摘要：细胞骨架的结构与功能

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1、细胞骨架的结构与功能摘要：细胞骨架一般是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构，所组成的结构体系 称为“细胞骨架系统”，是细胞的重要保守结构之一，主要包括微管，微丝和中 间纤维；而广义的细胞骨架还包括核骨架、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细 胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构(Alberts B et al.,2002)。细胞骨架除了维 持细胞的特定形状及细胞内部结构的有序性等基本功能外，还在细胞的物质运输、 能量与信息传递、基因表达、细胞的运动、细胞的分裂分化及凋亡中起重要作用。 关键词：细胞骨架；微管；微丝；中间纤维；结构；功能20世纪60年代之前，电镜制样大多采用低温固定，而细胞骨架会在低温下

2、 解聚，所以科研工作者们一直没有注意到它。直到1963年Slauterback首次用 电镜在水螅刺细胞中第一次观察到微管以来，细胞骨架的重要作用被揭示,现在 已知,细胞骨架的作用不仅在于维持细胞形态稳定，而且还参与了调节细胞的重 要生命活动，如细胞的物质运输、能量与信息传递、基因表达、细胞的分裂分化 以及凋亡等(Bershadsky ,A et al., 1988)细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面 起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，女如在植物细胞中细胞骨架指导 细胞壁的合成；在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各 类小泡和细胞器可沿着

3、细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合 蛋白组成动力系统；在白细胞的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展 等方面都与细胞骨架有关；维持细胞的形态，为各种细胞器的定位和实施功能提 供基础，确保细胞中各种生命活动在时间和空间上有序进行；同时，细胞骨架对 离子通道也有调节作用。既然细胞骨架对生物体如此的必不可少，所以有必要从细胞骨架的基本成分 微管、微丝和中间纤维的结构和功能来对细胞骨架的研究进展做一个概述。 微管的结构与功能微管是一种具有极性的细胞骨架，可在所有哺乳类动物细胞中存在，它是由 13 条原纤维构成的中空管状结构，直径2225纳米，除了红细胞外，所有微管 均由约55kD

4、结构相似的a及P微管蛋白组成，且每一条原纤维由微管蛋白二聚 体线性排列而成(Claire E. Walczak et al.,2010)。两种亚基均可结合GTP, a -微管 蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是a -微管蛋白的固有组成部分；而作为 GTP酶，p -微管蛋白可水解结合的GTP，结合的GDP可交换为GTP，称为可交换 位。微管和微丝一样，具有生长速度较快解离速度较慢的(+)端和生长速度较慢 解离速度较快的(-)端，另外它还是两种运载分子驱动蛋白和动力蛋白的行走轨 道。微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管对低温、高 压和秋水仙素敏感。微管确定膜性细胞器的位置和

5、作为膜泡运输的导轨，是细胞 骨架的架构主干，并也是某些胞器的主体。例如中心粒就是由9组3联微管组成 的构造，而真核生物的纤毛与鞭毛也是由以微管为主体的9+2结构，即由9个二 联微管和一对中央微管构成；基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微 管所取代，结构类似于中心粒，组成的轴丝为主体。微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的 原因，如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的 聚合和灾变状态，这是实现其功能所必需的性质(如纺锤体)。与秋水仙素结合 的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤 体的结构，长春花碱具有类

6、似的功能。紫杉酚，能促进微管的聚合，并使已形成 的微管稳定，然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微 管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。人们至少发现两种明显区别的a -微管蛋白及三种明显区别的p -微管基因, 它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似 蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待 深入研究。微管P球蛋白结合的GTP水解并不是微管组装所必需的步骤，但是结 合GTP的微管蛋白二聚体能加合到微管纤维上，在快速生长的纤维两端微管球蛋 白结合的GTP来不及水解，形成的“帽子”使微管纤维较为稳定。一旦暴露

7、出 结合GDP的亚单位微管，则开始去组装。微管组织中心是微管进行组装的区域， 着丝粒、成膜体、中心体、基体均具有微管组织中心的功能。所有微管组织中心 都具有Y微管球蛋白，这种球蛋白的含量很低，可聚合成环状复合体，像模板一 样参与微管蛋白的核化，帮助a和p球蛋白聚合为微管纤维。除了 a-微管蛋白与B-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现 了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管 蛋白位于细胞内的微管组织中心，是用以提供a及B微管蛋白进行聚合反应形成 微管的起始核心。而delta与即silon则被认为与中心体的结构与形成有关。其 他尚有eta, zeta,

8、 theta等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生 物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关，进一步详情 仍待研究。蛋白与微管密切相关，附着于微管多聚体上，参与微管的组装并增加微管的 稳定性，这些蛋白叫做微管结合蛋白（MAPs）,在微管结构中约占1015%。微 管结合蛋白分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出 部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合。微管结合 蛋白能促进微管聚集成束，增加微管稳定性或强度，促进微管组装。一类主要的 微管结合蛋白家族叫作装配微管结合蛋白，作用是将微管在胞质溶胶中进行交 联。这些微管结合蛋白的结

