5酶化学生物化学习题汇编sqh

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1、目录第五章酶化学2一、填充题2二、是非题5三、选择题6四、简答题9参考文献13第五章酶化学一、填充题1、全酶由(的作用不同,其中(起传递电子、原子或化学基团的作用)1和()2组成,在催化反应时,二者所起)4)1、酶蛋白1、辅助因子1、酶蛋白1、辅助因子2、辅酶2、辅基2、金属离子2、辅基2、化学方法处理2、辅酶2、透析法3、活细胞3、生物催化剂4、量4、活性5、核酶(具有催化能力的RNA)6、抗体6、抗体酶7、氧化还原酶类7、转移酶类7、水解酶类7、裂合酶类7、异构酶类决定酶的专一性和高效率,(2、辅助因子包括()5,()6和()7等。其中()8与酶蛋白结合紧密,需要()9除去,()10与酶蛋

2、白结合疏松,可用()11除去。3、酶是由()12产生的,具有催化能力的()13。4、酶活力的调节包括酶()14的调节和酶()15的调节。5、T.R.Cech和SAlman因各自发现了()16而共同获得1989年的诺贝尔奖(化)17,称学奖)。6、1986年,R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的()18。7、根据国际系统分类法,所有的酶按所摧化的化学反应的性质可以分为六大类()19、()23和()20、()1。)21、()22、8、按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个惟一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1,EC代表(9、)2,4个数字分别代表()5和(

3、)6。根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为()9专一性。)3、()4、)7专一性、10、11、)8专一性和(关于酶作用专一性提出的假说有()12等几种。酶的活性中心包括()10、()11和)13和()15直接与底物结合,决定酶的专一性中(生化学变化的部位,决定催化反应的性质。酶活力是指()17,一般用(通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的()20时测得的反应速度。常用的化学修饰剂DFP可以修饰()22残基。酶反应的温度系数Q10一数为(调节酶包括(解释别构酶作用机理的假说有(12、13、14、15、16、)24和()14两个功能部位,其)16是发)18表示。)19速度,即)2i残基

4、,TPCK常用于修饰17、)23。)25等。)26模型和()27模型两种。1 7、合成酶类2 8、酶学委员会3 8、氧化还原酶类4 8、作用于-CHOH基团的亚类5 8、受体为NAD+或NADP+的亚亚类6 8、序号为17 9、绝对89、相对99、立体1010、锁钥学说11 10、酶与底物结合的三点附着学说12 10、诱导契合假说1311、结合部位1411、催化部位1511、结合部位1611、催化部位17 12、酶催化化学反应的能力18 12、一定条件下,酶催化某一化学反应的反应速度19 13、初20 13、底物消耗量5%21 14、丝氨酸2214、组氨酸23 15、1224 16、别构酶25

5、 16、共价调节酶26 17、齐变2717、序变)2,18、固定化酶的优点包括()1,()3等。)4,Vmax(max)影响()7。)8,影响)10。)11,另一方面19、固定化酶的理化性质会发生改变,如Km(m5等。20、同工酶是指()6,如(21、pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面()9,影响(22、温度对酶活力影响有以下两方面:一方面()13专一性;()12。23、脲酶只作用于尿素,而不作用于其它任何底物,因此它具有(甘油激酶可以催化甘油磷酸化,仅生成甘油-1-磷酸一种底物,因此它具有()18、稳定性好18、可反复使用18、易于与反应液分离19、增大19、减小20、能催化同一种化学反

6、应,但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶20、乳酸脱氢酶同工酶21、底物分子的解离状态21、酶分子的解离状态21、中间复合物的解离状态22、温度升高,可使反应速度加快22、温度太高,会使酶蛋白变性而失活23、绝对23、立体24、-1/Km24、1/Vmax25、二氢叶酸合成酶26、腺苷酰化26、磷酸化专一性。24、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为()15,纵轴上的截距为()16。25、磺胺类药物可以抑制()17酶,从而抑制细菌生长繁殖。26、谷氨酰胺合成酶的活性可以被()18共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以

7、被()19共价修饰调节。27、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的()27、比活力27、总活力和)21。、是非题1、酶可以促成化学反应向正反应方向转移。1、错。对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度,但不改变化学反应的平衡点。2、对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。2、对。3、错。大多数酶的化学本质是蛋白质,但有些RNA也可以催化化学反应(核酸的剪切、加工),具有酶的性质。3、酶的化学本质是蛋白质。34、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。4、错。构成酶活性中心的氨基酸残基可以由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成,也可

