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1、第二章 蛋白质的结构与功能一、名词解释 蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当，蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性，称为蛋白质的变性作用。复性：除去变性因素后，有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性，这一现象称为蛋白质的复性。二、简单题1. 什么是蛋白质的二级结构？列举其主要形式及维持二级结构的主要作用力。蛋白质的二级结构指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团的构象。主
2、要形式：螺旋结构，折叠结构，-转角，无规卷曲维持二级结构的主要作用力：氢键2. 简述蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导
3、致的疾病，称为“分子病”。 (二)蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。其构象发生改变，功能活性也随之改变。以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结构与功能的关系。 Mb与Hb都是含有血红素辅基的蛋白质。携带氧的是血红素中的Fe +，Fe 有6个配位键，其中四个与吡咯环N配位结合，一个与蛋白质的组氨酸残基结合，另一个即可与氧结合。而血红素与蛋白质的稳定结合主要靠以下两种作用：一是血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连，另一作用即是肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe 2+ 配位结合。 Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只
4、携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线，而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S”形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb第一个亚基与O 2结合，可促进第二、第三个亚基与O 2的结合，前三个亚基与O 2结合，又大大促进第四个亚基与O 2结合，这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应，称协同效应，O 与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有这种效应，是因为未结合O 2时，Hb结构紧密，此时Hb与O 2亲和力小，随着O 2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构松弛此种状态Hb与O 2亲和力即增加。 这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基
5、构象变化的效应称变构效应，有关此效应会在后面酶一章中详细解释。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。 由此可见， Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发挥不同的生理功能。第三章 核酸的结构与功能一、名词解释融解温度：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C含量成正比。增色效应：DNA变性时其溶液A260增高的现象。DNA变性(denaturation) ：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA复性(renaturation)：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢
6、复天然的双螺旋构象。 核酸分子杂交(hybridization)：在DNA复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链，这种现象称为核酸分子杂交。1.各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。DNA：碱基为A,T,C,G 戊糖为脱氧核糖，脱氧核糖核苷酸RNA：碱基为A,U,C,G 戊糖为核糖， 核糖核苷酸2.核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。核苷酸之间以磷酸二酯键连接形
7、成多核苷酸链，即核酸。3. DNA双螺旋结构模型的要点。核小体结构特点1、 DNA分子是反向平行的互补双链结构，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕公共轴盘旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。2、碱基垂直螺旋轴在内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 3、相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基4、氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是 核小体核小体的组成：DNA：约200bp 组蛋白：H1，H2A，H2B，H3，H44. tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与
8、功能tRNA：结构特点：tRNA是细胞内分子量最小的RNA（占总RNA的15） 含 1020% 稀有碱基包括双氢尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶()和甲基化的嘌呤等 tRNA的二级结构三叶草形 tRNA的三级结构 倒L形 功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译mRNA：结构特点：mRNA含量较少 (占细胞总RNA的35 ), 种类最多 5末端形成帽子结构：m7GpppNm- 3末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾 功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。rRNA：结构特点：细胞内含量最多的RNA,占RNA
9、总量的80以上 功能：参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。第四章 酶1. 比较三种可逆性抑制作用的特点 竞争性抑制作用：(1)I与S结构类似，竞争酶的活性中心 (2)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相对比例 (3) Vmax不变，Km增大 非竞争性抑制作用：(1)抑制剂与酶活性中心外必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系 (2)抑制程度取决于抑制剂的浓度 (3)Vmax降低，Km不变 反竞争性抑制作用：(1)抑制剂只与酶底物复合物结合 (2)抑制程度取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例 (3)Vmax降低，Km降低 2. 简述Km和Vmax的意义Km值等于酶促反应速率
10、(V)为最大速率(Vm)一半时的底物浓度。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶催化的底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。Km可近似表示酶对底物的亲和力；Vmax与E成正比，当SKm,此时V=VmaxVm 酶完全被底物饱和时的反应速率， 3. 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸合成，进而造成细菌的核苷酸与核酸的合成受阻而影响起生长繁殖。甲氨蝶呤，5-氟尿嘧啶，6-巯基嘌呤等都属于抗代谢药物，都是酶的竞争性抑制剂，分别通过抑制四氢叶酸，脱氧胸苷酸和嘌呤核苷酸的合成，而抑制肿瘤细
11、胞的生长。第五章 维生素与微量元素1、常见维生素活性形式及生理功能维生素A：活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸 生理功能：（1）合成视紫红质，与视觉有关。 （2）维持上皮组织结构完整。 （3）促进生长发育。 （4）抗氧化作用和防癌作用 （5）维持和促进免疫功能维生素D（又称：抗佝偻病维生素、钙化醇）活性形式：1 , 25-(OH)2-D3生理功能：（1）促进钙，磷的吸收（2）影响细胞分化维生素E：活性形式：生育酚 生理功能：（1） 抗氧化、抗衰老作用（2） 抗动物不育症（3） 促进血红素合成（4）调节基因表达维生素K（凝血维生素）：活性形式：2-甲基1,4-萘醌 生理功能：谷氨酸羧化酶的辅助因子
12、， 促进凝血因子、及的合成维生素B1：活性形式：焦磷酸硫胺素(TPP) 生理功能：（1）a-酮酸氧化脱羧酶辅酶 （2）抑制胆碱酯酶活性 （3）转酮醇酶的辅酶维生素B2：活性形式：黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 生理功能：氢传递体，促进糖脂肪蛋白的代谢，维持皮肤粘膜视觉正常功能维生素PP：活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ，又称辅酶） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶) 生理功能：多种不需氧脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用 维生素B6：活性形式：1. 磷酸吡哆醛 2. 磷酸吡哆胺 生理功能：（1）氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅酶 （2）ALA和酶的辅酶泛酸：活
13、性形式：辅酶A(HSCoA)和酰基载体蛋白 (ACP) 生理功能：（1）构成辅酶A的成分，参与体内酰基的转移 （2）构成ACP的成分，参与脂酸合成生物素：活性形式：生物素 生理功能：作为羧化酶的辅酶固定CO2和传递羧基的作用。叶酸：活性形式：FH4 生理功能：FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在生物合成中起着传递一碳单位的作用维生素B12：活性形式：甲基钴胺素（MeB12） 5-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12） 生理功能：（1）促进甲基的转移 （2）促进DNA合成 （3）促进红细胞成熟维生素C：活性形式：抗坏血酸 生理功能：（1）参与体内的氧化还原反应 （2）参与羟化反应第六章 生物氧化生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化。主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程(细胞呼吸)呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐
