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1、目录 第1篇生物大分子的结构与功能 第1章蛋白质的结构与功能 1.1复习笔记 1.2考研真题详解 第2章核酸的结构与功能 2.1复习笔记 2.2考研真题详解 第3章酶 3.1复习笔记 3.2考研真题详解 第2篇物质代谢及其调节 第4章糖代谢 4.1复习笔记 4.2考研真题详解 第5章脂类代谢 5.1复习笔记 5.2考研真题详解 第6章生物氧化 6.1复习笔记 6.2考研真题详解 第7章氨基酸代谢 7.1复习笔记 7.2考研真题详解 第8章核苷酸代谢 8.1复习笔记 8.2考研真题详解 第9章物质代谢的联系与调节 9.1复习笔记 9.2考研真题详解 第3篇基因信息的传递 第10章DNA的生物合成
2、 10.1复习笔记 10.2考研真题详解 第11章RNA的生物合成 11.1复习笔记 11.2考研真题详解 第12章蛋白质的生物合成 12.1复习笔记 12.2考研真题详解 第13章基因表达调控 13.1复习笔记 13.2考研真题详解 第14章基因重组与基因工程 14.1复习笔记 14.2考研真题详解 第4篇专题篇 第15章细胞信息转导 15.1复习笔记 15.2考研真题详解 第16章血液的生物化学 16.1复习笔记 16.2考研真题详解 第17章肝的生物化学 17.1复习笔记 17.2考研真题详解 第18章维生素与无机物 18.1复习笔记 18.2考研真题详解 第19章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞
3、外基质 19.1复习笔记 19.2考研真题详解 第20章癌基因、抑癌基因与生长因子 20.1复习笔记 20.2考研真题详解 第21章常用分子生物学技术的原理及其应用 21.1复习笔记 21.2考研真题详解 第1篇生物大分子的结构与功能 第1章蛋白质的结构与功能 1.1复习笔记 一、蛋白质的分子组成 1蛋白质的一般组成 氨基酸是蛋白质的基本结构单位，蛋白质可在酸、碱或蛋白酶的作 用下水解得到氨基酸。所有蛋白质均含有C、H、O、N四种元素，有的 蛋白质还含有P、S等元素。 2氨基酸的结构 蛋白质的基本组成单位是氨基酸，组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L-氨基酸（甘氨酸除外），其分子中的4个基团
4、氨基、羧 基、氢原子和R基团均连在同一个-碳原子上，其中R基团为侧链基团， 其通式如图1-1所示。 图1-1-氨基酸的结构通式 3氨基酸的分类 组成人体蛋白质的20种氨基酸依据其侧链结构和理化性质可分为以 下5类： （1）非极性脂肪族氨基酸：有甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬 氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：有丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、甲硫 氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）芳香族氨基酸：有苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸 （Trp）。 （4）酸性氨基酸
5、：有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （5）碱性氨基酸：有精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）、组氨酸 （His）。 4氨基酸的理化性质 （1）两性解离及等电点（pI） 两性解离 所有氨基酸都含有碱性的-氨基和酸性的-羧基，因此既可发生酸 性解离也可发生碱性解离，为两性电解质。 等电点 a定义：氨基酸分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为氨基酸 的等电点（pI）。当溶液pHpI时，氨基酸主要以两性离子形式存在； pHpI时，氨基酸主要以正离子形式存在；pHpI时，氨基酸主要以负 离子形式存在。 bpI的计算：通常氨基酸的pI是由-羧基和-氨基的解离常数的负 对数pK1和pK2决定的，即pI
6、1/2（pK1pK2）。 （2）含共轭双键的氨基酸有紫外吸收特征 定义 在近紫外区，色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe） 均有特征吸收峰。其中Trp的最大吸收波长为280nm；Tyr的最大吸收波 长为275nm；Phe的最大吸收波长为257nm。 意义 含有Trp、Tyr和Phe的蛋白质具有紫外吸收能力，一般最大光吸收 在280nm波长处，故可通过测定蛋白质溶液280nm的光吸收值来分析溶 液中蛋白质的含量。 （3）茚三酮反应 在弱碱性溶液中，氨基酸与茚三酮水合物共热时，氨基酸被氧化脱 羧、脱氨，而茚三酮则被还原，其还原物与氨基酸加热产生的氨结合， 再与另一分子茚三酮作用生成
