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1、酶学课程教学大纲课程名称：酶学课程类型 :必修课总 学 时：45讲课学时：45学分： 2.5适用对象 :生物技术专业先修课程：有机化学，生物化学一、课程性质、目的和任务酶学是研究酶生物催化剂的一门理论性科学，是生物化学的分支学科。其主要阐述酶分子的组成、结构、性质、功能、生物合成及其调节等方面的基本理论与基本知识。它在研究酶的性质、作用机制的基础上着重探讨酶的催化功能问题，旨在对酶的动力学特性进行详细的分析。酶作为一种主要的工业催化剂，势必对工业生产的发展模式、发展形态产生深远的影响，酶学是酶工程的理论基础，指导酶工程研究内容向分子水平的拓展，也势必对基因工程等生命前沿学科的发展产生不可估量的
2、影响。二、教学基本要求通过本课程的教学，要使学生系统地掌握酶的组成、结构、性质、功能、生物合成及调节等方面基本理论与知识，特别是酶的结构与功能关系，酶的催化机制，酶催化动力学等。三、教学内容及要求教学内容教学要求1、绪论酶的基本概念与发展历史；了解酶的基本概念与发展历史，生物催化酶的基础内容：酶催化作用特点, 酶的分类与命分子的进化与生命起源及生物催化剂概念名等；酶活定义问题，酶的活力测定方法；的认识；熟悉酶催化作用特点 , 酶的分类与酶蛋白的分离纯化方法（层析、电泳等的应用及命名等酶的基础内容，掌握酶蛋白的分离蛋白酶纯化过程） ；纯化方法（层析、电泳等的应用及蛋白酶对酶及酶学发展的再认识：生
3、物催化剂概念的认纯化过程）识；生物催化分子的进化与生命起源；催化研究在生物技术中的体现：结构、机制与调节。2、酶的结构与功能酶的化学本质与化学组成：蛋白酶的氨基酸类别及组成；核酸类酶的组成；了解酶的化学本质与化学组成，酶的化学酶的化学结构（一维结构）与酶的空间结构（多结构（一维结构）与酶的空间结构（多维维结构）的关系；结构）的关系；熟悉酶的空间结构特征，酶的活性中心特征与鉴定: 概念，活性中心一级酶的活性中心特征与鉴定；掌握认识一、结构与立体结构；二、三、四级结构与催化功能关系；辅因酶的结构与催化功能的关系：一、二、三、四级子与催化功能关系；掌握酶的分子修饰方结构与催化功能关系；辅因子与催化功
4、能关系；法学及对酶活性质等的影响酶的分子修饰方法学及影响：氨基酸或核苷酸置换修饰；大分子修饰；侧链分子典型基团修饰；物理修饰；分子修饰过程描述及影响结果3、酶的催化反应机制酶催化中作贡献的主要因素；了解酶催化中作贡献的主要因素，熟悉核酶催化机制主要内容：趋向与定向效应, 构象变酸类酶的催化机制（RNA 的自我剪接机化效应；酸碱催化效应（催化形式与催化基团）；制 ,RNA 的自我剪切机制） ；酶作用机制的共价催化机制（亲核催化与亲电催化）；微环境研究方法与实验手段；掌握酶催化机制主对酶催化的效应（微环境的形成原理及对酶催化要内容，包括趋向与定向效应, 构象变化效过程的影响）；应；酸碱催化效应（催
5、化形式与催化基团） ；核酸类酶的催化机制：RNA的自我剪接机制 ,RNA共价催化机制 （亲核催化与亲电催化） ；微的自我剪切机制；环境对酶催化的效应（微环境的形成原理酶作用机制的研究方法与实验手段：动力学研及对酶催化过程的影响）究； X 射线晶体方法学；中间产物检测手段；氨基酸侧链修饰方法的应用等4、酶催化反应动力学单底物反应动力学：快速平衡假设与稳态法对速度方程的推导；米氏方程的讨论；酶促反应分析中的作图法 （ L-B 法及其它线性作图法） ；米氏方程的积分及意义；酶促反应稳态前动力学（快反了解单底物反应动力学；抑制作用分类；应技术、停流法、弛豫法的应用）等；多底物酶促反应动力学的表达方法与
6、命名抑制作用动力学：规则；别构酶的种类、重要特征、结构性1, 不可逆抑制作用：非专一性的不可逆抑制作用质及动力学特性； pH 和温度对酶催化反应（类型、抑制剂代表及在酶分子必需基团性质与速度的影响；酶促反应稳态前动力学（快数目判断中的应用） ；专一性的不可逆抑制作用反应技术、停流法、弛豫法的应用）等。（ Ks 型与 Kcat 型的区别与作用特征） ；2、可逆抑制动力学： K-A 法基本推导过程；熟悉快速平衡假设与稳态法对速度方程的可逆抑制作用内容： 类型、 抑制过程及特征 （竞推导；米氏方程的讨论；酶促反应分析中争性抑制作用；非竞争性抑制作用；反竞争性抑的作图法 （ L-B 法及其它线性作图法