8、以由在一级结构中相距较远的、或位于不同肽链上的若干氨基酸残基组成,但在空间结构上它们彼此靠近。5、对。酶通过降低化学反应的活化能加快化学反应的反应速度,但不改变化学反应的平衡常数。6、对。检查酶的含量及存在,不能直接用重量或体积来表示,常用它催化某一特定反应的能力来表示,即用酶的活力来表示,因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。7、错。酶反应速度可以用单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示,但在反应的初速度阶段,底物的减少量小于5,难以准确测定,而产物的增加是从无到有,只要测定方法足够灵敏,可以准确测定,因此酶反应速度一般用单位时间内产物的增加量来表示。8、错。K值可以近似地反应酶与底物

9、亲和力,K越低,亲和力越高,因此己糖激酶对葡萄糖的亲和力更高。mm9、对。Km是酶的特征常数之一,一般只与酶的性质有关,与酶浓度无关。不同的酶,Km值不同。mm10、错。Km作为酶的特征常数,只是对一定的底物、一定的pH值、一定的温度条件而言。11、错。见上题答案,同一种酶有几种底物就有几种Km值,其中Km值最小的底物一般称为酶的最适底物。12、对。13、对。当SKm时,v趋向于Vmax,因为v=K3E,所以可以通过增加E来增加V。14、错。酶的最适pH值有时因底物种类、浓度及缓冲液成分不同而不同,并不是一个常数。15、错。虽然大多数酶的pH值-酶活性曲线为钟罩形,但并不是所有的酶都如此,有的

10、只有钟罩形的一半,如胃蛋白酶、胆碱酯酶;有的甚至是直线,如木瓜蛋白酶。16、错。酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度低,作用时间短,则最适温度高。17、错。因为酶反应的反应速度比一般反应的反应速度高得多,所以酶反应的温度系数(反应温度每增加10C,反应速度增加的倍数)低于一般反应的温度系数。5、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。56、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。67、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。78、从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=xlO-6mol/L)或果糖(Km=2xl0-3mol/L)。则已糖激酶对果糖的亲和力

11、更高。89、K是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。m10、K是酶的特征常数,在任何条件下,K是常数。mm11、K是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。m12、一种酶有几种底物就有几种K值。m13、当SK时,v趋向于V,此时只有通过增加E来增加vMmmax14、酶的最适pH值是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH值。15、酶的pH值-酶活性曲线均为钟罩形。1516、酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低1617、酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。1718、金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代,有的可以相互拮抗。11

12、9、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。220、正协同效应使酶促反应速度增加。321、正协同效应使酶与底物亲和力增加。422、正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。523、竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。624、由1g粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂,那么酶的比活较原来提高了100倍。725、酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。26、负协同性不能用MWC(齐变模型)理论来解释。三、选择题(下列各题有四个或五个备选答案,试从其中选出一个)1、利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?()10(A) 在反应的初速度阶段,E+P

13、ES可以忽略(B) 假设SE,贝则S-ES-S(C) 假设E+SES反应处于平衡状态(D) 反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等。2、用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S和一定量的I,然后改变E,测v,得v-E曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂?()口13、在一反应体系中,/S过量,加入一定量的I,测v-E曲线,改变I,得一系列平行曲线,贝I加1 18、对。金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代,如Mg2+作为激酶等的激活剂可以被Mn2+取代;有的可以相互拮抗,如Na+抑制K+的激活作用。2 19、对。不可逆抑制剂通常以比较牢固的共

14、价键与酶结合,而使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性,因此增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。3 20、错。正协同效应使酶与底物或调节物的结合越来越容易,如果调节物是激活剂,贝促使反应速度增加,如果调节物是抑制剂,贝降低反应速度。4 21、对。正协同效应使酶与底物的结合越来越容易。5 22、对。6 23、错。竞争性可逆抑制剂可以与酶的底物结合在酶的同一部位,也可以与酶的底物结合在酶的不同部位,由于空间位阻或构象改变的原因而不能同时结合。7 24、错。因为不知道纯化前后的比活分别是多少,因此无法计算比活的提高倍数。8 25、错。酶反应的最适pH值不仅取决于酶蛋白

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