7、蓝紫色化合物的反应称为茚三酮反应。此 蓝紫色化合物在570nm处有最大吸收峰。该反应生成的蓝紫色混合物吸 收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分 析的方法。 二、蛋白质的分子结构 1蛋白质分子结构的基础 （1）肽键 肽键是由一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基共同脱去一 分子水而形成的酰胺键。 图1-2肽键组成示意图 （2）肽 肽是指由一氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基脱水缩合形成的化合 物，又称肽链。多肽是指由10个以上氨基酸相连而成的肽，10个以内氨 基酸相连而成的肽成为寡肽。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不 全，被称为氨基酸残基。 （3）体内存在的重要的生物
8、活性肽 谷胱甘肽（GSH） 谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其分子中半 胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团，该肽具有以下生物活性： a巯基具有还原性，故GSH可作为还原剂保护体内的蛋白质和酶 分子； b清除体内的过氧化物，而本身被氧化成氧化型谷胱甘肽 （GSSG）； c具有嗜核特性，与嗜电子毒物（如致癌物）结合，解除其毒 性。 多肽类激素及神经肽 如促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）、催 产素（9肽）、加压素（9肽）等。 2蛋白质的分子结构 蛋白质复杂的分子结构一般分成4个层次，即一级、二级、三级和 四级结构。其中后三者统称为高级结构或空间构象，即一条或数
9、条多肽 链上所有原子和基团在三维空间上的排布。 表1-1蛋白质的分子结构及维系键 （1）蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。其中维持蛋白 质一级结构的主要化学键是肽键，另外蛋白质分子中所有二硫键的位置 也属于一级结构。蛋白质的一级结构是理解蛋白质结构、作用机制、有 类同功能的蛋白质相互关系的基础。 （2）蛋白质的二级结构 常见的蛋白质二级结构有-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲。氨 基酸残基的侧链影响二级结构的形成。 -螺旋结构 a定义 -螺旋是指蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸-碳原子的旋 转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升、盘旋形成的构 象。 b特
10、点 第一，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺 旋外侧； 第二，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈（即旋转360），螺距为 0.54nm； 第三，相邻螺圈之间形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固-螺旋结构。 -折叠 -折叠是指两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段） 侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与CO之间有规则的氢键，形成 的锯齿状片层结构。 表1-2折叠结构与a-螺旋结构对比 -转角 -转角是指肽链出现180左右转向回折时，形成的U形有规律的二 级结构，由第一个氨基酸残基上的CO隔两个氨基酸残基，与第四个 氨基酸残基上的
11、-N-H形成的氢键来维持其稳定性。-转角的结构较特 殊，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲 无规卷曲，泛指那些不能被归入明确的二级结构，如折叠片或螺旋 的多肽区段，是一类没有规律的松散结构。 （3）蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘 绕成复杂的空间结构。三级结构涉及蛋白质分子或亚基内所有原子的空 间排布，但不涉及亚基之间的关系。主要靠非共价键来维持。蛋白质三 级结构的形成和稳定主要靠次级键，如疏水作用、盐键、氢键和范德华 力。 （4）蛋白质的四级结构 蛋白质的四级结构由具有三级结构的蛋白质分子亚基按一定方式 （以非共价键相连）聚合起来成蛋白质大分子。亚基
