生物化学复习提纲

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1、复习提纲1、二十种氨基酸的分类？构型？必需氨基酸？P23-24非极性（疏水性）：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、色氨酸Trp极性不带电荷（亲水性）：（在中性水溶液中不电离）甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys带负电荷（酸性）：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu带正电荷（碱性）：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg必需氨基酸（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）：Phe、Met、Lys、Thr、Trp、Leu、Ile、Val2、氨基酸的理化性质？三字母缩写？P25紫外吸收：其中

2、三个芳香族氨基酸具有的特征Trp、Tyr、Phe 280nm3、什么是氨基酸和蛋白质的等电点？等电点处溶解度？氨基酸的等电点（P25）：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的-NH 和-COO解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不想任何一极移动，这时溶液的pH。在等电点时，氨基酸的酸性和碱性基团对外的电荷的作用相互抵消，使氨基酸对外在溶液的作用最小，使其稳定性下降，导致溶解度最小。蛋白质的等电点(P51)：调节溶液的pH，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中即不向正极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH。在等电点时，蛋白质分子以两性离

3、子形式存在，其分子净电荷为零，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。4、蛋白质的结构层次？维持各级结构的化学键？一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。是由遗传信息决定的 P36 化学键：肽键（主要）、二硫键二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。三级结构：指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。P43化学键：疏水键（最主要）、氢键、范德华力、离子键、二硫键四级结构：指分子中亚基的种类

4、、数量以及相互关系。P44化学键：疏水键、氢键、离子键、无范德华力5、二级结构形式分为？肌红蛋白、血红蛋白的结构层次？二级结构形式有：1、-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。-螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。P38-402、-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定P40 3、-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有个氨基酸残基组成，第二个残

5、基常为脯氨酸。P414、无规则卷曲：无确定规律性的那段肽链。P41肌红蛋白：三级结构 血红蛋白：四级结构 P44-456、什么是蛋白质的变性与复性？变性与沉淀的关系？维持蛋白质在水溶液中稳定存在的因素是？ 变性：是在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。P52复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能P53变性的蛋白质未必都沉淀，沉淀的蛋白质未必都变性因素：1、颗粒表面电荷2、水化膜P547、分离纯化蛋白质时盐析、透析、凝胶过滤、离子交换、亲和层析、电泳原理、影响因素盐析：将硫酸铵、硫酸钠或

6、氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。不易引起蛋白质变性P56透析：除盐 利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。P56凝胶过滤(分子筛层析)：小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。P57离子交换层析：利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定p时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。P57亲和层析：电泳：8、核酸的基本结构？连接核苷酸的化学键？核酸的方向？三字母英文缩写连接核苷酸的化学键是3，5-磷酸二脂键P709、碱基配对规则？稳定DNA双螺旋结构的作用力P

7、73维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力。10、DNA双螺旋结构的特点？P73-75两条DNA互补链反向平行。由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36的夹角。DNA双螺旋的表面存在一个大沟和一个小沟，蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。DNA双螺旋结构比较稳定。11、什么是DNA的Tm值？影响Tm值的因素有哪些？P92-93Tm值（DNA熔解温度）：紫外光吸收值达

8、到最大值的一半时的温度，又称解链温度因素：G-C对含量 溶液的离子强度 溶液的pH 变性剂12、核酸的增色效应、减色效应、退火是？最大紫外吸收峰是260nm增色效应：核酸变性后在260nm的紫外吸收增高的现象。P91减色效应：核酸复性时，其溶液在260nm的紫外吸收降低的现象。P93退火：变性核酸复性时缓慢冷却P9313、麦芽糖、乳糖、蔗糖的组成P110麦芽糖：葡萄糖； 乳糖：半乳糖、葡萄糖； 蔗糖：果糖、葡萄糖14、淀粉、糖原的结构？组成的糖苷键？P112淀粉：直链淀粉与支链淀粉组成糖原：15、脂质的分类及代表；生物膜的特点及作用；必需脂肪酸？P124、P136-137分类：单纯脂质-由脂肪

9、酸和甘油或长链醇形成的酯,包括三酰甘油（脂肪）和蜡复合脂质除了脂肪酸和醇外，还含有其他非酯类成分，甘油磷脂、甘油糖脂衍生脂质单纯脂质和复合脂质的衍生物，具有脂质的一般性质，高级脂肪酸、甘油、生物膜的特点：有序性、流动性、不对称性生物膜的作用：物质传送 保护 信息传递 细胞的识别必需氨基酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸（是前列腺素、血栓噁烷和白三烯等生物活性物质的前体）有亚麻酸、亚油酸等多不饱和脂肪酸P12716、三酰甘油的组成？理化性质？P124-125组成：三分子脂肪酸与一分子甘油的醇羟基脱水形成（一）天然三酰甘油一般无色、无臭、无味，不溶于水，易溶于乙醚、氯仿、苯和石油醚等非极性有机

