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1、1第二十章 氨基酸、蛋白质和核酸 有机化学 课程教案 编写日期：2010年 1月 5日章、节（或课题、单元）名称 第二十章 氨基酸 蛋白质 授课学时 3 目的要求 1、掌握氨基酸的结构、命名、来源、制法、性质。 2、了解多肽及蛋白质的分类和命名，了解多肽中氨基酸序列的测定方法，了解多肽合成的传统方法及固相合成和组合合成。 3、了解蛋白质特别是胶朊蛋白的组成，掌握蛋白质的性质，特别是蛋白质的两性及等电点、蛋白质的变性等。 4、了解和掌握蛋白质特别是胶朊蛋白的一、二级结构。 重点： 1、氨基酸、蛋白质的两性及等电点； 2、蛋白质的二级结构，-螺旋，-折叠，-螺旋(胶朊螺旋)。 难点： 1、氨基酸、
2、蛋白质的两性及等电点； 2、蛋白质的一、二、三、四级结构。 教学组织 教学方法：课堂教学采用多媒体教学，以ppt和三维动画为主。 作业： P638 一、三、四、六（1、2）、七、八 参考书目文献： 1、汪小兰编，有机化学(第三版) ，北京：高等教育出版社，1997, 242256 2、徐寿昌编，有机化学(第二版) ，北京：高等教育出版社，1993, 4504623、刘庄、丁辰元主编，普通有机化学，北京：高等教育出版社，1993. 314327 4、袁履冰主编，有机化学，北京：高等教育出版社，1999, 422439 5、成都科技大学，西北轻工业学院编，制革化学及工艺学 . 上册 . 北京：轻工
3、业出版社，1985 . 857 授课小结 1、授课情况基本正常。 2、介绍蛋白质的二级结构时采用了球棍模型、自制模型、三维立体动画三种教具，其中自制模型和3D动画效果很好，很受学生欢迎。 第二十章 氨基酸、蛋白质和核酸20.1氨基酸结构特点： AA分子中既含有氨基，又含有羧基。20.1.1 氨基酸的结构和命名命名：通常用俗名来称呼氨基酸。（P504-505 表201）有时，可采用系统命名法，将氨基作为取代基来命名氨基酸。例如：分类和结构： 根据NH2和COOH的相对位置分为： 、等 。由蛋白质水解得到的氨基酸都是-氨基酸。 根据NH2和COOH的相对数目： 由蛋白质获得的氨基酸，除甘氨酸外，分
4、子中的-C都是手性碳，且都是L-构型。它们与L-甘油醛之间的关系如下：20.1.2 氨基酸的制法(1) 蛋白质水解(2) -卤代酸的氨解(3) Gabrial法例1：例2：(4) Strecker合成利用醛与氨和氢氰酸反应，首先生成-氨基腈，后者水解则氰基转变成羧基，生成-氨基酸：20.1.3 氨基酸的性质物性、物态：AA均为无色晶体，易溶于水，难溶于有机溶剂，m.p较高（同时分解）。旋光性：除甘氨酸外，所有天然存在的AA都含有*C，且*C的构型均为L型（若以R/S法标记，则为S型）。化性：分别具有NH2、COOH的性质； NH2、COOH的相互影响，两性、等电点； 特殊反应。(1) 羧基的反
5、应(2) 氨基的反应(3) 两性和等电点两性 氨基酸既含有NH2，又含有COOH它既能与酸成盐： 又能与碱成盐：实际上，氨基酸分子以内盐形式存在：等电点当AA溶于水时，COOH与NH2都可电离：但COOH和NH2的电离程度不同(通常电离程度COOHNH2)。加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调节COOH和NH2的电离程度，使COOH和NH2的电离程度相同，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点：等电点的定义： 氨基酸溶液中羧基与氨基的电离程度相同时溶液的pH值。 氨基酸在溶液中以偶极离子存在时，溶液的pH值。 在电场中，氨基酸既不向阴极移动，也不向阳极移动时，氨基酸溶液的pH值。不同的氨基酸，其等电点
6、不同。等电点时，AA溶解度最小，最容易从溶液中析出。利用等电点，可分离各种不同的氨基酸。(4) 与水合茚三酮的反应什么是水合茚三酮 ？茚三酮反应：其他AA，包括N取代AA，均无此反应。用茚三酮反应可鉴别AA，也可用于AA的比色分析及色谱分析。20.2 多肽20.2.1 多肽的分类和命名肽-AA分子间失水，以(酰胺键、肽键)相连而成的化合物。由两个-AA分子间失水而成的肽称为二肽；由三个-AA分子间失水而成的肽称为三肽；由多个-AA分子间失水而成的肽称为多肽。组成多肽的-AA可以相同，也可不同。例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽：A与B结构不同，是不同的化合物。A：N端甘氨酸， C端丙氨酸；B：
