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1、word根底生物化学期末考试复习题延边大学农学院 农学系 植物生理生化教研室 金 江 山2013年12月第 一 部 分 ：名 词 解 释1、 转氨基作用：指由一种氨基酸将其分子上的氨基转移至其它-酮酸上，形成另一种氨基酸的过程。在转氨酶的催化下，-氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸如此形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。2、 氧化磷酸化作用：在生物氧化过程中，底物脱氢产生的NADH+H+或FADH2，经呼吸链氧化生成H2O的同时所释放的自由能用于ADP磷酸化形成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的作用叫氧化磷酸化。3、
2、 P/O比：指在生物氧化中，每消耗一个氧原子所生成的ATP分子数或每消耗一摩尔原子氧生成的ATP摩尔数。4、氧化作用：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间发生断裂，碳原子被氧化形成酮基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。或是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳链的，碳原子上脱氢氧化并断裂，生成一分子乙酰CoA的过程。5、电子传递链：指存在于线粒体膜上的一系列传递体和电子传递体，按一定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电子的链。6、糖酵解：既糖的发酵分解、是葡萄糖经1、6二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸同时生成ATP的过程。7、底物水平磷酸化作用：指底物在氧化过程中
3、ATP的生成没有氧分子参加，也不经过电子传递链传递电子，在底物直接氧化水平上进展磷酸化的过程。8、尿素循环：是陆生动物排氨的主要途径。氨基酸氧化时产生的氨，在肝胀细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸、瓜氨酸、精氨琥珀酸、精氨酸、鸟氨酸循环，生成尿素的过程。2分子氨经过尿素循环可生成1分子尿素，尿素经过肾脏排出体外。9、蛋白质一级结构：是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二流键的位置，又叫化学结构。10、增色效应：与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。11、等电点：当溶液在某一特定的PH时，两性化合物蛋白质、氨基酸主要以两性离子形式
4、存在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的PH值称该两性化合物的等电点。12、T m值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫该DNA的熔点或溶解温度，用Tm 值来表示。13、非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者无竞争作用，但生成的中间产物ESI不能进一步分解为产物，因此酶活性降低。14、乙醛酸循环：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以由乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。或是植物体一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，发生在乙醛酸循环体中，可看作三羧酸循环支路，它绕过两个脱羧
5、反响，将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸的过程。15、竞争性抑制作用：是一种可逆的抑制作用，抑制剂和底物竞争酶的结合部位，从而影响了底物和酶的正常结合。16、葡萄糖的异生作用：是非碳水化合物的前体如丙酮酸或草酰乙酸合成蛋白质的过程。17、核酸限制性切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点或附近识别并切割外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸切酶。18、密码的简并性：一个氨基酸具有两个以上密码子的现象。19、蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失与一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。20、别构
6、效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反响速度与代过程，此效应称酶的别构效应。21、乳酸发酵：在无氧条件下，丙酮酸承受3-磷酸甘油醛脱氢酶催化形成的NADH上的氢，在乳酸脱氢酶催化下，形成乳酸的过程叫乳酸发酵。22、外显子：在真核生物基因中，在mRNA上出现并代表蛋白质的DNA序列，叫外显子。23、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。24、半不连续复制：在D
7、NA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。25、启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位。26、核酸外切酶：从核酸的一端逐个水解下一个核苷酸或脱氧核苷酸的酶。27、同工酶：是指能催化同一种化学反响，但其酶蛋白本身的结构、组成却有所不同的一组酶。28、同义密码子：为同一种氨基酸编码的各个密码子，称为同义密码子。29、翻译：以mRNA为模板，氨酰tRNA为原料直接供体，在多种蛋白质因子和酶的参与下，在核糖体上将mRNA分子上的核苷酸顺序表达为有特定氨基酸顺序的蛋白质的过程。30、酰胺平面：组成肽键的4个原子C、O、N、H和与之相连的两个-C原子都处于一个
