生物化学：01 氨基酸

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1、目 录目 录nBiochemistry: Chemistry of life （separated from the rest biological directions)运用化学和物理学及生物学原理和技术，主要是化学原理来研究生命现象的学科。生物化学研究的最终目的是在分子水平揭示生命活动的本质，以及致病机制和治疗原理。目 录生物化学的内容n1.叙述生化： 组成与结构n2.动态生化： 代谢与调控n3.功能生化： （蛋白质）结构与（基因）功能目 录蛋白质的基本结构单体是氨基酸核酸的基本结构单体是核苷酸生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位组成的多聚体（polymer）；可形成聚合体的基本结构单

2、位称为单体（monomer）。 目 录氨基酸，多肽和蛋白质Amino Acids，Polypeptides and Proteins目 录氨基酸的结构与功能第一节The Structure and Function of Amino Acids目 录一、构成人体蛋白质氨基酸均为L-氨基酸虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。目 录目 录H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R甘氨酸自由度最大，为什么？目 录氨基酸分类n按R-基团结构分n按R-基团极性分非极性氨基酸中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸脂肪族氨基酸芳香族氨基酸目

3、录(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸二、氨基酸的侧链结构决定其功能n包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。n此类氨基酸在水溶液中溶解度小。（一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团目 录中文名英文名缩写符号结构式等电点（pI）含脂肪烃侧链的氨基酸甘氨酸GlycineGly G5.97丙氨酸AlanineAlaA6.00缬氨酸ValineVal V5.96亮氨酸LeucineLeu L5.98异亮氨酸IsoleucineIle I6.02(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸目 录侧链侧链 含有羟羟基的氨基酸丝氨酸SerineSer S5.68苏氨酸Threon

4、ineThr T5.60酪氨酸TyrosineTyrY见芳香族类5.66侧链含有硫的氨基酸半胱氨酸CysteineCysC5.07甲硫氨酸MethionineMet M5.74(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸n甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。羟基常为酶反应中的供氢体；亲水性强，水溶性蛋白表面，磷酸化、糖基化，乙酰化目 录(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸n此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧基，均可解离而带负电荷。侧链侧链 含酸性基团团及其氨基衍生物的氨基酸天冬氨酸Aspartic acidAsp D2.97天冬酰酰胺AsparagineAsnN5.4

5、1谷氨酸Glutamic acidGluE3.22谷氨酰酰胺GlutamineGlnQ5.65结合金属离子，为什么？目 录(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸n此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。侧链含碱性基团的氨基酸精氨酸ArginineArg R10.76赖氨酸LysineLys K9.74组氨酸HistidineHis H7.59DNA带负电，为什么？目 录(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸n包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有苯基、酚基和吲哚基。侧链侧链 含芳香环环的氨基酸组组氨酸HistidineHi

6、s H见见上7.59苯丙氨酸PhenylalaninePheF5.48酪氨酸TyrosineTyr Y5.66色氨酸TryptophanTrp W5.89亚亚氨基酸脯氨酸 ProlinePro P6.30目 录几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）无自由度，为什么？谁最有自由度目 录 半胱氨酸 +胱氨酸二硫键-HH目 录（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性 蛋白质质中的L-氨基酸依据极性的分类类类别主要氨基酸非极性脂肪族氨基酸丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸芳香族氨基酸苯丙氨酸亚氨基酸脯氨酸极性中性氨基酸甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、色氨酸酸性氨基酸天冬氨

7、酸、谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸目 录重要的L-氨基酸的主要功能特点名称结构与功能特点半胱氨酸氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 天冬氨酸、谷氨酸携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属离子苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部甘氨酸是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶原组组氨酸咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋白质功能的调节机制 异亮

8、氨酸、亮氨酸、缬氨酸均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构赖氨酸、精氨酸有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷的其他分子，如DNA甲硫氨酸是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应脯氨酸N原子在杂环杂环中移动动的自由度受到限制，常位于多肽链肽链的转转角处处丝丝氨酸、苏苏氨酸侧链短，所含羟基常作为酶反应中的供氢体；亲水性强，位于水溶性蛋白表面（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构 目 录（四） 氨基酸的侧链可有其他化学基团修饰 体内常见见的蛋白质质翻译译后发发生化学修饰饰的氨基

9、酸残基常见见的化学修饰饰种类类发发生修饰饰的主要氨基酸残基磷酸化丝丝氨酸、苏苏氨酸、酪氨酸N-糖基化天冬酰酰胺O-糖基化丝丝氨酸、苏苏氨酸羟羟基化脯氨酸 赖赖氨酸甲基化赖赖氨酸、精氨酸、组组氨酸、天冬酰酰胺、天冬氨酸、谷氨酸乙酰酰化赖赖氨酸、丝丝氨酸硒化半胱氨酸目 录三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的多种重要功能组组成蛋白质质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举举例氨基酸名称重要功能及衍生物甘氨酸神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成谷氨酸 神经递质；其-脱羧产物-氨基丁酸亦是重要的神经递质色氨酸转化生成重要的神经递质5羟色胺精氨酸产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨

10、酸循环甲硫氨酸为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用天冬氨酸神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸循环酪氨酸黑色素组氨酸脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应目 录非蛋白质组质组 成氨基酸及其衍生物功能举举例氨基酸名称功能瓜氨酸、鸟氨酸参加体内尿素合成同型半胱氨酸转甲基作用的产物-丙氨酸泛酸（一种维生素）的成分之一L-肉毒碱化学结构为L-羟-三甲胺丁酸，参加脂质转运 目 录四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），又

11、称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。等电点 (isoelectric point, pI)目 录pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子目 录氨基酸具有特征性的滴定曲线甘氨酸滴定曲线有的具有三个转折点目 录（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能u 一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚合成多肽或蛋白质分子u-氨基参与体内多种化学反应。

12、氨基酸的-氨基能与醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸转氨基作用的中间代谢物体内氨基酸化学反应目 录（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析u 氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应 u 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸u 氨基酸与亚硝酸反应生成氮气u 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质u 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法 目 录目 录含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收目 录Nano-drop目 录（四）氨基酸定量定性分析已进入自动化时代随着毛细管电泳（capillary electrophoresis，CE；液相层析（liquid chromatography, LC）自动化及质谱（mass spectrometry，MS）技术的发展，目前氨基酸的检测分析可以在自动分析仪器中快速完成。 目 录1. 组成人体的20种氨基酸属于L-a-氨基酸。2. 20种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同。3. 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质。