，但不是酶活性所必需的。激活剂大致分两类：无机离子和小分子化合物。（6）抑制剂对酶促反应的影响抑制剂使酶活性下降，但不使
8、酶变性。抑制剂作用机制分两种：可逆的抑制作用和不可逆的抑制作用。7.酶研究的历史与现状新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动最重要的特征。而构成新陈代谢的许多复杂而有规律的物质变化和能量变化，都是在酶催化下进行的。生物的生长发育、繁殖、遗传、运动、神经传导等生命活动都与酶的催化过程紧密相关，可以说，没有酶的参加，生命活动一刻也不能进行。因此，从酶作用的分子水平上研究生命活动的本质及其规律无疑是十分重要的。人们对酶的认识起源于生产和生活实践。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒。公元前12世纪周代已能制作饴糖和酱。2 000多年前，春秋战国时期已知用曲治疗消化不
9、良的疾病。凡此种种情况都说明，虽然我们祖先并不知道酶为何物，也无法了解其性质，但根据生产和生活经验的积累，已把酶利用到相当广泛的程度。西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行大量研究。1810年J.Gaylussac发现酵母可将糖类转化为酒精。1857年微生物学家Pasteur等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果，他认为只有活的酵母才能进行发酵。Liebig反对这种观点，他认为发酵现象是由溶解于酵母溶液中的酶引起的。直到1897年，Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的提取液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖类发酵，说明发酵与细胞的活动无关，发酵是酶在起作用，从而获得了19
10、11年诺贝尔化学奖。1833年Payen和Persoz从麦芽的水抽提物中，用酒精沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解为可溶性糖。他们把这种物质称为淀粉酶制剂，其意思是“分离”，表示可以从淀粉中分离出可溶性糖来。尽管当时它还是一个很粗的酶制剂，但由于他们采用了最简单的提纯方法，得到了一个无细胞制剂，并指出了它的催化特性和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题，所以人们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kuhne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个字来自希腊文，其意思是“在酵母中”。1835年至1837年，Berzelius提出了催化作用的概念，该概念的产生对酶学和
11、化学的发展都是十分重要的。可见，对于酶的认识一开始就与它具有催化作用的能力联系在一起。1894年Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说，用以解释酶作用的专一性。1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。1913年Michalis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一个重要修正，提出了稳态学说。1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲酶具有蛋白质性质。直到1930年至1936年间，Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白
12、酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质后，酶是蛋白质的属性才普遍被人们所接受，为此Sumner和Northrop于1949年共同获得诺贝尔化学奖。1963年，Hirs、Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。1965年Phillips首次用X射线衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。20世纪80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域，为此Cech和Altman于1989年共同获得诺贝尔化学奖。1986年Schultz与Lerner
13、等人研制成功抗体酶，这一研究成果对酶学研究具有重要的理论意义和广泛的应用前景。Boyer等人阐明了ATP合成酶合成与分解ATP的分子机制，于1997年获得诺贝尔化学奖。近二十年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及聚合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4 000 多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶发现。近几十年来酶学研究得到很大的发展，提出了一些新理论和新概念。一方面在酶的分子水平上揭示酶和生命活动的关系，阐明酶在细胞代谢调节和分化过程中的作用，酶生物合成的遗传机制，酶的起源和酶的催化机制等方面取得进展；另一方面酶的应用研究得到迅速发展，酶工程已成为当代生物工程的重要支柱，酶的研究成果用来指导有关