12、，又称亚单位，是 指具有三级结构的多肽链。在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢 键和离子键。 （5）超二级结构和结构域 超二级结构和模体（motif） a超二级结构是指由2个或以上具有二级结构的肽段，在空间上相 互接近，形成一个有规则的二级结构组合，如，等。 b模体表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻 的二级结构的聚合体，一般被称为功能模体或结构模体，相当于超二级 结构。如锌指结构。 结构域 结构域是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠形成的结构紧密 稳定，并各行其功能的区域。具有较为独立的三维结构。 三、蛋白质结构与功能的关系 1蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 （1）一
13、级结构是空间构象的基础。 （2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。 （3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息。 （4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。 2蛋白质的高级构象决定蛋白质的功能 以血红蛋白（Hb）与肌红蛋白（Mb）举例说明，血红蛋白亚基与 肌红蛋白亚基相似，也具有相似的功能；此外，蛋白质构象改变也可引 发疾病，如朊病毒蛋白构象异变引发疯牛病。 （1）血红蛋白与肌红蛋白的结构比较 二者都含有血红素辅基，血红素是铁卟啉化合物。 肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白。 血红蛋白是一个由4个亚基（两个亚基和两个亚基）组成的四 聚体。和亚基的三级结构几乎与肌红蛋白
14、相同，只是肽链稍微短一 点。一分子Hb可结合4分子氧。 （2）血红蛋白的构象变化 肌红蛋白的功能是贮存和转运O2到肌肉细胞中。而血红蛋白是红细 胞内运输氧的特殊蛋白质。血红蛋白的别构效应是说明蛋白质三维结构 与功能关系的典型例子。 血红蛋白存在两种主要构象态：T态和R态。氧结合引起血红蛋 白构象发生变化。 aT态又称紧张态，R态又称松弛态。O2对R态血红蛋白的亲和力 明显高于T态，并且氧的结合更稳定了R态。缺氧时T态更加稳定，因此 T态是去氧血红蛋白的主要构象，作为T态的去氧血红蛋白有专一的氢 键和盐桥起着稳定作用。 bR态是氧合血红蛋白的主要构象。 cT态结合O2后转变成R态，并使分子内一些
15、盐桥断裂。 当氧与血红蛋白分子中1个亚基血红素的铁结合后，血红蛋白发 生别构效应使它所在亚基的盐键破裂，从而使原来结合变得松散，易与 氧结合；盐键的断裂使-亚基与氧结合的速度加快。氧合反应最后使盐 键全部断裂，整个血红蛋白的分子就成为氧合血红蛋白的构象，大大提 高了氧的结合。 （3）血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线 血红蛋白含4个亚基，具有别构作用。血红蛋白的氧合具有正协 同性同促效应，即一个O2的结合增加同一血红蛋白分子中其余亚基与O2 的亲和力，它的氧合曲线呈S形。 肌红蛋白只有一条多肽链，没有别构作用，它的氧合曲线是直角 双曲线（图1-3）。 故Mb易与O2结合，而Hb与O2的结合在O2分压
16、较低时较难。 图1-3肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线 四、蛋白质的理化性质 1蛋白质的两性电离、等电点和电泳 （1）蛋白质为两性电解质，其分子除两端的氨基和羧基可解离外， 氨基酸残基侧链中某些基团，在一定pH条件下的溶液中都可解离成带 负电荷或正电荷的基团。 （2）蛋白质的等电点 蛋白质的等电点（pI）是指蛋白质所带的正电荷数与负电荷数相 等时溶液的pH。 蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之 则带正电荷。 （3）电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向与电 荷相反的电极移动的现象。 2蛋白质的胶体性质 蛋白质的分子都很大，在水中形成胶体溶液，故具有胶体溶液的性 质：丁达尔效应、布朗运动以及不能透过半透膜。维持蛋白质稳定的因 素是胶体颗粒表面所带的电荷和水化膜。 3蛋白质的变性 （1）蛋白质变性作用与凝固作用的定义 蛋白质变性是指天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部 的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或 全部丧失的现象。 凝固作用是指天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子互相凝 聚或互相穿插缠结在一起的现象，是蛋白质变性后进一