10、溶剂 动物中是三酰甘油饱和脂肪酸含量高，熔点亦高，常温下呈固态，俗称脂肪 植物中的三酰甘油不饱和脂肪酸含量高，熔点亦低，常温下呈液态，称油脂（二）化学性质水解与皂化氢化与卤化自动氧化与酸败作用17、酶促反应的特点？酶的命名和分类？P141-142;145;146-147特点：高效性、专一性等命名：根据酶的底物和酶促反应的类型 根据其各自作用的底物（蔗糖酶、麦芽糖酶）根据其各自催化底物发生的反应（水解酶、转移酶、脱氢酶）利用酶的来源（胃蛋白酶）分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶、合成酶18、酶的活性中心？可逆抑制的类型，区别？特异的氨基酸残基比较集中的区域P150可逆抑制分

11、为：1竞争性可逆抑制剂：抑制剂与底物竞争性结合酶的活性中心，增大底物浓度可解除抑制作用；2非竞争性抑制剂：抑制剂与底物酶复合物结合;3反竞争性抑制剂：抑制剂即与底物结合还与底物酶复合物结合。P16319、什么是米氏常数Km？影响酶促反应哪六大因素？同工酶？Km：米氏常数，其值是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。因素：底物浓度【S】，酶浓度【E】，pH，温度，抑制剂，激活剂同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等方面有所不同的一组酶P17520、糖酵解的概念、部位、产物、产生的ATP及其作用？P228-233糖酵解：1mo

12、l葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程；部位：细胞液产物：产生的ATP:21、丙酮酸的代谢去路？还原成乳酸；还原成乙醇22、三羧酸循环的概念、部位、特点、产物，生理意义？P238-242三羧酸循环：23、什么是磷酸戊糖途径？该途径产物是？P246是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径24、什么是糖异生作用？阐述其生理意义？许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝中转变为葡萄糖P256（一）糖异生作用的主要生理意义：是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。（二）糖异生作用与乳酸的作用密切关系：有利于回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸酸中毒

13、的发生。（三）协助氨基酸代谢：氨基酸成糖可能是氨基酸代谢的主要途径。（四）促进肾小管泌氨的作用:有利于排氢保纳作用的进行，对于防止酸中毒有重要作用。25、了解糖代谢网络图26、什么是脂肪动员？其关键酶？P263脂肪动员（三酰甘油的酶促水解）：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其他组织细胞氧化利用关键酶：27、脂肪酸的b-氧化，部位、载体、产物？P265-26928、什么是酮体？酮体的合成部位、原料P270-272乙酰乙酸、b-羟丁酸和丙酮统称为酮体；在肝内生成，肝外氧化；29、什么是氨基酸代谢库？两种重要的转氨酶及其存在部位？P287;290-291氨基

14、酸代谢库：体内氨基酸的总量（外界食物蛋白质经消化吸收的Aa和体内合成及组织蛋白质经降解Aa）谷草转氨酶GOT：心肌；谷丙转氨酶GPT：肝脏30、脱氨基作用、脱羧基作用的产物？P28831、氨转运的两种形式？储存形式？尿素循环的部位、特点？ 以谷氨酰胺的形式转运 以丙氨酸的形式转运部位：在肝细胞的线粒体、胞液特点：前2步在肝细胞的线粒体内完成，后3步在胞液中完成形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键 精氨酸琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶形成1分子尿素可清除2分子氨基、氮及1分子二氧化碳尿素分子中的2个氮原子、1个来源于 一个来源于天冬氨酸产生2个非蛋白质氨基酸：鸟氨酸、瓜氨酸32、什么是核苷酸的从头

15、合成？嘌呤碱、嘧啶碱从头合成阶段？33、什么是补救合成？补救合成的生理意义？34、DNA复制分为哪几个阶段？什么是半保留复制？什么是半不连续复制？35、DNA复制、RNA转录需要的酶？复制、转录共同点？区别？36、冈崎片段、引物、前导链、后随链、外显子、内含子？37、遗传密码的特点有哪些？并理解各特点含义38、起始密码子和终止密码子是？39、mRNA模板的方向：5 340、蛋白质的合成方向：N端 C端41、蛋白质生物合成的过程42、计算题：1、根据题目已知，计算氨基酸的等电点，并判断其在电场中的泳动方向2、写出米氏方程，计算Km，S，Vmax，V3、酶活力、比活力、纯化倍数、得率的计算4、 1mol葡萄糖彻底氧化分解的能量计算（分阶段具体步骤）5、脂肪酸-氧化产生的能量计算（软脂酸、硬脂酸为例，分阶段具体步骤）1. 试述三种主要的RNA的生物功能（与蛋白质生物合成的关系）。