9、构中具有两个结构域，一个是碱性的微管蛋白结合结 构域，另一个是酸性的外伸的结构域。其能使微管相互交联形成束状结构，也可 以使微管同其它细胞结构交联；通过与微管成核点的作用促进微管的聚合，在细 胞内沿微管转运囊泡和颗粒，因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质; 提高微管的稳定性，由于微管结合蛋白同微管壁的结合，自然就改变了微管组装 和解聚的动力学。同时，微管结合蛋白同微管的结合能够控制微管的长度防止微 管的解聚，所以微管结合蛋白扩展了微管蛋白的功能。细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样，起支撑作用，在培养的细胞中，微 管呈放射状排列在核外，（+）端指向质膜，形成平贴在培养皿上的形状。在神 经

10、细胞的轴突和树突中，微管束沿长轴排列，起支撑作用，在胚胎发育阶段为管 帮助轴突生长，突入周围组织，在成熟的轴突中，微管是物质运输的路轨。微管起细胞内物质运输的路轨作用，破坏微管会抑制细胞内的物质运输。与 微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类：驱动蛋白，动力蛋白，两者均需 ATP 提供能量。驱动蛋白发现于 1985 年，是由两条轻链和两条重链构成的四聚 体，外观具有两个球形的头（具有ATP酶活性）、一个螺旋状的杆和两个扇子状 的尾。通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结 合，从而沿微管“行走”，将“尾部”结合的“货物”（运输泡或细胞器）转运 到其它地方。据估计哺乳动

11、物中类似于驱动蛋白的蛋白（ KLP, kinesin-like protein or KRB, kinesin-related protein）超过50 余种，大多数 KLP 能向着微管 （+）极运输小泡，也有些如 Ncd 蛋白（一种着丝点相关的蛋白）趋向微管的（-） 极。微管还能形成纺锤体，纺锤体是一种微管构成的动态结构，其作用是在分 裂细胞中牵引染色体到达分裂极。纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物，前者较短，约510um；后者较长， 约150um,两者直径相似，均为0.15-0.3um。鞭毛和纤毛均由基体和鞭杆两部分 构成，鞭毛中的微管为 9+2 结构，即由 9 个二联微管和一对中央微管构成

12、，其中 二联微管由 AB 两个管组成， A 管由 13 条原纤维组成， B 管由 10 条原纤维组成， 两者共用 3 条。 A 管对着相邻的 B 管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一 条辐。基体的微管组成为 9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中 心粒。纤毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白水解ATP,使相邻的二联微管相互滑动。 有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的，这种病人同时还患有慢性支气管 炎，主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂，不能排出侵入肺部的粒子。 微丝的结构与功能微丝是由肌动蛋白组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维。微丝 和它的结合蛋白以及肌球蛋白三者构成

13、化学机械系统，利用化学能产生机械运动。微丝也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，直径为4nm-7nm 一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%, （Cantiello H. F. et al1996）。但在活 动较强的细胞中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细 胞的形状。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、 细肌丝，可以收缩（如收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动 和信息传导作用。微丝主要由肌动蛋白构成，和肌球蛋白（一种分子马达蛋白）一起作用，使 细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收

14、 缩。如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族，并组成多种极为相似的结 构。例如，各种肌肉细胞有不同的机动蛋白：骨骼肌的条纹纤维，血管壁的平滑 肌，胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异，在肌肉与非肌细胞 中都还存在0及Y肌动蛋白，它们与具有横纹的a肌动蛋白可有25个氨基酸的 差异。a分布于各种肌肉细胞中，0和Y分布于肌细胞和非肌细胞中。肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的 绳子，肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白G-actin,它的多聚体称 为纤维形肌动蛋白F-actin。植物细胞的细胞质流动，微丝中的肌动蛋白与肌球 蛋白在细胞质形成三维的网

15、络体系。肌动蛋白位于外质，肌球蛋白位于内质。肌 球蛋白连结着细胞质颗粒，由ATP供给能量，肌球蛋白与细胞质颗粒的结合体沿 着肌动蛋白纤维丝滑动，从而带动整个细胞质的环流Qffe力e/门LR etal,2001）。肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。 不同类型肌肉细胞的a -肌动蛋白分子一级结构（约400个氨基酸残基）仅相差 46个氨基酸残基，0 -肌动蛋白或Y -肌动蛋白与a -横纹肌肌动蛋白相差约 25个氨基酸残基。多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因， 仅合成一种肌动蛋白。真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄 菌属有17个，在某

16、些植物中有60个。肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙 酰化或组氨酸残基的甲基化。在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下， 肌动蛋白单体可自组装为纤维。结合ATP的肌动蛋白对微丝纤维末端的亲和力高，而结合ADP的肌动蛋白对 纤维末端的亲和力低，容易脱落。当溶液中ATP-actin浓度高时，微丝快速生长， 在微丝纤维的两端形成ATP-ac ti“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。（Otterbein LR etal,2001）。伴随着ATP水解，微丝结合的ATP就变成了 ADP，当ADP-actin 暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+） 极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影 响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+ ）端添加、而在 （-）端开始分离，表现出一种“踏车，现象。细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大 都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式