8、刚性结构平面上，这个平面叫酰胺平面。31、酶工程：是指酶制剂在工业上的大规模生产与应用，分化学酶工程初级酶工程和生物酶工程高级酶工程。32、酶的比活力：即每毫克酶蛋白所含酶的活力单位数。比活力高，表示酶纯度高。33、结合蛋白质酶：又称双成分酶，即全酶酶蛋白辅助因子。酶蛋白决定酶反响的专一性，辅助因子是酶表现催化活性所必需的，只有全酶时酶的活性才能充分表现出来，缺一不可。与酶蛋白结合松弛的辅助因子又称为辅酶，可通过透析或其他方法除去；以共价键与酶蛋白结合结实的辅助因子又称为辅基，不能用透析方法除去。34、联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进展的脱氨基作用方式。35、操纵基因：操纵子中
9、介于启动子部位与结构基因组之间的DNA序列，能与调节基因产生的阻遏物结合，控制结构基因表达。36、冈崎片段：两条新生链都只能从5端向3端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成。这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段。细菌冈崎片段长度10002000个核苷酸，真核生物冈崎片段长度100200个核苷酸。在连续合成的前导链中，U糖苷酶和AP切酶也会在错配碱基U处切断前导链。37、同功受体：转运同一种氨基酸的几种tRNA称为同功受体。38、反响抑制：指反响链中某些中间产物或终产物使其前面某步反响速度减慢的影响。或是指在系列反响中对反响序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节了整个系列反响速度。受反响抑制
10、的酶均是调节酶，一般是别构酶。39、调节基因：是操纵子以外的、位于操纵子附近的DNA序列，它表达的产物是阻遏物阻遏蛋白。40、反竞争性抑制作用：这类抑制剂不能同有力的酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能进一步分解为产物，这类抑制作用称为反竞争性抑制作用。41、盐析：高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。42、肽酶：水解多肽链羧基末端肽键羧肽酶或氨基末端肽键氨肽酶。43、蛋白质的二级结构：多肽链本身的折叠和盘绕方式，主要有螺旋、折叠和转角。氢键是稳定二级结构的主要作用力。44、含子：在真核生物基因中，不为蛋白
11、质编码的在m RNA加工过程中消失的DNA序列，称含子。45、蛋白质结构域：在超二级结构根底上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫结构域。46、解偶联作用：在氧化磷酸化反响中，有些物质能使电子传递和ATP形成两个过程别离，它只抑制ATP的形成，不抑制电子传递，这一作用称解偶联作用。47、基因工程：又称基因重组技术，是将外源基因经过剪切加工，再插入到一个具有自我复制能力的载体DNA中，将新组合的DNA转移到一个寄主细胞中，外源基因就可以随着寄主细胞的分裂进展繁殖，寄主细胞也借此获得外源基因所携带的新特性。基因工程亦称遗传工程，即利用DNA重组技术的方法，把DNA作为
12、组件，在细胞外将一种外源DNA目的基因和载体DNA重新组合连接重组，最后将重组体转入宿主细胞，使外源基因DNA在宿主细胞中，随细胞的繁殖而增殖cloning，克隆，或最后得到表达，最终获得基因表达产物或改变生物原有的遗传性状。48、基因gene：是指DNA分子中的最小功能单位。包括RNA(tRNAr、rRNA)和蛋白质编码的结构基因与无转录产物的调节基因。49、基因组genome：是指某一特定生物单倍体所含的全体基因。原核细胞的1个“染色体DNA分子就包含了一个基因组；而真核细胞中如此指一套单倍染色体的全部基因。50、结构基因：属操纵子的信息区，可转录相应的mRNA，合成相应的酶。51、操纵子
13、operon：是指染色体上控制蛋白质酶合成的功能单位，它是由启动子promoter,P、操纵基因operator gene,O和在功能上彼此相关的假如干个结构基因structural gene,S所组成，是基因表达的协同单位。或在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与基因的控制位点组成一个基因表达的 协同单位，称为操纵子。1961年，J.Monod和F.Jacob提出了操纵子模型，成功地解释了酶的诱导与阻遏，为此1965年他们获得诺贝尔奖。52、阻遏作用：由于某种代途径的产物积累或被引入时，导致该途径中与该产物合成有关的酶类合成受到抑制或停止的现象。53、阻遏物阻遏蛋白：
14、是调节基因产生的一种蛋白质，分有活性与无活性两种形式，活性阻遏物可与操纵基因结合，使结构基因关闭。54、共价修饰调节：通过引入或除去共价结合的某一化学基因，从而引起酶的活性与无活性或低活性两种形式相互转换，借以控制代的方向和速度的调节方式，称为共价修饰调节。或是指酶分子中的某些基团，在其他酶的催化下，可以共价结合或脱去，引起酶分子构象的改变，使其活性得到调节，此类酶称为共价修饰调节酶。55、酶的活力单位：是指在特定条件下25，最适PH，底物浓度是饱和浓度在一分钟能转化一微摩尔底物的酶量或转化底物中一微摩尔有关基团的酶量。56、酶原激活：酶原没有活性的酶的前体形式在一定条件下被打断一个或几个特殊
15、的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活。57、前馈激活：是指在一反响序列中，前面的代物可对后面的酶起激活作用，促使反响向前进展。58、生物化学：是研究生物的化学组成和生命现象本质的一门科学。是运用化学、数学、物理学、和生物学的技术与方法，从分子水平研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。59、分子生物学：广义概念：研究蛋白质与核酸等生物大分子结构和功能，也就是从分子水平说明生命现象和生物学规律。狭义概念：偏重于核酸(或基因)的分子生物学，主要研究基因或DNA的复制、转录、表达和调节控制等过程，也涉与这些过程中有关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。60、同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是一样的，称为不变残基；其他位置的氨基酸称可变残基。不同种属的可变残基有很大变化，可用于判断生物体间亲缘关系的远近。61、酶的活性中心：是指酶分子中能同底物结合并起催化反响的空间部位。有结合部位：与底物相结合，决定酶的专一性；和催化部位：催化底物转变成产物,决定酶的催化能力62、邻近效应：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性增加的效应。6