7、） ；pH制作用；线性混合性抑制作用；底物抑制作用）值对酶促反应影响的几个方面；pH 值与酶抑制动力学推导（快速平衡与稳态法）抑制活性部位基团的解离关系（双解离模型及参数 Ki 求解的作图法 （二次作图法、 Dixon作图模型方程推导） ；温度对酶促反应的影响几法等）；个方面； Arrhenius方程对温度影响的表多底物酶促反应动力学：表达方法与命名规则；示，反应速度的温度效应表示Q ；活化10双底物反应恒态动力学中King-Altman方法推导能与温度系数的关系；非专一性的不可逆速度方程（注意封闭圈问题） ；双底物酶促反应抑制作用（类型、抑制剂代表及在酶分子类型有形成三元复合物的有序顺序反应
8、（系统必需基团性质与数目判断中的应用）；专一速度方程与动力学常数求解） ；形成三元复合性的不可逆抑制作用（Ks 型与 Kcat型的物的随机顺序反应（系统速度方程与动力学常数区别与作用特征） ；多底物酶促反应机制的求解）；不形成三元复合物的乒乓反应机制（系判断（抑制作用研究的应用等）。统速度方程与动力学常数求解）；多底物酶促反应一般方程与动力学常数求解：Alberty方程掌握可逆抑制作用内容：类型、抑制过（双到数作图，分底物饱和与半饱和）；程及特征（竞争性抑制作用；非竞争性抑 Dalziel 方程表达式（二次作图法求解, 制作用；反竞争性抑制作用；线性混合性0A, B AB）；多底物酶促反应机制
9、的判断（抑制作抑制作用；底物抑制作用）抑制动力学用研究的应用等） 。推导（快速平衡与稳态法） 抑制参数 Ki别构酶反应动力学：配体与蛋白质结合的协同效求解的作图法（二次作图法、Dixon 作图应（ Hill 方程的推导， Hill 系数）；别构酶的种法等）；多底物酶促反应一般方程与动力学类、重要特征、结构性质及动力学特性；别构效常数求解： Alberty 方程（双到数作图，应的判断方法（作图法、协同指数法）；别构酶分底物饱和与半饱和） ；Dalziel 方程表作用机制的解释： MWC模型（齐变模型） ，内涵达式（二次作图法求解0,）；ABAB及酶活性中心被配体占据的饱和分数推导KNF配体与蛋白
10、质结合的协同效应（ Hill方程模型（渐变模型） ，与 MWC模型的区别，酶活性的推导， Hill 系数）；别构酶作用机制的中心被配体占据的饱和分数推导。解释： MWC模型（齐变模型） ，内涵及酶pH 和温度对酶催化反应速度的影响：pH 值对酶活性中心被配体占据的饱和分数推导促反应影响的几个方面； pH 值与酶活性部位基团KNF模型（渐变模型），与 MWC模型的区别，的解离关系（双解离模型及模型方程推导）；温酶活性中心被配体占据的饱和分数推导。度对酶促反应的影响几个方面；Arrhenius方程对温度影响的表示，反应速度的温度效应表示Q10 ；活化能与温度系数的关系5、酶的生物合成及调节RNA的
11、生物合成 - 转录：RNA聚合酶，转录的起始、延伸与终止及RNA前体加工；了解 RNA的生物合成 - 转录，蛋白质的生物蛋白质的生物合成- 翻译：遗传密码子特点与作合成 - 翻译；激活剂与抑制剂对酶活性的调用；氨酰 -tRNA 合成酶的作用； 肽链合成的起始、节；熟悉酶生物合成的调节，酶转换作用延伸与终止及蛋白质前体的加工；的机制；掌握可逆共价修饰酶的活性调节：酶生物合成的调节：酶转换作用的机制磷酸化与脱磷酸化；腺苷酰化与脱腺苷酰酶活性的调节：激活剂与抑制剂对酶活性的调化（属蛋白激酶调节） ；代谢途径中酶活性节可逆共价修饰酶的活性调节：磷酸化与脱磷的反馈调节酸化；腺苷酰化与脱腺苷酰化（属蛋白激
12、酶调节）别构调节； 代谢途径中酶活性的反馈调节四、课程的重点和难点第一章绪论重点：酶的催化作用特点； 酶活力测定；酶的分离纯化难点：层析分离；电泳分离；萃取分离。第二章 酶的结构与功能重点： 酶的空间结构；酶的活性中心特征与鉴定；酶的结构与功能关系；难点： 酶活性中心基团检测； 酶分子修饰方法学及影响。第三章 酶的催化机制重点：酶催化机制的基本内容（趋向与定向效应, 构象变化效应；酸碱催化效应；共价催化机制；微环境效应）； 酶作用机制研究方法难点：酸碱催化机制； 共价催化机制；微环境的形成原理及对酶催化过程的影响例子。第四章酶催化反应动力学重点：单多底物反应动力学； 抑制作用动力学（可逆抑制作用的类型及特征）；多底物反应动力学推导及参数求解； 别构酶反应动力学模型；难点：米氏方程的讨论与参数求取；抑制反应动力学推导及类型判断，抑制动力学参数Ki 的二次作图法求解；多底物反应动力学推导（Alberty 方程与 Daziel 方程参数的作图法求解） ； 别构酶的动力学模型特征（ MWC模型与 KNF模型及饱和分数推导） 。第六章酶的生物合成及调节理论重点： RNA 生物合成即转录；蛋白质生物合成即翻译；酶生物合成的调节；代谢途径中酶活性的反馈调节。难点：操纵子调节；共价修饰对酶活性的调节（蛋白激酶调节）。五、实践环节