7、N端丙氨酸， C端甘氨酸。命名：以C端为母体。例：多肽在自然界中广泛存在，在生物体中起着各种不同的作用。例如，胰岛素可控制碳水化合物的正常代谢。牛胰岛素是由51个AA组成。20.2.2 多肽结构的测定(自学)为了确定肽的结构，通常必须进行如下测定：组成肽的氨基酸的种类；每种氨基酸的数目；这些氨基酸在肽链中的排列顺序。(1) 肽的水解(2) 氨基酸顺序的测定A部分水解法：B端基分析法：用特殊试验鉴定肽链的C-端或N-端。端基分析有酶解法和化学法。酶解法：用羧肽酶处理多肽，水解只发生在C-端；用氨肽酶处理多肽，水解只发生在N-端；例如，某三肽结构的测定：因此，原三肽是：半胱赖色肽化学法：利用某些有
8、效的化学试剂，与多肽中的游离氨基或游离羧基发生反应，然后将反应产物水解，其中与试剂结合的氨基酸容易与其它部分分离和鉴定。例如：此法称为Edman降解法，其原理已被现代氨基酸自动分析仪所采用。20.2.3 多肽的合成(自学)(1) 传统合成采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。此法操作步骤繁琐，需经多次分离提纯，最后产率不高。1965年，中国科学家首次合成牛胰岛素。(2) 固相合成和组合合成固相合成的一般方法：组合合成法：参见高P514-515。20.3 蛋白质蛋白质和多肽都是由AA组成的，它们之间没有严格的区别。一般M1万，叫蛋白质；M1万，叫多肽。20.3.1 蛋白质的组成和分类组成元素
9、：C：5055%，H：6.57.5%，O：1924%，N：1519%， S：0.232.4%，Fe、I、P等微量。分类：蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。20.3.2 蛋白质的性质(1) 溶液性质蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。(2) 盐析向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。盐析为可逆过程。（但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性）不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。(3) 两性和等电点与AA相似，蛋白质也是两性物质：蛋白质与强酸或强碱都能成
10、盐；在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳法。(4) 变性蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。(5) 显色反应A. 水合茚三酮反应B. 缩二脲反应C. 黄色反应可利用颜色反应来鉴别
11、蛋白质。如临床分析中尿蛋白的检验。20.3.3 蛋白质的结构蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。一级结构指AA的排列顺序。二级结构指蛋白质的空间构象。由于氢键的作用使肽链（蛋白质）呈螺旋或折叠片结构。 螺旋：肽链呈右手螺旋状。每圈3.6个AA单位，螺距0.54nm。 折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又通过氢键缔合。很多蛋白质常常是在分子链中既有螺旋，又有折叠，并且多次重复这两种空间结构。螺旋：肽链呈左手螺旋状。每圈3个AA单位，螺距2.86nm。 螺旋存在于胶朊纤维中。由于脯氨酸和羟脯氨酸的环状结构，与其他氨基酸缩合成肽链后，不再存在NH，不利于形成螺旋。三级结构在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。 （多条肽链扭成“麻花”。）蛋白质的三级结构是其他次级键，如SS（二硫键）、离子键、氢键、疏水键、支链等，共同作用的结果。四级结构在三级结构的基
