生物化学名词解释

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1、生物化学名词解释、 绪论1. 生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。2. 新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。3. 分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。4. 药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。一、 糖的化学1、 糖基化工程：通过增加、

2、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。2、 单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。3、 多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。4、 寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含26个单糖分子）。5、 结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。6、 同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。7、 杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。8、 粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。9、 糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。1

3、0、 肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。11、 蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。12、 脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。13、 内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。14、 外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。二、 脂的化学1、 必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。2、 胆酸：胆固醇的衍生物，胆囊合成分泌。3、 胆汁酸：胆酸的衍生物，肝中合成。4、 胆盐：在胆汁

4、中大部分胆汁酸形成的钠或钾盐。5、 脂类：由脂肪酸与醇组成的酯及其衍生物。三、 维生素与微量元素1、 维生素：一类动物本身不能合成但对动物生长和健康又是必需的有机化合物，必须从饮食中获取。2、 辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子。3、 黄素腺嘌呤二核苷酸（FDA）：含核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。4、 维生素原：某些物质本身不是维生素，但可以在体内转化为维生素。5、 维生素缺乏症：由于缺乏维生素而引起的疾病。6、 微量元素：人体内每天需要量小于100mg的元素。7、 水溶性维生素：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素和维生素C。8、 脂溶性维生素：能溶于脂类和非极性有机溶

5、剂，主要是维生素A、D、E、K。四、 蛋白质的化学：1、 必需氨基酸：指机体需要但不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸。八种人体必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。2、 蛋白质的等电点：是蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH值。3、 蛋白质的一级结构：不同种类和数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。4、 蛋白质的二级结构：多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。5、 结构域：在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个

6、相对独立的致密的三维实体。6、 蛋白质的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。7、 蛋白质的四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。8、 超二级结构：在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。9、 盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀的作用。10、

7、盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加的作用。11、 蛋白质的变性：某些物理或化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变。12、 蛋白质的复性：某些蛋白质变形后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，使生物化学活性恢复。13、 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。14、 肽键：蛋白质分子中基本化学键，由氨基酸的羧基和氨基缩合脱水而成。15、 肽：氨基酸通过肽键相连的化合物。16、 肽单位：肽键与相邻的两个碳原子所组成的集团。17、 变构效应（别构作用）：蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一

8、定的变化，导致其生物学功能的改变。18、 镰刀型红细胞贫血症：患者血红蛋白链第6位的谷氨酸换成了缬氨酸，使其带氧能力降低，分子间容易粘合形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲成镰刀状，容易产生溶血性贫血症。19、 分子病：由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病。20、 亚基：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多的多肽链组成，本身具有一、二、三级结构。21、 抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。22、 抗体：抗原刺激机体产生能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球蛋白。23、 单克隆抗体：

9、是针对一个抗原决定簇、又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体，是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。24、 多克隆抗体：各抗原分子具有多个抗原决定簇，其抗血清是多种抗体的混合物。25、 免疫球蛋白：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白。抗体都是免疫球蛋白，反之则不一定。26、 螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的螺旋构象。27、 折叠：又称片层结构。折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。28、 转角：伸展的肽链呈180的回折，即U型转折结构，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持构象。

10、29、 分子排阻层析：又名分子筛层析、凝胶过滤。原理：利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。30、 等点聚焦电泳：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度。蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离的目的。31、 免疫电泳：原理：先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。32、 二维电泳：也称双向电泳。原理：根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的特性，将蛋白质混合物在电泳和相对分子质量两个方向上进行分离。33、 亲和层析：利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。五、 核酸

11、的化学1、 单核苷酸：核酸的基本结构单位。每分子单核苷酸有含氮碱基，戊糖和磷酸。2、 磷酸二酯键：核酸中的基本化学键，3-羟基和5-磷酸基之间缩合形成的酯键。3、 碱基互补原则：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对。4、 反密码子：tRNA反密码子环上正中间的碱基三联体，与密码子互补。5、 帽子结构：真核细胞中mRNA的5-端有一段特殊结构。6、 核酸的变性：一些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。7、 核酸的复性：变性DNA在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构。8、 退火：DNA的热变形是可逆的。当逐

12、渐降温时，变性的DNA的二条链重新缔合形成原来的双链结构并恢复原有的理化性质和生物学活性。9、 增色效应：核酸在变性时，e(p)值显著增高。10、 减色效应：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时e(p)值又恢复到原来水平。11、 环化核苷酸：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的3-OH和5-OH形成酯键。常见的有cAMP和cGMP，是激素作用的第二信使，参与代谢调节。12、 DNA的熔解温度：DNA热变性时，e(p)值达到最高值的1/2时的温度，Tm。13、 核酸杂交：将不同来源的DNA经热变性，冷却，复性时，若异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。D

13、NA与互补的RNA之间也会发生杂交。14、 基因：含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的特定DNA片段。15、 DNA双螺旋：由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构。16、 DNA超螺旋：DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三级结构。自然界存在的主要是负超螺旋。17、 核小体：真核细胞染色质的基本结构单位（DNA的一种三级结构）。18、 DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序。19、 tRNA的二级结构：tRNA的二级结构呈三叶草型，由二氢尿嘧啶环（DHU环）、反密码环、额外环、TC环和氨基酸臂组成。20、 回文结构：真核细胞

14、DNA分子中，脱氧核苷酸以一个假想的180旋转对称。21、 卫星DNA：高度重复顺序结构中G-C含量高，进行CsCl梯度离心时常在DNA主峰旁显示一个或多个小峰的DNA。22、 左旋DNA：Z-DNA。两条反向平行的双螺旋，有以下特点：两条多核苷酸链绕成一个左手螺旋；磷酸骨架链的走向呈Z-字型；碱基对在分子轴外侧；DNA双螺旋体比较细长。六、 酶1、 酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。2、 底物：受酶催化的化合物。3、 辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，结合较疏松，可以用透析法除去。4、 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，结合紧密，不可

15、以用透析法除去。5、 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。6、 米氏常数（Km）:酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。7、 酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质，如离子或简单的有机化合物。8、 酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变，而降低酶的催化活性，甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。9、 变构酶：又称别构酶，其活性中心与底物结合，催化反应;变构中心调节酶反应速度。10、 同工酶：能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。11、 固定化酶：借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。12、 酶的比活力：每毫克蛋白（或蛋白氮）所含的酶活力单位数。13、 抗体酶：也叫催化抗体，是既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。14、 核酶：具有生物催化活性的RNA，功能是切割和剪接RNA。15、 诱导酶：当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。16、 全酶：酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子。17、 酶原激活：使酶原转变为有活性酶的作用。18、 最适pH：酶表现最大活力时的pH。19、 最适温度：酶表现最大活力时的温度。20、 自杀底物：有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用使某一基团被激活，使抑制